o f f e n e f r a g e n Flashcards

1
Q

Warum sind P-loop Domänen und Mechanismen weit verbreitet?

A

Diese Strukturen sind in der Lage nach Bindung eines NTP große
konformationelle Änderungen durchzuführen und NTP zu hydrolysieren. Diese
strukturelle Vielfältigkeit erlaubt eine breite Spezifität.

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2
Q

Was ist ein aktivierter Träger? Nennen Sie zwei Beispiele.

A

Aktivierte Träger sind Moleküle, die als Träger definierter Gruppen, Atome, Elektronen oder
Protonen dienen. Ein Beispiel wäre ATP, welches als aktivierter Träger von Phosphorylgruppen
dient. Flavin-Derivate und Nicotinamid-Derivate sind Beispiele aktivierter Träger von
Elektronen

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3
Q

Geben Sie die Reaktion im Citratzyklus an, bei der die Energie in Form einer
Phosphoanhydridbindung durch Substratkettenphosphorylierung gebunden wird. Geben Sie
den Namen des Enzyms an, das die Reaktion katalysiert und geben Sie die Struktur der
Reaktanden und Produkte dieser Reaktion an.

A

GTP + ADP –> GDP + ATP
Umgekehrt kann eine Phosphorylgruppe von ATP auf GDP unter der Bildung von GTP
transferiert werden

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4
Q

Nennen Sie die 5 Koenzyme, die für die oxidative Decarboxylierung von Pyruvat und α-Ketoglutarat
benötigten werden und geben Sie die dafür benötigten essentiellen Nährstoffe (Vitamine) an

A
  1. Thiaminpyrophosphat: Thiamin, Vitamin B1
  2. Lipoamid: Liponsäure
  3. NAD+: Niacin
  4. FAD: Riboflavin, Vitamin B2
  5. Coenzym A: Pantothensäure
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5
Q

. Inwieweit ist Succinat-Dehydrogenase einzigartig im Vergleich zu anderen Enzymen im
Citratsäurezyklus?

A

Es ist das einzige Enzym, das in der Mitochondrienmembran sitzt und das direkt mit der
Elektronentransportkette der oxidativen Phosphorylierung zusammenhängt.

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6
Q

Nennen Sie eine Sequenz metabolischer Reaktionen durch die alle 6 Kohlenstoffatome des
Citrats aus 2 Pyruvat-Molekülen stammen könnten

A

photo

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7
Q

Wie kann die Glykolyse unter anaeroben Bedingungen aufrechterhalten werden?

A

Pyruvat kann entweder zu Lactat oder Ethanol reduziert werden. Diese Reaktion
wird von der Oxidation von NADH begleitet um NAD+ zu regenerieren

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8
Q

Wie viel ATP wird täglich von einem typischen Menschen verbraucht? Wie viel wird
regeneriert?

A

Ein Mensch nutzt ca. 80 kg ATP pro Tag. Es ist aber nur ca. 100 g ATP in den Zellen verfügbar,
d.h. ATP wird häufig und schnell genutzt und regeneriert. ATP wird regeneriert aus ADP und
Phosphat, dabei wird die Energie aus katabolischen Prozessen genutzt.

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9
Q

Bitte beschreiben Sie die Struktur des normalen adulten Hb.

A

. Normal adultes HbA ist ein Tetramer. HbA enthält zwei α-Ketten und zwei β-Ketten. Jede Untereinheit hat eine
ähnliche Struktur wie Mb und enthält eine Häm-Gruppe. HbA kann am besten als ein Paar identischer αβ-Dimere
beschrieben werden. Dementsprechend kann jedes Hämoglobinmolekül bis zu vier Sauerstoffmoleküle binden.

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10
Q

Beschreiben Sie die Struktur des Acetylcholinrezeptors !

A

Der Acetylcholinrezeptor ist ein Tetramer, das aus 5 Untereinheiten besteht: 2
identische und 3 verwandte Peptidketten (2α,β,χ,δ). Die Ähnlichkeit zwischen den
Untereinheiten lässt auf Genduplikation und Divergenz schließen. Ligandenbindung scheint eine
Konformationsänderung herbeizuführen, wobei durch eine Rotationsbewegung der Kanal
geöffnet wird. Die Pore ist mit polaren Resten besetzt, große hydrophobe Aminosäuren
schließen den geschlossenen Kanal ab

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11
Q

Welche beiden Funktionen haben Substratzyklen?

A

: Die Substratzyklen regulieren den glykolytischen Fluss durch Verstärkung
metabolischer Signale und sie produzieren Körperwärme durch die Hydrolyse von
ATP.

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12
Q

Geben Sie die Reaktionen an durch die Glycerin (engl. glycerol), welches aus Fetten
stammt, zu Pyruvat metabolisiert oder zur Synthese von Glucose verwendet werden kann.

A

Nachdem Glycerin in DHAP umgesetzt wurde, wird es zu GAP isomerisiert, welches
dann entweder die Glykolyse zum Pyruvat weiter durchschreiten kann oder über die
Gluconeogense zur Glucose umgesetzt werden kann.

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13
Q

. Wie unterscheidet sich das sequentielle Modell von dem symetrischen Modell für
allosterische Enzyme?

A

Das symetrische Modell erlaubt nichts anderes als eine “Alles-oder-Nichts”- Form des
Proteins (komplett gespannt oder entspannt). Im Gegensatz dazu ermöglicht das
sequentielle Modell eine gemischte Art des Proteins, mit einigen gespannten und
entspannten Untereinheiten. Die Form ist abhängig von der Ligandenbindung an eine
bestimmte Untereinheit.

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14
Q

Welche metabolischen Schritte unterscheiden sich in Glykolyse und Gluconeogenese?

A

Es existieren drei irreversible Schritte in der Glykolyse, welche vier
unterschiedlichen Schritten in der Gluconeogenese gegenbüber stehen: PyruvatUmsetzung zu Phosphoenolpyruvat über ein Oxalacetat-Intermediat, Fructose-1,6-
bisphosphat-Hydrolyse und die Hydrolyse von Glucose-6-Phosphat.

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15
Q

Was ist ein Affinitätslabel ?

A

. Hierunter versteht man ein Substratanalogon, das strukturell dem Substrat sehr ähnlich
ist, an das aktive Zentrum des Enzyms bindet und chemisch mit einem Rest des aktiven
Zentrums reagiert. Es wird dazu verwendet, die Enzymstruktur und den
Reaktionsmechanismus zu erforschen.

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16
Q

. Was ist die Funktion der Prostaglandin-H2-Synthase-1? Wie erleichtert ihre Assoziation an die
Membran ihre Funktion?

A

. Prostaglandin-H2-Synthase-1 wandelt Arachidonsäure in Prostaglandin-H2 um. Das
Protein steckt in der Membran, mit einem hydrophoben Kanal, der zur Hälfte in der
Lipiddoppelschicht steckt. Die Arachidonsäure ist ein Produkt der Hydrolyse von
Membranlipiden und wandert in den Proteinkanal durch die Lipiddoppelschicht. Sie
vermeidet so erfolgreich die Wechselwirkung mit der wässrigen Umgebung.

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17
Q

Was ist eine Substitutionsmatrix?

A

.Eine Substitutionsmatrix wird aus alignierten Sequenzen berechnet und die Punktwerte geben einen Eindruck davon,
wie oft eine Aminosäure ausgetauscht wurde.

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18
Q

Worin liegt die Ursache für den „burst“ der Aktivität und die folgende steady-state
Reaktion von Chymotrypsin wenn man den Reaktionsverlauf mit Hilfe eines stoppedflow
Spektrophotometer verfolgt?

A
Chymotrypsin spaltet Peptidbindungen in einer Zweischrittreaktion. Dabei ist der
erste Schritt (Bildung des Acyl-Enzym-Intermediates) schneller ist als der zweite
Schritt (Hydrolyse).
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19
Q

Wie funktioniert das Glycerin-3-Phosphat-Shuttle?

A

Elektronen werden von NADH auf DHAP übertragen, um Glycerin-3-P herzustellen, eine
Reaktion die im Cytosol abläuft. Glycerin-3-P diffundiert durch die äußere mitochondrielle
Membran und transferiert seine Elektronen an FAD der Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase,
die in der inneren Membran lokalisiert ist. Das FADH2 überträgt die Elektronen schließlich auf
Q

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20
Q

Nennen Sie ein Beispiel, beidem beide Substrate vor der Katalyse gebunden werden.

A

Z.B. Laktatdehydrogenase und Kreatinkinase.

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21
Q

Was ist eine Proteindomäne?

A

Eine Domäne ist ein definierter Bereich eines Proteins. Häufig sind einzelne Domänen durch definierte Funktionen
bestimmt.

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22
Q

Geben Sie ein einfaches Beispiel für einen Entropie-getriebenen Prozess an!

A

Es können mehrere Beispiele gegeben werden; zum Beispiel das Mischen von
zufälligen Atomen, wenn zwei unterschiedliche Gase miteinander vermischt werden.

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23
Q

Beschrieben Sie den vorgeschlagenen Mechanismus für den Lactosepermease-Symporter !

A
  1. Der Zyklus beginnt damit, dass beide Hälften mit der Öffnung in Richtung
    Bindetasche orientiert sind, welche aus der Zelle zeigt. Ein Proton von ausserhalb der Zelle
    bindet an einen Glu-Rest der Permease.
  2. Die protonierte Permease bindet Laktose von außerhalb der Zelle.
  3. Die Struktur ändert sich, sodass die Bindetasche in die Zelle zeigt.
  4. Die Permease entlässt Lactose in die Zelle.
  5. Die Permease gibt das Proton in die Zelle ab.
  6. Die Permeasekonformation kehrt in den Grundzustand zurück, worauf der Zyklus
    abgeschlossen ist.
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24
Q

Wenn das erste Gesetz der Thermodynamik wahr ist, wie können biologische
Prozesse ablaufen?

A

Obwohl Energie weder erschaffen noch vernichtet werden kann, kann Energie
unterschiedliche Formen, wie Wärme oder chemische Energie, annehmen. Zum
Beispiel kann Energie als chemische Bindungsenergie gespeichert werden und
dann genutzt werden, um Arbeit zu verrichten.

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25
Wie wird die Kinase-Kaskade aktiviert?
Der Prozess wird oft durch Hormone, die an Membran-Rezeptoren binden eingeleitet. Dieser Prozess aktiviert die Adenylat Cylase, die die Bildung von cAMP, einem intrazellulären Botenstoff bewirkt. Das cAMP aktiviert eine wichtige Protein-Kinase. In eukaryotischen Zellen ist dies ein allosterisches Enzym, die Protein-Kinase A, die dann verschiedenen Zielproteine phosphoryliert.
26
Welche Änderungen der Enthalpie und der Entropie begleiten die Bildung einer DNA-Doppelhelix aus zwei komplementären DNA-Einzelsträngen?
Die Bildung einer DNA Doppelhelix aus zwei komplementären Einzelsträngen führt zu einer Verringerung der Entropie des Systems, da es weniger Freiheitsgrade in einer Doppelhelix als in zwei Einzelsträngen gibt. Das bedeutet, dass Wärme freigesetzt werden muss, wenn sich die zwei Stränge zu einer Doppelhelix anlagern, da sonst das zweite Gesetz der Thermodynamik verletzt würde.
27
Welche Rolle spielen die Protonen in der ATP Synthese durch die FoF1-ATP-Synthase?
Der Protonengradient ist für die ATP-Synthese notwendig, da die Bindung eines Protons an das Enzym zu einer konformationellen Änderung führt, die das gebundene ATP freisetzt. Die Rolle des Protonengradienten liegt nicht darin ATP herzustellen, sondern es aus der Synthase freizusetzen.
28
Was ist die Bedeutung von ΔG in der Biochemie?
. Gibbs freie Energie, auch Änderung der freien Energie genannt, beschreibt die Energetik einer Reaktion. Dieses Symbol wird benutzt, um zu bestimmen ob eine Reaktion spontan ablaufen wird bzw. biologisch realisierbar ist
29
Was sind Resonanzstrukturen? Beschreiben Sie.
Durch Resonanzstrukturen werden kovalente Bindungen dargestellt, bei denen es zwei oder mehrere Möglichkeiten gibt Bindungen anzuordnen -Beispiele: die Peptidbindung oder einige der Basen.
30
Welche Mutationen können zu bedeutenden Sequenzänderungen beitragen, aber gleichzeitig Funktion und Struktur erhalten
Konservierte Aminosäureaustausche, z.B. von Glutamat zu Aspartat.
31
Erklären Sie bitte wie ein Stoffwechselweg einen energetisch ungünstigen Schritt beinhalten kann, der trotzdem abläuft.
Änderungen der freien Energie aller einzelnen Schritte summieren sich zur Gesamtänderung der freien Energie des Stoffwechselweges auf. Dadurch kann ein Schritt, der normalerweise nicht ablaufen würde, durch Kopplung an thermodynamisch günstige Reaktionen angetrieben werden.
32
Was ist der “hydrophobe Effekt” und was bedeutet er für die Proteinstruktur?
Die dreidimensionale Struktur eines wasserlöslichen Proteins wird durch die Tendenz der hydrophoben Gruppen sich im Inneren zusammen zu lagern stabilisiert.
33
Warum ist es im Vergleich zu Aminosäuresequenzen schwieriger die Struktur von Oligosacchariden zu bestimmen?
Aminosäuren sind durch Peptidbindungen verbunden und die Seitenketten variieren in Größe, Ladung und chemischen Eigenschaften. Im Gegensatz dazu können Zucker verzweigt sein und α− oder β−Verknüpfungen haben, die die Bestimmung der Bauteile erschweren. Des weiteren haben viele Zucker die gleiche oder ähnliche chemische Formeln und ähnliche chemische Eigenschaften, was die spezifische Identifizierung und Verknüpfung erschwert.
34
Was hat die Bezeichnung 18:2 für Fettsäuren für eine Bedeutung?
In diesen Fettsäuren gibt es 18 Kohlenstoffatome und zwei Doppelbindungen.
35
Welche Energiequelle begünstigt die Bildung von Citrat aus der Kondensation von Oxalacetat und Acetyl-CoA?
Citrat-Synthase katalysiert die Bildung von Citryl-CoA aus der Kondensation von Acetyl-CoA und Oxalacetat. Bei der Hydrolyse des Thioesters des Citryl-CoA erhält man Citrat und das CoA wird regeneriert. Die Hydrolyse der hochenergetischen Thioesters begünstigt die Bildung von Citrat.
36
Wie wird der Metabolismus kontrolliert?
Die Mengen an Enzym und deren katalytische Aktivität sind zwei kontrollierbare Eigenschaften im Metabolismus. Auch die Verfügbarkeit der Substrate ist wichtig.
37
Du denkst, ein Substrat passt in die Bindungsstelle wie ein Schlüssel ins Schlüsselloch... Dein Kumpel ist da anderer Meinung, wer hat Recht ?
Beide haben bedingt Recht. Generell passt ein Substrat präzise in die Bindungsstelle wie ein Schlüssel ins Schlüsselloch. Allerdings ist die Bindungsstelle eines Enzyms nicht zwangsweise ein starres Konstrukt, sondern kann durchaus flexibel sein. So kann ein Substrat auch die Form der Bindungsstelle ein bisschen anpassen, eine Hypothese die als „Induced Fit“ bekannt ist.
38
Beschreiben Sie bitte die oktaedrische Koordinationssphäre des Eisen-Ions in Hb und Mb.
Das Eisen-Ion ist durch vier Stickstoff Atome vom Porphyrinszentrum koordiniert. Die fünfte Koordinationsstelle wird durch das proximale Histidin der Globinkette gefüllt. Sauerstoff bindet an die sechste Koordinationsstelle des EisenIons.
39
Wie können Zellen existieren, wenn das zweite Gesetz der Thermodynamik der Wahrheit entspricht?
Entropie kann in einem lokalisierten System auf Kosten der Entropieerhöhung eines größeren Systems bzw. des Universums erniedrigt werden.
40
Was ist die Funktion der Aspartattranscarbamoylase?
Das Enzym katalysiert den ersten Schritt in der Synthese von Pyrimidinen. Es kondensiert Carbamoylphosphat und Aspartat zu N-Carbamoylaspartat und anorganischem Phosphat zu bilden.
41
Wie wird die Oxidative Phosphorylierung reguliert?
Nur wenn ADP zur simultanen Phosphorylierung zu ATP vorhanden ist, können die Elektronen fließen. Deshalb läuft die Synthase von ATP nur ab, wenn die ADP-Konzentrationen hoch sind. Dies wird als Akzeptorkontrolle bezeichnet.
42
Wieso hat Anfinsen in dem Ribonuclease-Experiment das Reduktionsmittel β-Mercaptoethanol dazugegeben?
Das Reduktionsmittel hat falsch gepaarte Disulfid-Brücken wieder reduziert und erlaubte so die Ausbildung der korrekten Paare, so dass sich die stabilste Konformation des Proteins ausbilden konnte.
43
Zeichnen Sie die Haworth Projektionen der zwei Pyranoseformen von D-Glucose.
photo
44
Warum kann das Glukose 1-phosphat nicht aus den Zellen diffundieren?
Es gibt keinen Membrantransporter für Glucose-1-phosphat und die negative Ladung hält es im Inneren der Zelle gefangen, so dass es nicht durch die Zellmembran gelangen kann.
45
Wie werden Lipiddoppelschichten gebildet? Was ist die Triebkraft?
Bimolekulare Schichten aus Lipiden bilden sich spontan durch Selbstassemblierung. Hydrophobe Wechselwirkungen sind dabei die Triebkraft. Van-der-Waals Wechselwirkungen zwischen den Kohlenwasserstoffketten favorisieren eine dichte Packung der Alkylschwänze. Die polaren Kopfgruppen ziehen sich gegenseitig durch elektrostatische Wechselwirkungen und Wasserstoffbrücken an.
46
Viele Pumpen gehören zu den P-Typ ATPasen. Angenommen Sie würden ein neues Enzym mit ähnlicher Funktion erforschen... Welches Reaktionsprodukt würde dabei helfen Sie davon zu überzeugen, dass das Enzym tatsächlich zu den P-Typ ATPasen gehört ?
Die Vertreter dieser Enzymfamilie transferieren Phosphat von ATP auf einen speziellen Aspartylrest im Enzym.
47
Welche der chemischen Reaktionen des Metabolismus wird meistens verwendet, um Nahrungsmittelmoleküle zu zerkleinern?
Hydrolysen werden meistens verwendet, um große Moleküle in kleinere Komponenten zu zerlegen
48
. Wenn die meisten Proteine einer Zelle von Wasser umgeben sind, welche funktionellen Gruppen erwarten Sie an der Oberfläche eines wasserlöslichen Proteins?
vornehmlich polare und geladene Aminosäuren
49
Welche Aminosäureseitenketten sind fähig zur Ionisierung?
Die Aminosäuren sind: Asp, Glu, His, Cys, Tyr, Lys, und Arg.
50
. Bitte erklären Sie kurz wie es möglich ist, dass zwei Proteine verwandt sein können, obwohl sie nur geringe Sequenzidentitäten zeigen.
Die zwei Proteine können trotz sehr unterschiedlicher Primärsequenz, ähnliche Strukturen und Funktionen haben.
51
Wie unterscheiden sich Molekülausschuss- und Ionenaustausch-Chromatographie?
Beide Methoden werden häufig in der Proteinreinigung genutzt. Die Molekülausschusschromatographie nutz poröse Kügelchen und die Moleküle werden abhängig von ihrer Größe aufgetrennt. In der Ionenaustauschchromatographie werden Proteine aufgrund ihrer Nettoladung und Affinität zum Säulematerial getrennt. Das Säulenmaterial enthält positive oder negative geladene Moleküle.
52
Wieso ist es günstig wenn während der Proteinfaltung definierte Regionen bereits partiell richtig gefaltet sind?
Wenn einzelne Regionen präferentiell interagieren, erhöhen sie die Stabilität bestimmter Konformationen während der Proteinfaltung, und wirken sich so auf die Gesamtstruktur des Proteins aus.
53
. Für die Reaktion der Isocitrat-Dehydrogenase ist ΔG˚′ = 21 kJ/mol, jedoch ist ΔG˚′ = +29.7 kJ/mol für die Reaktion der Malat-Dehydrogenase. Bei beiden Reaktionen handelt es sich um die Oxidation eines sekundären Alkohols. Erklären Sie warum die Reaktion bei Isocitrat so exergonisch ist.
Die Oxidation des Isocitrats bildet Oxalsuccinat als Zwischenprodukt. Die Decarboxylierung des Oxalsuccinats erzeugt gasförmiges CO2, welches die Rückreaktion verhindert. Die Umwandlung von Malat zu Oxalacetat erzeugt kein CO2 und ist endergonisch. Der Austritt des CO2 macht die Umwandlung des Isocitrats zum α-Ketoglutarat energetisch sehr günstig.
54
Bitte beschreiben Sie die chemischen Grundlagen des Bohr-Effekts
Der Bohr-Effekt, zuerst beschrieben durch Christian Bohr, ist die Desoxygenierung von Hb bei Absenkung des pHWertes. In desoxyHb bilden drei Aminosäuren Salzbrücken aus, die die T-Form stabilisieren. Eine der Brücken ist zwischen dem C-terminalen β-His146 und einem Asp-Rest (β-Asp94). Bei Erhöhung des pH-Wertes wird diese Salzbrücke zerstört, weil His deprotoniert wird und seine positive Ladung verliert. Bei niedrigen pH-Werten ist His dagegen positiv geladen. Die Bildung der Salzbrücken verschiebt das Gleichgewicht von der R-Form zur T-Form und führt zur Freisetzung von Sauerstoff
55
. Beschreiben Sie den Weg, wie Elektronen ausgehend vom FADH2 die Elektronentransportkette betreten.
Succinatdehydrogenase, welche FADH2 herstellt, ist Bestandteil des Succinat-Q-ReduktaseKomplexes. Das FADH2 verlässt den Komplex nicht, transferiert seine Elektronen zum EisenSchwefel-Zentrum des Komplexes und schließlich auf Q.
56
Medikamentenentwicklung zur Inhibierung von Enzymen ist ein wichtiger Bereich der pharmazeutischen Forschung. Welche Enzymeigenschaften sind in diesem Zusammenhang interessant?
Enzyme können durch Wechselwirkungen mit einem potentiellen Wirkstoff, welcher entweder im aktiven Zentrum oder in einer regulatorischen Stelle bindet, inhibiert werden. Die Struktur von natürlichen Substraten und Aktivatoren und deren Bindungsstellen sind nützliche Angriffstelle für die Entwicklung neuer Medikamente. Dabei ist die Bindungsaffinität und Spezifität wichtig. Mit Enzymaktivitätstest kann der Einfluss der Inhibitoren auf kcat-, KM-, und Vmax-Werte bestimmt werden.
57
Erklären Sie warum weniger ATP aus der Reoxidation von FADH2 als aus NADH resultiert.
Komplex II ist keine Protonenpumpe. Wenn Elektronen vom FADH2 zum Sauerstoff fließen, wie von Komplex II, III und IV katalysiert, werden weniger Protonen aus der Matrix gepumpt, im Vergleich zu NADH. Deshalb werden schlussendlich weniger ATP-Moleküle hergestellt.
58
Welche allgemeinen Faktoren tragen zum hohen | Phosphatgruppenübertragungspotenzial von ATP bei?
Resonanzstabilisierung, elektrostatische Abstoßung und Stabilisierung durch Hydratisierung sind wichtig
59
Warum war es überraschend, dass CTP ATCase hemmt?
Die Substrate für ATCase sind Carbamoylphosphat und Aspartat. Diese Moleküle ähneln nicht CTP. Somit war es klar, dass CTP nicht an der aktiven Stelle, aber dafür an einer anderen regulatorischen Stelle binden mus
60
Was ist „einfache Diffusion“? Nennen Sie ein Beispiel !
Bei der einfachen Diffusion passieren Moleküle eine Membran entlang ihres Konzentrationsgradienten. Dabei können nur lipophile Moleküle einfach durch die Membran diffundieren. Beispiele hierfür sind Steroidhormone, wie z.B. Vitamin A.
61
Warum ist die Isomerisierung von Citrat zu Isocitrat ein notwendiger Schritt im Citratzyklus?
Citrat ist ein tertiärer Alkohol, der nicht oxidiert werden kann. Die Isomerisierung wandelt den tertiären Alkohol Citrat zum sekundären Alkohol Isocitrat um, der oxidiert werden kann
62
Was ist die oxidative Phosphorylierung?
Der Prozess durch den ATP durch Phosphorylierung von ADP und Nutzung der Energie eines Protonengradienten gebildet wird, der durch den Transfer von Elektronen über reduzierte Kofaktoren auf Sauerstoff entsteht.
63
Was ist der Unterschied zwischen einem Enantiomer und einem Diastereomer?
Ein Enantiomer ist ein Stereoisomer, welches ein perfektes (nicht überlagerbares oder identisches) Spiegelbild bildet. Ein chirales Molekül besitzt ein perfektes Spiegelbild. Komplexere Kohlenhydrate mit der gleichen chemischen Formel und multiplen chiralen Zentren zeigen Variationen in der Struktur der asymmetrischen Kohlenstoffe. Es existieren zusätzliche Stereoisomere. Solche, die keine Spiegelbilder darstellen, nennt man Diastereomere
64
Zeichnen Sie die Struktur von Lactose. Kennzeichnen Sie die beteiligten Monosaccharide und die Art der Verknüpfung.
photo beta 1-4 glycosidic bond
65
Was sind die verschiedenen Phasen der Energiegewinnung aus der Nahrung?
Es gibt drei Phasen: 1.) Nährstoffmoleküle werden in kleinere Einheiten gespalten, wie Aminosäuren, Kohlenhydrate und Fettsäuren. 2) Die kleineren Einheiten werden weiter gespalten in einen Satz kleiner Moleküle, die notwendig für den Stoffwechsel sind, wie AcetylCoA. 3) ATP wird durch die Oxidation der Acetylgruppen produziert.
66
Was sind die Auswirkungen vieler van der Waals Wechselwirkungen?
Die Gesamtinteraktion zwischen zwei großen Molekülen kann durch eine große Anzahl von van der Waals Wechselwirkungen an der Grenzfläche der beiden Moleküle wesentlich beeinflusst und stabilisiert werden.
67
Warum ist es von Vorteil für Hämoglobin allosterische Eigenschaften zu besitzen?
. Hämoglobin bindet Sauerstoff mit positiver Kooperativität. Diese Kooperativität erlaubt eine hohe Sauerstoffsättigung in den Lungen, wo der Sauerstoffpartialdruck am höchsten ist. Im Gewebe induziert der niedrigere Sauerstoffpartialdruck die Freisetzung des Sauerstoffs. Die Kooperativität ermöglicht die Sauerstofflieferung an den Ort wo Sauerstoff am meisten benötigt wird.
68
Wie werden Substrate im aktiven Zentrum gebunden ?
Das aktive Zentrum ist ein kleiner Teil des Enzyms, bei dem meist ein dreidimensionaler Hohlraum durch Aminosäuren unterschiedlicher Regionen und Polypeptidketten gebildet wurde. Das Substrat wird hier durch zahlreiche nicht-kovalente Wechselwirkungen wie z.B. elektrostatische Wechselwirkungen, Wasserstoffbrückenbindungen, van der Waals Kräfte und hydrophobe Wechselwirkungen gebunden. Die Spezifität des Enzyms für ein Substrat hängt dabei von der präzisen Anordnung der funktionellen Gruppen innerhalb der Bindungsstelle ab.
69
Wie kann man bestimmen, ob zwei homologe Proteine Paraloge oder Orthologe sind?
. Mit funktionalen Studien: Paraloge haben ähnliche Sequenzen, aber unterscheiden sich in ihrer Funktion.
70
. Wie wird die Blutgerinnungskaskade initiiert?
Sowohl intrinsische (beschädigte Oberfläche) und extrinsische (Trauma) Auslöser können die Kaskade induzieren. Die ersten Schritte unterscheiden sich hierbei, führen aber letztlich zu einem abschließenden, gemeinsamen Weg, um die Fibringerinnsel zu bilden.
71
Was ist die Obergrenze von kcat / KM ?
Die Diffusionskontrollierte Interaktion von Substrat und Enzym bestimmt die Obergrenze der Rate. Diese liegt bei 108 – 109 s -1M-1 .
72
Wenn viele Verbindungen sowohl in anabolen wie katabolen Stoffwechselwegen auftreten, wie kann dann der Stoffwechsel kontrolliert werden?
Die Enzyme und ihre Aktivitäten können durch die Energieladung der Zelle kontrolliert werden. Die Biosynthesen und katabolischen Wege unterscheiden sich voneinander und können in unterschiedlichen Zellkompartimenten lokalisiert sein. Daher können zwei gegenläufige Prozesse unabhängig voneinander kontrolliert werden.
73
Beschreiben Sie einige der Funktionen von Glykosaminoglykan und Proteoglykan.
Sie fungieren als Schmierstoffe, Antikoagulationsstoffe und strukturelle Bausteine. Sie sind von Bedeutung in Stoffwechselwegen, wo sie die Zellvermehrung anregen und die Zellanheftung an die extrazelluläre Matrix unterstützen.
74
Warum müssen Muskeln ATP unter aeroben und anaeroben Bedingungen herstellen?
Muskeln funktionieren zunächst aerob. Wenn jedoch Schübe von Energie benötigt werden, reicht die Sauerstoffversorgung nicht aus, um die Nachfrage zu bedienen. Um genügend ATP für die Energienachfrage in Zuständen extremer Belastung liefern zu können, muss der Muskel auch unter anaeroben Bedingungen ATP liefern können.
75
Beschreiben Sie Aufbau und Funktion der Ca2+ ATPase des sarkoplasmatischen Retikulums!
Dieses Protein besitzt eine integrale Membrandomäne und einen cytosolischen Kopf mit 3 separaten Domänen. Eine dieser Kopfdomänen ist für die ATP-Bindung zuständig, eine übernimmt die Phosphatgruppe und die andere scheint als Aktuator zu fungieren. Die membrandurchspannende Domäne ist für die Calciumbindung zuständig. Die Ca2+-ATPase transportiert Ca2+ entgegen des Konzentrationsgradienten in das sarkoplasmatische Retikulum
76
Welchen Mechanismus nutzen Restriktionsendonukleasen um DNA zu spalten?
Ein aktiviertes Wassermolekül greift direkt das Phosphoratom der Phospodiesterbindung an.
77
Nennen Sie einige Gründe warum Kohlenhydrate als wichtige Moleküle betrachtet werden
Kohlenhydrate bedienen etliche wichtige Funktionen als Brennstoffe, metabolische Zwischenprodukte und Energiespeicher. Sie sind die Grundlage der meisten organischen Stoffe auf unseren Planeten. Kohlenhydrate dienen als strukturelle Bausteine für DNS, RNS und Polysaccharide. Sie sind auch mit anderen Molekülen verknüpft, wie Protein, Lipide und haben eine bedeutende Rolle in Signalwirkung und Struktur
78
Was sind die Vorteile davon Glycogen als leicht verfügbare Glukose Quelle vorliegen zu haben?
Glykogen kann einfach gespalten werden, ist eine leicht verfügbare Quelle und hält den Blutglucose-Spiegel aufrecht. Es ist leicht zu mobilisieren und eine ausreichende Quelle von Glucose bei großen, plötzlichen Beanspruchungen, wie während anstrengender Aktivitäten. Es kann auch in Abwesenheit von Sauerstoff Energie zur Verfügung stellen.
79
Die Sequenz der 6 basenpaarlangen Restriktionsschnittstelle von EcoRV ist GATXXX. Wie lautet die komplette Sequenz der Erkennungsstelle?
GATATC | CTATAG
80
Was sind die zwei Systeme zur Benennung der Position von Doppelbindungen? Geben Sie Beispiele
System eins bezieht sich auf die Doppelbindung relativ zum letzten, oder omega (), Kohlenstoff. ( Ein Beispiel wäre die -3 Fettsäure). Das andere System nutzt zur Benennung der Position der Doppelbindung ihre Entfernung vom Kohlenstoff am Carboxylende und bezeichnet auch, ob die Bindung in cis oder trans Anordnung vorliegt. ( Ein Beispiel wäre cis-9)
81
Warum ist die Anordnung von Glukose-1-phosphat energetisch günstig, obwohl der ΔG°′- Wert sehr gering ist?
Es ist günstig, da das Verhältnis von [Pi] zu Glucose-1-phosphat größer als 100:1 ist.
82
Wie machen wir ein Proteinsequenzalignment?
Zwei Sequenzen werden verglichen und die beste Abgleichungen für alle möglichen Nebeneinanderstellungen werden gesucht. In manchen Fällen, konstruiert man Lücken um die maximale Zahl von Abgleichungen zu bekommen. Statistische Verfahren werden genutzt, um die beste Übereinstimmung zu bestimmen.
83
Zeichne eine Struktur welche die am häufigsten vorkommende Verbindung zwischen Glukose Einheiten, die in Glycogen zu finden sind, zeigt
alpha 1,4-glycosidic linkage -->Die Struktur sollte zwei Glucose-Moleküle beinhalten, die über eine α-1,4- glykosidische Verbindung verknüpft sind.
84
Wie wird Oxalacetat im Malat-Aspartat-Shuttle regeneriert, da ja kein Transporter für Oxalacetat durch die innere Membran existiert?
Im inneren des Mitochondriums wird Malat mit Hilfe der Malat-Dehydrogenase zu Oxalessigsäure (OAA, oxalacetic acid) umgesetzt. Das OAA wird zu Aspartat umgesetzt, welches aus dem Mitochondrium transportiert werden kann. Dort kann das Aspartat zu Oxalacetat konvertiert werden. Die Aspartat-Oxalacetet-Reaktionen benötigen Glutamat und – Ketoglutarat.
85
Inwiefern ähneln sich die Decarboxylierungen von α-Ketoglutarat und Pyruvat?
Bei beiden handelt es sich um α-Ketosäuren, die decarboxyliert werden und beide beinhalten die Bildung eines Thioesters mit CoA, das ein hohes Transferpotential besitzt. Die enzymatischen Komplexe und Mechanismen sind ähnlich und die DihydrolipoylDehydrogenase-Komponenten sind identisch.
86
Welche beiden Isomerisierungsreaktionen laufen bei der Glykolyse ab? Warum sind diese Schritte nötig?
Glucose-6-phosphat wird zu Fructose-6-phosphat isomerisiert, wobei eine Aldose in eine Ketose umgewandelt wird. Dadurch kann eine Phosphorylierung am Kohlenstoffatom 1 erfolgen. Später im Stoffwechselweg wird Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) zu Glycerinaldehyd-3-phosphat isomerisiert. Dadurch finden beide Moleküle Verwendung, die aus der Spaltung von Fructose-1,6- bisphosphat entstanden sind.
87
Welches Merkmal von Carboanhydrase erlaubt die schnelle Hydratatisierung von Kohlendioxid?
Die räumliche Annäherung der beiden Reaktanten (Kohlendioxid und Wasser) und die Gegenwart eines Buffersystems welches die Protonentransferreaktionen unterstützt
88
Warum sind nicht alle theoretischen Kombinationen von phi und psi möglich?
Sterische Behinderungen der Seitenketten machen manche Kombinationen und Winkel unmöglich.
89
Die Reaktion, Glukose-1-phosphat + UTP --> UDP-Glukose + PPi, ist unter bestimmten Voraussetzungen umkehrbar. Erklären Sie dies.
: Die Spaltung von Pyrophosphate (PPi) zu 2 Orthophosphaten (Pi) ist eine stark exergonische Reaktion. Diese Hydrolyse wird durch das Enzym Pyrophosphatase katalysiert und ist quasi irreversible. Die oben genannte Summengleichung ist somit nur umkehrbar, wenn die Reaktion der Pyrophosphatase unterdrückt wir
90
Was kann man sagen, wenn in einem Protein bestimmte Regionen wiederholt auftreten? Und was kann man machen, um die Hypothese zu prüfen?
Eine ähnliche Sequenz deutet auf ein Gen-Duplikationsereignis hin, welches eine wichtige funktionelle oder strukturelle Rolle für diese Proteinregion andeutet. Die nächsten Schritte bestünden darin die statistische Signifikanz dieser Wiederholungsregion zu testen und die dreidimensionale Struktur zu überprüfen.
91
Bitte beschreiben Sie das konzertierte Modell der allosterischen, kooperativen Bindung.
. Das Protein liegt in zwei Konformationen vor: der T-Form (T: tense in Englisch) mit niedriger Affinität für den Ligand und der R-Form (R: relaxed in Englisch) mit höherer Affinität für den Ligand. In dem konzertierten Modell sind alle Moleküle in der T- oder R-Form. Bei jeder Proteinkonzentration gibt es ein Gleichgewicht zwischen den zwei Formen. Die Erhöhung der Ligandenkonzentration verschiebt das Gleichgewicht von der T- zu der R-Form.
92
. Denken Sie dass die Reihenfolge der Substratbindung eine wichtige Rolle für die Enzymkatalyse spielt?
. In manchen Fällen, ja. Bei Ping-Pong Mechansimen beispielsweise muss das richtige Substrat binden um das korrekte Enzymintermediat zu bilden. Bei sequentiellen Mechanismen kommen sowohl geordnete Substratbindung (z.B. Laktatdehydrogenase), als auch ungeordnete Substratbindung und Produktfreisetzung vor (Kreatin Kinase).
93
Zeichnen Sie die Resonanzstrukturen von Orthophosphat und erklären Sie wieso diese Strukturen nicht für die Stabilisierung von ATP wichtig sind.
Zahlreiche der möglichen Resonanzstrukturen von ATP würden ein positiv geladenes Sauerstoffatom neben einem negativ geladenen Phosphation plazieren. Diese Strukturen tragen praktisch nicht zu Resonanzstabilisierung bei.
94
Was ist das Schicksal von Glukose -1-phosphate welches von Glycogen abgeleitet wird?
Es wird 1) umgewandelt in Glucose-6-phosphat und für die Glykolyse verwendet; 2) umgewandelt in Glucose-6-phosphat und im Pentosephosphat-Weg verarbeitet, um NADPH und Pentosen zu produzieren; und 3) umgewandelt in Glucose-6-phosphat, das zu Glucose hydrolysiert und ins Blut entlassen wird.
95
Was ist fetales Hämoglobin? Wie unterscheidet sich fetales Hämoglobin von adultem Hämoglobin?
. Fetales Hämoglobin (Fetales Hb) hat zwei α− und zwei γ-Ketten, während adultes Hämoglobin (HbA) zwei α− und zwei β-Ketten hat. Die γ-Kette fetalen Hämoglobins ist wahrscheinlich das Ergebnis einer Gen-Duplikation und nachfolgender divergenter Evolution. Die Unterschiede in den Ketten führen zu einer niedrigen Affinität für 2,3-BPG in fetalem Hb. Dementsprechend hat fetales Hb eine noch höhere Affinität für Sauerstoff und dieser wird effizienter vom HbA der Mutter zum Hb des Fötus transferiert.
96
Folgen allosterische Enzyme der traditionellen Michaelis-Menten-Kinetik? Zeichnen Sie ein Diagramm der Reaktionsrate relativ zur Substratkonzentration für ATCase und vergleichen Sie es mit dem Diagramm eines Michaelis-Menten Enzyms.
Nein, ATCase zeigt eine unterschiedliche Kinetik. Eine graphische Darstellung der Geschwindigkeit gegen Substratkonzentration zeigt eine sigmoidale Kurve, entgegengesetzt der einfachen hyperbolischen Kurve eines Enzyms das der Michaelis-Menten-Kinetik folgt.
97
Warum sind für Vergleiche von Proteinen dreidimensionale Strukturen informativer als die Primärsequenz Primärsequenz?
. Die Aminosäuresequenz kann Hinweise auf die Proteinfunktion und die Ähnlichkeiten zu anderen Proteine liefern. Aber die Struktur kann viel mehr Information über die räumliche Anordnung geben. Diese Information ist besonderes wichtig, um die Proteinfunktion zu verstehen. Der Vergleich von Strukturen kann Verwandtschaftsbeziehungen aufdecken, die allein durch den Vergleich von Primärstrukturen nicht möglich sind.
98
Wie unterscheiden sich die Typen der Inhibition kinetisch ?
. Kompetitive Inhibition kann durch große Mengen an Substrat unwirksam gemacht werden. Jedoch ist der apparente KM – Wert erhöht. Bei der nichtkompetitiven Inhibierung kann Substrat an den EI Komplex binden, jedoch ist Vmax vermindert. Bei der gemischten Inhibierung können beide Werte abweichen.
99
. Bitte beschreiben Sie die Rolle von 2,3-Bisphosphoglycerat in der Funktion von Hb.
2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG) ist ein relativ kleines anionisches Molekül, das in den Erythrozyten vorkommt. 2,3- BPG bindet nur in der zentralen Kavität von Desoxyhämoglobin (T-Form). Die Größe der Kavität wird kleiner in der RForm, so dass 2,3-BPG in dieser Form nicht bindet. Die Anwesenheit von 2,3-BPG verschiebt das Gleichgewicht zur TForm. Die T-Form ist sehr instabil und ohne 2,3-BPG würde das Gleichgewicht in Richtung R-Form verschoben, so dass unter normalen, physiologischen Bedingungen weniger Sauerstoff freigesetzt würde.
100
Wie sind die dreidimensionalen Strukturen nutzbar für evolutionäre Vergleiche?
Die strukturellen Informationen können mit spezifischen Funktionen korreliert werden. Ein Teil der Struktur muss erhalten bleiben um die gleiche Funktion zu gewährleisten. Insofern können nur Änderungen in der Sequenz auftreten, die die Struktur nicht verändern. Es ist schwierig zu bestimmen, welche Aminosäuren für die Struktur entscheidend sind ohne dreidimensionale Information zu haben. Deswegen sind Vergleiche von Proteinen mit ähnlicher Struktur informativer als Vergleiche von Sequenzalignments
101
Warum sind Metallionen für die Aktivität der meisten NTP-abhängigen Enzyme notwendig?
Diese Enzyme binden nicht NTP, sondern den Metallionen-NTP-Komplex.
102
Zeichnen Sie die Fischer-Projektionen aller Triosen.
photo
103
Warum ist der beobachtete Elektronentransfer von FADH2 auf NAD+ ungewöhnlich?
Dies ist ungewöhnlich, da die Elektronen vom FADH2 ans NAD+ transferiert werden. Normalerweise findet der Transfer in die andere Richtung statt.
104
Verlassen die Kohlenstoffatome der Carboxylatfunktion von Acetyl-CoA den Citratzyklus in Form von CO2? Erläutern Sie bitte.
Nein, die Kohlenstoffe, die den Zitratzyklus als CO2 verlassen, stammen vom Oxalacetat. Durch dessen Kondensation mit Acetyl-CoA und dessen weiterer Umsetzung entsteht jedoch im Laufe des Citratzyklus Succinat. Dabei handelt es sich um ein symmetrisches Molekül, wodurch die Herkunft der Kohlenstoffatome nicht mehr eindeutig den Kohlenstoffatomen der Acetylgruppe von Acetyl-CoA bzw. des Oxalacetats zu geordnet werden kann. Somit kann in einer weiteren Runde des Citratzyklus auch das in den Decarboxylierungsreaktionen freigesetzte CO2 aus Acetyl-CoA stammen.
105
Was bedeutet diese Gleichung : | ΔG = ΔHsystem – TΔS system < 0?
Die Änderung der freien Energie (G) muss negativ sein, damit eine Reaktion spontan verläuft. Nur unter diesen Umständen kann die Gesamtentropie (von System und Umgebung) ansteigen.
106
.Inwiefern unterstützen hydrophobe Wechselwirkungen die Proteinfaltung?
. Hydrophobe Wechselwirkungen bewirken, dass unpolare Aminosäuren aggregieren bzw. sich sammeln und das Innere des Proteins bilden. Dies führt zu einer Wärmefreisetzung und einer günstigen Änderung der Systementhalpie.
107
Zeichnen Sie eine Lipiddoppelschicht, an die sowohl integrale als auch periphere Membranproteine gebunden sind.
Die Membran sollte als Doppelschicht gezeichnet werden, in der die Kopfgruppen durch kleine Bälle und die Alkylketten als längere Schwänze angedeutet werden. Die peripheren Membranproteine wären lose auf der Außenseite der Membran und die integralen Membranproteine in der Membran positioniert. Beispiele finden Sie in ihren Folien.
108
Was ist die Herausforderung für eine Protease bei der Hydrolyse einer Peptidbindung?
Die Carboxylfunktion der Peptidbindung ist nicht sehr reaktiv. Die Protease muss diese Funktion aktivieren um den nukleophilen Angriff von Wasser zu unterstützen.
109
Wie beeinflusst Energie die Funktion von Na+-K+ ATPasen?
ATP liefert die nötige Energie für diese Pumpen. Sie halten die richtige zelluläre Konzentration von Natrium und Kalium aufrecht, pumpen Natrium aus und Kalium in die Zelle. Ohne ATP würden diese Pumpen nicht funktionieren.
110
Was ist der Vorteil 20 verschiedene Aminosäuren zur Bildung von Proteinen zu haben?
Die Aminosäuren haben sehr verschiedene funktionelle Gruppen, die zu Proteinstruktur und Funktion beitragen. Darüber hinaus können zahlreiche Aminosäure modifiziert werden, was die Verschiedenheit der funktionellen Gruppen weiter erhöht.
111
Was ist die allgemeine Strategie von Cystein-, Metallo- und Aspartatproteasen?
Alle nutzen einen Mechanismus bei dem ein Nukleophil gebildet wird, welches dann die Carbonylfunktion der Peptidbindung angreift.
112
Wie wird die Umsetzung von Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat von ATP-Bildung begleitet?
Das Enolphosphat besitzt ein sehr hohes Phosphorylübertragungsportential, welches aus der Triebkraft der Tautomerisierung des Enol zum deutlich stabileren Keton resultiert.
113
Wie trägt eine genetische Mutation zu Unterschieden in einigen menschlichen Blutgruppen bei?
Die Blutgruppe wird von spezifischen Glykosyltransferasen, die den finalen Zucker an die Glykoproteine der roten Blutkörperchen hinzufügen, bestimmt. Drei verschiedene Arten von Glykosyltransferasen können vererbt werden. Jedes Individuum erhält eine Art von jedem Elternteil. Zwei unterschiedliche Formen ergeben die Blutgruppen A und B. Eine Mutation in der dritten Art resultiert in einem verkürztem und inaktiven Produkt.
114
Warum ist es für evolutionäre Studien effektiver Proteinsequenzen statt DNA Sequenz zu vergleichen?
Wir können mit Aminosäuren besser statistische Vergleiche anstellen, weil es 20 Aminosäuren gibt aber nur 4 Basen in der DNA-Sequenz. Außerdem können viele Basen- austausche bedeutungslos sein.
115
Wie wird die Lactat-Dehydrogenase Aktivität getestet?
. Der Assay für die Enzymaktivität besteht in der Verfolgung des Anstiegs der Absorption bei 340 nm pro Minute. NADH (reduziert Form) absorbiert Licht mit 340 nm, was bei der oxidierten Form (NAD+) nicht der Fall ist.
116
Gebe die Reaktion an welche durch die UDP-Glukose Pyrophosphorylase katalysiert wird.
Glucose-1-phosphat + UTP --> UDP-Glucose + P
117
In vielen Enzym-Tests werden nicht die natürlichen Substrate und Produkte eingesetzt. Warum ?
Viele Produkte sind schwer nachzuweisen. Einige lassen sich nur schlecht messen, wohingegen andere schwer von den restlichen Substanzen der Reaktion zu unterscheiden sind. Daher werden gerne Substrate verwendet, die noch vom Enzym umgesetzt werden, jedoch leicht messbare Produkte liefern. Beispielsweise finden häufig Substrate Verwendung, die farbige Produkte liefern, die dann photometrisch detektiert werden können.
118
. Nenne fünf aktivierte Carrier des Stoffwechsels, sowie die Vitamine, die als Vorstufen dieser Träger dienen.
``` Aktivierter Träger NADH und NADPH FADH2 Acetyl-coenzym A Biotin Tetrahydrofolat ``` ``` Vitamin 5Folsäure 4Biotin 3Pantothenat 2Riboflavin 1Niacin ```
119
Wieso ist ATP häufig an Magnesium oder Manganionen gebunden?
Diese zweiwertigen Ionen binden an die negativ geladenen Sauerstoffatome der Phosphatgruppen
120
Warum ist eine kovalente Modifikation im Vergleich zur proteolytische Aktivierung von Vorteil?
Kovalente Modifikation sind in der Regel ein reversibler Prozess.
121
Wie werden Kaliumionen, die die Membran durch einen Kanal passieren, freigesetzt, wenn sie doch fest an den selektiven Filter binden ?
Der selektive Filter besitzt vier Bindestellen. Hydratisiertes Kalium kann einzeln in diese Stellen eindringen, wobei es seine Hydrathülle verliert. Wenn zwei Ionen benachbarte Stellen besetzen, dann stoßen sich diese durch elektrostatische Kräfte ab. Gelangen nun Ionen von der einen Seite in den Kanal, so werden Ionen auf der anderen Seite hinausgedrückt.
122
Was haben metabolische Prozesse gemeinsam? Wie können Sie dies nutzen, um „Biochemie“ zu lernen und zu verstehen?
Gemeinsame Moleküle und Mechanismen treten als Motive und Muster in fast allen Stoffwechselwegen auf. Versteht man die Logik kataboler und anaboler Stoffwechselwege, und kennt die gemeinsamen Moleküle (wie ATP) und Mechanismen (wie Oxidationen und Reduktionen), fällt es einem leicht die zahlreichen verschiedenen Stoffwechselwege zu verstehen.
123
Was sind die drei Schritte des Glycogen Abbaus?
Die Schritte sind 1) Freilassung von Glucose-1-phosphat aus Glykogen, 2) Umbau des Glykogen-Substrates, und 3) Bildung von Glucose-6-phosphat aus Glucose-1- phosphat.
124
Was ist der letzte Schritt im Blutgerinnungweg?
Im letzten Schritt wird Fibrinogen, welches sechs Ketten aus drei Typen Untereinheitenenthält, verändert. Thrombin spaltet vier der Ketten, was zur Bildung von Fibrinmonomeren führt. Diese Monomere bilden spontan das Fibrinnetz. Das Gerinnsel wird durch Querverbindungen zwischen den Aminosäuren katalysiert durch Transglutaminase stabilisiert.
125
Zeichnen Sie die Struktur der Gruppe, die als Intermediat der P-Typ ATPasen fungiert.
β-Phosphorylaspartat
126
Bakterien müssen unter vielen verschiedenen Bedingungen überleben. Wie adaptieren Sie ihre Membranen?
Bakterien können die Fluidität ihrer Membranen regulieren, wodurch sie Temperaturänderungen leichter überleben können. Sie variieren dazu die Zahl der Doppelbindungen in den Fettsäureresten, wie auch die Länge der Fettsäuren.
127
Warum ist ein Assay während der Proteinreinigung nötig?
Ein Assay erlaubt uns die Enzymaktivität des gewünschten Proteins mit Genauigkeit zu bestimmen. Dies ist wichtig um zu bestimmen, ob bestimmte Reinigungsschritte in der Trennung des Proteins von anderen zellulären Stoffen effizient sind.
128
Beschreibe die Michaelis-Menten Gleichung ! Definiere alle Parameter !
``` V0 = Vmax(S/(S + KM)) Anfangsgeschwindigkeit: V0 Maximalgeschwindigkeit: Vmax Substratkonzentration: S Michaelis Konstante: KM ```
129
Wie unterscheiden sich aktiver und passiver Transport ?
Beim aktiven Transport müssen Moleküle gegen ihren Konzentrationsgradienten gepumpt werden. Dies benötigt Energie.
130
Was sind die chemischen und strukturellen Unterschiede zwischen Zellulose und Glykogen?
Beides sind Homopolymere von Glucose. Glykogen ist ein verzweigtes Polymer und enthält α-1,4-Verknüpfungen mit β-1,6-Verzweigungen alle 10 Reste. Zellulose ist ein lineares Polymer, das β-1,4-Verknüpfungen enthält. Durch die β-Verknüpfungen kann Zellulose lange gerade Ketten bilden. Zwischen den einzelnen Ketten können H-Brücken ausgebildet und Fibrillen gebildet werden.
131
. Wie unterscheiden sich die Zwischenstufen bei Enzymmechanismen mit mehreren Substraten ?
Bei einem sequentiellen Mechanismus binden beide Substrate und bilden einen ternären Komplex aus. Bei einem Ping-Pong Mechanismus werden ein oder mehrere Produkte freigesetzt bevor alle Substrate gebunden sind. Somit werden hier ausgetauschte Enzymintermediate gebildet.
132
. Wieso ist eine Vorhersage der Struktur eines Kanalproteins schwierig, obwohl bekannt ist, welche Aminosäuren sich vermutlich in der Membran befinden?
Es ist unwahrscheinlich, dass eine einzelne membranbindende Domäne einen Kanal bilden kann, der groß genug für die Passage von Molekülen ist. Die meisten Proteinkanäle bestehen aus mehreren Untereinheiten, die zusammen eine Einheit bilden. Während das Innere des Kanals polar ist, ist die Aussenseite, die im Kontakt mit den Lipiden steht, hydrophob. Anhand der Aminosäuresequenz ist es schwierig vorherzusagen, welche Untereinheiten eine Einheit bilden.
133
Welche thermodynamischen Änderungen und Änderungen der freien Energie begleiten die Proteinfaltung?
Eine Kombination aus Wasserstoffbrückenbindungen und van der Waals Kräften bewirkt Enthalpie- und Entropieänderungen, die mit den hydrophoben Wechselwirkungen im Inneren des Proteins zusammenhängen.
134
Wie beeinflusst Citrat die Glykolyse?
Phosphofructokinase wird durch Citrat inhibiert, welches ein Intermediat des Citratzyklus ist. Dadurch wird das Enzym im Falle hoher Citratkonzentrationen inhibiert und weniger Glucosemoleküle metabolisiert. In diesem Falle dient Citrat als Indikator für die Zelle. Eine hohe Konzentration von Citrat im Cytoplasma bedeutet, dass Biosynthesebausteine reichlich vorhanden sind und deshalb kein Bedarf besteht, Glucose zu diesem Zweck abzubauen.
135
Bitte beschreiben Sie wie Kohlendioxid die Sauerstoffsättigung von Hämoglobin beeinflusst.
. Eine Erhöhung der Kohlendioxidkonzentration führt zur Freisetzung von Sauerstoff aus Hb. Je aktiver das Gewebe ist, desto höher ist der Metabolismus und desto mehr CO2 wird gebildet. Diese Gewebe haben einen erhöhten Sauerstoffverbrauch, um mehr Energie zu produzieren. Kohlendioxid reagiert mit der N-terminalen Aminogruppe und bildet negativ geladene Carbamat-Gruppen aus. Diese Gruppen können Salzbrücken bilden und stabilisieren die TForm. Bei erhöhten Kohlendioxidkonzentrationen wird das Gleichgewicht von der R-Form zur T-Form verschoben, was zur Freisetzung von Sauerstoff an das Gewebe mit der höchsten Kohlendioxidproduktion führt.
136
Warum muss die Glycogen Kontrolle in Muskeln und in der Leber unterschiedlich erklärt werden?
In den Muskeln wird Glucose nur für den eigenen Gebrauch erhalten, wohingegen die Leber die Glucose-Homöostase des gesamten Organismus aufrechterhalten muss.
137
Wie viele ATP-Äquivalente werden bei der vollständigen Oxidation von einem Pyruvat zu 3 CO2 gebildet?
Bei der vollständigen Oxidation von 1 Pyruvat durch Pyruvat-Dehydrogenase und dem Citratzyklus entstehen 4 NADH, 1 FADH2 und 1 GTP. 2.5 ATP entstehen, wenn 2 Elektronen von NADH zum Sauerstoff über eine Elektronentransportkette transferiert werden. 1.5 ATP entstehen, wenn 2 Elektronen von FADH2 zum Sauerstoff über eine Elektronentransportkette transferiert werden. Energetisch ist 1 GTP gleichwertig zu 1 ATP. Also werden insgesamt 12.5 ATP-Äquivalente hergestellt.
138
Vergleiche ATP mit Acetyl-CoA.
Beides sind aktivierte Träger: Acetyl-CoA trägt Acetylgruppen, die ein hohes AcetylGruppenübertragungspotenzial haben. ATP trägt Phosphatgruppen mit hohem Phosphorylgruppenübertragungspotential. Beide Moleküle treten in zahlreichen Stoffwechselwegen auf.
139
Bitte beschreiben Sie kurz eine kooperative Bindung.
. Kooperative Bindung tritt in Proteine mit mehreren Untereinheiten und mit mehreren Bindungsstellen auf. Die Bindung eines Liganden an einer dieser Stellen führt zu einer Konformationsänderung, die die Bindung an die benachbarten Stellen beeinflussen. Die Bindungsstellen sind nicht unabhängig, sondern jede neue Bindung beeinflusst die Affinität der nächsten Bindungsstelle.
140
Wie können kovalente Modifikationen genutzt werden um den Mechanismus eines Enzyms zu untersuchen?
Wenn für eine bestimmte Aminosäure angenommen wird, dass diese am Mechanismus beteiligt ist, führt eine kovalente Modifikation des Restes zu einer Änderung der Enzymaktivität. Jedoch, muss diese Methode gewöhnlich durch andere Techniken bestätigt werden (Bsp. ortsgerichtete Mutagenese, Zirkluardichroismus, ...) um auszuschließen, dass der Verlust der Aktivität beispielsweise durch konformationelle Änderungen verursacht wird.
141
Skizzieren Sie den Aufbau eines Mitochondriums und zeigen Sie die Orte auf, an denen Oxidative Phosphorylierung und Citratzyklus stattfinden.
Die Skizze sollte die Gesamtstruktur und Beschriftung mit äußerer und innerer Membran, Intermembranraum, Matrix und Cristae beeinhalten. Der Großteil des Citratzyklus findet in der Matrix statt, wohingegen die Oxidative Phosphorylierung in der inneren Mitochondrienmembran abläuft.
142
Phosphorylierung ist ein äußerst wirksames Instrument für die katalytische Steuerung. Erklären Sie die Gründe.
Eine Phosphorylgruppe fügt negativen Ladungen hinzu, so dass neue elektrostatische Wechselwirkungen und neue Wasserstoff-Bindung entstehen können. Die freiwerdende Energie bei der Phosphorylierung ist groß, wodurch sich das konformelle Gleichgewicht der verschiedenen Zustände beeinflusst werden kann. Die Verwendung von ATP bedeutet, dass die Reaktion mit dem Energie-Status der Zelle verknüpft ist. Phosphorylierung ist schnell, umkehrbar und kann zu verstärkenden Wirkungen führen. Diese Faktoren beeinflussen strukturelle, thermodynamische, regulatorischen und kinetischen Eigenschaften.
143
Wie werden Gluconeogenese und Glykolyse reziprok reguliert?
Die Enzyme, die in zwei Substratzyklen involviert sind, stellen Kontrollpunkte dar. In ihren Folien finden Sie die Aktivierung des glykolytischen Zweigs durch F-2,6-BP, AMP und F-1,6-BP, wohingegen ATP, Alanin, Citrat und Protonen die Glykolyse inhibieren. Die Gluconeogenese wird durch Citrat und Acetyl-CoA aktiviert und inhibiert durch F-2,6-BP, AMP und ADP.
144
Warum ist Wasser ein Lösungsmittel für so viele biologische Moleküle?
Viele biologische Moleküle haben polare Eigenschaften. Wasser ist sehr polar und kann mit anderen polaren Molekülen konkurrieren, indem es deren elektrostatische Wechselwirkungen und Wasserstoffbrückenbindungen schwächt. Das Sauerstoffatom kann als Akzeptor und das Wasserstoffatom als Donor der Wasserstoffbrückenbindung agieren.
145
Was versteht man unter dem Begriff „ball-and-chain“ Modell ?
Unter dem „ball-and-chain“ Modell versteht man die Inaktivierung einer Pore durch Verschluss. Bei diesem Modell bildet eine Gruppe an Aminosäuren einen Ball („ball“), der über eine flexible Peptidkette („chain“) mit dem restlichen Protein verbunden ist. Nachdem der Kanal sich öffnet bewegt sich der Ball an eine Stelle, die den Kanal blockiert, was zu einer schnellen Inaktivierung führt
146
Warum werden Substratanaloge eingesetzt um die Aktivität von Enzymen zu messen?
Ein Enzymaktivitätstest muss so gestaltet sein, dass der Verbrauch des Substrates bzw. die Bildung des Produktes schnell und einfach gemessen werden kann. Substrate die bei der Umsetzung ihre spektralen Eigenschaften ändern, können somit leicht mit Hilfe eines Spektrophotometers quantifiziert werden.
147
Welche sind die drei aromatischen Aminosäuren?
Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan
148
Zeichnen Sie den Durchschnitt einer Micelle und einer Membrandoppelschicht.
Micellen sind räumliche Gebilde, in denen Alkylschwänze im Inneren liegen und die hydrophilen Kopfgruppen nach außen zeigen. Doppelschichten haben zwei Lipidschichten, in welchen die Kopfgruppen jeweils nach außen zeigen und die Alkylreste im Inneren in zwei Reihen angeordnet sind. Beispiele finden Sie in ihren Folien.
149
Zeichnen Sie ein typisches Phospholipid und kennzeichnen Sie die unterschiedlichen Bindungen.
Das Phospholipid sollte der unteren Abbildung ähnlich sein. Es sollte ein zentrales Glycerinmolekül enthalten, zu welchem zwei Fettsäuren durch Esterbindung verbrückt sind. An einem Ende sollte das Glycerinmolekül über eine Phosphatgruppe an einen Alkohol gebunden sein. Die Phosphatgruppe sollte bei pH 7 negativ geladen sein.
150
Beschreiben Sie, wie spannungsgesteuerte Kanäle funktionieren !
Spannungsgesteuerte Kanäle bestehen aus den Segmenten S1-S6. Die Pore wird durch S5 und S6 gebildet, wohingegen S1-S4, die spannungssensitiven Helices („voltage-sensing paddles“) den Kanal schließen. Diese Helices befinden sich in der „unteren“ Position unter dem geschlossenen Kanal. Eine Depolarisation der Membran zieht die Helices durch die Membran, wodurch der Kanal geöffnet wird.
151
. Was sind Übergangszustandsanaloga ?
Diese sehr wirksamen Inhibitoren ahmen die Struktur eines Übergangszustandes im katalytischen Prozess nach. Sie binden sehr fest an das aktive Zentrum und sind nützlich bei der Aufklärung der Enzymstruktur und des Reaktionsmechansimus.
152
Welche Moleküle bilden die polaren Kopfgruppen von Phospholipiden? Geben Sie mehrere Beispiele
Beispiele für Kopfgruppen sind Serin, Ethanolamin, Cholin, Glycerin und Inositol.
153
Was war der Beweis für die Rotation der ATP-Synthase während des Substratumsatzes?
Durch Benutzung der klonierten alpha3 beta3 -Untereinheiten, wobei die -Untereinheiten mit einem Histidinrest an eine mit Nickel-beschichtete Oberfläche gebunden wurde und einem weiteren Fluoreszenz-tag, der an die –Untereinheit gebunden wurde, konnte die Rotation durch Fluoreszenz-Mikroskopie beobachtet werden.
154
Wieso bilden die meisten Phosholipide Schichten statt Micellen aus?
Die zwei Alkylreste der Phospholipide macht es sterisch ungünstig Micellen zu bilden.
155
Was ist die gegenwärtig vorherrschende Lehrmeinung für die Anwesenheit von Mitochondrien in eukaryotischen Zellen? Was sind Argumente dafür?
Es wird angenommen, dass diese Organellen ein Resultat eines endosymbiontischen Ereignisses sind (Stichwort Endosymbiontentheorie). Der Aufbau der Mitochondrien stimmt mit dieser Theorie überein. Zusätzlich zeigen DNA-Sequenzanalysen der mtDNA dass ein Vorgänger eines existierenden Bakteriums die Quelle für die bestehenden Mitochondrien sind.
156
Vergleichen Sie die Strukturen von Amylopektin und Amylose.
: Beides sind Homopolymere der Glucose. Amylose besteht aus unverzweigten α-1,4 verknüpften Glucosemolekülen. Amylopektin besitzt eine verzweigte Struktur und enthält sowohl α-1,4- als auch α-1,6-Verknüpfungen. Die α-1,6-Zweige treten ungefähr alle 30 Glucosereste auf.
157
Definieren Sie den Begriff Oxidative Phosphorylierung.
Dies ist der Prozess in welchem ATP hergestellt wird, wobei dies durch den Transfer von Elektronen aus NADH oder FADH2 an O2 über eine Serie von unterschiedlichen Elektronencarriern innerhalb der Mitochondrienmembran angetrieben wird.
158
Warum ist es sinnvoller, dass die Aktivtität von Phosphofructokinase als wichtiger Kontrollpunkt genutzt wird, wohingegen dies nicht für Hexokinase gilt?
Phosphofructokinase katalysiert die erste „Schrittmacherreaktion“ (committed step) der Glykolyse. An diesem Punkt muss das Substrat in der Glykolyse weiter umgesetzt werden. Im Gegensatz dazu ist die Produktion von G6P der erste Schritt in unterschiedlichen metabolischen Pfaden. Dadurch wäre eine alleinige Kontrolle der Glykolyse, ohne Beeinflussung anderer Wege, nicht durch die Regulation der Hexokinase gewährleistet.
159
Wieso ist es gefährlich, unfachmännisch zubereiteten Kugelfisch zu essen?
Kugelfisch enthält Tetrodotoxin, ein Gift, das fest an den Natriumkanal bindet. Schon 10 ng sind für den Menschen tödlich
160
. Was ist die zweifache Wirkung von Thrombin?
0. Zum einen katalysiert Thrombin die Hydrolyse von Fibrinogen um aktives Fibrin zu bilden. Zum anderen spielt es auch eine Rolle beim Herunterfahren der Kaskade durch Regulation von Protein C, einer Protease, die die Gerinnungsenzyme Va und VIIIa verdaut.
161
Wie wird die D- oder L-Konfiguration bestimmt?
Die D- oder L-Konfiguration wird an Hand des asymmetrischen Kohlenstoffs, der sich am weitesten von der Keton-oder Aldehydgruppe befindet, bestimmt und bezieht sich auf die D-und L-Strukturen von Glyceraldehyd.
162
Geben Sie mehrere Beispiele für Enzyme und Proteine, die durch proteolytische Aktivierung aktiviert werden.
Beispiele sind Verdauungsenzyme (Trypsin), Hormone (Insulin), Gerinnungsenzyme (Fibrinogen), Entwicklungsprozess Proteinen (Kollagen) und Apoptose-Proteine (Caspasen).
163
. Inwiefern kommen elektrostatische Wechselwirkungen bei der | Proteinfaltung zum Tragen?
Die Anziehung zweier gegensätzlich geladener funktionellen Gruppen ist eine der Kräfte, die zur dreidimensionalen Faltung des Proteins beiträgt.
164
Welche Reaktion verbindet die Glycolyse und den Citratsäurezyklus?
Pyruvat + CoA + NAD+ Acetyl-CoA + NADH + H++ CO2
165
Im Gleichgewicht ist wesentlich mehr DHAP als GAP vorhanden. Jedoch erfolgt die Umsetzung von DHAP durch die Triosephosphatisomerase leicht. Warum?
Das entstandene GAP wird durch die folgenden Reaktionen sehr schnell verbraucht, dadurch kann DHAP durch das Enzym zu GAP umgesetzt werden.
166
Was sind die Vorteile von verschieden Blutgruppen innerhalb einer Art?
: Variationen schützen, da Unterschiede entscheidend für den Schutz vor Krankheiten und Infektionen sein können. Ein Mikroorganismus, der Vorteile gegenüber einen Wirt durch Nachahmung und/oder Benutzung von spezifischen Antigenen hat, wird kaum in einem Wirt, der sich in den Antigenen unterscheidet, überleben.
167
Was unterstützt die Theorie, dass die katalytische Triade ein effektives Mittel ist um die Hydrolyse von Peptide zu bewerkstelligen?
Zahlreiche verschiedene Enzyme unter ihnen die Peptidasen und einige Esterase nutzen ähnliche Reaktionsmechanismen. Während die Strategie dieselbe ist, sind die darin beteiligten Aminosäurereste verschieden. Dies führt zu den Schluss, dass dieser häufig zum Einsatz kommende Mechanismus das Ergebnis von konvergente Evolution ist.
168
Was ist das Nukleophil von Cystein-, Metallo- und Aspartatproteasen?
Das Nukleophil ist Wasser.
169
Wie unterscheiden sich Röntgenstrukturanalyse und NMR-Spektroskopie?
. Röntgenstrukturanalyse (oder Röntgenkristallographie) benötigt einen Proteinkristall und nutzt die Eigenschaft, das Elektronen Röntgenstrahlen beugen. NMR-Spektroskopie braucht keinen Proteinkristall, benötigt aber sehr stabile Proteinlösungen und kann nur kleine bis mittelgroße Proteine (Molekulargewicht) untersuchen.
170
Geben Sie die ausgeglichene Reaktionsgleichung für die Nettoreaktion, die von Q-CytochromC-Oxidoreductase katalysiert wird, an.
QH2 + 2 Cyt Cox + 2 H+matrix -->Q + 2 Cyt Cred + 4 H+cytosol
171
Was sind Liposomen? Welche kommerziellen Anwendungen haben Sie?
Liposomen sind räumliche Anordnung aus Lipiddoppelschichten, die einen größeren wässrigen Bereich einschließen. Sie sind sehr nützliche Modelle für Zellen. Sie können auch genutzt werden, um Moleküle, wie zum Beispiel Medikamente, zu transportieren und werden häufig in Kosmetika verwendet.
172
Wie beeinflusst die Proteinaminosäuresequenz die Tertiärstruktur?
Die Aminosäuresequenz bestimmt, wie sich das Protein in eine dreidimensionale Struktur faltet.
173
Wie trägt das Proteinrückgrat zur strukturellen Stabilität bei?
Das Proteinrückgrat enthält die Peptidbindung mit ihren NH und C=O (Keton) Gruppen. Die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einem Wasserstoffatom am Stickstoff und dem Sauerstoffatom stabilisiert die Konformation des Proteins.
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Beschreiben Sie bitte einige Merkmale einer α-Helix.
Die Windungen der α-Helix sind durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Carbonyl-Sauerstoffatom eines Restes und dem Amid-Wasserstoffatom einer vier Reste entfernten Aminosäure stabilisiert. Es liegen 3,6 Aminosäure pro Drehung vor. Die Wasserstoffbrückenbindungen werden zwischen Aminosäuren ausgebildet, bei denen zwei Aminosäurereste dazwischen liegen. Dementsprechend liegen beide Aminosäuren auf der gleichen Seite der Windung. Die Helices sind praktisch immer rechtsgängig, aber auch linksgängige Helices sind, zumindest theoretisch, möglich.
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Was bedeutet Vmax ?
Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit oder Rate der Reaktion bei einer gewissen Enzymmenge, gesättigt mit Substrat.
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Zeichne die Struktur von ATP und kennzeichne die Phosphoranhydrid-Bindung(en).
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Diskutieren Sie die Evolution des Cytochrom-C-Proteins.
Cytochrom C wurde in vielen verschiedenen Organismen mit mitochondrialen Atmungssystemen untersucht und zeigt nur sehr geringe Abweichungen. Cytochrom C aus vielen unterschiedlichen Organismen kann mit Cytochrom C-Oxidase aus anderen Organismen reagieren, was die geringen strukturellen Unterschiede der Interaktionsflächen anzeigt. Die Aminosäuresequenzen der einzelnen Cytochrom-C-Proteine sind ähnlich und trotz einer Evolutionsdauer von Milliarden Jahren ist die Sequenz bei 25 % der Aminosäuren unverändert.
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Geben Sie ein Beispiel für eine durch eine Hydrolase katalysierte Reaktion !
Hydrolasen katalysieren eine Reaktion, bei der ein Wassermolekül an einer Verbindungsstelle addiert wird, die ursprünglich durch das Entfernen eines Wassermoleküls entstanden ist. Beispiele hierfür sind Ester, Peptidbindungen, glykosidische Bindungen.
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Was ist eine elektrostatische Wechselwirkung? Geben Sie ein Beispiel.
anziehende Kraft zwischen zwei gegensätzlich geladenen Atomen. -Salze, so wie NaCl, sind ein Beispiel.
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Wie wird in der Gegenwart von Carboanhydrase Bicarbonat gebildet?
Ein Zinkion unterstützt die Bildung eines Hydroxidions, welches Kohlendioxid angreifen kann.