ENZIMAS Flashcards
HOLOENZIMAS
APOENZIMA(PARTE PROTEICA) + COENZIMA/COFATOR (GRUPO PROSTETICO)
APOENZIMA
ENZIMA SEM A COENZIMA
COENZIMA
MOLÉCULA NÃO PROTEICA QUE ATIVA A ENZIMA
TIPO DE LIGAÇÃO ENTRE ENZIMA E SUBSTRATO
NÃO COVALENTE
Zimógenos
É um precursor inativo da enzima, ou uma preenzima.
Precisa de uma reação para se tornar ativo/catalítico.
Ex: pepsinogenio secetado, somente quando sofre ação do HCL torna-se
pepsina e então pode digerir proteínas.
Ou a conversão do fibrinogênio em fibrina.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA IRREVERSÍVEL
Se passam por substratos compatíveis e criam uniões covalentes com a
enzima, inutilizando-a e gerando outros produtos. É suicida.
INIBIÇÃO COMPETITIVA
REVERSÍVEL
INIBIDOR SE LIGA AAO SITIO ATIVO
com aumento da [substrato], ocorre diminuição da
inibição caracterizando uma competição entre S e I
• não há alteração da Vmax
• há um aumento de Km por um fator a, que permite
o cálculo da constante de inibição, Ki
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA
KM
VMAX
INIBIDOR SE LIGA AO CONJUNTO ENZIMA SUBSTRATO, IMPEDINDO A FORMAÇÃO DO PRODUTO
• inibidor não é análogo estutural do substrato - não se liga ao sítio ativo • inibidor se liga ao ES • aumento da [substrato] não diminui a inibição - não há competição • Km CTE e Vmax diminui
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
TIPO DE LIGAÇÃO
NÃO COVALENTE
SE LIGA A UM LOCAL DIFERENTE DO SITIO DE LIGAÇÃO DO SUBSTRATO E ALTERA A CAPACIDADE DAQUELA ENZIMA
LIGAÇÕES FRACAS!!!!
Enzimas alostéricas possuem uma região diferente do sítio ativo ao se liga
um efetor ou modulador alostérico. A mudança conformacional decorrente da
ligação do efetor alostérico se propaga pela molécula e afeta o sítio ativo,
ativando-o ou inibindo-o
MODFICAÇÃO COVALENTE
SE DÁ POR FORFORILAÇÃO/DESFOSFORILAÇÃO OU USO DE ZIMÓGENOS
ZIMOGENOS SÃO EXCLUSIVOS DE ENXIMAS PROTEOLITICAS
FOSFORILAÇÃO E DESFOSFORILAÇÃO:
Ao contrário da alosteria, em que os efetores ligam-se à enzima
apenas por ligações fracas, na modulação covalente a enzima é
modificada covalentemente por duas outras enzimas: uma
cinase (quinase) fosforila a enzima às custas de ATP, e uma
fosfatase remove o grupo fosfato da enzima fosforilada.
A modulação covalente é energeticamente cara, pois
necessita duas outras proteínas e ATP para regular
a atividade de uma enzima.
Ao contrário, na alosteria a enzima é controlada pelas
concentrações relativas de seus efetores e a afinidade da enzima
por estes.
USO DE ZIMÓGENOS :
EX: PEPSINA
COAGULAÇÃO SANGUIENA
CLIVAGEM PROTEICA
a enzima sofre uma quebra, para ser ativada ou não. É irreversível
Ex: tripsinogênio
DIFERENÇA ENTRE COFATOR E COENZIMA
- Cofator: íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, entre outros)
- Coenzima: molécula orgânica ou metalorgânica complexa (EX. VITAMINAS)
(GRUPO PROSTETICO)
•Coenzima ou cofator que se ligam firmemente à parte proteica grupo
prostético se liga de modo COVALENTE, se não, é cofator
A INIBIÇÃO NAO COMPETITIVA ATINGE A VEL MAXIMA?
NÃO
Com um inibidor não competitivo, a reação nunca atinge sua V{max}, independentemente de quanto substrato adicionarmos. Uma parcela das moléculas enzimáticas sempre estarão “envenenadas” pelo inibidor, então a concentração efetiva de enzimas (que determina a Vmax é reduzida. Contudo, a reação atinge a metade de sua Vmax Na mesma concentração de substrato, portanto a KM permanece inalterada. A KM inalterada mostra que o inibidor não afeta a capacidade da enzima de ligar-se ao substrato, apenas diminui a concentração de enzimas utilizáveis.
QUAL O EFEITO DA INIBIÇÃO COMPETITIVO NA CINETICA ENZIMATICA? Vmax Km
Com um inibidor competitivo, a reação irá atingir sua V_{max}V
max
V, start subscript, m, a, x, end subscript normal, mas precisará de uma maior concentração de substrato. Em outras palavras, a V_{max}V
max
V, start subscript, m, a, x, end subscript permanece inalterada, mas a K_mK
m
K, start subscript, m, end subscript aparente é maior. Por que se deve adicionar mais substrato para que se chegue à V_{max}V
max
V, start subscript, m, a, x, end subscript? O substrato extra torna as moléculas de substrato suficientemente abundantes para “vencerem” bravamente as moléculas inibidoras da enzima.
a enzina MUDA O DELTA G DA REAÇÃO E A Keq?
NÃO
MUDA A VEL E ENERGIA DE ATIVAÇÃO
KM
SERVE PARA MEDIR A AFINIDADE ENZIMA -SUBSTRATO, INVERSAMENTE PROPORCIONAL
DIRETAMENTE PROPORCIONAL A QTDE DE SUBSTRATO
EQUIVALE METADE DA VEL MAXIMA
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO QUE LEVA A ESSA VEL MAX/2
– kM = [S] correspondente a ½ Vmax;
LIGAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO [E DE QUE TIPO
NÃO COVALENTE
MULTIPLAS INTERAÇÕES FRACAS ENYRE ENZ E SUBSTRATO
6 TIPOS DE ENZIMAS DE ACORDO COM SUA FUNÇÃO
1. Óxido-redutases ( Reações de óxidoredução). Transferência de elétrons Se uma molécula se reduz, há outra que se oxida. 2. Transferases (Transferência de grupos funcionais) •grupos aldeído •gupos acila •grupos glucosil •grupos fosfatos (quinases) 3. Hidrolases (Reações de hidrólise) •Transformam polímeros em monômeros. Atuam sobre: •Ligações éster •Ligações glicosídicas •Ligações peptídicas •Ligações C-N 4. Liases (Adição a ligações duplas) •Entre C e C •Entre C e O •Entre C e N 5. Isomerases (Reações de isomerização) 6. Ligases (Formação de laços covalentes com gasto de ATP) •Entre C e O •Entre C e S •Entre C e N •Entre C e C
PROTEOLITICISAS
CINÉTICA ENZIMATICA FALA SOBRE O QUE
INFLUENCIA DA CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO NA VEL REAÇÃO
EXPLIQUE A HIPERBOLE DE MICHAELLIS MENTEM
-parte a: v aumenta proporcionalmente com aumentos de S. -parte b: v aumenta não proporcionalmente com aumentos de S. -parte c: v não aumenta mais, tendendo a um valor máximo (Vmax), sendo independente da [S]
CLASSES DE ENZIMAS (6) E FUNÇÃO
1- OXIRREDUTASES = TRANS ELETRONS, ENERGIA (DESIDROGENASES, REDUTASES)
2- TRANSFERASE = TRANSF GRUPOS FUNCIONAIS (CINASES, FOSFORILASES,TRANSAMINASES)
3- HIDROLASES -= TRANSF GRUPOS FUNCIONAIS PARA A AGUA )LIPASE, PEPTIDASE)
4- LIASES = ADD LIG DUPLA (ALDOLASE, DESCARBOXILASE)
5- ISOMERASE (MUTASES)
6 - LIGASES = FORMA LIG C-C, C-S,C-O,C-N
(CARBOXILASE, SINTETASE)
kcat enzimas
ou turnover, o valor máximo de reacções enzimáticas catalisadas por segundo
SUBSTRATO CONVERTIDO EM PRODUTO POR UMA ENZIMA POR SEGUNDO
KM E VELmax INIBIÇÃO COMP
DESENHAR GRAFICO
KM AUMENTA, PORQUE PRECISO DE + SUBSTRATO PARA COMPETIR
VEL NAO MUDA
KM E VELmax INIBIÇÃO NÃO COMP
DESENHAR GRAFICO
KM CONST (PQ NAO DEPENDE DE SUBSTRATO)
VEL DIMINUI
KM E VELmax INIBIÇÃO inCOMPetitiva
km e vrl diminuem
3 TIPOS DE REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
E QUAIS SEUS TIPOS DE CURVA
1-ALOSTÉRICA
- HOMOTRÓPICA (PROPRIA SUBSTRATO OU PRODUTO)
- HETEROTRÓPICA ( OUTRO EFETOR QUE NÃO É PRODUTO DA REAÇÃO)
CURVA SIGMOIDE
2- REG POR MODF COVALENTE
- EX: ATIVAÇÃO CASCATA FORSOFILAÇÃO
- CURVA HIPERBÓLICA
3- REGULAÇÃO POR PROTEÓLISE/CLIVAGEM PROTEICA
-ZIMEGENIOS.. LIGAÇÕES COVALENTES SÃO CLIVADAS
ENZIMAS SÃO PROTEINAS EM QUAL MIVEL DE ORGANIZAÇÃO
3
ENZIMAS SAO FIBROSAS OU GLOBULARES
GLOBULARES
CINETICA ENZIMATICA DE PRIMEIRA ORDEM
VEL AUMENTA QUA NDO SUBSTRATO AUMENTA
CINETICA ENZIMATICA DE ORDEM ZERO
VEL NAO MUDA MSM AUEMNTANDO SUBSTRATO
RELAÇÃO KM E SUBSTRATO É DIRETA OU INVERSAMENTE PROPORCIONAL
E KM E AFINIDADE ES
DIRETA
INVERSA
VENENOS E INSETICIDAS E SUICIDAS FAZEM Q TIPO DE INIBIÇÃO
IRREVERSIVEL
