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e n z y m e Flashcards

1
Q

Was ist ein Katalysator?

A
  • Katalysatoren sind Stoffe / Proteine, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen und damit die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
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2
Q

Welche Arten von Cofaktoren gibt es?

A
  • anorganische Ionen wie
    • Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+, Cu2+
  • komplexe organische oder anorganische Moleküle
    • Coenzyme
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3
Q

Was ist der Übergangszustand?

A
  • ist der kurze Moment einer Reaktion in dem Bindungsbruch, Bindungsbildung, Ladungsumverteilung soweit vorangesschritten sind, dass Rückgang zum Substrat und Fortschritt zum Produkt gleich wahrscheinlich sind
  • findet an der Energiebarriere statt und wird durch Aufbringen der Aktivierungsenergie erreicht
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4
Q

Wodurch wird die Aktivierungsenergie im Enzym-Substrat-Komplex herabgesetzt?

A
  • Das Substrat geht mit dem Enzym im aktiven Zentrum mehrere nicht kovalente Wechselwirkungen ein. Dadurch wird Bindungsenergie frei und kann genutzt werden
  • Substrat darf nicht zu 100 % passen, da es sonst zu stabil wäre und die Aktivierungsenergie zur weiteren Reaktion zu groß wäre
  • optimal wenn aktives Zentrum komplementär zum Übergangszustand, dadurch Bildung des Übergangszustandes begünstigt
  • Entropie und Enthalpiefaktor
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5
Q

Was versteht man unter der Ordnung einer Reaktion?

A
  • Die Ordnung gibt in der Kinetik an von wievielen Konzentrationen von Stoffen die Reaktionsgeschwindigkeit abhängt
    1. Ordnung: Konzentrationsunabhängig
    1. Ordnung: Abhängig von der Konzentration eines Stoffes
    1. Ordnung: Abhängig von der Konzentration zweier Stoffe
  • usw.
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6
Q

Wie lautet die Michaelis-Menten Gleichung?

A
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7
Q

Welche Näherungen wurden zur Herleitung der Michaelis-Menten Gleichung eingeführt?

Wie müssen diese im Experiment berücksichtigt werden?

A
    1. Annahme ist, dass der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Zerfall des ES Komplexes ist
    1. Annahme: Annahme des Fließgleichgewichtes
      * Bildung und Zerfall des ES Komplexes laufen gleich schnell an, damit [ES] = konst.
    1. Annahme: Die Rückreaktion von [P] zu [ES] bleibt aus, da man vom Beginn der Reaktion aus geht, wenn noch kein Produkt gebildet wurde.

Eventuell ist auch folgendes gemeint:

  • Annahme dass [S] >> [E]
  • dementsprechend müssen die Konzentrationen bei Versuchen gewählt werden
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8
Q

Was sind der km und der kkat Wert?

A
  • km - Wert:
    • Michaelis-Konstante
    • gibt die Konzentration [S] an, bei der die Anfangsgeschwindigkeit (V0) der Reaktion den halben maximalen Wert erreicht
  • kkat - Wert:
    • Turnover Number
      • Anzahl umgesetzter Substratmoleküle pro Zeit
    • wird als allgemeine Geschwindigkeitskonstante bei mehrstufigen Reaktionen benutzt
    • ist äquivalent zum geschwindigkeitsbestimmenden Reaktionsschritt oder zusammengesetzt bei komplizierteren Reaktionen mit mehreren geschwindigkeitbestimmenden Schritten

Kcat/km = je größer, desto besser ist das Enzym zur Umsetzung des Substrats geeignet. Ist durch k1 begrenzt, dh. der Wert kann nicht größer werden als 10^8-10^9 /Ms bzw. als die diffusionskontrollierte Begegnung von E und S.

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9
Q

Welche Zweisubstrat-Reaktionen gibt es?

A

A) Bildung eines ternären Komplexes

  • zufällige sequentielle Verdrängung (Kreatin-Kinase)
    • Substrate binden und dissoziieren in zufälliger Reihenfolge
  • geordnete sequentielle Verdrängung (Lactat-DH)
    • Substrate binden und dissoziieren in festgelegter Reihenfolge

B) Doppelte Verdrängung (Ping Pong) (Chymotrypsin)

  • ein oder mehrere Produkte werden freigesetzt, bevor alle Substrate an das Enzym gebunden haben.
  • es bildet sich ein substituiertes Enzym-Zwischenprodukt
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10
Q

Welche Reaktionen können nicht mit der Michaelis-Menten Gleichung beschreiben lassen?

A
  • Allosterisch regulierte Enzyme
    • bei Bildung eines ES2 Komplexes kann die Bindung des 2. Substrates aktivierend oder hemmend wirken
  • Reaktionen höherer Ordnung
    • Betrachtung dann nur unter der Annahme dass alle Substratkonzentrationen bis auf eine konstant sind
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11
Q

Was sind allosterisch regulierte Enzyme?

A

Allosterische Enzyme reagieren auf die Bindung eines Modulators mit einer Konformationsänderung.

z.B. Aspartat-Transcarbmoylase

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12
Q

Was ist die katalytische Effizienz?

A

kkat / km

  • beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit von freiem Enzym und Substrat zum Produkt
  • wird zum Vergleich von Enzymen genutzt
  • je größer desto besser
  • Maximalwert ist Wert der Diffusionskontrollierten Begegnung von S und E (108 - 109 M-1 s-1)
  • Ausnahme: Enzyme, die ihr Substrat zur Ladung im aktiven Zentrum anziehen (Superoxid Dismutase)
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13
Q

Beschreiben Sie die reversible kompetitive Hemmung bei Enzymen!

Wie stellt man sie experimentell fest?

A

A) Reversible Hemmung - Kompetitiv

  • Der Inhibitor [I] besetzt das aktive Zentrum und verhindert so die Bindung des Substrats an das Enzym.
  • Häufig strukturelle Gemeinsamkeiten mit dem Substrat
  • bei Erhöhung von [I] (Inhibitor) wird V Kurve flacher
  • VMax bleibt gleich → KM erhöht sich
  • Aufheben der Hemmung durch Erhöhung [S]
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14
Q

Beschreiben Sie die reversible UNkompetitive Hemmung bei Enzymen!

Wie stellt man sie experimentell fest?

2 RH-UK

A

B) Reversible Hemmung - Unkompetitiv

  • Bildung eines ESI Komplexes
  • I bindet an ES Komplex und behindert die Reaktion
  • bei E+S ⇔ ES ⇒ E+P wird ES aus dem Gleichgewicht herausgenommen, dadurch wird [ES] kleiner
  • VMax wird kleiner und KM wird kleiner
  • kann nicht durch Erhöhung [S] aufgehoben werden
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15
Q

Beschreiben Sie die reversible NICHT kompetitive Hemmung bei Enzymen!

Wie stellt man sie experimentell fest?

3 R-NK

A

C) Reversibel - Nicht Kompetitiv

  • I bindet außen an Enzym und verändert dadurch aktives Zentrum
  • kann als EI und als ESI binden
  • [E] wird kleiner, da E aus Reaktion herausgenommen wird
  • kann durch Erhöhung [S] nicht kompensiert werden
  • VMax wird kleiner, KM bleibt gleich
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16
Q

Was ist die gemischte Enzymhemmung?

A

D) Gemischte Hemmung

  • verschiedene Hemmungen treten parallel auf
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17
Q

Beschreiben Sie die Wirkung von irreversible Inhbitoren beiEnzymen!

Wie stellt man sie experimentell fest?

5 I-I

A

E) Irreversible Inhibitoren

  • Binden kovalent an die wichtige funktionelle Gruppe des Enzyms oder zerstören diese und beeinflussen das Gleichgewicht dauerhaft
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18
Q

Skizziere die hydrolytische Spaltung einer Peptidbindung

Welche Enzyme katalysieren diese Reaktion?

19
Q

Welche allgemeinen katalytischen Strategien setzen Enzyme ein?

A
  • Kovalente Katalyse
    • Ausbildung einer kovalenten Bindung im aktiven Zentrum
    • meist nukleophile kovalente Katalyse
    • Bsp: Chymotrypsin
  • Allg. Säure - Base Katalyse
    • Enzym funktioniert als Protonendonor oder -akzeptor
    • BSP: Chymotrypsin / Carboanhydrase
  • Katalyse durch Annäherung
    • Enzym erleichtert Reaktion, indem es zwei Substrate in der richtigen Orientierung einander näher bringt
  • Metallionenkatalyse
    • Metallionen können als Elektronendonoren oder -aktzeptoren, als Lewissäure oder Bereitssteller von Hydroxidionen wirken
20
Q

Wie ist das aktive Zentrum von Chymotrypsin aufgebaut?

A
  • katalytische Triade aus Asp, His, Ser
  • Oxyaniontasche zur Stabilisierung von Zwischenprodukten
  • benachbarte hydrophobe Tasche für Selektivität
21
Q

Welche Reaktion katalysiert die Carboanhydrase?

Mit Skizze

22
Q

Welches Metall befindet sich im aktiven Zentrum der Carboanhydrase und wie wirkt es bei der Katalyse?

A
  • Zink durch 3 His Reste koordiniert
    • an 4. Koordinationsstelle H2O
  • Zn2+ generiert Hydroxid, welches C von CO2 angreift
  • entstehende negative Ladung am O wird durch Zn2+ stabilisiert
  • durch Reaktion mit weiterem H2O Abspaltung des Hydrogencarbonations
23
Q

Wie erkennen Ristriktionsenzyme die richtige Spaltstelle in einer DNA Doppelhelix?

–> 2 Mechanismen

A
  • AS Reste bilden komplementäre H Brücken zur DNA auf, was jedoch nicht entscheidend ist
  • die spezifische DNA bindet fester an das Enzym, wodurch mehr Energie frei wird, welche genutzt wird um DNA zu deformieren
  • durch Deformation wird ES katalytisch aktiv
  • mg (II) als Koordinationstelle!!
  • zusätzlich schützt Bakterium eigene DNA durch Methylierung → weniger H Brücken können aufgebaut werden und frei werdende Bindungsenergie ist geringer

MECHANISMEN:

  1. Kovalent gebundenes Zwischenprodukt
  2. Direkte Hydrolyse
24
Q

Wie kann die Aktivität von Enzymen reguliert werden?

A
  1. Allosterische Regulation
    * Interaktion zwischen regulatorischen (hier bindet der Regulator) und aktiven Zentren, sowie innerhalb aktiver Zentren (Kooperativität)
  2. Verschiedene Enzymformen
    * Isozyme treten in verschiedenen Gewebeformen auf, katalysieren aber die gleiche Reaktion
  3. Reversible kovalente Modifikation
    * Veränderung der katalytischen Aktivität / Funktion durch kovalente Modifikation (häufig Phosphorylierung)
  4. Proteolytische Aktivierung
    * Bildung inaktiver Vorformen (Zymogene oder Proenzyme), die dann durch Proteolyse aktiviert wird
  5. Regulation durch vorhandene Enzymmenge
    * Enzyme werden nur in gewisser Menge synthetisiert oder abgebaut
25
Q

Wie wird das Enzym Aspartat - Transcarbaomylase (ATCase) reguliert?

A
  • ist in der Pyrimidinbiosynthese zu finden
  • katalysiert von Carbamoylphoshat und Aspartat zu N-Carbamoylaspartat
  • ATCase wird durch CTP (Cytosintriphohsphat) inhibiert –> Rückkopplungshemmung/ commited step
  • die 6 katalytischen UE binden das Substrat, die 6 regulatorischen UE binden das CTP
  • 2 Konformationen: aktiv ohne CTP, inaktiv mit CTP
  • –> Konformationsänderung auch in den katalytischen UE
  • ATP verhindert diese von CTP induzierte Änderung
26
Q

Wie können Kinasen und Phosphatasen die Aktivität von Enzymen regulieren?

A
  • Proteinkinasen phosphorylieren Enzyme
  • Phosphatasen dephosphorylieren Enzyme
27
Q

Welche Auswirkungen haben Phosphorylierungen?

A
  • es werden 2 negative Ladungen hinzugefügt
    • Veränderung der Elektrostatik, damit andere WW zwischen Proteinen und Liganden
  • eine Phosphorylgruppe kann 3 H-Brücken ausbilden
  • Phosphorylierung hat große freie Enthalpie
    • die Hälfte der -50 kj/mol ist im Phosphorylierten Protein enthalten und kann für Konformationsänderungen genutzt werden
  • Zeitraum zw. Phosphorylierung und Dephosphorylierung ist variabel (1s - 1h)
  • dient als Verstärkersignal
    • eine durch Phosphorylierung aktivierte Kinase kann weite Phosphorylierungen durchführen
  • Verwendung von ATP als Phosphorylgruppendonor koppelt den Stoffwechsel an den Energiestoffwechsel
28
Q

Wie wird die Proteolyse zur Aktivierung von Verdauungsenzymen genutzt?

A
  • Vorstufen der Enzyme werden in Magen oder Pankreas hergestellt (Pesinogen / Trypsinogen)
  • nicht aktive Form kann nicht den am Ort der Synthese wirken
  • Aktivierung erst später, dann Start Verdauung
29
Q

Welche Enzymgruppen gibt es?

A
  • Oxidoreduktasen - Redoxreaktionen
  • Transferasen - Übertragung funktioneller Gruppen
  • Hydrolasen - Hydrolytische Spaltung
  • Lyasen - nicht hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen
  • Isomerasen - Intramolekulare Umwandlung
  • Ligasen - kovalente Verknüpfung mittels energiereicher Cofaktoren (ATP)
30
Q

Welche Molekülarten neben Enzymen (Proteine) können noch katalytische Aktivität zeigen?

31
Q

Welches Metall findet man im aktiven Zentrum von Metallproteasen?

32
Q

Was ist die Funktion der Nukleotidmonophosphatkinase?

A
  • Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP
  • also Bildung NDP
33
Q

Was bedeutet homotrop und heterotrop?

A
  • HOMOTROP: der physiologische Ligand IST mit de Modulator identisch.
  • HETEROTROP: handelt es sich um zwei unterschiedliche Moleküle.
34
Q

An welche AS fügen Proteinkinasen Phosphorylgruppen an?

A
  • Serin
  • Threonin
  • Tyrosin
35
Q

Wie katalysiert Chymotrypsin die Spaltung einer Peptidbindung?

A
  1. Säure-Base-Katalyse: Ser195 (die OH-Gruppe) wird durch Interaktion mit Histidin zum stark nukleophiles Alkaloxid-Ion
  2. Nukleophile Angriff von Gruppe im Enzym: Greift die Carbonylgruppe an
  3. Elektrostatische Stabilisierung eines anionischen Zwischenprodukts: Negative Ladung wird durch Oxyaniontasche stabilisiert
  4. Kovalente Katalyse: Kohlenstoff ist mit dem Sauerstoff von Serien, dem benachbarten C, dem negativ geladenen Sauerstoff und der Aminogruppe kovalent gebunden
    - –> Oxyaniontasche kann die negative Ladung nicht lange stabilisieren und bildet sich wieder eine DB zum C. Bindung zur Aminogruppe wird gekappt.
  5. Um das Substrat vom Enzym zu lösen, wird die Reaktion prinzipell ein zweites Mal durchgeführt, nur mit einem stark nukleophilen Hydroxy-Ion (von H2O)

Spaltung auf C - terminalen Seite von Phenylalanin oder Tryptophanresten

36
Q

Wie berechnet man die Reaktionsgeschwindigkeit, abgeleitet vom Lambert-Beerschen-Gesetz?
In welcher Einheit wird das Ergebnis angegeben?

A

Ergebnis in umol/min

37
Q

Was sind die üblichen Vorsätze mit Zahlenwerten?

38
Q

Eigenschaften von aktivenn Zentren und welche Modelle gibt es, um denen zu beschreiben ?

A
  1. Schlüßel- Schloss –> perfect match
  2. induced fit Modell –> durch WW enstehen Konfrmationsänderungen, die zum perfect match führen.
39
Q

Welche Verdauungsenzymen gibt es ? wo ist die Syntheseort, wie heisst das Zymogen und die endgultige aktiviertes Enzym?

40
Q

Wie funktioniert di eAktiverung durch Proteolyse?

Geben Sie Beispiele !

41
Q

Nennen Sie die unterschiedliche Typen von kovalente Modifikationen als Regulationsmittel!

Geben Sie dabei Beispiele und die Proteinfunktion an

42
Q

Wie funktioniert die Aktivierung von Chymotrypsin & Trypsin?

Erklären Sie den jeweiligen Prozess!

43
Q

Wie katalysieren Restriktionsenzymen die Spaltung von DNA?

A

Ein aktiviertes Wassermolekül greift direkt das Phosphoratom der
Phospodiesterbindung an

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