Naturstoffe Flashcards
Pyranosen
6-Ring
Furanosen
5-Ring
wichtige Monosaccharide
- Glucose
- Fructose
- Ribose
- Glycerinaldehyd
glykosidische Verknüpfungen
- O-glykosidische Bindung: OH-Gruppe hinterlässt Sauerstoff
- N-glykosidische Bindung: Aminogruppe hinterlässt Stickstoff
Saccharose
C12H22O11
a-D-Glucose + ß-D-Fructose über a,ß-1,2-glykosidische Bindung verknüpft
Maltose
C12H22O11
a-D-Glucose + a-D-Glucose über a-1,4-glykosidische Bindung verknüpft
Lactose
C12H22O11
ß-D-Glucose + ß-D-Galactose über ß-1,4-glykosidische Bindung verknüpft
funktionelle Gruppen der Polysaccharide
- Strukturpolysaccharide: Stabilität der Zellen
- wasserbindende Polysaccharide: verhindern Austrocknung der Zelle
- Reserve-Polysaccharid: Kohlenhydratspeicher
Glykogen
- Reserve-Polysaccharid
- viele a-D-Glucose-Einheiten, meist a-1,4-glykosidisch verknüpft
- Speicherung des Energieträgers Glucose im tierischen Metabolismus
Stärke
- Reserve-Polysaccharid
- alpha-D-Glucose-Einheiten mit a-1,4-glykosidischen Bindungen
- Speicherung des Energieträgers Glucose im pflanzlichen Metabolismus
Chitin
- Strukturpolysaccharid
- ß-1,4-N-Acetylglucosamin-Einheiten
- Tiere, Pilze
Cellulose
- Strukturpolysaccharid
- ß-1,4-Glucose-Einheiten
- Pflanzen
Zwitterionen
protonierte Aminogruppe, deprotonierte Carboxylgruppe
- Aminogruppe reagiert als Säure
- Carboxylgruppe reagiert als Base
proteinogene Aminosäuren
Aminosäuren, die in den Proteinen von Lebewesen vorkommen
20 AS des Menschen
Unterscheidung Peptide und Proteine
- Peptide: < 100 AS
- Proteine: > 100 AS
Peptidbindungen
Carbonsäuregruppe reagiert mit Aminogruppe unter Abspaltung von Wasser
Primärstruktur der Proteine
Aminosäuresequenz
Sekundärstruktur der Proteine
stabilisierte Bereiche mit definierter Anordnung (alpha-Helix, ß-Faltblatt) und intermolekularen Wechselwirkungen (z.B. WBB)
Tertiärstruktur der Proteine
3D-Konformation aus Sekundärstrukturen mit funktionellen Untereinheiten
Quartärstruktur der Proteine
funktionelle Proteine mit Wechselwirkungen untereinander
Faserproteine
- mechanische Stabilität von extrazellulären Strukturen
- Aufbau des Zytoskeletts
- wiederkehrende Cluster von Aminosäuren
- z.B. Keratin, Kollagen, Myosin
globuläre Proteine
- kugelförmig, polar
- native Konformation durch intra- und intermolekulare Wechselwirkungen und Wechselwirkungen mit Metallionen
- z.B. Hämoglobin, Myoglobin, Ribosomen