Module 7 - Cinétique enzymatique et régulation métabolique Flashcards
Que sont les propriétés qui distiguent les enzymes des catalyseurs synthétiques?
- Les réactions catalysées par des enzymes sont 10^10 à 10^20 fois plus rapide que les réactions non catalysées.
- Les enzymes sont hautement spécifiques.
- Plusieurs enzymes sont régulés.
- Les enzymes peuvent coupler une réaction exergonique avec une réaciton endogonique.
Pourquoi est-il important d’étudier la cinétique enzymatique d’un point de vue biomédicale?
- Déterminer le nombre et l’ordre des étapes individuelles d’un réaction enzymatique
- Comprendre comment les stress physiologiques et les agent pharmacologiques affectes l’homéostasie cellulaire.
- Représente le principal moyen d’identification d’agents thérapeutiques.
- Joue un rôle important et critique dans la découverte de nouveaux médicaments, dans la pharmacodynamique et dans la détermination du mode d’action des médicaments.
Concernant la vitesse initiale d’une réaction enzymatique, quelle est la différence entre une réaction sans enzyme, une réaction catalysée par un enzyme michaelienne et une réaction catalysée par un enzyme allostérique?
Réaction sans enzyme: la vitesse initiale dépend uniquement de la concentration des substrats. La vitesse est une courbe droite.
Enzyme michaelienne: Quand la quantité de substrat est faible, la vitesse initiale dépend de leur concentration. Par contre, quand la quantité de substrat est élevée, la vitesse intiale atteint une valeure maximale (Vmax) qui dépend de la concentration d’enzyme. La vitesse est une courbe hyperbole.
Enzyme allostérique: Même dépendance sur la concentration des enzymes que les enzymes michaeliennes. Par contre, la courbe est d’une forme sigmoïde à cause des sites allostériques.
Qu’est-ce que la constant de Michaelis (Km)?
La Km correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale. La Km est unique pour chaque paire enzyme-substrat.
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
Une composante non protéique utilisé dans des enzymes appelés des protéines conjugées.
Quelle est la différence entre un ion essentiel et un coenzyme?
Un ion essentiel est un cofacteur inorganique tandit qu’un coenzyme est un cofacter organique.
Quelle est la différence entre un cosubstrat et un groupement prosthétique?
Un cosubstrat est un cofacteur faiblement fixé à un enzyme via des liens non covalents. Un groupement prosthétique est un cofacteur solidement fixé à un enzyme via des liens covalents.
Qu’est-ce que l’énergie libre d’activation (aussi appelée barrière d’activation)? Comment est-elle affectée par les enzymes?
L’énergie libre d’activation est l’énergie minimale requise pour que deux molécules de réactif entre en collision. Une enzyme diminue la barrière d’activation d’une réaction.
Quel est le rôle de l’ATP dans le métabolisme?
- Transfert de groupement phosphoryle
- Transfert de groupement pyrophosphoryle
- Transfert de groupement nucléotidyle
Quel est le rôle de la biotine dans le métabolisme?
Transfert de groupement carboxyle.
Quel est le rôle de l’UDP-glucose dans le métabolisme?
Transfert de groupement glycolyse.
Quel est le rôle de la coenzyme A dans le métabolisme?
Transfert de groupement acyle.
Quel est le rôle de le NAD(P)+, la FMN, la FAD et la coenzyme Q dans le métabolisme?
Transfert d’électrons.
Que sont les six types d’enzymes? Quelle type de réaction est catalysé par chacun d’entre eux?
- Oxydoréductase - ils catalysent les réaction d’oxyréductions. Ex. déshydrogénase, oxydase.
- Transférase - ils catalysent les réactions d’un transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes. Ex. aminotransférase.
- Hydrolase - ils catalysent les réactions d’hydrolyses (le bris d’un lien covalent par l’ajout de l’eau). Ex. Protéase, nucléase, lipase, glycosidase.
- Lyase - ils catalysent la formation d’un double lien ou le bris d’une double liaison. Ex. aldolase, énolase, décarboxylase, déshydratase.
- Isomérase - ils catalysent les réarrangements intramoléculaires. Ex. Épimérase, mutase.
- Ligase - ils catalysent la formation de lien covalent entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP. Ex. synthétase.
Quels facteurs expliquent la spécificité des enzymes?
La reconaissance moléculaire, qui dépends de:
- La complémentarité de structure entre l’enzyme et le substrat.
- Le fait que l’enzyme soit plus large que le substrat.
- Le caractère électrique du site actif versus celui du substrat.
Qu’est-ce que le modèle de l’ajustement induit? Comment diffère-t’il du modèle clé/serrure?
Le modèle d’ajustement induit est une façon de representer l’interaction entre l’enzyme et le substrat. Dans le modèle d’ajustement induit, les interactions non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat induisent un changement 3D de la structure du site actif. Dans le modèle clé/serrure, le site actif est déjà conformé à la forme du substrat.
Qu’est-ce que la canalisation métabolique? Quel est l’avantage de la canalisation métabolique?
Canalisation métabolique: la diminution du temps de transit entre 2 enzymes d’un complexe multienzymatique ou 2 sites actifs d’une enzyme multifonctionelle. L’avantage est qu’il y a une augmentation dans la concentration locale de substrats ainsi qu’une augmentation dans la concentration locale d’enzymes et d’intermédiares métaboliques.
Qu’est-ce qu’une enzyme multifonctionelle?
Une enzyme qui catalyse 2 réactions successives dans un même sentier.
Quelles hormones sont particulièrement importantes dans le contrôle du métabolisme?
L’insulin, le glucagon et l’épinéphrine (adrénaline.)
Quand est-ce que l’insulin est-elle secrétée par le corps?
Quand le taux de glucose dans le sang est élevé.
Quand est-ce que le glucagon est-il secrété par le corps?
Quand le taux de glucose dans le sang est faible.
Quand est-ce que l’épinéphrine (l’adrénaline) est-elle secrétée par le corps?
Par de l’activité musculaire ou par l’anticipation d’activité musculaire (stress).
À quoi sert la secretion d’hormones par le métabolisme?
- Peut entraîner une modification de l’activité de l’enzyme
- Peut modifier la concentration intracellulaire d’un ou plusieurs enzymes en altérant leur synthèse ou leur dégradation.
Comment est-ce que les hormones peuvent-elles réguler le nombre de molécules d’enzyme?
Les enzymes peuvent émettre un signal qui peut activer ou désactiver un facteur de transcription (ARNm).
Comment est-ce que les hormones peuvent-elle réguler l’activité catalytique d’un enzyme?
- Contrôle des concentrations de substrats.
- Régulation allostérique.
- Modifications covalentes.
Qu’est-ce que sont les enzymes allostériques?
Des enzymes qui sont constituées de plusieurs sous-unités, et chacune de ces sous-unités ont un site actif particulier pour fixer le substrat.
Qu’est-ce que la régulation allostérique?
Des enzymes allostériques qui peuvent soit augmenter l’effet des enzymes (activateurs) ou diminuer l’effet des enzymes (inhibiteurs). Extrêmement rapide (quelques millisecondes).
Qu’est-ce que la modification covalente?
Une modification (souvent une phosphorylation/déphosphorylation) qui permets une réponse rapide suivant un signal (secondes/minutes).
Quel genre d’enzyme est le plus susceptibles à la régulation allostérique ou les modifications covalentes?
Les enzymes qui catalysent des réactions irréversibles.
Pourquoi est-ce que le fait que les régulation allostérique et les modifications covalents soit réversibles est-il important pour la cellule?
La réversibilité des 2 types de régulation permet à la cellule de restaurer le niveau d’activité initial de l’enzyme lorsque nécessaire.
