Protéines Flashcards
Opération
Opération unitaire et marche en avant
Les protéines sont (chimiquement)
Seule forme fonctionnelle d’azote chez les animaux
Rapport masse maigre/masse grasse
16% de protéines chez un homme de 70kg
+ définit les périodes de reproduction
Protéines (généralités)
- Macromolécules essentielles à la vie
- Synthèse à partir de 20 aa
-Séquence d’aa reliés par des liaisons peptidiques (CO-NH) - Contrôle génétique de chaque séquence spécifique
- Azote = N est leur constituant caractéristique
- Renouvellement perpétuel «turnover protéique»
- Grande quantité (10000 protéines chez un eucaryote)
- Grande diversité de taille, de structure
Équilibre ?
Il est constant : catabolisme (= destruction d’anciennes protéines) et anabolisme (= création de nouvelles protéines)
AA essentiel
= Doit être fourni tel quel à l’organisme
- méthionine + cystéine : 1 atome de soufre en particulier => protéines souffrées
- AA aromatiques : Phénylalanine et tyrosine
- AA nom masculin : glutamine et glutamate
- AA on ne sait pas trop s’ils existent : pyrrolysine et sélénocystéine
- Tout les AA sont sous forme L sauf la glycine car elle n’est pas symétrique.
- Pour la supplémentation en AA, la forme L est très importante.
Forme L ou D des AA
- Forme L : tourne à gauche
- Forme D : tourne à droite
C’est selon la configuration à partir de la lumière entrante dans la cellule.
9 AA essentiels
- Histidine (H)
- Isoleucine (I)
- Leucine (L)
- Lysine (K)
- Méthionine (M)
- Phénylalanie (F)
- Thréonine (T)
- Tryptophane (W)
- Valine (V)
La phénylalanine
Elle est en équilibre avec la tyrosine car la formation de la tyrosine en dépend
La méthionine
Elle est en équilibre avec la cystéine car la formation de cystéine en dépend
Selon l’OMS
Les AA sont des indicateurs de bonne ou mauvaise santée
Bilan négatif = dénutrition
Rôle des vitamines avec les AA
Ce sont des co-facteurs qui interviennent dans le long processus de fabrication de protéines + empêchent la toxicité, d’avoir trop de protéines trop rapidement actives ou libres
Diversité des fonctions
- Structure (collagène, kératine)
- Enzymatique (quasi-totalité) une exception est le ribosome
- Hormonales et neuromédiatrices
- Motrices (actine, myosine)
- Transport (albumine)
- Transduction (récepteurs, protéine G)
- Immunité (cytokines)
- Régulation de l’expression du génome (facteur de transcription)
Modèle biochimique unique
- Fonction amide
- Fonction carbonyle
Solubilité selon le pH
pH
Point isoélectrique : c’est le pH pour lequel la charge électrique nette de la molécule est nulle
Phénomène de digestion: être soluble grâce au pH => donc digestible par la suite
Structure primaire
- Composé d’AA
- Code génétique
(Génétique)
Structure secondaire
- Motifs formés par les AA (hélice et feuillet ß)
- Repliement de la primaire selon des zones de jonctions entre AA par des liaisons faibles (H)
(Environnement)
Structure tertiaire
- Relations dans l’espace des différentes structures secondaires
- Repliements des structures secondaires entre elles => pont disulfure
(Environnement)
Structure quaternaire
- Pour les protéines qui contiennent + d’une chaine polypeptidique
- Protéines associées entre elles par des liaisons faibles
(Environnement)
Caractéristiques des protéines cellulaires
- Synthétisées et dégradées continuellement
- La demi-vie peut être de quelques minutes, heure, jours
- La dégradation est contrôlée (cad anabolisme et catabolisme contrôlés)
- Les enzymes de contrôle sont les moins stables
- L’état nutritionnel et les hormones affectent la vitesse de dégradation
Digestivité
On a des gradients de pH donc quand le pH change, la conformation des protéines change
- Cavité orale: C’est neutre et basique en même temps. HCO3- de la salive tamponne la cavité buccale sinon elle serait acide = pH 6-7.
- Choc de pH dans l’estomac= pH 1,5-2, HCl provoque sur l’aliment un choc acide ➙ déstructuration des protéines
- Duodénum : remontée de pH à 5,6-8 due au HCO3- sécrétée par la bille
- Petit intestin : le pH est plutôt stable
- Colon : ça remonte un peu à cause de l’ammoniac et des produits azotés
(sous l’action des bactéries lactiques le système digestif a tendance à être acide)
Digestion et absorption des protéines
Une fois pH acide, les endopeptidases coupent les liaisons entre AA afin que les enzymes puissent agir au niveau du début du TD
- Pepsine (estomac), gélatinase (digère collagène), chymosine: endopeptidases actives à pH acide et sécrétées par estomac
- Trypsine/élastase/chymotrypsine (pancréas): endopeptidases actives à pH neutre et sécrétées par pancréas
Les exopeptidases
C’est dans le suc intestinal.
= clivage des liaisons peptidiques – séparer les aa à partir du bout
- Carboxypeptidases: coupe du côté carboxyle
- Aminopeptidases: coupe du côté amine
Après endo et exo-peptidase on a libération de :
- AA
- di et tripeptides
Immunité passive
Pas de digestion des immunoglobulines dans les stades précoces de développement => immunité passive. Puis allergies s’il y a un défaut de passage de la barrière intestinale
Enzymes de la bordure en brosse
Elles finissent le travail de digestion en produisant les AA qui seront absorbés par l’entérocyte
Équilibre des entérocytes
Il est à respecter !!!!
Ils prennent les aa qui les intéressent puis relarguent ceux qu’ils ne veulent pas
Cystine =
2 * Cystéine
Les AA absorbés mais pas retenus par les entérocytes
Ils vont dans le foie et sont utilisés pour fabriquer des protéines/hormones/bases pyrimidiques et puriques de l’ADN/énergie… Ils sont un peu stockés dans les muscles mais sont en flux circulant permanent.
Dans les conditions normales,
Les protéines ne sont pas prioritairement utilisées pour fournir de l’énergie.
Dans les conditions de jeûne prolongé,
Les protéines des muscles peuvent se servir de source énergétique (fonte musculaire dans les dénutritions sévères)
Protéines = 2ème réserve d’énergie dans le corps
La science de la nutrition =
Science de l’équilibre
Système alimentaire avec des entrées :
- Entrées d’azote avec les protéines alimentaires qui doivent être ingestibles , ensuite digestible et après absorbables
- Les aa libres vont participer à un pool d’aa qui circulent. On a un équilibre qui se crée entre les aa essentiels et les aa non essentiels => turnover protéique !!!
Système alimentaire avec des sorties :
- Sorties de protéines : sortie des cellules épidermiques desquamées, cheveux, pertes menstruelles, etc, …
- Cellules intestinales rejoignent les matières fécales il y a aussi 8% de produits non digérés
- Les aa fabriquent autres choses qui ne sont pas des protéines : si ça rentre dans un cycle qui ne peut retourne pas dans le pool. Si les aa servent de matière première.
- Les aa sont aussi utilisés pour faire de l’énergie
- L’ion ammonium circule et dans le foie il est transformé en urée, l’urée circule et est rejetée dans les urines
Dégradation des AA
Amène à la formation d’intermédiaires métaboliques majeurs :
- Cycle de Krebs
- Glucoformateurs (AA qui forment pyruvate ou intermédiaires du cycle de Krebs)
- Acétyl-CoA (les AA qui en forment sont dits cétogènes)
- Cycle de l’urée: urée fabriquée par le foie et concentrée par le rein
Cycle de l’urée
- Une partie se fait dans le cytosol (codé par le noyau)
- L’autre se fait dans les mitochondrie (codé par les mitochondries)
2 métabolismes
- 1 métabolisme qui absorbe les AA et les re-transforme en protéines
- 1 métabolisme qui utilise les AA comme précurseur pour autre chose=> fuite obligatoire irréversible
Hépatocyte
Seul type cellulaire qu’on retrouve dans le foie
?g de protéines ingérés = ?Kcal
1g de protéines ingérés = 4Kcal
Transamination
Transformer un AA en un autre AA ou autre chose
Score chimique
Composition en AA
Le but de la nutrition est de satisfaire les besoins
Protéines du plasma
Albumine et AA circulants
AA limitant
AA essentiel, peut être limitant s’il n’est pas fourni en quantité suffisante par rapport aux autres aa
+ Il y a un stockage de protéines de prévention d’une mauvaise période
AA complémentaires
Protéine idéale
Elle est entièrement mangeable et digestible en totalité – son profil en aa doit correspondre aux besoins du moment de l’organisme concerné => Conditions de digestibilité et d’utilisation
Score chimique
Composition en aa par rapport à une protéine «idéale» = qualité chimique
Valeur biologique
Efficacité d’utilisation de la protéine mesurée in vivo (méthode approximative) = qualité biologique
Digestibilité
Coefficient d’utilisation digestive (CUD)
(n’a pas d’unité)
CUD apparent
On s’intéresse à ce que consomme et rejette l’animal – notion de transit digestif
CUD réel
On prend en compte l’interaction avec le microbiote afin de prendre en compte la digestion iléale (là où les aa peuvent passer la barrière digestive)
Comment obtenir le CUD réel
En faisant un choc iléo-rectal =abouchement de l’iléon avec le rectum
Protéine de référence en alimentation humaine
Oeuf
Protéine végétale de référence
Soja
Efficacité des protéines
Se mesure avec un gain de poids = coefficient d’efficacité protéique
Plus le coefficient est haut, plus la protéine est efficace et inversement
Valeur biologique
≈ bilan azoté
Mesure digestibilité et rétention de la protéine au niveau de l’organisme
On mesure ce qui sort pour en déduire ce qui est resté: on enlève azote excrété pour avoir azote retenu
Apport protéique d’un aliment comparé à l’apport protéique de l’œuf «40% = cet aliment apporte 40% des apports protéiques qu’un œuf pourrait apporter»
Méthode du bilan azoté équilibré
Le besoin protéique correspond à l’apport protéique minimal qui assure le maintien de la masse des protéines corporelles
Bilan azoté = azoté ingéré – (pertes azotées + dépenses azotées spécifiques)
Maladie de Kwashiorkor
Carence en AA essentiels liée à un sevrage brutal suivi d’une alimentation trop pauvre en protéines mais riche en énergie.
Déséquilibre au niveau des muscles + réorientation du peu d’AA vers la production d’énergie + fonction immunitaire dégradée
Pertes > apports
Problèmes des protéines animales
- Bactéries cadavériques délivrent des toxines toxiques lors cuisson
- Conservation difficile
- Gras saturé associé
- Prix
Problèmes des protéines végétales
- Digestibilité : besoin de les transformer pour les digérer. Ils empêchent la digestion d’autres produits
- Profil des aa : ne correspond pas à la protéine idéale donc nécessité d’associer. (cela correspond au score chimique)
- Goût (essaie de faire ressembler au gout de la viande)
Les protéines végétales
En 2005 : constituent la moitié de source de protéines dans l’alimentation des français. C’est de + en + vrai pour les années 2020.
Réaction de Maillard : association irréversible entre certains sucres et AA. Cela se fait à la cuisson. Les complexes créés sont insolubles et non digestibles.
AA dans le rythme circadien
- C’est l’utilisation des AA pour la régulation du rythme circadien qui règle lui-même le comportement alimentaire. Quand on n’a plus faim on dort.
- cathécolamine et indolamine – troubles de sommeil et d’activité
- 2 AA qui sont principalement intégrés dans les hormones : tryptophane/sérotonine (calme) qui va activer la mélatonine/tyrosine et dopamine qui va activer la noradrénaline. => destruction irréversible
- Ces AA peuvent être d’intervention quand on chercher à réguler les humeurs d’une personne.
- Le cycle des AA règle la partie métabolisme/nutrition mais aussi la partie activité physique/humeur.
Hormones qui favorisent l’anabolisme
(= fabrication de protéines)
- Testostérone
- Somatotropine :
- Insuline : IGF
- Oestrogène
- Glucagon, endorphines, oxytocine (hormone de la contraction de l’utérus)
Hormones qui favorisent le catabolisme
(= dégradation de protéines)
- Adrénaline
- Glucagon
- Cortisol
- Cytokine
Le stress de santé
On aura du catabolisme, les protéines fabriquées vont vers le système immunitaire
Lors d’un jeûne
On double l’anabolisme => perte de poids
(la disparition de règles chez les femmes montre que le corps s’est mis en urgence)
