Module 6

Question 1

Vrai ou faux: seulement les enzymes peuvent catalyser une réaction?

Answer 1

Faux, certains ARN peuvent aussi

Question 2

Comment s’appellent la composante non protéique dans les protéines conjuguées

Answer 2

Cofacteurs

Question 3

Comment classe-t-on les cofacteurs

Answer 3

2 catégories: ions essentiels (inorganiques) et coenzymes (organiques). Les coenzymes sont séparés en 2 sous-catégories: les cosubstrats (liaisons faibles) et les groupes prosthétiques (liaisons fortes)

Question 4

Les ions essentiels sont obtenus comment?

Answer 4

Par l’alimentation (vitamines) puis transformés

Question 5

3 caractéristiques des enzymes

Answer 5

• les réactions catalysés sont de 10^3 à 10^20 x plus vite
• Hautement spécifique (substrat et réaction)
• régulées (selon besoin de la cellule)

Question 6

Réaction non catalysée

Answer 6

2 molécules de substrat possédant le min. d’énergie libre entrent en collision

Question 7

État de transition

Answer 7

Très instable, on ne peut l’observer. État de réactivité du substrat où le lien est en train de se briser et se reformer

Question 8

Barrière d’activation

Answer 8

quantité d’énergie nécessaire pour convertir 1 mole de l’état initial à l’état de transition

Question 9

Vitesse non catalysée

Answer 9

• inversement proportionnelle à l’énergie d’activation

- dépend de l’énergie libre, de l’orientation et du nombre de collisions

Question 10

Comment les enzymes baissent la barrière d’activation?

Answer 10

En augmentant la concentration de réactifs et en positionnant les réactifs favorablement.

Question 11

Oxydoréductase

Answer 11

Catalyse oxydoréduction, perte ou gain de H ou O.

Question 12

Transférase

Answer 12

Catalyse les réactions de transfert d’un atome ou groupe d’atomes. généralement présence de coenzyme

Question 13

Hydrolase

Answer 13

Catalyse hydrolyse. libère une molécule d’eau

Question 14

Lyase

Answer 14

Formation d’une liaison double liée à l’élimination d’un atome OU Le Bris d’une liaison double suite à l’ajout d’un atome

Question 15

Isomérase

Answer 15

Réarrangements moléculaires (isomérisation)

Question 16

Ligase

Answer 16

Catalyse formation lien cavalent entre 2 molécules (en utilisant l’énergie de l’ATP)- Devrait avoir du Pi libéré

Question 17

Modèle de l’ajustement induit

Answer 17

les interactions non covalentes entre enzyme et substrat changent la forme du site actif (reconnaissance dynamique).

Question 18

Vrai ou faux: le changement de conformation du complexe enzyme substrat impose au substrat une forme semblable à l’état de transition

Answer 18

Vrai

Question 19

Km faible= ______ affinité

Answer 19

Forte

Question 20

Km élevé=________ affinité

Answer 20

faible

Question 21

Kcat

Answer 21

Constante catalytique: nb de moles de substrat formées par unité de temps par 1 mole d’enzyme. Condition de saturation en substrat

Question 22

Kcat/Km

Answer 22

Efficacité catalytique: mesure de l’efficacité de l’enzyme quand la concentration de substrat est faible

Question 23

Perfection catalytique

Answer 23

Ratio Kcat/Km le plus près de 1

Question 24

Inhibiteur compétitif

Answer 24

Liaison à l’enzyme seulement

Question 25

Effets de l’inhibiteur compétitif

Answer 25

Augmentation de Km, pas d’effets sur Vmax

Question 26

effets de l’inhibiteur non compétitif

Answer 26

Pas d’effets sur Km, Vmax diminue

Question 27

Inhibiteur non compétitif

Answer 27

Se lie aux enzymes et au complexe enzyme-substrat

Question 28

inhibiteur anticompétitif

Answer 28

Liaison au complexe enzyme-substrat seulement

Question 29

Effets de l’inhibiteur anticompétitif

Answer 29

Diminution de Km et Vmax mais ratio Kcat/Km inchangé

Question 30

Régulation allostérique

Answer 30

La structure 3D d’une protéine est modifiée par la présence d’effecteurs allostériques qui se lient par des liens non covalents à l’enzyme. A un effet immédiat et temporaire d’adaptation aux conditions locales