m i x Flashcards
1
Q
Dissozoation von Wasser
A
- Wasser dissoziiert zu einem geringen Grad
- Bildung von OH- und H3O+ (Hydronium Ion)
- freie Protonen werden durch vorhandene H-Brücken sofort hydratisiert
- in reinem Wasser gleiche Konzentration an OH- und H3O+
2
Q
Was sagt der pKs Wert aus?
A
- Säurekonstante
- je kleiner der pKs Wert desto stärker die Säure
3
Q
Was ist das Lambert Beer Gesetz und wozu kann man es einsetzten?
A
- macht sich die Absorbtionsfähigkeit von Stoffen zu nützen
- Bildung des Qutionten aus einfallender und ausfallender Lichtintensität bei Bestrahlung einer Probe
- Rückschluss auf Konzentration eines Stoffes möglich
- bei bekannter Konzentration Ermittlung von ε möglich und Rückschluss auf Stoff
- Extinktionskurve typisch für jeweiligen Stoff / AS
4
Q
Tryptophan
A
5
Q
Histidin
A
6
Q
Rotationswinkel in AS Ketten
A
- Beschrieben durch Torsionswinkel phi und psi an den frei drehbare Bindungen des Rückrats
- phi für N - Ca Bindung
- psi für Ca - C Bindung
- -180° bis +180°
- Ramachandran - Diagram stellt mögliche Winkel dar
- 3/4 der möglichen Winkelkombinationen sterisch ungünstig (Seitengruppen / Carbonyl O)
7
Q
Alpha - Helix
A
- Haupttriebkraft für Bildung sind H - Brücken
- Selbststabilisierung
- Abstand eines Umlaufes d = 5,4 Å
- n = 3,6 As für einen Umgang
- Raumgewinn pro As = d/n = 1,5 Å = 0,15 nm
- H-Brücke von Asi und Asi+4
- Seitenketten zeigen nach außen
- kein Hohlraum (Van der Vaals Radien)
- links- und rechtsgängige (linke / rechte Hand)
- fast nur rechtsgängig, lang immer rechtsgängig
8
Q
Bereiche im Ramachandran Diagramm
A
12
Q
Wieso ist die Proteinfaltung als kooperativ bezeichnet?
A
- Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
- WW der AS in Peptidkette beeinflussen sich derartig dass die AS Kette in Selbstorganisation Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstrukturen annimmt
13
Q
Was bedeutet Kooperativität?
Welche Modelle gibt es?
A
- bei Proteinen mit mehreren Bindungstellen nimmt die Affinität zum Liganden zu je mehr Liganden binen
- ODER: Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
- Es gibt das sequentielle und das konzentrierte Modell, beide Modelle können auch Kombiniert das verhalten erklären
14
Q
Was sind Orthologe?
A
- homologe Proteine die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche Aufgaben erfüllen
15
Q
Was sind Paraloge?
A
- homologe Proteine die im selben Organismus vorkommen aber unterschiedliche Aufgaben erfüllen
16
Q
Was sind Homologe?
A
- Sind 2 Proteine wenn sie vom selben Vorläufer abstammen
18
Q
Was ist Allosterie?
A
- Regelung der Proteinfunktion durch ein anderes Molekül als Substrat / Ligand durch Bindung an anderer Stelle als aktivem Zentrum
19
Q
Was ist der Bohr - Effekt?
A
- ein sinkender pH Wert verringert die Affinität zu O2 was zu einer erhöhten O2 Abgabe im Gewebe führt
- bei Belastung entsteht mehr CO2, welches miitels Carboanhydrase zu Kohlensäure umgewandelt wird und dissoziiert, was eine Veringerung des pH Wertes zur Folge hat
- durch zusätzliches H+ werden ionische Bindungen im Molekül gebildet, was die T-Form stabilisiert
20
Q
Was ist ein Katalysator
A
- Katalysatoren sind Stoffe / Proteine, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen und damit die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
21
Q
Welche Arten von Cofaktoren gibt es?
A
- anorganische Ionen wie
- Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+, Cu2+
- komplexe organische oder anorganische Moleküle
- Coenzyme
22
Q
Was ist der Übergangszustand?
A
- ist der kurze Moment einer Reaktion in dem Bindungsbruch, Bindungsbildung, Ladungsumverteilung soweit vorangesschritten sind, dass Rückgang zum Substrat und Fortschritt zum Produkt gleich wahrscheinlich sind
- findet an der Energiebarriere statt und wird durch Aufbringen der Aktivierungsenergie erreicht
23
Q
Wodurch wird die Aktivierungsenergie im Enzym-Substrat-Komplex herabgesetzt?
A
- Das Substrat geht mit dem Enzym im aktiven Zentrum mehrere nicht kovalente Wechselwirkungen ein. Dadurch wird Bindungsenergie frei und kann genutzt werden
- Substrat darf nicht zu 100 % passen, da es sonst zu stabil wäre die Aktivierungsenergie zur weiteren Reaktion zu groß wäre
- optimal wenn aktives Zentrum komplementär zum Übergangszustand, dadurch Bildung des Übergangszustandes begünstigt
25
Q
Wie lautet die Michaelis-Menten Gleichung?
A
26
Q
Was sind der km und der kkat Wert?
A
- km - Wert:
- Michaelis-Konstante
- gibt die Konzentration [S] an bei der die Anfangsgeschwindigkeit (V0) der Reaktion den halben maximalen Wert erreicht
- kkat - Wert:
- Turnover Number
- Anzahl umgesetzter Substratmoleküle pro Zeit
- wird als allgemeine Geschwindigkeitskonstante bei mehrstufigen Reaktionen benutzt
- ist äquivalent zum Geschwindigkeitsbestimmenden Reaktionsschritt oder zusammengesetzt bei komplizierteren Reaktionen mit mehreren geschwindigkeitbestimmenden Schritten
- Turnover Number
27
Q
Was versteht man unter der Ordnung einer Reaktion?
A
- Die Ordnung gibt in der Kinetik an von wievielen Konzentrationen von Stoffen die Reaktionsgeschwindigkeit abhängt
- Ordnung: Konzentrationsunabhängig
- Ordnung: Abhängig von der Konzentration eines Stoffes
- Ordnung: Abhängig von der Konzentration zweier Stoffe
- usw.
29
Q
Was ist die katalytische Effizienz?
A
- kkat / km
- beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit von freiem Enzym und Substrat zum Produkt
- wird zum Vergleich von Enzymen genutzt
- je größer desto besser
- Maximalwert ist Wert der Diffusionskontrollierten Begegnung von S und E (108 - 109 M-1 s-1)
- Ausnahme: Enzyme die ihr Substrat zur Ladung im aktiven Zentrum anziehen (Superoxid Dismutase)
30
Q
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
1
A
A) Reversieble Hemmung - Kompetitiv
- bindet in Aktivem Zentrum, darf kein alternatives Substrat sein
- bei Erhöhung von [I] wird V Kurve flacher
- VMax bleibt gleich → KM erhöht sich
- Aufheben der Hemmung durch Erhöhung [S]
31
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
2
**B) Reversible Hemmung - Unkompetitiv**
* Bildung eines ESI Komplexes
* I bindet an ES Komplex und behindert die Reaktion
* bei E+S ⇔ ES ⇒ E+P wird ES aus dem Gleichgewicht herausgenommen, dadurch wird [ES] kleiner
* **VMax wird kleiner und KM wird kleiner**
* kann nicht durch Erhöhung [S] aufgehoben werden
32
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
3
**C) Reversibel - Nicht Kompetitiv**
* I bindet außen an Enzym und verändert dadurch aktives Zentrum
* kann als EI und als ESI binden
* [E] wird kleiner, da E aus Reaktion herausgenommen wird
* kann durch Erhöhung [S] nicht kompensiert werden
* **VMax wird kleiner, KM bleibt gleich**
34
Welche Zweisubstrat-Reaktionen gibt es?
**A)** Bildung eines ternären Komplexes
* zufällige sequentielle Verdrängung
* Substrate binden und dissoziieren in zufälliger Reihenfolge
* geordnete sequentielle Verdrängung
* Substrate binden und dissoziieren in festgelegter Reihenfolge
**B)** Doppelte Verdrängung (Ping Pong)
* Substrate reagieren ohne Anwesenheit eines anderen Substrates
* S1 wird in P1 umgewandelt, Atome oder funktionelle Gruppen von S1 können im Enzym verbleiben und dann mit S2 zu P2 reagieren
35
Skizziere die hydrolytische Spaltung einer Peptidbindung
Welche Enzyme katalysieren diese Reaktion?
Proteasen
36
Wie katalysiert Chymotrypsin die Spaltung der Peptidbindung?
Reaktion Skizzieren!
* Hydrophober AS-Ketten Rest nähert sich hydrophober Tasche und bringt zu spaltende Peptidbindung in aktives Zentrum
* Ser gibt Proton an His ab und kann Carbonylgruppe der Peptidbindung angreifen, das negativ geladene Zwischenprodukt wird durch die Oxyanionische Tasche stabilisiert
* Protoniertes His und zurückklappen der negativen Ladung führt zu Spaltung der Bindung und Abgang der Aminogruppe
* Hinzukommendes Wasser wird durch His Deprotoniert und greift Carbonylgruppe an; wieder wird Zwischenprodukt in Oxyanionischer Tasche stabilisiert
* Deprotoniertes Ser erhält Proton von protonierte His
* es wird ein tetrahedrisches Zwischenprodukt gebildet
37
Welche Reaktion katalysiert die Carboanhydrase?
Mit Skizze
38
Welches Metall befindet sich im aktiven Zentrum der Carboanhydrase und wie wirkt es bei der Katalyse?
* Zink durch 3 His Reste koordiniert
* an 4. Koordinationsstelle H2O
* Zn2+ generiert Hydroxid, welches C von CO2 angreift
* entstehende negative Ladung am O wird durch Zn2+ stabilisiert
* durch Reaktion mit weiterem H2O Abspaltung des Hydrogencarbonations
39
Welche Reaktionen können nicht mit der Michaelis-Menten Gleichung beschreiben lassen?
* Allosterisch regulierte Enzyme
* bei Bildung eines ES2 Komplexes kann die Bindung des 2. Substrates aktivierend oder hemmend wirken
* und Reaktionen höherer Ordnung
* Betrachtung dann nur unter der Annahme dass alle Substratkonzentrationen bis auf eine konstant sind
44
Welche allgemeinen katalytischen Strategien stezen Enzyme ein?
* **Kovalente Katalyse**
* Ausbildung einer kovalenten Bindung im aktiven Zentrum
* meist nukleophile kovalente Katalyse
* Bsp: Chymotrypsin
* **Allg. Säure - Base Katalyse**
* Enzym funktioniert als Protonendonor oder -aktzeptor
* BSP: Chymotrypsin / Carboanhydrase
* **Katalyse durch Annäherung**
* Enzym erleichtert Reaktion, indem es zwei Substrate in der richtigen Orientierung einander näher bringt
* **Metallionenkatalyse**
* Metallionen können als Elektronendonoren oder -aktzeptoren, als Lewissäure oder Bereitssteller von Hydroxidionen wirken
45
Wie ist das aktive Zentrum von Chymotrypsin aufgebaut?
Wo spaltet Chymotripsin die Bindung?
* katalytische Triade aus Asp, His, Ser
* Oxyanionische zur Stabilisierung von Zwischenprodukten
* benachbart hydrophobe Tasche für Selektivität
* Spaltung auf C - terminalen Seite von Phenylalanin oder Tryptophanresten
50
Wie kann die Aktivität von Enzymen reguliert werden?
1. Allosterische Regulation
* Interaktion zwischen regulatorischen und aktiven Zentren, sowie innerhalb aktiver Zentren (Kooperativität)
2. Verschiedene Enzymformen
* Isozyme treten in verschiedenen Gewebeformen auf katalysieren aber die gleiche Reaktion
3. Reversible kovalente Modifikation
* Veränderung der katalytischen Aktivität / Funktion durch kovalente Modifikation (häufig Phosphorylierung)
4. Proteolytische Aktivierung
* Bildung inaktiver Vorformen (Zymogene oder Proenzyme), die dann durch Proteolyse aktiviert
5. Regulation durch vorhandene Enzymmenge
* Enzyme werden nur in gewisser Menge synthetisiert oder abgebaut
51
Welche Auswirkungen haben Phosphorylierungen?
* es werden 2 negative Ladungen hinzugefügt
* Veränderung der Elektrostatik, damit andere WW zwischen Proteinen und Liganden
* eine Phosphorylgruppe kann 3 H-Brücken ausbilden
* Phosphorylierung hat große freie Enthalpie
* die Hälfte der -50 kj/mol ist im Phosphorylierten Protein enthalten und kann für Konformationsänderungen genutzt werden
* Zeitraum zw. Phosphorylierung und Dephosphorylierung ist variabel (1s - 1h)
* dient als Verstärkersignal
* eine durch Phosphorylierung aktivierte Kinase kann weite Phosphorylierungen durchführen
* Verwendung von ATP als Phosphorylgruppendonor koppelt den Stoffwechsel an den Energiestoffwechsel
52
Welche Enzymgruppen gibt es?
* Oxidoreduktasen - Redoxreaktionen
* Transferasen - Übertragung funktioneller Gruppen
* Hydrolasen - Hydrolytische Spaltung
* Lyasen - nicht hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen
* Isomerasen - Intramolekulare Umwandlung
* Ligasen - kovalente Verknüpfung mittels energiereicher Cofaktoren (ATP)
53
Was bedeutet homotrop?
* Das Substrate Auswirkung auf allosterische Enzyme haben
54
Wozu dient eine Eichkurve?
* durch das Lambert-Beer'sche Gesetzt kann man über die Extinktion bei einer bestimmten Wellenlänge Rückschluss auf die Konzentration eines Stoffes ziehen, sofern der molare Extinktionskoeffizient bekannt ist
* ist dieser nicht belannt, kann er mittels mehrerer Proben bekannter Konzentration ermittelt werden
55
Wie stellt man einen Puffer her?
* schwache Säure und Base benötigt
* deren Konzentration muss bestimmt werden
* mittels pH Wert gleichung kann das Verhältnis berechnet werden
* dann in Gleichung Vges = VA + VB einsetzten
* → 10ml = 2VA + VA
58
Wie funktioniert die Größenausschlusschromatographie?
(Gelfiltration)
* Säule mit stationärer Phase aus Gel mit bestimmter Porengröße
* Pufferstrom fließt durch Gel
* Proteingemisch wird dazugegeben
* kleine Proteine welche ungefähr der Porengröße entsprechen fließen langsamer durch das Gel, da sie in die Proen rutschen
* größere Proteine passen nicht in die Poren und strömen durch das Gel
59
Wie funktioniert der Bradfort Test
* Farbstoff G250 wird zu Protein gegeben, dieser binded an basische Seitenketten, dadurch Verschiebung des Extinktionsmaximus
* gebundene G250 Moleküle und damit Extinktion sind propotional zur Konzentration des Stoffes
* bei bekanntem Extinktionskoeffizienten direkter Rückschluss auf Konzentration möglich
* ansonsten erstellen einer Eichkurve mittels bekannter Konzentrationen
60
Wie funktioniert die Ammoniumsulfat Fällung?
* Ammoniumsulfat dehydratisiert Proteine
* Hydrathülle der Proteine geht aus Ammoniumsulfat
* Protein fällt aus (Hydrophober Effekt, nicht mehr in Lösung)
61
Wie sind Glycerophospholipide aufgebaut und welche Eigenschaften haben sie?
* Glycerin mit 2 Fettsäuren und 1 Phosphat mit Alkohol (Phosphodiester)
* amphiphil (FS hydophob, Phosphodiester hydrophil)
* je nach dem welcher Alkohol bindet andere Eigenschaften
62
Wie sind Sphingolipide aufgebaut?
* besteht aus Aminoalkohol Sphingosin, Fettsäure und einem Rest (H / Zucker)
65
Welche Eigenschaften besitzen biologische Membranen?
* Ausbildung von Doppelschichten durch amphiphile Membranlipide
* hydrophobe Seitenketten aggregieren spontan
* selbstheilend
* Verhältnis Lipid:Protein 1:4 bis 4:1
* elektrisch polarisiert (negatives Potential der Zelle -60mV)
* permeabel für:
* Gas (N2, O2, CO2)
* hydrophobe Teilchen (Steroide, Benzol)
* kleine polare Teilchen (Wasser, Harnstoff)
* nicht permeabel für:
* Ionen (H+, Na+, Cl-)(Solvatisiert)
* polare, große oder geladene Teilchen (Proteine, AS)
66
Wie katalysieren P-Typ ATPasen den Transport über die Membran?
* Ca2+ ATPase, Na+, K+ ATPase
* Zwei Konformationen E1 und E2 möglich
* Durch Bindung von Substrat kann ATP Binden
* Durch Phosphorylierung von E1 an Aspartat wird dieser instabil und ändert Konformation in E2
* dadurch wird Substrat auf anderer Seite entlassen
* Hydrolyse von Beta - Phosphorylaspartat führt zur Konformationsänderung nach E1
67
Wie wirken ABC Transporter?
* 2 Domänen - ATP-bindende Kasetten & membrandurchspannende Domäne
* Substrat bindet in Hohlraum der offenen Transporterfrom
* dadurch erhöht sich die Affinität für ATP in der ATP-bindenden Kassette
* ATP bindet, was Wechselwirkung der ATP-bindenden Domänen erhöht und zur Konformationsänderung führt
* dadruch Konformationsänderung der Membrandurchspannenden Domäne und Entlassen des Substrates
* nach Hydrolyse von ATP und Entlassung von ADP + P erneuter Zyklus
68
Nenne 3 Lipidklassen, die in Membranen vorkommen.
* Phospholipide
* Glykolipide
* Sterole
69
Wie wird die Spezifität von Ionenkanälen bewirkt?
Wie kann der Kaliumkanal zwischen K+ und Na+ unterscheiden?
* K+ liegen außerhalb des Kanals hydratisiert vor
* Kaliumkanal hat Ø 0,3 nm
* um in den Kanal zu gelangen muss K+ seine Hydrathülle abstreifen
* Kanalinneres wird von mehreren alphahelices gebildet, deren Petidcarbonylgruppen zeigen zur Kanalinnenseite
* Abfolge der AS in Helices ist Selektivitätsfilter
* im Kanal wird K+ von Peptidcarbonylgruppen koordiniert (Resolvatisierung)
* Durch die Resolvatisierung im Kanal wird mehr Energie frei als bei der Dehydratisierung aufgewendet wird
* daher energetisch günstig
* für Na+ stehen die Peptidcarbonylgruppen ungünstiger, sodass bei Resolvatisierung deutlich weniger Energie frei wird als bei der Dehydratisierung, dadurch energetisch ungünstig in den Kanal einzutreten
70
Was sind Micellen?
* Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
* geladene Fettsäuren insbesondere
* keine Lipiddoppelschicht, keine wässrige Phase im Inneren
71
Was sind Liposome?
* Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
* bilden Lipiddoppelschichten aus, die wässrige Phase (Phase des polaren Lösungsmittels) einschließt
*
72
Was sind passiver und aktiver Transport über die Membran?
* Passiv:
* Diffusion eines polaren Moleküls durch die Membran durch spezifische Kanäle entlang eines Konzentrationsgradienten
* Aktiv:
* Bewegung von Molekülen durch die Membran entgegen eines Konzentrationsgradienten
73
Wie ist die Struktur von Beta-Phosphorylaspartat?
76
Welche Sekundärtransporter Typen gibt es und was sind Sekundärtransporter?
* Sekundärtransporter nutzen die Energie eines zuvor aufgebauten Konzentrationsgradienten
* Symport: 2 Substrate in gleiche Richtung
* Antiport: 2 Substrate in entgegengesetzte Richtung
* Uniport: nur ein Substrat in eine Richtung entlang des Konzentrationgradienten
* Trotzdem wurde dieser vorher aufgebaut
80
Wie unterscheiden sich die Membranen von Archaea von den Membranen von Bakterien und Eukaryonten?
* Die Lipide enthalten keine Carboxylsäureester, sondern haben eine Etherbindung zum Glycerin
* Die Alkylketten sind verzweigt
* Die Stereochemie des zentralen Kohlenstoffatoms des Glycerins ist invertiert.
81
Was ist das Phosphorylgruppenübertragungspotential?
* gibt die Fähigkeit an Energie durch Bindung eines Phosphatrestes zu speichern
* durch Hydrolyse wird diese Energie frei (ΔG \< 0) oder wird benötigt (ΔG \> 0)
82
Wieso hat ATP ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspoteintial?
* Resonanzstabilisierung
* abgespaltenes Hydrogenphosphat stabiler
* Elektrostatische Abstoßung
* Abstoßung zwischen den 3 Phosphatgruppen
* durch Abspaltung weniger elektrostatische WW
* Hydratation
* nach Spaltung neue WW mit Solvens
83
Wie ATP für den Energiemetabolismus verwendet wird und wie es aufgebaut ist?
* ATP wird genutzt um thermodynamisch ungünstige Reaktionen günstig zu machen
* Kopplung der Hydrolyse von ATP an Stoffwechselreaktionen
* Kopplung von n ATP Molekülen verschiebt gleichgewicht einer ungekoppelten reaktion um 108n
* ATP ist kein Energiespeicher
* Zentrale Speicher sind Konzentrationsgradienten
84
Wie ist NAD(P)H aufgebaut und wo befindet sich die reaktive Stelle?
Welche Aufgabe hat NAD(P)H?
* Carrier für Brennstoffoxidation und reduktive Biosynthese
* NAD+ für anabole Reaktionen
* NADP+ für katabole Reaktionen
85
Wie ist FAD aufgebaut und wo befindet sich die reaktive Stelle?
86
Wie ist Coenzym A aufgebaut und wo befindet sich die reaktive Stelle?
88
Wie kann man die Energieladung der Zelle beschreiben?
* Anabole und katabole Stoffwechselwege werden durch den Energieladung der Zelle reguliert
* bei viel ATP und ADP eher anabol
* bei viel AMP (keine Enegrie) eher katabol
* Energieladung der Zellen liegt zwischen 0,8 und 0,95
92
Welche Enzymgruppen gibt es?
Nenne jeweils ein Beispiel
* Oxidoreduktasen - Redoxreaktionen
* LDH
* Transferasen - Übertragung funktioneller Gruppen
* Hexokinase
* Hydrolasen - Hydrolytische Spaltung
* Chymotrypsin (Verdauung)
* Lyasen - nicht hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen
* Enolase
* Isomerasen - Intramolekulare Umwandlung
* Triosephoastphat-Isomerase
* Ligasen - kovalente Verknüpfung mittels energiereicher Cofaktoren (ATP)
* DNA-Ligase
94
Wie wird der Stoffwechsel reguliert?
* Kontrolle Enzymmenge
* Transkription
* Kontrolle Enzyreaktivität
* Verfügbarkeit von Substraten
95
Weche Energie wird durch die Hydrolyse von ATP zu ADP bei Standardbedingungen und unter physiologischen Bedingungen frei?
* Standard: -30,5 kj / mol
* physiologisch: -50 kj / mol
* ATP → AMP standard: -45,6 kj / mol
96
Welche Moleküle haben ein größeres Phosphorylgruppenübertragungspotential als ATP?
* Phosphoenolpyruvat
* Creatinphosphate
* 1,3-Bisphosphoglycerat
97
Nenne 4 aktive Carrier des Stoffwechsels
* NADH und NADPH
* FADH2
* Acetyl-CoA
* Biotin
98
Wie sind Kohlenhydrate definiert?
* (C-H2O)n n \> 3
* als Polyhydroxy-Aldehyde und Polyhydroxy-Ketone (Aldosen, Ketosen)
99
Welche biologische Funktion haben Kohlenhydrate?
* Energiespeicher, Brennstoff und Metabolite
* Bestandteil der DNA und RNA
* Strukturelemente der Zellwände von Bakterien und Pflanzen
* Bestandteil von Proteinen und Lipiden
* Zell-Zell Erkennung
100
Ablauf der Glykolyse
Stoffe:
* Glucose
* Hexokinase
* Glucose-6-phosphat
* Glucose-6-phosphat Isomerase
* Fructose-6-phosphat
* Phosphofructokinase
* Fructose-1,6-bisphosphat
* Aldolase
* Dihydroxyacetonphosphat + Glycerinaldehyd-3-phosphat
* Triosephosphatisomerase
* Glycerinaldehy-3-phosphat Dehydrogenase
* 1,3-Bisphospoglycerat
* Phosphoglyceratkinase
* 3-Phosphoglycerat
* Phosphoglyceratmutase
* 2-Phosphoglycerat
* Enolase
* Phosphoenolpyruvat
* Pyruvatkinase
* Pyruvat
102
Welche Umwandlungen sind im Anschluss an die Glykolyse unter anoxischen Bedingungen möglich und notwendig?
1. Variante
* alkoholische Gärung
* Umwandlung zu Ethanol
103
Welche Umwandlungen sind im Anschluss an die Glykolyse unter anoxischen Bedingungen möglich und notwendig?
2. Variante
* Milchsäuregärung
* Umwandlung zu Lactat
104
Wieso haben Phosphoenolpyruvat und 1,3-Bisphospoglycerat besonders hohe Gruppenübertragungspotentiale?
* 1,3-Bisphospoglycerat ist gemischtes Anhydrid aus Phosphorsäure und Carbonsäure
* Phosphoenolpyruvat ist Enolphosphat was hohes Potenztial besitzt. Phosphorgruppe fixiert Molekül in instabiler Enolform, nach Abspaltung Umwandlung in stabilere Ketoform möglich
106
Wie verläuft die Gluconeogenese?
Welche Schritte unterscheiden sich von der Glykolyse?
* Biosynthese von Glucose aus Molekülen, die nicht zu den Kohlenhydraten zählen
* Rot sind andere Schritte
* Pyruvat → Oxalacetat
* (Pyruvat Caboxylase)
* Oxalacetat → Phosphoenolpyruvat
* (Phosphoenolpyruvat Carboxylase)
* Fructose-1,6-bisphosphat → Fructose-6-Phosphat
* (Fructose-1,6-bisphosphatase)
* Glucose-6-Phosphat → Glucose
* (Glucose-6-Phosphatase)
107
Wozu dient der Cofaktor Biotin bei der Pyruvat-Carboxylase?
* Um eine Carboxylierung durchzuführen muss CO2 (in Form von Hydrogencarbonat) reaktiv gemacht werden (aktiviert werden)
109
Wie wirken Substratzyklen?
* kleine Veränderungen einzelner Reaktionen können den Nettofluss erheblich verändern
* Bsp: Änderung der einzelnen Reaktionen um 20% ergibt Netoflussänderung um 380%
110
Wie wechselwirken die Glykolyse und die Gluconeogenese über den Cori-Zyklus?
* in aktiven Muskeln entseht Lactat als Produkt der Glykolyse
* Lactat wird über das Blut in die Leber transportiert und dort zu Glucose umgewandelt
* Sinn ist eine Verlagerung der Stoffwechsellast von den aktiven Muskeln in die Leber
111
Welche Produkte erzeigt der Pentosephosphatweg und in welchem Zusammenhang stehen sie mit Glykolyse und Gluconeogenese?
* Glycerinaldehyd-3-phosphat und Fructose-6-Phosphat können als Produkte sowohl in die Glykolyse als auch in die Gluconeogenese eingehen
* Weitere Produkte:
* NADPH
* Ribose-5-Phosphat (Nucleotidsynthese)
112
Wie ist Glykogen aufgebaut und gelagert?
Was sind die Vorteile gegenüber Triaglycerinen?
* Glucose die alpa-1,4-glykosidisch verknüpft sind
* mit Verzweigungen alpa-1,6-glykosidisch
* Enden sind nicht reduzierend
* Ausgangsponkz mittig: Glykogenin
* schnelle Freisetzung
* Blut Glucose Konzentration kann konstant gehalten werden
* Funktioniert unter anaeroben Bedingungen
113
Wie können Galactose und Fructose in die Glykolyse eingespeist werden?
* Galactose wird in 4 Schritten zu Glucose-6-Phosphat umgewandelt
* Fructose geht als Glycerinaldehyd-3-phosphat und Dihydroxyacetonphosphat ein
114
Wie wird der Glykogenmetabolismus reguliert
* reziproke Regulation
* nur Abbau oder Aufbau
* in Leber Regulation durch Glucosekonzentration
115
An welchen Punkten wird die Glykolyse reguliert?
* Phosphofructokinase zentraler Kontrollpunkt
* erste Reaktion die ausschließlich in Glykolyse stattfindet
* grds. irreversible Reaktionen
* in eine richtung oder negatives ΔG
* Regulierung über Energieladung der Zelle (ATP / AMP)
* Phosphofructokinase hat allosterische Zentren
* viel ATP hemmt
* AMP hebt Hemmung auf
* Hexokinase
* negative Rückkopplung, Hemmung durch Produkt Glucose-6-phosphat
* Pyruvatkinase
* erzeugt Pyruvat und ATP
* Hemmung durch hohe Energieladung der Zelle (ATP)
118
Wie hängt die Regulation von Glykolyse und Gluconeogenese zusammen?
* Reziproke Regulation
* Stoffe die den einen Weg hemmen, begünstigen den anderen
* Citrat hemmt Glykolyse, begünstigt Gluconeogenese
* Energiegehalt der Zelle
* ATP hemmt Glykolyse
* ADP, AMP hemmt Gluconeogenese
123
Wie wird Glykogen abgebaut?
1. Phosphorylase baut Glykogenstränge ab bis 4 Reste vor jeder Verzweigung (sterisch blockiert)
2. Transferase überträgt 3 der bleibenden Reste auf anderen Glykogenstrang
3. alpa-1,6-Glykosidase hydrolysiert Verzweigung (Debranching)
Dadurch Entstehung eines linearen Stranges und weiterer Abbau bis nächste Verzweigung möglich
125
Welche Reaktion stellt die thermodynamsiche Triebkraft während der Glykolyse dar?
Phosphoenolpyruvat + ADP → Pyruvat + ATP
126
Welche Schritte verbindet die Glykolyse mit dem Citratzyclus?
* Bildung von Acetyl-CoA aus Pyruvat durch Pyruvatdehydrogenase
127
Wie läuft der Citratzyklus ab?
Stoffe:
* Oxalacetat + Acetyl-CoA
* Citratsynthase
* Citrat
* Aconitase
* cis-Aconitat
* Aconitase
* Isocitrat
* Isocitrat-Dehydrogenase
* alpha-Ketoglutarat
* alpha-Ketoglutarat-Dehydrogenase Komplex
* Succinyl-Coa
* Succinyl-CoA Synthetase
* Succinat
* Succinat-Dehydrogenase
* Fumarat
* Fumarase
* Malat
* Malat-Dehydrogenase
* Oxalacetat
* Citratsynthase
129
Welche Aktivitäten sind in der Pyruvat Dehydrogenase zu finden und von welchen Cofaktoren hängt ihre Aktivität ab?
* Decarboxylierung
* TPP
* Oxidation
* Liponamid
* Transfer auf CoA
* Regeneration Liponamid
* FAD
* NAD+
130
Wie verläuft die Decarboxylierung in der Pyruvat Dehydrogenase? (Mechanismus)
* Deprotonierung TPP (Deprotonierung acides C-Atom)
* nukleophiler Angriff (Addition) und Abspaltung CO2
131
Wie verläuft die Oxidationsreaktion in der Pyruvat-Dehydrogenase? (Mechanismus)
* Hydroxyethylgruppe wird auf Lipoamid übertragen
* Lipoamid wird reduziert, Hydroxyetylgruppe oxidiert
132
Wie ist die Pyruvat-Dehydrogenase aufgebaut?
* Komplex aus 3 Enzymen und 5 Coenzymen
* davon 3 prosthetische Gruppen
* E1: Thiaminpyrophosphat (TPP)
* E2: Liponsäure
* E3: FAD
* und 2 stöchiometrische Kofktoren
* CoA
* NAD+
135
Welche Möglichkeit bietet der Glyoxylat Zyklus Pflanzen und Bakterien?
* können auf Acetat wachsen
136
Welches Enzym des Citratcyklus besitzt ein Eisen Schwefel zentrum?
Aconitase
137
Wie heißt das Intermediat welches in der Isocitrat DH gebildet wird?
Oxalsuccinat
138
Wie viel ATP Äquvivalente werden durch die vollständige Oxidation von Pyruvat zu 3 CO2 gebildet?
12,5
139
Inwieweit ist Succinat-Dehydrogenase einzigartig im Vergleich zu anderen Enzymen im Citratsäurezyklus?
Sitzt in Mitochondrienmembran und ist Teil des Komplex II
140
Wie kann man die Energie berechnen, die bei einer Redox Reaktion frei wird bzw. gebraucht wird?
* ΔG0’ = - n \* F \* ΔE0’
* F = 96458 J mol-1 V-1 (Faraday Konstante)
* n = Anzahl übertragener Elektronen
* ΔE0 = Redoxpotentialdifferenz der Reaktion
* Redoxpotentiale beziehen sich auf Reduktion, bei Oxidation Vorzeichen umkehren
141
Wie sind Standardredoxpotentiale definiert?
Wie können Redoxäquivalente übertragen werden?
* Redoxpotential ist Maß für Elektronenaffinität
* Bezugsgröße ist das Potential der Wasserstoffelektrode
* Redoxpotential ist immer realtiv zu diesem Wert zu sehen
* Redoxpotentiale wurden experimentell gemessen und für viele Reaktion in Tabellen dargestellt
* direkt als Elektron
* als Wasserstoffatome
* als Hydridion (H-)
* Reaktion mit O2
142
Wie ist Ubichinon aufgebaut und welche Funktion hat es?
* Ubichnon = Coenzym Q
144
Was passiert im Komplex I?
* NADH-Q-Oxidureduktase
* NADH bindet an Komplex I und gibt Proton mit 2 Elektronen an Flavinmononucletid (FMN) ab wodurch es zu FMNH2 reduziert wird
* Die Elektronen werden im weiteren über die Fe-S Zentren zum Coenzym Q transportiert, welches daraufhin 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und reduziert wird (QH2)
* Durch den Elektronentransport werden 4 H+ aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt
* anschließend verlässt QH2 den Komplex I ins Membraninnere
* ein Elektronenpaae = 4 H+ gepumt
147
Was ist der Q Zyklus?
* QH2 hat 2 Elektronen, die auf Cytochrom c übertragen werden welches nur ein Elektron aufnehmen kann
* QH2 bindet, gibt 2 H+, ein Elektron an Cyt c und ein Elektron an ein weitere Q in einer zweiten Bindungsstelle ab
* Bildung Semichinonanionradikal
* nächstes QH2 bindet und gibt 2 H+, sowie 1 Elektron an weiteres Cyt c und ein Elektron an das Radikal ab, welches 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und so zu QH2 reduziert wird
148
Was passiert im Komplex 4?
* Cytochrom-c-Oxidase
* Katalyse des Transport der Elektronen von reduzierten Cyt c auf molekularen Sauerstoff (daher aerob)
* und Pumpen von 4 Protonen je 4 Cyt c
* behinhaltet 2 Cu Zentren und 2 Häm Gruppen
* 2 Cyt c reduzieren CuB Zentrum und Häm a3 sodass O2 binden kann
* 2 weitere Cyt c liefern 2 Elektronen wodurch 2 H+ addiert werden können (CuB2+-OH & Fe3+-OH)
* danach werden 2 weitere H+ addiert und Wasser wird entlassen
* 4 Protonen gepumpt, 4 aus der Matrix entfernt durch Bildung Wasser
149
Wieso sind die unterschiedlichen Cofaktoren der Oxidativen Phosphorylierung wichtig für den Elektronenfluss?
* die verschiedenen Cofaktoren haben unterschiedliche Mittelpunktsredoxpotentiale
* dadurch stark genug um Elektronen aufzunehmen aber nicht zu stark um sie wieder abzugeben
150
Was sind Eisen-Schwefel Zentren und welche Funktion haben sie in der NADH-Q-Oxidoreduktase?
* verschiedene Komplexe aus Eisen und Schwefel
* fest in Protein als prosthetische Gruppe gebunden
* jedes Zentrum kann oxidiert und reduziert werden
* verantwortlich für Übertragung der Elektronen von FMNH2 auf Coenzym Q
* Fe-S Zentren liegen genau in Richtigem Abstand im Protein zueinander um Elektronen entsprechend des Redoxpotentials an das nächste Fe-S Zentrum weiterzugeben
151
Wie ist die F1F0 ATP Synthase aufgebaut?
* Alpha UE haben gleich Konformation
* alle Beta UE haben unterschiedliche Konformationen
152
Wie rotiert der Rotor der ATP-Synthase?
* c Untereinheit sind Helices mit protonierten Aspartat
* a Untereinheit mit 2 Halbkanälen
* unprotonierter ASP wird durch ARG stabilisiert, dadurch Aufbau mechanischer Spannung
* Proton dringt in Intermembranhalbkanal und bindet an ASP, keine elektrostatische Stabilisierung und Entspannung, dadurch Rotationsbewegung
* benachbarte c Untereinheit kommt in Bereich des ARG im Stator, gebundes Proton löst sich und diffundiert durch Matrixhalbkanal weg
* negativ geladene ASP geht elektrostatische WW zu ARG ein und mechanische Spannung wird aufgebaut
* Ausgangsposition wieder hergestellt
154
Was passiert im Komplex 2?
* Succinat-Q-Reduktase Komplex
* Succinat-Dehydrogenase ist Bestandteil des Proteins
* FADH2 wird im Citratzyklus gebildet, verlässt das Protein nicht und gibt über einige Fe-S Zentren seine Elektronen an Coenzym Q ab was zu QH2 reduziert wird
* es findet kein Transport von H+ statt
155
Welche Rolle spielt der Protonengradient bei der Erzeugung von ATP?
* Energie des Protonengradienten wird genutzt um ATP nach der Reaktion von ADP + Pi → ATP wieder aus der ATPase zu lösen
156
Was passiert im Komplex 3?
* Cytochrom-b,c1-Komplex
* Q-Cytochrom-c-Oxireduktase
* Übertragung der Elektronen von Ubichinol (QH2) auf Cytochrom c mittels Q-Zyklus, dabei Pumpen von H+ aus Matrix
* weitere prosthetische Gruppen Cytochrom b und Fe-S Zentrum (Rieske Fe-S Zentrum)
* Cytochrome sind elektronenübertragende Proteine die Hämgruppen als prosthetische Gruppe besitzen
* ein Elektronenpaar = 2 H+ gepumpt
160
Was erklärte die chemiosmotische Theorie?
* Chemiosmotische Theorie:
* Kommplung der NADH Oxidation und ATP-Synthese an Zwischenprodukt (Protonengradient als Energiespeicher)
* Nachweis mittels Künstlicher Mambran, ATPase und Bakterien Rhodopsin
* Bakterien Rhodopsin baut durch Lichteinfall H+ Gradienten in Membran auf
* ATPase nutzt den Gradienten um ATP zu erzeugen
* ATP Menge abhängig von Lichteinfall
163
Definieren Sie den Begriff „Oxidative Phosphorylierung“.
Dies ist der Prozess in welchem ATP hergestellt wird, wobei er durch den Transfer von Elektronen aus NADH oder FADH2 an O2 über eine Serie von unterschiedlichen Elektronencarriern innerhalb der Mitochondrienmembran angetrieben wird.
164
Wie wird die oxidative Phosphorylierung reguliert
* durch die ADP Konzentration
167
In welche Verbindungen wird Glycerin umgewandelt?
* Dihydroxyacetonphosphat
* Glycerinaldehy-3-phosphat
169
Warum sind Triglycerine gut für die Energiespeicherung geeignet?
* Wasserfrei
* Glucose muss z.B. Hydratisiert werden, dadurch mehr Platz benötigt
* Fette können also komprimierter gelagert werden
* hochgradig reduziert
170
Was sind die vier physiologischen Aufgaben von Fettsäuren?
* Bausteine für Phospholipide und Glycolipide
* Modifikation von Proteinen durch kovalente Anbindung
* Energiespeicher
* Derivate dienen als Hormone und Botenstoffe.
