Proteinas Gobulares Flashcards
De que esta compuesto el grupo HEMO
PROTOPORFIRINA IX. +. HIERRO FERROSO
Estructura y función de la MIOGLOBINA
-Proteína globular con estructura TERCIARIA
-SE localiza en el músculo esquelético y cardiaco
-tiene como función RESERVAR y TRANSPORTAR el O2 en la célula muscular
Estructura y función de la HEMOGLOINA
-Proteína globular con estructura CUATERNARIA
-Se localiza en los ERITROCITOS
-tiene como función transportar en todos los tejido: O2, CO2 y NO
Las dos cadenas poipepidicas que forman un DIMERO en la hemoglobina se UNEN por
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
Los dos DIMEROS de la hemoglobina se UNEN por
ENLACES POLARES
Cuando la curva de disociación se desplaza hacia la DERECHA la AFINIDAD de la HEMOGLOBINA por el O2
DISMINUYE
CUANDO la curva de disociación se desplaza hacia la IZQUIERDA la afinidad de la hemoglobina por el O2
AUMENTA
HEMOGLOBINA presenta 2 forms
Forma T (tensa)
Forma R (relajada)
Forma T(tensa,taud)
-BAJA AFINIDAD por la hemoglobina por el O2
-Se le denomina DESOXIHEMOGLOBINA
Forma R (relajada)
-ALTA AFINIDAD por la hemoglobina por el O2
-se le denomina OXIHEMOGLOBINA
pO2
Los niveles AUMENTADOS de pO2 AUMENAN la afinidad de la hemoglobina por el O2
Cuando DISMINUYE la pO2 DISMINUYE la afinidad de hemoglobina por el O2
pCO2
-Los niveles AUMENTADOS de pCO2 DISMINUYE la afinidad de la hemoglobina por el O2
Niveles DISMINUIDOS de pCO2 AUMENTAN la afinidad de la hemoglobina por el O2
pH
Un pH ácido (bajo) es igual a una concentración elevada de protones (H+) lo cual causa que la afinidad de la hemoglobina por el O2 DISMINUYA
Un pH ácido (alto) es igual a una concentración BAJA de protones (H+) que causa que la afinidad de la hemoglobina por el O2 AUMENTE
2,3 bifosfoglicerato (2,3-BOG)
Es el fosfato orgánico más abundante de los eritrocito
Desplaza la curva de disociación O2 hacia la DERECHA
2,3 BPG. Aumentado
Hipoxia cronica:
EPOC
ENFISEMA PULMONAR
GRANDES ALTITUDES
Anemia crónica
2,3 BGP. Bajos
PAQUETE GLOBULARES
Monóxido de carbono (CO)
-cuando el CO se une con la hemoglobina se forma CARBOXIHENOGLOBINA
-El CO desvía la curva de disociación de O2 hacia la IZQUIERDA lo cual causa AUMENTO de la afinidad de la hemoglobina por el O2
El CO causa INTOXICACIÓN y su tx es
SATURACIÓN de O2 al 100%
Tipos de hemoglobina
Hemoglobina fetal (HbF)
Hemoglobina A (HbA)
Hemoglobina A2 (HbA2)
Hemoglobina glucosilada (HbA1c)
Hemoglobina fetal (HbF)
2 cadenas alfa . - 2 cadenas gama
Hemoglobina A. (HbA)
Hemoglobina más abundante de los ADULTOS
2 cadenas alfa - 2 cadenas B
Hemoglobina A2 (HbA2)
2 cadenas alfa - 2 cadenas delta
Hemoglobina glucosilada (HbA1c)
Hemoglobina A unida a una molécula de GLUCOSA
ELEVADA en px con DIABETES MELLITUS
HEOGLOPTIAS
Estructura ANORMAL de la hemoglobina
Hemoglobina s,c,sc
