PROTEINAS Flashcards

1
Q

BALANÇO NITROGENADO + E -

A

Quantidade de nitrogênio consumido equivalente ao excretado na urina, suor e fezes.

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2
Q

KWASHIORKOR

A

KWASHIORKOR

  • Privação de proteína maior que a calórica
    • frequente em crianças após o desmame, dieta predominante em

carboidratos
•Sintomas:

  • Retardo no crescimento;
  • Edema;
  • Lesões de pele;
  • Despigmentação do cabelo;
  • Anorexia;
  • Fígado gorduroso.
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3
Q

MARASMO

A

MARASMO

  • Privação de calorias maior que a proteica
    • frequente em crianças menores de 1 ano

•Sintomas:

  • Parada no crescimento;
  • Perda muscular;
  • Fraqueza;
  • Anemia;
  • Não apresentam edema.
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4
Q

PROTEÍNAS SIMPLES X COMPOSTAS

A

Proteínas simples (homoproteínas): exclusivamente aminoácidos->

albuminas, as globulinas e proteínas fibrosas.

Proteínas conjugadas (heteroproteínas): apresenta componente não-
protéico-> grupo prostético-> cromoproteínas, as fosfoproteínas, as glicoproteínas,

as lipoproteínas.

Proteínas derivadas: desnaturação ou hidrólise-> proteoses e as peptonas

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5
Q

QUAL É A LIGAÇÃO DOS A.A ENTRE SI PARA FORMAR PROTEÍNAS?

QUAIS AS CARACTERÍSTICAS DESSA LIGAÇÃO

ANG PHI E PSI

A

Nível estrutural primário: sequência de aminoácidos que se
encontram ligados entre si por ligações covalentes (LP).

• LP: Ressonância Característica de dupla ligação
Curta, rígida e plana – não permite torção

  • Φ : entre Cα e N
  • Ψ : entre Cα e C

PROTEÍNAS

Permitem torção

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6
Q

ESTRUTURA SECUNDÁRIA O QUE É

A

UM ARRANJO EM ALFA HELICE OU FOLHAS BETA

Alfa hélices (ex: queratina)
-Esqueleto formado por UMA cadeia polipeptídica fortemente
enovelado ao redor de um eixo imaginário.
-Os grupos R dos resíduos de aa. projetam-se para fora do
esqueleto helicoidal.
-Proteínas normalmente têm hélice pra direita.
-Estabilizadas por LH
- Cada volta completa possui 3,6 resíduos de aa
- A distância entre cada volta é de 5,4 Å
1 Å = 10-10 m

-Folhas beta (conformação beta, folha pregueada beta)
– ex: fibroína da seda
-Esqueleto da cadeia polipeptídica estendido em zigue-zague.
-LH são perpendiculares ao eixo das folhas.
- Prolina-> torção

Em relação à orientação amino até a carboxila oposta:

  • Paralela(N->C)
  • Antiparalela
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7
Q

ESTRUTURA SECUNDÁRIA COMO SE ESTABILIZA

A

LH

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8
Q

QUAL A IMPORTANCIA DAS DOBRAS BETA?

A

responsável pelo anti-paralelismo das folhas

beta. Prolina e glicina sempre estão envolvidas em dobras beta

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9
Q

IMPORTANCIA PROLINA E GLICINA PARA ESTRUTURAS SECUNDARIAS

A

Prolina e glicina sempre estão envolvidas em dobras beta

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10
Q

ESTRUTURA TERCIÁRIA O QUE É

A

Arranjo tridimensional definido por interações não covalentes entre as
cadeias laterais dos aminoácidos (ligações de hidrogênio, interações
hidrofóbicas, ligações iônicas…) e por ligações covalente, como a
ligação dissulfeto.

Motivos Estruturais/Estrutura super secundária: auxiliam na determinação da
estrutura tridimensional. Ex: Barril β, alça β-α-β, hélice- α -hélice.

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11
Q

ESTRUTURA QUATERNÁRIAO QUE É

A

UNIÃO DE + DE 1 SUBUNIDADE

COMO AS SUBUNIDADES SE LIGAM NA EST. QUATERNÁIA

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12
Q

A DESNATURÇÃO DESFAZ A PROTEÍNA?

A

NÃO, SÓ DESFAZ OS NIVEIS SECUNDARIOS E TERCIARIOS MAS NAO DESFAZ AS LIGAÇÕES PEPTIDICAS

REVERSIVEL

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13
Q

COMO AS SUBUNIDADES SE LIGAM NA EST. QUATERNÁIA

A

NÃO COVALENTE

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14
Q

QUAL ESTRUTURA DETERMINA A FUNÇÃO DA PROTEINA

A

3

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15
Q

ESTRUTURA 4 PRECISA DE TER + DE UMA CADEIA POLIPEPTIDICA?

A

SIM

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16
Q

ESTRUTURA QUERATINA?

A

ALFA HELICE

17
Q

proteínas fibrosas e gloBulares são de qual estrutura?

A

3

18
Q

FIBROSA ESTÁ PRESENTE EM QUE TUPO DE FUNÇÃO?

E e gloBulares?

A

FORÇA E RESIST (TENDÃO)

TRANSP E ARMAZ.

19
Q

EXPLIQUE E DESENHE A LIGAÇÃO PEPTÍDICA

A

OK

ENTRE C E N

20
Q

NAS PROTEÍNAS ENCONTRMOS D OU L-AA?

A

L

21
Q

2 CODONS DIFERENTES PODEM CODIFICAR O MSM A.A ?

A

SIM

22
Q

EPA RIBSSOMOS

A

E=EXIT = SAIDE O TRNA QUE JA FEZ SEU PAPEL

P= ONDE A CADEIA POLIPEPTIDICA TA SENDO FORMADA

A= ONDE CHEGA O TRNA COM O NOVO A.A

23
Q

o que é um aa na forma zwieroica

A

COOH-

NH3

24
Q

OLIGOMER X PROTOMERO

A

SUBUNIDADES IGUAIS

SUBUN DIF

25
Q

O GRUPO R FICA PARA FORA OU PARA DENTRO DA VOLA NA HELICE?PQ°

A

FORA

PQ ELE DETERMINA A NAUREZA DA CADEIA.. POLAR, APOLAR, ETC

26
Q

CADA VOLTA ALFA HELICE TEM QTS AA

A

3,6

27
Q

COMO A ALFA HELICE É ESTABILIZADA? QUAL TIPO DE LIGAÇÃO E COMO SE DA ESSA LIGAÇÃO

A

PH ENTRE O OXIGENIO DA CARBONILA DO AA DE CIMA SE LIGANDO AO H NO NH3 DO AA DE BAIXO

28
Q

QUAIS TIPOS DE AA FORMAM ALFA HELICE

A

POLARES

29
Q

CITE 2 A.A QUE TEM GRANDE PROPENSÃO A FORMAR ALFA HELICE

A

PROLINA E GLICINA

30
Q

ALA HELICE SÃO MAIS COMUNS PRA DIR OU ESQ

A

DIR

31
Q

COMO A FOLHA B É ESTABILIZADA? QUAL TIPO DE LIGAÇÃO E COMO SE DA ESSA LIGAÇÃO

A

PH ENTRE O OXIGENIO DA CARBONILA DO AA DE CIMA SE LIGANDO AO H NO NH3 DO AA DE BAIXO

32
Q

EST TERCIARIA, COMO É FORMADA

A

PELO ENOVELAMENTO DAS FOLHAS BETA, OU ALFA HELICE

AQUI ESTÃO DOBRAAAADAS!!!

33
Q

O QUE DIFERENCIA A PROT FIBROSA E GLOCULAR ESTRUTURALMENTE EM SUA COMPOSIÇÃO

A

FIBROSA: OU É FORMADA SÓ DE ALFA HELICE OU SÓ FOLHA BETA

GLOBULAR: AMBAR JUNTAS

34
Q

TIPOS DE LIG Q MANTEM EST TERCIARIAS

A

FRACAS E TB PODE TER TB COVALENTE, COMO DISSULFETO

35
Q

CITE 3 PROT FIBROSAS E 3 GLOBULARES

A

FIBROSAS SÃO AS ESTRUTURAIS…QUERATINA
COLAGENO
SEDA

ENZIMAS
MIOGLOBINA

36
Q

ESTRUTURA QUAT

A

COMPOSTA DE SUBUNIDADES PROTEICAS

37
Q

EM QUAL ESTRUTURA (1,2,3,4) APODEMOS DIZER QUE A PROT ATINGE SUA FORMA NATIVA

A

TERCIARIA

38
Q

O QUE É DESNATURAÇÃO PROTEICA

A

PERDA DO ENOVELAMENTO, DA FORMA TRDIMENSIONAL, DA FUNÇÃO

39
Q

AMILOIDOISES

A

PROT MAL FORMADAS, MAL ENOVELADAS