Protein Transport und PT Modifikation Flashcards

1
Q

Transportsorte für die Proteinsynthese

A
  1. Fall: Protein wird im Cytoplasma vollständig synthetisiert und dann postranslational an seinen Bestimmungsort gebracht
  2. Fall: sog. Sekretorischer Weg dirigiert Proteine in das endoplasmatische Retikulum (ER)
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2
Q

Wie sieht der ER-Bereich, der Ribosomen bindet, aus?

A

unebenes Aussehen, sog. rauhes ER
>< glattes ER, keine Ribosomen aufweisen

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3
Q

Wo werden die cytoplasmatischen synthetisierten Proteine transportiert?

A

Zellkern, Mitochondrien, Chloroplasten

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4
Q

Wo werden die am ER synthetisierten Proteine transportiert?

A

meist in membranumschlossenen Vesikel, zum Golgi-Apparat, zu Lysozymen, Plasmamembran und in den extrazellulären Raum

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5
Q

Es gibt 3 Typen von Proteinen, die durch den sekretorischen Transportweg in den rauhen ER synthetisiert und transportiert werden, was sind die?

A

-sekretorische Proteine (die aus der Zelle transportiert werden)
-lysosomale Proteine
-zellmembrandurchspannende Proteine

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6
Q

Durch welche 4 Komponenten werden die Ribosomen an ER rekrutiert?

A

-Signalsequenz
-Signalerkennungspartikel
-SRP-Rezeptor
-Translocon

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7
Q

Was für Rolle spielt Signalsequenz bei dem Transport von Protein in das ER? Durch welches Protein wird sie später abgespalten?

A

-N-terminale Signalsequenzen dirigieren Lokalisation von Proteinen für Translokation in das ER
-Signalsequenz ca. 15-20 AS, darin ein hydrophober Bereich benachbart von einigen hydrophilen und positiv geladenen Resten
-spätere Abspaltung der Signalsequenz durch Signalpeptidase

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8
Q

Was ist Signalerkennungspartikel (SRP) und was macht der? Wie gelingt das Protein an ER Membran?

A

-ein Ribonukleoproteinkomplex, erkennt Signalsequenz, wenn die aus dem Ribosom heraustritt –> Pause der Translation
–> bringt Ribosom und neu gebildete Peptidkette durch Binden an SRP-Rezeptor zur ER-Membran (Hydrolyse GTP) –> Translocon öffnet sich –> Weitere Translation erfolgt dann in ER-Lumen

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9
Q

Wie läuft der Transportmechanismus bei der Proteinverteilung in der Zelle?

A

-neu synthetisierte Proteine in Ausstüplungen der Membran gesammelt –> schnüren sich ab und bilden Transportvesikel
-Vesikel bringen Proteine zum Bestimmungsort, wo Proteine weiter modifiziert werden

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10
Q

2 integrale Proteine, die nach Bildung und Freisetzung des Transportvesikels funktionieren?

A

v-SNARE bindet an t-SNARE
–> dirigieren Vesikel mit Protein an Bestimmungsort

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11
Q

Wodurch erfolgt Proteintransport in Mitochondrien ?

A

-auch durch Signalsequenz, Protein wird vor Transport durch Chaperone im ungefalteten Zustand gehalten
-dieser Transport ist ATP-abh.

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12
Q

Wodurch erfolgt Proteintransport in den Zellkern?

A

-Durch große nukleare Poren-Komplex
-Transport von gefaltetem Protein, Signalsequenz kann auch in Protein liegen, GTP-Verbrauch

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13
Q

Welche Funktionen haben Posttranslationale Modifikation von Proteinen?

A

-vielfältige kovalente Modifikation durch spezielle Enzyme
-Veränderung des Infomationsgehaltes des Proteins (oft reversibel)
-Wichtig zB: für Regulation der Proteinaktivität, Lokalisation, Stabilität

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14
Q

Welche posttranslationale Modifikationen haben Proteine?

A

Glycosylierung
Lipidierung
Ubiquitinylierung
Acetylierung
gezielte Proteolyse
Phosphorylierung

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15
Q

Wie läuft Phosphorylierung von Proteinen?

A

-ATP-abh. Phosphorylierung durch Proteinkinase (reversible PTM)
-Hydroxylgruppe des Substrats als Nukleophil
-Kinase benötigt Metallionen zur Katalyse
-Geschwindigkeitsbestimmender Schritt ist Phosphortransfer oder Freisetzung von ADP
-Enzymatische Entfernung des Phosphats durch Phosphatasen

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16
Q

Für welche biologische Aktivität spielt Phosphorylierung PTM?

A

Enzym(in)aktivierung, Proteinlokalisation

17
Q

Wo werden Proteine N- oder O- glykosyliert ?

A
  • In Eukaryoten
  • N-Glykosylierung (Asn) beginnt im ER und wird im Golgi fortgesetzt
  • O-Glykosylierung (Ser, Thr) findet nur im Golgi statt
18
Q

Erforderung der N-Glykosylierung, wie modifiziert sie?

A

-erfordert Asn-X-Ser bzw. Asn-X-Thr Sequenz
-erfolgt co-translational
-Zuerst Übertrangung eines vorsynthetisierten Oligosaccharids aus 14 Monomeren (im ER), dann häufig Prozessierung des Oligosaccharids durch Reduzierung auf Kernstruktur und ausschließende Anknüpfung versch, proteinspezifischer Kohlenhydrate durch Glykosyltransferase (im Golgi)