Module 2 - Acides aminés et protéines

Question 1

Que sont les fonctions des protéines?

Answer 1

Catalyse, transport, structure, stockage des nutriments, mouvement, décodage de l’information génetique, régulation, défense, agression.

Question 2

Qu’est-ce qui caractérisent les acides aminés aliphatiques? Nommez des exemples. Quel est la polarité des acides aminés aliphatiques?

Answer 2

Les acides aminés aliphatiques contiennent que des atomes de carbones et d’hydrogènes. Ex: Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine. Ils sont tous non polaires.

Question 3

En quoi la glycine est-elle particulière?

Answer 3

Elle est la plus petite acide aminé: sa chaîne latérale ne contient aucun carbone, et elle ne contient aucun carbone chiral. Elle est la seule acide aminé sans activité optique.

Question 4

Qu’est-ce qui caractérisent l’acide aminé α-iminoacide? Quel est son nom? En quoi est-il particulier? Est-il polaire?

Answer 4

Un acide aminé α-iminoacide a une chaîne latéral composé uniquement de carbone et d’hydrogène, comme les acides aminés aliphatiques. Cependant, sa chaîne latéral est liée au groupement α-amine. Cet acide s’appelle la proline. Elle est particulière parce qu’elle est cyclique. Elle est non-polaire.

Question 5

Qu’est-ce qui caractérisent les acides aminés aromatiques? Nommez des exemples. Lequel est polaire?

Answer 5

Les acides aminés aromatiques contiennent un cycle aromatique dans leur chaîne latéral. Ex. Tryptophan, Tyrosine (polaire), Phenylaniline.

Question 6

Que sont les 4 catégories de polarité chez les acides aminés?

Answer 6

Non polaire, Polaire, Chargé +, Chargé -.

Question 7

Qu’est-ce qui caractérisent les acides aminés β-hydroxylés? Nommez des exemples. Sont-ils polaires?

Answer 7

Les acides aminés β-hydroxylés contiennent un groupement hydroxyle sur leur carbone β. Ex Sérine, Thréonine. Ils sont tout les deux polaires.

Question 8

Qu’est-ce qui caractérisent les acides aminés soufrés? Nommez des exemples. Lequel est polaire?

Answer 8

Les acides aminés soufrés sont caractérisés par la présence d’un atome de soufre. Ex. Méthionine, Cysteine. La cysteine est polaire tandis que la méthionine est non polaire.

Question 9

Quel acide aminé peut former des ponts disulfure?

Answer 9

La cystéine.

Question 10

Qu’est-ce qui caractérisent les acides aminés portant une deuxième fonction acide et leur dérivés amines? Nommez des exemples. Sont-ils polaires?

Answer 10

Les acides aminés portant une deuxième fonction acide sont appelés ainsi à cause de la présence d’une deuxième fonction carboxyle (COO-) à l’extremité de leur chaînes latérale. Ex. Glutamate (acide glutamique), Aspartate (acide aspartique). Ils sont tout les deux chargés négatifs. Leur dérivés amines ont un groupe de carboxyle modifié par l’ajout d’une groupement amine. Ex. Glutamine, Asparagine. Ils sont tout les deux polaires.

Question 11

Qu’est-ce qui caractérisent les acides aminés portant une deuxième fonction basique? Nommez les. Quel est leur polarité?

Answer 11

Les acides aminés portant une deuxième fonction basique sont appelés ainsi à cause qu’ils possèdent une deuxième fonction amine ionisable. Ex. Arginine, Histidine, Lysine. Ils sont tous chargés positifs.

Question 12

Qu’est-ce qu’un lien peptidique? De quoi est-il formé?

Answer 12

Des liens amides qui lies les polymères d’acides présent dans les protéines et polypeptides ensemble. Ils sont constitué de 2 à 50 acides aminés.

Question 13

Combien d’acides aminés sont présent dans les complèxes suivant: dipeptide, tripeptide, pentapeptide, oligopeptide, polypeptide, protéine?

Answer 13

Dipeptide: 2
Tripeptide: 3
Pentapeptide: 5
Oligopeptide: 13 à 20
Polypeptide: 20 à 49
Protéine: 50+

Question 14

Où s’etablit le lien peptidique?

Answer 14

Entre la fonction α-carboxyle du premier acide aminé et la fonction α-amine d’un deuxième acide aminé. Il forme un lien amide.

Question 15

Qu’est-ce qu’un groupement peptidique?

Answer 15

Les 2 atomes directement impliqués dans le lien peptidique et les 4 substituants. Il faut donc ignorer les chaînes latérales des résidus.

Question 16

Vrai ou Faux: La polarité des groupement peptidiques est à la base de la formation des structures secondaires des protéines.

Answer 16

Vrai.

Question 17

Vrai ou Faux: Un groupement peptidique possède une structure plane rigide, conséquence de la resonance.

Answer 17

Vrai.

Question 18

Vrai ou Faux: Un groupement peptidique peut alterner entre une configuration trans et une configuration cis.

Answer 18

Faux: Il ne peut pas avoir de rotation autour d’un lien peptidique.

Question 19

Vrai ou Faux: La configuration cis est plus favorable que la configuration trans.

Answer 19

Faux. L’inverse est vrai: 99.9% des liens peptidiques dans les acides aminés (excluant la proline) sont en configuration trans. Dans la proline, 6% des liens sont en configuration cis.

Question 20

Pourquoi est-ce que la glycine et la proline sont-elles exclues du diagram de Ramachandran?

Answer 20

Glycine: Ces résidus tombent fréquemment hors des valeurs limites à cause de leur petite taille.
Proline: L’anneau pyrrolidine restreint la rotation autour du lien N-Cα.

Question 21

Avec quels trois liens décrit-on les groupement peptidiques? Que sont leurs angles de torsion?

Answer 21

N-C (angle de torsion ω ou oméga), C-Cα (angle de torsion ψ ou psi), N-Cα (angle de torsion φ ou phi).

Question 22

À quoi sert le diagram de Ramachandran?

Answer 22

Il décrit les possibilités d’angle de rotations des liens peptidiques des acides aminés excepté la glycine et la proline.

Question 23

Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

Answer 23

La séquence en acides aminés de la chaîne peptidique. Il ne fait intervenir que les liens covalents.

Question 24

Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine?

Answer 24

L’arragement spatial des acides aminés adjacents de la chaîne peptidique. La structure secondaire est stabilisé par des liens H.

Question 25

Qu’est-ce que la structure tertiare d’une protéine?

Answer 25

L’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaîne peptidique. Stabilisé par des interactions non covalentes et des ponts disulfures.

Question 26

Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine?

Answer 26

L’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace pour des protéines multimériques. Stabilisé par des interactions non covalentes et des ponts disulfures.

Question 27

Vrai ou Faux: Peu importe le nombre de résidus, une chaîne polypeptidique ne contient toujours qu’un seul groupement α-NH2 libre, situé à l’extrémité N-terminale, et un seul groupement α-COOH libre, qui est situé à l’extrémité C-terminale.

Answer 27

Vrai.

Question 28

Que sont les structures secondaires les plus fréquentes?

Answer 28

Hélices α, Brins β et feuillets β (Note: Il existe des feuillets β parallèles et des feuillets β antiparallèles). Il existe aussi des boucles, des tours et des coudes.

Question 29

En relation avec la structure tertiare d’une protéine, où se trouvent les résidus non polaires d’une protéine? Les résidus polaires et non chargés? Les résidus chargés?

Answer 29

Non polaires: à l’intérieur de la protéine.
Polaires et non chargés: Principalement en surface de la protéine - quelques uns à l’intérieur.
Chargés: En surface de la protéine.

Question 30

Qu’est-ce qu’un domaine? Dans quelle strucutre les trouvent-on?

Answer 30

Des segments de la chaîne peptidique qui se replient indépendamment les uns des autres.

Question 31

Qu’est-ce qu’une protéine monomérique? Une protéine multimérique (/oligomérique)?

Answer 31

Monomérique: Une protéine constituée d’une seule chaîne peptidique. Ex. Myoglobine
Multimérique: Une protéine constituée de plusieurs chaînes peptidique associées les unes avec les autres.

Question 32

Qu’est-ce qu’une sous-unité?

Answer 32

Chaque chaîne d’une protéine multimérique est appellée une sous-unité.

Question 33

Qu’est-ce qu’un homomultimère? Un hétéromultimère?

Answer 33

Homomultimère: Un multimère formé de la répétition de la même sous-unité. Ex. Glutamine synthétase.
Hétéromultimère: Un multimère formé de deux ou plus de sous-unités différentes. Ex. Insuline, Chymotrypsine, Hémoglobine.

Question 34

Pourquoi est-ce que la fabrication de protéines sous forme multimérique est-elle avantageuse pour la cellule?

Answer 34

• La synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne plus longue.
• Les protéines multimériques sont habituellement plus stables que les sous-unités dissociées, ce qui indique que la structure quaternaire prolonge la vie de la protéine.
• Différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution.
• Les interactions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines.

Question 35

Que sont les types de classifications de protéines?

Answer 35

Selon la fonction, selon la forme et solubilité et selon la composition.

Question 36

Qu’est-ce qu’une protéine fibreuse?

Answer 36

Des agrégats ordonnés de molécules contenant un seul type de structure secondaire. Un grand nombre d’interactions covalentes et non covalentes les retiennent ensemble. Elles sont de forme allongée et insolubles dans l’eau. Finalement, elles ont une grande résistance mécanique.

Question 37

Qu’est-ce qu’une protéine globulaire?

Answer 37

Ce sont plus nombreuses que les protéines fibreuses et membranaires. Elles contiennent souvent plusieurs types de structures secondaires qui sont beaucoup moins ordonnées que celles des protéines fibreuses. Il s’agit de protéines qui, dans leur conformation native, ont une structure sphéroïdale. Elles peuvent être des enzymes, des hormones, des anticorps, des protéines de transport et ainsi de suite.

Question 38

Qu’est-ce qu’une protéine membranaire?

Answer 38

Elles se distinguent des protéines globulaires et fibreuses par leur forte teneur en résidus hydrophobes. Ces résidus hydrophobes permettent à la protéine de s’insérer dans la région hydrophobe que constitue la membrane.

Question 39

Quelle est la différence entre une protéine simple et une protéine conjugée?

Answer 39

Une protéine simple est une protéine dont la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés, tandis qu’une protéine conjuguée a besoin d’être liée à un groupement non protéique pour son activité.

Question 40

Quelle est la différence entre une apoprotéine et une holoprotéine?

Answer 40

Tout les deux sont des protéines conjugées.
Apoprotéine: Quand la protéine conjuguée n’est pas liée à son groupement non protéique. Il s’agit de la forme inactive de la protéine.
Holoprotéine: La forme active de la protéine, donc celle liée à son groupement non protéique.

Question 41

Vrai ou Faux: La structure 3D d’une protéine est stationnaire. Elle ne peut pas prendre plusieurs conformations.

Answer 41

Faux: La structure 3D d’une protéine est très dynamique, et la protéine peut prendre plusieurs conformations.