Enzymes Flashcards
Quelles sont les 7 caractéristiques des enzymes?
- Vitesse de réaction plus grande (pas de perte/gain d’énergie, grâce au site actif bien organisé)
- Conditions de réaction plus douces (pH eviron =7, Températur autour de 37)
- Spécificité plus grande vis-à-vis un substrat (substrat doit avoir bonne taille et orientation)
- Moins de produits secondaires de réaction (1 seul produit)
- Possibilité de régulation (modulées de diverses façons->synthèse ou inhibitionde l’expression/activité)
- Compartimentation des réactions (placées spécifiquement dans les organelles où elles sont utiles)
- Possibilité de chaînes de réaction enzymatiques (à proximité d’une autre cellule, ce qui permet une suite logique dans les réactions)
La kinase AKT n’est pas très spécifique, elle possède de nombreux substrats, mais comment peut-on connaître la séquence préférée de phosphorilation de kinases?
On regarde la motif de phosphorylation préféré de substrats de AKT selon un article scientifique.
-plus la lettre du peptide est grosse, plus ce peptide à cette position est cruciale
-les peptides en plus petits sont interchangeables
Qu’est-ce qu’il y arrive si le pH n’est pas neutre et la température n’est pas autour de 37 degré celcius lors de la catalyse?
pH: l’activité enzymatique sera diminuée
Température: dénaturation de la protéine.
Qu’est-ce que l’allostérie?
Un type de régulation dans lequel une molécule influence la conformation 3D d’une protéine en se fixant quelque part sur cette dernière. L’allostérie affecte la conformation du site actif: favoriser ou inhiber.
1. Un protomère peut avoir 2 conformations -> relâchée (R:liaison spécifique) ou tedue (T: liaison non-spécifique).
2. Il peut aussi avoir 1 ou 2 sites de liaisons. Lorsqu’un ligand se lie à un site de liason, cela favorise la liaison d’un ligand identique sur un autre protomère en favorisant la stabilité de cet état (coopération), puisque le changement de conformation est bloqué par le ligand attaché au site de liaison.
Comment peut-on déterminer qu’il s’agit de coopération allostérique sur un graphique?
Grâce à une courbe sigmoïdale.
Comment arrive-t-on a créer un graphique de la vitesse initiale en fonction de la quantité de substrat et définir la vitesse maximale?
En effectuant des expériences (qté produit dans le temps) afin de mesurer la tengante de la courbe avec des quantités différentes de substrats, on arrive à voire que:
1. Plus la qté de substrats ajouté est élevée, plus la qté de produits formés eest élevée
2. La vitesse de formation de produit augmente selon la qté de substrat utilisé -> vitesse initiale (V0)
En combinant ces résultats on peut dresser ce graphique
-Vo augmente en fonction de la qté de substrat
-Plus la qté de substrat est grande, plus on approche du plateau
-Ce plateau est impossible à atteindre. Il représente la vitesse maximale de l’enzyme. Il faudrait une concentration quasi-infinie de substrat pour atteindre le plateau ce qui est impossible, il y a toujours des obstacles.
Quels sont les fondements de l’enzymologie de Michaelis-Menten?
- Il y a toujours une étape limitante
-la vitesse de réaction dépend de l’étape limitante
-le k2 est l’étape limitante puisque même si il y a une énorme qté de substrat (S) et que E est saturé en S, rien ne nous indique que P sera produit. - Il y a un équilibre et un état stationnaire
2.1 Si k2 «_space;k1, ES favorisera E+S plutôt que P+E, l’équation sera à l’équilibre
-k1 et k-1 sont des réaction inverses donc ils favorisent l’équilibre
2.2 La concentration de ES reste constante durant presque toute la durée de la réaction globale, jusqu’à épuisement de substrat
-ES est stationnaire à cause qu’il est alimenter par l’excès de substrat (k1) et diminuée par la formation du produit (P).
Qu’est-ce que le km théoriquement? Où le trouve-t-on sur un graphique de vitesse?
- La constante de Michaelis traduit l’affinité et correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale mesurée est égale à la moitié de la vitesse initiale maximale. (unité en molaire, M)
- On le trouve sur la courbe au niveau du prolongement de la (vitesse maximale)/2
Quelle est la signification du km en tant que caractéristique d’une enzyme?
Le km peut être considéré comme une mesure de l’affinité de l’enzyme pour son substrat. Plus un km est petit, plus il aura une bonne affinité.
Quel est l’impact de la grandeur d’un Km sur l’activité de 2 enzymes données selon la concentration d’un substrat?
Dans notre corps on a plusieurs types d’enzymes et la concentration de substrat nécessaire pour les activés est différentes même s’ils ont le même substrat.
Quels sont les type de cofacteurs?
- Ions métalliques (Mg2+, Fe2+, Cu2+, Zn2+)
- Coenzymes (molécules organiques)
-de transfert de groupe (ATP, Coenzyme A)
-d’oxydoréduction (NADH, NADPH, Hème)
Quel est le mécanisme d’oxydo-réduction impliquant le couple NAD+/NADH?
Le couple NAD+/NADPH est spécialisé dans le transport d’électrons. Le NAD+ collecte des électrons et forme ensuite le NADPH. Le NADPH est un excellent donneur d’électron. C’est entre autre lui qui cédera ses électrons pour former l’ATP. Ce processus est réversible.
Quelles sont les 6 classez d’enzymes?
- Les oxydo-réductases
- Les transférases
- Les hydrolases
- Les lyases
- Les isomérases
- Les ligases
Qu’est-ce qui caractérise les oxydo-réductases?
- Vont catalyser un transfert d’électrons grâce à un coenzyme tel que NAD+/NADPH
- O2 est un groupe accepteur d’électrons et de protons de la dernière enzyme de la chaîne de transport afin de former de l’eau.
Qu’est-ce qui caractérise les transférases?
Vont catalyser le transfert d’un groupement chimique (méthyl, cétone, aldéhyde, phosphate, groupe sulfure, sucre ou lipide) d’un substrat à un autre substrat grâce à un coenzyme.
