Proteínas

Question 1

Proteína mais abundante do corpo humano?

Answer 1

Colágeno
Componente do tecido conjuntivo, vasos, derme, cartilagem, osso. Queratina: pelos, cabelos e unhas.

Question 2

Funções da proteína:

Answer 2

Estruturais: colágeno
Catalíticos: enzima
Reserva: Ferretina (C/ ferro no fígado)
Albumina
Transporte: Hemoglobina
Hormonais: Insulina e glucagon
Contração: Miosina e actina
BIOLUMINESCÊNCIA: Luciferina

Question 3

Composição química dos polímeros de alfa aminoácidos:

Answer 3

Tem o grupo amina NH2 e ácido carboxílico COOH carboxila no mesmo carbono alfa Anfótero(capaz de reagir com comportamento ácido ou básico,

3 ligante hidrogênio
4 podem ser vários - radical R

Question 4

Radical R, exemplos de aminoácidos que podem ser

Answer 4

Alifatico
Aromático
Ácido
Básico

Question 5

Quais elementos temos no carboidratos, lipídios e proteínas:

Answer 5

1 C, H, O
2 C, H,,O
3 C, H, O, N, S

Question 6

Eu marquei uma célula com enxofre radioativo, quem ficará radioativo?

Answer 6

As proteínas

Question 7

Eu marquei uma célula com fósforo radioativo, quem ficará radioativo?

Answer 7

DNA e RNA e nucleotídeos

Question 8

Qual o primeiro aminoácido formado na natureza?

Answer 8

Ácido glutamico

Question 9

Qual o processo de originar outros aminoácidos?

Answer 9

Transaminação

Question 10

O que é transaminação?

Answer 10

Trocar o grupo amina por cetoácido

Question 11

Aminoácidos essenciais (8):

Answer 11

Obtidos na dieta
Treonina, triptofano, lisina, metionina, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina

Question 12

Problemas da dieta vegana

Answer 12

Baixo ferro, sem colesterol, sem vitamina B1 (origem animal), baixas proteínas
, Proteínas parciais

Question 13

O que é kwashiorkor?

Answer 13

Desnutrição protéica, típica de regiões pobres com dieta baseada em certo vegetal.

Doença que afeta uma criança quando nasce um irmão, a criança é desmamada e perde o leite, fonte de proteína

Question 14

Caminho da proteína:

Answer 14

Digestão → aminoácidos

3 caminhos
1 novas proteínas
2 novos aminoácidos (transaminação)
3 desanimação (fígado)
4 ciclo das purinas

Question 15

Caminho da desanimação

Answer 15

1 Ácidos orgânicos, Krebs, energia
2 NH2= NH3 Amônia. ↑ tóxica (ciclo da ornitina fígado), ureia (tóxica) ± , urina (rins)

Question 16

Caminho do ciclo das purinas

Answer 16

1Guanina, outras bases nitrogenadas
2 Ácido úrico, pouco tóxico (mas em muita quantidade é tóxico), quase insolúvel, sendo difícil de eliminar na urina e se acumulado lesa o fígado, rins e articulações (artrite) GOTA

Question 17

Ligação peptídica

Answer 17

Entre - OH da - COOH de um aminoácido e - H da -NH2 do outro AA

Question 18

Oligopeptídeos

Answer 18

De 2 a 10 AA
Ocitocina, ADH (quando alguém bebe muito inibe esse hormônio, por isso a pessoa faz muito xixi)
8AA

Question 19

Polipeptídeos

Answer 19

+ de 10 aminoácidos
Insulina, glucagon (hormônios protéicos)

Question 20

Dipeptidíos

Answer 20

São dois aminoácidos+ 1 AGUA H20

Question 21

Por que o calor desnatura as proteínas?

Question 22

Quais são os tipos de ligações das proteínas?

Answer 22

Ligação primária:

Ligação secundária: Pontes de Hidrogênio

Ligação terciária: Ligação covalente ponte de sulfeto.

Ligação quaternária: União de estruturas terciárias; só em algumas proteínas: Hemoglobina (4 cadeias peptídicas).

Question 23

Tipos de proteínas:

Answer 23

Fibrosas: Alongadas, insolúveis, com função estrutural EX: Colágeno, queratina

Globulares: Globosas, solúveis, função reguladora Ex: Hemoglobina e enzimas

Question 24

Como saber se duas proteínas são iguais?

Answer 24

A mesma estruturas primária
Mesmos tipos de AA, mesmas quantidade de cada tipo, mesmas sequências de aminoácidos (aí não tem como saber).

Question 25

O que ocorre com a Hemoglobina HbS?

Answer 25

Siclêmica, 6 aminoácido da cadeia, valina. Hemácias falciformes (em foice). Anemia falciforme (valina e ácido glutâmico)

Question 26

Qual a importância da estrutura quaternária?

Answer 26

Determina a função biológica, se não tiver a estrutura quaternária, a estrutura terciária determina a função biológica

Question 27

Desnaturação

Answer 27

Perda da estrutura terciária e quaternária
Mudanças de Ph reversível (quebra ligações tipo sal. Voltam ao mesmo de antes

Question 28

Desnaturação pelo calor é irreversível por que?

Answer 28

Quebra pontes de Hidrogênio, as pontes de Hidrogênio podem até voltar, porém na doida. A proteína não recupera a estrutura. A desnaturação não altera o valor nutritivo da proteína. Instacta desnaturada, fornecem os mesmos aminoácidos na digestão.

Question 29

Qual o problema de comer ovo cru?

Answer 29

Maior risco de Salmonellose
Proteína intacta enrolada
Mais difícil de digerir

Ovo cozido é melhor porque o calor mata a bactéria salmonella, proteína desnaturada desenrolada. Mais fácil de digerir, mais fácil para enzima.

Question 30

O que ocorre com a estrutura dos cabelos com os processos de água, chapinha e alisamento definitivo: (queratina) proteína do cabelo

Answer 30

Molhar cabelo: quebra pontes de Hidrogênio da estrutura terciária: reversível

Chapinha: Calor quebra pontes de Hidrogênio da estrutura reversível

Alisamento definitivo: Agentes químicos: quebram pontes de sulfeto e refazem pontes de sulfeto (Agentes químicos oxidantes)

Question 31

Qual é o composto orgânico mais abundante em células animais e qual o composto orgânico mais abundante em células vegetais?

Answer 31

Proteínas

Carboidratos (devido a celulose da parede vegetal).

Question 32

Porque ocorrem edemas na doença kwashiorkor?

Answer 32

Acúmulo de líquido nos tecidos, com a falta de proteína, a albumina do plasma é consumida como fonte de aminoácidos, diminuindo assim a pressão osmótica do sangue em relação aos tecidos, que passam a atrair água por osmose.

Question 33

Como definir o número de aminoácidos?

Answer 33

Número de ligações peptídicas+ 1

Pra quebrar peptídeos consumo água, número de ligações - 1
Para conformar,libero água

Question 34

O cabelo pode mudar sua estrutura permanentemente?

Answer 34

Sim, a alfa queratina é formada por uma cadeia polipeptídica que se arruma de forma helicoidal e através de suas várias cisteínas pode sofrer mudança permanente.