Enzym Kinetik

Question 1

Michaelis-Mente-Km

Answer 1

[E][S]=[ES]Km
Km ist das Verhältnis zwischen Zerfall- und Bildungsgeschwindigkeit des Enzym-Substrat-Komplexes

Question 2

Michaelis-Mente-Gleichung

Answer 2

vo=vmax([S]/[S]+Km)
Wenn [S]&raquo_space; Km : vo = vmax (0. Ordnung)
Wenn [S] &laquo_space;Km : vo = (vmax/Km)[S] (1. Ordnung)
Wenn [S] = Km : vo = vmax/2 (Km gibt [S] an, bei der die Häfte der Enzyme mit Substrat besetzt)

Question 3

Initialgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion

Answer 3

vo = k2[Eo]([S]/(Km +[S]))

Question 3

Maximalgeschwindigkeit

Answer 3

Wenn alle katalytischen Bindungsstellen am Enzym mit Substrat gesättigt sind
vmax = k2[ES]=k2[Eo]

Question 4

Wechselzahl

Answer 4

Anzahl von Substratmoleküle, die bei vollständiger Sättigung der E mit S pro Zeiteinheit in das Produkt umgewandelt werden
k2 = kcat = vmax*[ES]= vmax/[Eo]

Question 5

Katalytische Aktivität

Answer 5

Enzyme binden an S und dessen Struktur verändern, dass sie die Bildung des ÜZ begünstigt

Question 6

Kompetitive Hemmung

Answer 6

Inhibitor konkuriert mit Substrat um freies Enzym
-Km wird erhöht
-vmax verändert sich nicht

Question 7

Nicht kompetitive Hemmung

Answer 7

Inhibitor bindet E und/oder ES-Komplex und verhindert Weiterreaktion, hier verhindert die Bindung von S nicht
-vmax wird erniedrigt
-Km bleibt gleich

Question 8

Unkompetitive Hemmung

Answer 8

Inhibitor bindet nur an ES-Komplex und verhindert Weiterreaktion
-Km und vmax werden erniedrigt

Question 9

Wie katalysiert Enzym in einer Reaktion?

Answer 9

Enzyme katalysieren ÜZ einer Reaktion, wenn Substrat an Enzym gebunden ist, unterstützen positionierte funktionelle Gruppen die Spaltung und Neubildung durch verschiedene Katalysen

Question 10

Säure-Base-Katalyse

Answer 10

vermitteln den Protonentransfer von einigen AS
Beispiel: Histidin in der katalytische Triade von Chymotrypsin einer Serinprotease
Seitenkette von Serin 195 ist über H-Brücke mit dem Imidazolring von Histidin 57 verbunden. Die NH-Gruppe des Imidazolrings ist über H-Brücke mit Carboxylatgruppe von Aspartat 102 verbunden.
–> Katalytische Triade –> wandelt Serin in sehr starke nukleophile Gruppe um

Question 11

Kovalente Katalyse

Answer 11

das aktive Zentrum enthält reaktive Gruppe, die im Verlauf der Katalyse temporär kovalent an einen Teil des Substrats an Enzym gebunden
Beispiel: Chymotrypsin spaltet selektiv carbonylterminale Seite von groß hydrophoben AS auf. Dieses Enzym nutzt eine starke nukleophile Gruppe, nicht reaktive Carbonylgruppe des Substrats anzugreifen
–> Acyl-Gruppe des Substrats kovalent an Enzym gebunden

Question 12

Metallionenkatalyse

Answer 12

1/3 aller bekannten Enzyme brauchen Metallionen für Aktivität
-Metalloenzym als Cofaktor, fester gebunden
-Metallaktivierte Enzyme: Metalle schwächer gebunden

Question 13

Elektrostatische Katalyse

Answer 13

-allg. Bezeichnung für spezifische Wechselwirkung im aktiven Zentrum
-Veränderung von pKa-Werten
-Ausgleich von Ladungen im ÜZ durch polare Gruppen

Question 14

Katalytische Wirksamkeit

Answer 14

Wenn [S] &laquo_space;Km:
- kcat/Km zeigt die tatsächliche katalytische Leistungsfähigkeit, ist abhängig von Enzym und Substrat
- wenn mehrere Substrate zur Auswahl stehen gibt kcat/Km an, welches Substrat bevorzugt umgesetzt wird