Module 6 Flashcards
Vrai ou faux: seulement les enzymes peuvent catalyser une réaction?
Faux, certains ARN peuvent aussi
Comment s’appellent la composante non protéique dans les protéines conjuguées
Cofacteurs
Comment classe-t-on les cofacteurs
2 catégories: ions essentiels (inorganiques) et coenzymes (organiques). Les coenzymes sont séparés en 2 sous-catégories: les cosubstrats (liaisons faibles) et les groupes prosthétiques (liaisons fortes)
Les ions essentiels sont obtenus comment?
Par l’alimentation (vitamines) puis transformés
3 caractéristiques des enzymes
- les réactions catalysés sont de 10^3 à 10^20 x plus vite
- Hautement spécifique (substrat et réaction)
- régulées (selon besoin de la cellule)
Réaction non catalysée
2 molécules de substrat possédant le min. d’énergie libre entrent en collision
État de transition
Très instable, on ne peut l’observer. État de réactivité du substrat où le lien est en train de se briser et se reformer
Barrière d’activation
quantité d’énergie nécessaire pour convertir 1 mole de l’état initial à l’état de transition
Vitesse non catalysée
- inversement proportionnelle à l’énergie d’activation
- dépend de l’énergie libre, de l’orientation et du nombre de collisions
Comment les enzymes baissent la barrière d’activation?
En augmentant la concentration de réactifs et en positionnant les réactifs favorablement.
Oxydoréductase
Catalyse oxydoréduction, perte ou gain de H ou O.
Transférase
Catalyse les réactions de transfert d’un atome ou groupe d’atomes. généralement présence de coenzyme
Hydrolase
Catalyse hydrolyse. libère une molécule d’eau
Lyase
Formation d’une liaison double liée à l’élimination d’un atome OU Le Bris d’une liaison double suite à l’ajout d’un atome
Isomérase
Réarrangements moléculaires (isomérisation)
Ligase
Catalyse formation lien cavalent entre 2 molécules (en utilisant l’énergie de l’ATP)- Devrait avoir du Pi libéré
Modèle de l’ajustement induit
les interactions non covalentes entre enzyme et substrat changent la forme du site actif (reconnaissance dynamique).
Vrai ou faux: le changement de conformation du complexe enzyme substrat impose au substrat une forme semblable à l’état de transition
Vrai
Km faible= ______ affinité
Forte
Km élevé=________ affinité
faible
Kcat
Constante catalytique: nb de moles de substrat formées par unité de temps par 1 mole d’enzyme. Condition de saturation en substrat
Kcat/Km
Efficacité catalytique: mesure de l’efficacité de l’enzyme quand la concentration de substrat est faible
Perfection catalytique
Ratio Kcat/Km le plus près de 1
Inhibiteur compétitif
Liaison à l’enzyme seulement
Effets de l’inhibiteur compétitif
Augmentation de Km, pas d’effets sur Vmax
effets de l’inhibiteur non compétitif
Pas d’effets sur Km, Vmax diminue
Inhibiteur non compétitif
Se lie aux enzymes et au complexe enzyme-substrat
inhibiteur anticompétitif
Liaison au complexe enzyme-substrat seulement
Effets de l’inhibiteur anticompétitif
Diminution de Km et Vmax mais ratio Kcat/Km inchangé
Régulation allostérique
La structure 3D d’une protéine est modifiée par la présence d’effecteurs allostériques qui se lient par des liens non covalents à l’enzyme. A un effet immédiat et temporaire d’adaptation aux conditions locales
