Module 7 - Cinétique enzymatique et régulation métabolique

Question 1

Que sont les propriétés qui distiguent les enzymes des catalyseurs synthétiques?

Answer 1

• Les réactions catalysées par des enzymes sont 10^10 à 10^20 fois plus rapide que les réactions non catalysées.
• Les enzymes sont hautement spécifiques.
• Plusieurs enzymes sont régulés.
• Les enzymes peuvent coupler une réaction exergonique avec une réaciton endogonique.

Question 2

Pourquoi est-il important d’étudier la cinétique enzymatique d’un point de vue biomédicale?

Answer 2

• Déterminer le nombre et l’ordre des étapes individuelles d’un réaction enzymatique
• Comprendre comment les stress physiologiques et les agent pharmacologiques affectes l’homéostasie cellulaire.
• Représente le principal moyen d’identification d’agents thérapeutiques.
• Joue un rôle important et critique dans la découverte de nouveaux médicaments, dans la pharmacodynamique et dans la détermination du mode d’action des médicaments.

Question 3

Concernant la vitesse initiale d’une réaction enzymatique, quelle est la différence entre une réaction sans enzyme, une réaction catalysée par un enzyme michaelienne et une réaction catalysée par un enzyme allostérique?

Answer 3

Réaction sans enzyme: la vitesse initiale dépend uniquement de la concentration des substrats. La vitesse est une courbe droite.
Enzyme michaelienne: Quand la quantité de substrat est faible, la vitesse initiale dépend de leur concentration. Par contre, quand la quantité de substrat est élevée, la vitesse intiale atteint une valeure maximale (Vmax) qui dépend de la concentration d’enzyme. La vitesse est une courbe hyperbole.
Enzyme allostérique: Même dépendance sur la concentration des enzymes que les enzymes michaeliennes. Par contre, la courbe est d’une forme sigmoïde à cause des sites allostériques.

Question 4

Qu’est-ce que la constant de Michaelis (Km)?

Answer 4

La Km correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale. La Km est unique pour chaque paire enzyme-substrat.

Question 5

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

Answer 5

Une composante non protéique utilisé dans des enzymes appelés des protéines conjugées.

Question 6

Quelle est la différence entre un ion essentiel et un coenzyme?

Answer 6

Un ion essentiel est un cofacteur inorganique tandit qu’un coenzyme est un cofacter organique.

Question 7

Quelle est la différence entre un cosubstrat et un groupement prosthétique?

Answer 7

Un cosubstrat est un cofacteur faiblement fixé à un enzyme via des liens non covalents. Un groupement prosthétique est un cofacteur solidement fixé à un enzyme via des liens covalents.

Question 8

Qu’est-ce que l’énergie libre d’activation (aussi appelée barrière d’activation)? Comment est-elle affectée par les enzymes?

Answer 8

L’énergie libre d’activation est l’énergie minimale requise pour que deux molécules de réactif entre en collision. Une enzyme diminue la barrière d’activation d’une réaction.

Question 9

Quel est le rôle de l’ATP dans le métabolisme?

Answer 9

• Transfert de groupement phosphoryle
• Transfert de groupement pyrophosphoryle
• Transfert de groupement nucléotidyle

Question 10

Quel est le rôle de la biotine dans le métabolisme?

Answer 10

Transfert de groupement carboxyle.

Question 11

Quel est le rôle de l’UDP-glucose dans le métabolisme?

Answer 11

Transfert de groupement glycolyse.

Question 12

Quel est le rôle de la coenzyme A dans le métabolisme?

Answer 12

Transfert de groupement acyle.

Question 13

Quel est le rôle de le NAD(P)+, la FMN, la FAD et la coenzyme Q dans le métabolisme?

Answer 13

Transfert d’électrons.

Question 14

Que sont les six types d’enzymes? Quelle type de réaction est catalysé par chacun d’entre eux?

Answer 14

1. Oxydoréductase - ils catalysent les réaction d’oxyréductions. Ex. déshydrogénase, oxydase.
2. Transférase - ils catalysent les réactions d’un transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes. Ex. aminotransférase.
3. Hydrolase - ils catalysent les réactions d’hydrolyses (le bris d’un lien covalent par l’ajout de l’eau). Ex. Protéase, nucléase, lipase, glycosidase.
4. Lyase - ils catalysent la formation d’un double lien ou le bris d’une double liaison. Ex. aldolase, énolase, décarboxylase, déshydratase.
5. Isomérase - ils catalysent les réarrangements intramoléculaires. Ex. Épimérase, mutase.
6. Ligase - ils catalysent la formation de lien covalent entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP. Ex. synthétase.

Question 15

Quels facteurs expliquent la spécificité des enzymes?

Answer 15

La reconaissance moléculaire, qui dépends de:

• La complémentarité de structure entre l’enzyme et le substrat.
• Le fait que l’enzyme soit plus large que le substrat.
• Le caractère électrique du site actif versus celui du substrat.

Question 16

Qu’est-ce que le modèle de l’ajustement induit? Comment diffère-t’il du modèle clé/serrure?

Answer 16

Le modèle d’ajustement induit est une façon de representer l’interaction entre l’enzyme et le substrat. Dans le modèle d’ajustement induit, les interactions non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat induisent un changement 3D de la structure du site actif. Dans le modèle clé/serrure, le site actif est déjà conformé à la forme du substrat.

Question 17

Qu’est-ce que la canalisation métabolique? Quel est l’avantage de la canalisation métabolique?

Answer 17

Canalisation métabolique: la diminution du temps de transit entre 2 enzymes d’un complexe multienzymatique ou 2 sites actifs d’une enzyme multifonctionelle. L’avantage est qu’il y a une augmentation dans la concentration locale de substrats ainsi qu’une augmentation dans la concentration locale d’enzymes et d’intermédiares métaboliques.

Question 18

Qu’est-ce qu’une enzyme multifonctionelle?

Answer 18

Une enzyme qui catalyse 2 réactions successives dans un même sentier.

Question 19

Quelles hormones sont particulièrement importantes dans le contrôle du métabolisme?

Answer 19

L’insulin, le glucagon et l’épinéphrine (adrénaline.)

Question 20

Quand est-ce que l’insulin est-elle secrétée par le corps?

Answer 20

Quand le taux de glucose dans le sang est élevé.

Question 21

Quand est-ce que le glucagon est-il secrété par le corps?

Answer 21

Quand le taux de glucose dans le sang est faible.

Question 22

Quand est-ce que l’épinéphrine (l’adrénaline) est-elle secrétée par le corps?

Answer 22

Par de l’activité musculaire ou par l’anticipation d’activité musculaire (stress).

Question 23

À quoi sert la secretion d’hormones par le métabolisme?

Answer 23

• Peut entraîner une modification de l’activité de l’enzyme
• Peut modifier la concentration intracellulaire d’un ou plusieurs enzymes en altérant leur synthèse ou leur dégradation.

Question 24

Comment est-ce que les hormones peuvent-elles réguler le nombre de molécules d’enzyme?

Answer 24

Les enzymes peuvent émettre un signal qui peut activer ou désactiver un facteur de transcription (ARNm).

Question 25

Comment est-ce que les hormones peuvent-elle réguler l’activité catalytique d’un enzyme?

Answer 25

• Contrôle des concentrations de substrats.
• Régulation allostérique.
• Modifications covalentes.

Question 26

Qu’est-ce que sont les enzymes allostériques?

Answer 26

Des enzymes qui sont constituées de plusieurs sous-unités, et chacune de ces sous-unités ont un site actif particulier pour fixer le substrat.

Question 27

Qu’est-ce que la régulation allostérique?

Answer 27

Des enzymes allostériques qui peuvent soit augmenter l’effet des enzymes (activateurs) ou diminuer l’effet des enzymes (inhibiteurs). Extrêmement rapide (quelques millisecondes).

Question 28

Qu’est-ce que la modification covalente?

Answer 28

Une modification (souvent une phosphorylation/déphosphorylation) qui permets une réponse rapide suivant un signal (secondes/minutes).

Question 29

Quel genre d’enzyme est le plus susceptibles à la régulation allostérique ou les modifications covalentes?

Answer 29

Les enzymes qui catalysent des réactions irréversibles.

Question 30

Pourquoi est-ce que le fait que les régulation allostérique et les modifications covalents soit réversibles est-il important pour la cellule?

Answer 30

La réversibilité des 2 types de régulation permet à la cellule de restaurer le niveau d’activité initial de l’enzyme lorsque nécessaire.