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Physiologie de la nutrition > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Opération

A

Opération unitaire et marche en avant

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2
Q

Les protéines sont (chimiquement)

A

Seule forme fonctionnelle d’azote chez les animaux

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3
Q

Rapport masse maigre/masse grasse

A

16% de protéines chez un homme de 70kg
+ définit les périodes de reproduction

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4
Q

Protéines (généralités)

A
  • Macromolécules essentielles à la vie
  • Synthèse à partir de 20 aa
    -Séquence d’aa reliés par des liaisons peptidiques (CO-NH)
  • Contrôle génétique de chaque séquence spécifique
  • Azote = N est leur constituant caractéristique
  • Renouvellement perpétuel «turnover protéique»
  • Grande quantité (10000 protéines chez un eucaryote)
  • Grande diversité de taille, de structure
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5
Q

Équilibre ?

A

Il est constant : catabolisme (= destruction d’anciennes protéines) et anabolisme (= création de nouvelles protéines)

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6
Q

AA essentiel

A

= Doit être fourni tel quel à l’organisme
- méthionine + cystéine : 1 atome de soufre en particulier => protéines souffrées
- AA aromatiques : Phénylalanine et tyrosine
- AA nom masculin : glutamine et glutamate
- AA on ne sait pas trop s’ils existent : pyrrolysine et sélénocystéine
- Tout les AA sont sous forme L sauf la glycine car elle n’est pas symétrique.
- Pour la supplémentation en AA, la forme L est très importante.

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7
Q

Forme L ou D des AA

A
  • Forme L : tourne à gauche
  • Forme D : tourne à droite
    C’est selon la configuration à partir de la lumière entrante dans la cellule.
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8
Q

9 AA essentiels

A
  • Histidine (H)
  • Isoleucine (I)
  • Leucine (L)
  • Lysine (K)
  • Méthionine (M)
  • Phénylalanie (F)
  • Thréonine (T)
  • Tryptophane (W)
  • Valine (V)
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9
Q

La phénylalanine

A

Elle est en équilibre avec la tyrosine car la formation de la tyrosine en dépend

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10
Q

La méthionine

A

Elle est en équilibre avec la cystéine car la formation de cystéine en dépend

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11
Q

Selon l’OMS

A

Les AA sont des indicateurs de bonne ou mauvaise santée
Bilan négatif = dénutrition

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12
Q

Rôle des vitamines avec les AA

A

Ce sont des co-facteurs qui interviennent dans le long processus de fabrication de protéines + empêchent la toxicité, d’avoir trop de protéines trop rapidement actives ou libres

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13
Q

Diversité des fonctions

A
  • Structure (collagène, kératine)
  • Enzymatique (quasi-totalité) une exception est le ribosome
  • Hormonales et neuromédiatrices
  • Motrices (actine, myosine)
  • Transport (albumine)
  • Transduction (récepteurs, protéine G)
  • Immunité (cytokines)
  • Régulation de l’expression du génome (facteur de transcription)
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14
Q

Modèle biochimique unique

A
  • Fonction amide
  • Fonction carbonyle
    Solubilité selon le pH
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15
Q

pH

A

Point isoélectrique : c’est le pH pour lequel la charge électrique nette de la molécule est nulle
Phénomène de digestion: être soluble grâce au pH => donc digestible par la suite

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16
Q

Structure primaire

A
  • Composé d’AA
  • Code génétique
    (Génétique)
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17
Q

Structure secondaire

A
  • Motifs formés par les AA (hélice et feuillet ß)
  • Repliement de la primaire selon des zones de jonctions entre AA par des liaisons faibles (H)
    (Environnement)
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18
Q

Structure tertiaire

A
  • Relations dans l’espace des différentes structures secondaires
  • Repliements des structures secondaires entre elles => pont disulfure
    (Environnement)
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19
Q

Structure quaternaire

A
  • Pour les protéines qui contiennent + d’une chaine polypeptidique
  • Protéines associées entre elles par des liaisons faibles
    (Environnement)
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20
Q

Caractéristiques des protéines cellulaires

A
  • Synthétisées et dégradées continuellement
  • La demi-vie peut être de quelques minutes, heure, jours
  • La dégradation est contrôlée (cad anabolisme et catabolisme contrôlés)
  • Les enzymes de contrôle sont les moins stables
  • L’état nutritionnel et les hormones affectent la vitesse de dégradation
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21
Q

Digestivité

A

On a des gradients de pH donc quand le pH change, la conformation des protéines change
- Cavité orale: C’est neutre et basique en même temps. HCO3- de la salive tamponne la cavité buccale sinon elle serait acide = pH 6-7.
- Choc de pH dans l’estomac= pH 1,5-2, HCl provoque sur l’aliment un choc acide ➙ déstructuration des protéines
- Duodénum : remontée de pH à 5,6-8 due au HCO3- sécrétée par la bille
- Petit intestin : le pH est plutôt stable
- Colon : ça remonte un peu à cause de l’ammoniac et des produits azotés
(sous l’action des bactéries lactiques le système digestif a tendance à être acide)

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22
Q

Digestion et absorption des protéines

A

Une fois pH acide, les endopeptidases coupent les liaisons entre AA afin que les enzymes puissent agir au niveau du début du TD
- Pepsine (estomac), gélatinase (digère collagène), chymosine: endopeptidases actives à pH acide et sécrétées par estomac
- Trypsine/élastase/chymotrypsine (pancréas): endopeptidases actives à pH neutre et sécrétées par pancréas

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23
Q

Les exopeptidases

A

C’est dans le suc intestinal.
= clivage des liaisons peptidiques – séparer les aa à partir du bout
- Carboxypeptidases: coupe du côté carboxyle
- Aminopeptidases: coupe du côté amine

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24
Q

Après endo et exo-peptidase on a libération de :

A
  • AA
  • di et tripeptides
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25
Q

Immunité passive

A

Pas de digestion des immunoglobulines dans les stades précoces de développement => immunité passive. Puis allergies s’il y a un défaut de passage de la barrière intestinale

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26
Q

Enzymes de la bordure en brosse

A

Elles finissent le travail de digestion en produisant les AA qui seront absorbés par l’entérocyte

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27
Q

Équilibre des entérocytes

A

Il est à respecter !!!!
Ils prennent les aa qui les intéressent puis relarguent ceux qu’ils ne veulent pas

28
Q

Cystine =

A

2 * Cystéine

29
Q

Les AA absorbés mais pas retenus par les entérocytes

A

Ils vont dans le foie et sont utilisés pour fabriquer des protéines/hormones/bases pyrimidiques et puriques de l’ADN/énergie… Ils sont un peu stockés dans les muscles mais sont en flux circulant permanent.

30
Q

Dans les conditions normales,

A

Les protéines ne sont pas prioritairement utilisées pour fournir de l’énergie.

31
Q

Dans les conditions de jeûne prolongé,

A

Les protéines des muscles peuvent se servir de source énergétique (fonte musculaire dans les dénutritions sévères)
Protéines = 2ème réserve d’énergie dans le corps

32
Q

La science de la nutrition =

A

Science de l’équilibre

33
Q

Système alimentaire avec des entrées :

A
  • Entrées d’azote avec les protéines alimentaires qui doivent être ingestibles , ensuite digestible et après absorbables
  • Les aa libres vont participer à un pool d’aa qui circulent. On a un équilibre qui se crée entre les aa essentiels et les aa non essentiels => turnover protéique !!!
34
Q

Système alimentaire avec des sorties :

A
  • Sorties de protéines : sortie des cellules épidermiques desquamées, cheveux, pertes menstruelles, etc, …
  • Cellules intestinales rejoignent les matières fécales il y a aussi 8% de produits non digérés
  • Les aa fabriquent autres choses qui ne sont pas des protéines : si ça rentre dans un cycle qui ne peut retourne pas dans le pool. Si les aa servent de matière première.
  • Les aa sont aussi utilisés pour faire de l’énergie
  • L’ion ammonium circule et dans le foie il est transformé en urée, l’urée circule et est rejetée dans les urines
35
Q

Dégradation des AA

A

Amène à la formation d’intermédiaires métaboliques majeurs :
- Cycle de Krebs
- Glucoformateurs (AA qui forment pyruvate ou intermédiaires du cycle de Krebs)
- Acétyl-CoA (les AA qui en forment sont dits cétogènes)
- Cycle de l’urée: urée fabriquée par le foie et concentrée par le rein

36
Q

Cycle de l’urée

A
  • Une partie se fait dans le cytosol (codé par le noyau)
  • L’autre se fait dans les mitochondrie (codé par les mitochondries)
37
Q

2 métabolismes

A
  • 1 métabolisme qui absorbe les AA et les re-transforme en protéines
  • 1 métabolisme qui utilise les AA comme précurseur pour autre chose=> fuite obligatoire irréversible
38
Q

Hépatocyte

A

Seul type cellulaire qu’on retrouve dans le foie

39
Q

?g de protéines ingérés = ?Kcal

A

1g de protéines ingérés = 4Kcal

40
Q

Transamination

A

Transformer un AA en un autre AA ou autre chose

41
Q

Score chimique

A

Composition en AA
Le but de la nutrition est de satisfaire les besoins

42
Q

Protéines du plasma

A

Albumine et AA circulants

43
Q

AA limitant

A

AA essentiel, peut être limitant s’il n’est pas fourni en quantité suffisante par rapport aux autres aa
+ Il y a un stockage de protéines de prévention d’une mauvaise période

44
Q

AA complémentaires

A
45
Q

Protéine idéale

A

Elle est entièrement mangeable et digestible en totalité – son profil en aa doit correspondre aux besoins du moment de l’organisme concerné => Conditions de digestibilité et d’utilisation

46
Q

Score chimique

A

Composition en aa par rapport à une protéine «idéale» = qualité chimique

47
Q

Valeur biologique

A

Efficacité d’utilisation de la protéine mesurée in vivo (méthode approximative) = qualité biologique

48
Q

Digestibilité

A

Coefficient d’utilisation digestive (CUD)
(n’a pas d’unité)

49
Q

CUD apparent

A

On s’intéresse à ce que consomme et rejette l’animal – notion de transit digestif

50
Q

CUD réel

A

On prend en compte l’interaction avec le microbiote afin de prendre en compte la digestion iléale (là où les aa peuvent passer la barrière digestive)

51
Q

Comment obtenir le CUD réel

A

En faisant un choc iléo-rectal =abouchement de l’iléon avec le rectum

52
Q

Protéine de référence en alimentation humaine

A

Oeuf

53
Q

Protéine végétale de référence

A

Soja

54
Q

Efficacité des protéines

A

Se mesure avec un gain de poids = coefficient d’efficacité protéique
Plus le coefficient est haut, plus la protéine est efficace et inversement

55
Q

Valeur biologique

A

≈ bilan azoté
Mesure digestibilité et rétention de la protéine au niveau de l’organisme
On mesure ce qui sort pour en déduire ce qui est resté: on enlève azote excrété pour avoir azote retenu
Apport protéique d’un aliment comparé à l’apport protéique de l’œuf «40% = cet aliment apporte 40% des apports protéiques qu’un œuf pourrait apporter»

56
Q

Méthode du bilan azoté équilibré

A

Le besoin protéique correspond à l’apport protéique minimal qui assure le maintien de la masse des protéines corporelles
Bilan azoté = azoté ingéré – (pertes azotées + dépenses azotées spécifiques)

57
Q

Maladie de Kwashiorkor

A

Carence en AA essentiels liée à un sevrage brutal suivi d’une alimentation trop pauvre en protéines mais riche en énergie.
Déséquilibre au niveau des muscles + réorientation du peu d’AA vers la production d’énergie + fonction immunitaire dégradée
Pertes > apports

58
Q

Problèmes des protéines animales

A
  • Bactéries cadavériques délivrent des toxines toxiques lors cuisson
  • Conservation difficile
  • Gras saturé associé
  • Prix
59
Q

Problèmes des protéines végétales

A
  • Digestibilité : besoin de les transformer pour les digérer. Ils empêchent la digestion d’autres produits
  • Profil des aa : ne correspond pas à la protéine idéale donc nécessité d’associer. (cela correspond au score chimique)
  • Goût (essaie de faire ressembler au gout de la viande)
60
Q

Les protéines végétales

A

En 2005 : constituent la moitié de source de protéines dans l’alimentation des français. C’est de + en + vrai pour les années 2020.
Réaction de Maillard : association irréversible entre certains sucres et AA. Cela se fait à la cuisson. Les complexes créés sont insolubles et non digestibles.

61
Q

AA dans le rythme circadien

A
  • C’est l’utilisation des AA pour la régulation du rythme circadien qui règle lui-même le comportement alimentaire. Quand on n’a plus faim on dort.
  • cathécolamine et indolamine – troubles de sommeil et d’activité
  • 2 AA qui sont principalement intégrés dans les hormones : tryptophane/sérotonine (calme) qui va activer la mélatonine/tyrosine et dopamine qui va activer la noradrénaline. => destruction irréversible
  • Ces AA peuvent être d’intervention quand on chercher à réguler les humeurs d’une personne.
  • Le cycle des AA règle la partie métabolisme/nutrition mais aussi la partie activité physique/humeur.
62
Q

Hormones qui favorisent l’anabolisme

A

(= fabrication de protéines)
- Testostérone
- Somatotropine :
- Insuline : IGF
- Oestrogène
- Glucagon, endorphines, oxytocine (hormone de la contraction de l’utérus)

63
Q

Hormones qui favorisent le catabolisme

A

(= dégradation de protéines)
- Adrénaline
- Glucagon
- Cortisol
- Cytokine

64
Q

Le stress de santé

A

On aura du catabolisme, les protéines fabriquées vont vers le système immunitaire

65
Q

Lors d’un jeûne

A

On double l’anabolisme => perte de poids
(la disparition de règles chez les femmes montre que le corps s’est mis en urgence)

Physiologie de la nutrition (6 decks)

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