Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Genomica > Proteinas: modelaje molecular y estructuras 3D > Flashcards

Proteinas: modelaje molecular y estructuras 3D Flashcards

1
Q

Que son las proteínas

A

Moléculas que realizan las acciones codificadas por medio de genes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Al presentar su correcta estructura terciaria o conformación podrá realizar de manera adecuada su

A

Función

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Secuencia lineal de aa

A

Estructura primaria

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Plegamiento local de la cadena en hélices alfa o láminas beta a

A

Estructura secundaria

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Plegamineto tridimensional mas amplio que permite la función

A

Estructura Terciaria

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Organización de varias subunidades proteicas. Organización multimerica

A

Estructura cuaternaria

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quienes son la unidad de construcción de las proteínas

A

Aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Al carbono central se le unen 4 grupos químicos q son

A

Amino: NH2
Carboxilo COOH
Átomo de hidrogeno H
Cadena lateral o grupo R: variable

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

La estructura de las proteínas esta formada por

A

Un carbono central

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Las cadenas laterales de los aa varían en

A

Tamaño
Forma
Hidrofobicidad
Carga
Reactividad

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Los aa se agrupan según su

A

Carga
Ácidos y básicos, hidrofobicidad, aa especiales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Dan la estructura única a cada aa

A

Grupos R q son los variantes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Los enlaces______ son los mas fuertes. Entre aa y aa hay enlace______

A

Covalentes

Peptidico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Estructura primaria

A

Es lineal y siempre

1.Se polimerizan aa
2. Peptido: cadena corta de aa unidos por enlaces peptidicos(20-30)
3. Polipeptidos: cadenas largas >100-400

Tamaño es en Da

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Consiste en los espacios que se generan después del plegamiento de la proteína

A

Estructura secundaria

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

En ausencia de interracion de enlaces no covalentes estabilizadoras el polipeptido adquiere una estructura …..

A

Espiral

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Cuando se estabilizan los____
___ en algunos residuos, se adquieren las etsructuras(elementos de soporte interno): ….

A

Los puentes de hidrogeno

Se adquieren las: hélices alfa y hojas beta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

En las hélices alfa el átomo carbonil-oxigeno de cada peptido esta unidos por ____ _____ al átomo ______

A

Puentes de hidrogeno

Amino-hidrogeno

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

En la hélice alfa todos los puentes de hidrógeno donadores estan dirigidos hacia

A

La misma dirección y por eso se hace la hélice

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

En la hélice alfa los grupos R estan en los

A

Extremos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

En la hélice alfa la hidrofobicidad o hidrosolubilidad estan determinados por

A

Los grupos R

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Cada aminoácido tiene diferentes cadenas R y eso lo

A

Diferencia de los demás

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

De que consiste las hojas beta

A

En hebras cortas
5-8 residuos

24
Q

Quien determina la direccionalidad de la lamina B

A

El enlace peptidico

25
Q

Como pueden ser las laminas B

A

Paralela o antiparalela

26
Q

Que son las hojas beta

A

Hebras paralelas de dos cadenas de aa formadas por los puentes de hidrogeno entre N-H Y (C=O)

27
Q

Como se da la estructura terciaria

A

Unión o mezcla de las estructuras secundarias

28
Q

Estructura que puede tener entre 3 o 4 residuos o giros

A

Secundaria

29
Q

En donde se localizan los giros o residuos

A

En la base de la proteína

30
Q

Permiten presentar estructuras mas compactas

A

Giros

31
Q

Como esta estabilizada la estructura terciaria

A

Mediante interraciones hidrofobicas de las cadenas laterales NO polares

32
Q

Se refiere a la conformación tridimensional de una proteína

A

Estructura terciaria

33
Q

Características de las estructuras terciarias

A

Tienen puentes de hidrogeno de las cadenas letales polares
Mantienen a la estructura secundaria(hélices alfa y laminas beta) compactadas juntas
Confiere propiedades biológicas

34
Q

Que son los motivos

A

Estructura especifica terciaria que tienen una función especifica

Combinaciones de estructuras secundarias-> función especifica

35
Q

Ejemplo de estructura terciaria

A

Dedos de zinc

36
Q

Porque se confirman los dedos de zinc

A

3 estructuras secundarias:

-hélice alfa
-2 hebras beta con orientación antiparalela
-la forma que adopta parece dedo

37
Q

En donde estan presentes los dedos de zinc

A

En moléculas de unión a DNA

38
Q

Estructura caracterizada por 2 hélices alfa unidad una a otra

A

Hélice super enrollada

39
Q

Por quien es estabilizado la hélice superenrrollada

A

Interraciones entre cadenas hidrofobicas entre las cadenas laterales de los aminoácidos
Tienen un patrón de repetición cada 7 aa

40
Q

En la hélice superenrrollada quien esta en la posición 1

A

Valían, ala niña y metionina que ayudan a mantener la estabilidad porque son aa hidrofobicos

41
Q

En la posición 4 de la hélice superenrrollada quien esta

A

La leucina q es hidrofobica

42
Q

La hélice superenrrollada es una estructura

A

ANFIPATICA

43
Q

Quienes deciden si el giro será mas compacto o distendible

A

Los grupos R

44
Q

Que son los dominios

A

Subdivisiones de la estructura terciaria
Conjunto de motivos

45
Q

Características estructurales q pueden tener los dominios

A

Abundancia de un aa en particular
Secuencias conservadoras
Un motivo en particular(dedos de zinc)

46
Q

Características de la estructura terciaria HA

A

3 subunidades
2 cadena de polipeptidos (HA1, HA2)
Dominio globular: distal
Dominio fibroso: proximal(2 alfa hélice y hebras B)

47
Q

Que determina al dominio

A

Su función

48
Q

Todas las proteínas presentan la estructura cuaternaria

A

Nooo

49
Q

Nivel mas alto de organiaaacion proteica

A

Ensamblajes macromoleculares

50
Q

La estructura cuaternaria implica la formación de estructuras multimercas. En q consisten las estructuras multimericas

A

2 o mas subunidades proteínas

51
Q

Cuantas cadenas polipeptidicas contiene el ensamblaje macromoleculares

A

10 o cientos

52
Q

Ejemplo de ensamblajes moleculares

A

Capsaide de los virus
Filamentos del citoesqueleto
Maquinaria transcripcional

53
Q

En donde se localizan los giros o residuos

A

En la base de la proteína

54
Q

Porque son formados los giros

A

Por puentes de hidrogenos entre los residuos

55
Q

Se refiere a la conformación tridimensional de una proteína

A

Estructura terciaria

56
Q

De cuantos aa consisten los dominios

A

100-150 aa en distintas combinaciones de motivos

Genomica (5 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions