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Biochimie structurale > module 5 > Flashcards

module 5 Flashcards

1
Q

Configuration

A

Pour changer, on doit briser un lien covalent et le changer

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Q

Conformation

A

Pas besoin de briser un lien covalent pour la changer ex: rotation autour d’une liaison

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3
Q

Conformation native

A

Conformation 3D aux conditions physiologiques

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4
Q

Structure primaire

A

Séquence d’acides aminés. Liens covalence

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5
Q

Structure secondaire

A

Arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une région de la chaîne polypeptidique. (Liens-H)

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6
Q

Structure tertiaire

A

Arrangement 3D de tous les atomes formant une chaîne polypeptidique (liens non covalence et ponts disulfures)

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7
Q

Structure quaternaire

A

Association et arrangement spatial des sous-unités (chaînes polypeptidiques). (liens non covalence et ponts disulfures)

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8
Q

Qu’est-ce que la cristallographie à rayons X et en quoi est-elle limitée?

A

Analyse du patron de diffraction des rayons X. Limitée car difficiles d’avoir des cristaux de qualité pour certaines protéines.

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9
Q

Qu’est-ce que la spectroscopie RMN et en quoi est-elle limitée?

A

C’est une étude de protéines en solution. Limitée par la grosseur des protéines (difficile quand elles sont grosses).

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10
Q

Que comprend le groupement peptidique?

A

Les deux atomes du lien peptidique et leurs 4 substituants.

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11
Q

Qu’est-ce que permet la polarité du groupement peptidique?

A

Il est polaire, ce qui permet la formation de la structure secondaire qui dépend des ponts-H

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12
Q

Squelette peptidique

A

Groupement peptidique sans les O et les H. Donc constitué de deux carbones alpha, un carbone carbonyle et un azote

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13
Q

Le squelette peptidique est composé de combien de liens covalents?

A
  1. Un entre un carbone alpha et le carbone carbonyle (angle des torsion psi). Un entre le carbone carbonyle et l’azote (angle de torsion oméga). un entre l’azote et l’autre carbone alpha (angle de torsion phi)
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14
Q

Où se forme l’hybride de résonance dans le lien peptidique?

A

Entre l’azote, le carbone carbonyle et l’oxygène auquel il est attaché.

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15
Q

Quel impact a l’hybride de résonance dans le lien peptidique?

A

Il retient la rotation, donc le lien C-N est plus court que normal mais mois long que C=N et le lien C=O est plus long qu’à la normale mais plus court que C-O.

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16
Q

Pourquoi le groupement peptidique est un plan rigide?

A

Pas de rotation sur Co-N

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17
Q

Le groupement peptidique est restreint à quelles conformations?

A

Cis (quand les deux carbones alphas sont aux extrémités adjacentes-très rare, mais la proline la favorise (6%).
Trans (les carbones alphas sont aux extrémités opposées- 99% des groupements sans proline)

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18
Q

Isomérase

A

Déstabilise l’hybride de résonance et change la conformation du groupement peptidique

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19
Q

Qu’est-ce qui forme une hélice alpha?

A

Le C=O d’un résidu forme un pont-H avec le N-H d’un résidu n+4. le lien H est parallèle au grand axe (stabilité ça linéaire) et 4 C=O et 4 N-H sont libres à chaque extrémité.

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20
Q

Quelle est la distance parcourue par résidu dans une hélice alpha?

A

0,15 nm

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21
Q

1 tour d’hélice équivaut à combien de résidus?

A

3,6

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22
Q

Comment sont placé les chaîne latérales dans une hélice alpha?

A

Elle sont perpendiculaires au grand axe et vont vers l’extérieur.

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23
Q

Quelle sorte d’hélice alpha est la plus présente dans les protéines?

A

La droite.

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24
Q

Quoi faire pour déstabiliser une hélice?

A

Trop de possibilités de rotation. Répulsions électromagnétique entre chaînes latérales de même charge. encombrement stérique. proline.

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25
Q

Les brins et feuillets beta sont-ils stables?

A

Non car il n’y a pas d’interactions non covalentes

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26
Q

Qu’est-ce qui différencie un feuillet d’un brin beta?

A

Les feuillets sont composés de brins associés ensembles pour augmenter leur stabilité. (formation de ponts-H entre le carbonyle d’un brin et l’amine d’un autre).

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27
Q

Comment sont orientés les ponts-H dans un feuillet beta parallèle?

A

Sont parallèles aux brins

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28
Q

Comment sont orientés les ponts-H dans un feuillet beta antiparallèle?

A

Sont perpendiculaires aux brins, ce qui augmente la stabilité puisqu’ils sont plus linéaires.

29
Q

Comment se placent les chaines latérales dans un feuillet beta?

A

Alternativement au-dessus et en-dessous du feuillet.

30
Q

Comment sont placés les groupement carbonyle et amine dans un feuillet beta?

A

Perpendiculairement à l’axe.

31
Q

Quand est-ce que les feuillets beta sont dans la structure secondaire?

A

Quand les brins formant le feuillet viennent de régions adjacentes d’une même chaine.

32
Q

Quand est-ce que les feuillets beta sont dans la structure tertiaire?

A

Quand les brins formant le feuillet viennent de régions éloignées d’une même chaine.

33
Q

Quand est-ce que les feuillets beta sont dans la structure quaternaire?

A

Quand les brins formant le feuillet viennent de deux chaines différentes.

34
Q

Que sont les structures qui permettent de changer la direction des chaines dans une protéines?

A

Les boucles et les coudes.

35
Q

Comment s’appelle une boucle de 5 résidus et moins?

A

Coude ou tour

36
Q

Coude beta

A

relie 2 brins d’un feuillet beta antiparallèle. Contient 4 résidus stabilisés par un lien-H entre le carbonyle du premier et l’amine du quatrième

37
Q

Quels acides aminés favorisent les changements de direction?

A

Glycine et proline

38
Q

De quoi dépend la localisation des résidus dans les protéines?

A

De la polarité. Les non polaires sont à l’intérieur, les chargés sont en surface et les polaire et non chargé sont à l’intérieur et en surface.

39
Q

Motif (ou structure) super secondaire

A

Arrangement fréquent dans la structure tertiaire des protéines.

40
Q

Domaines

A

Segments qui se replient indépendamment les uns des autres. Chacun a une fonction spécifique et peut contenir plusieurs motifs.

41
Q

Où se forment principalement les structures tertiaires?

A

Entre les atomes des chaines latérales d’une même chaine polypeptidique (liaisons intracaténaires)

42
Q

Pourquoi est-il avantageux pour les cellules de garder les protéines sous forme multimétrique (structure quaternaire)?

A
  • La synthèse des chaines courtes est plus efficace que celle d’une longue chaine
  • Elles sont plus stables, donc leur vie est prolongée
  • La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution
  • Les interactions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines
  • l’association de différentes sous-unités catalysant des réactions successives rend possible la canalisation métabolique
43
Q

Qu’est-ce que la dénaturation des protéines?

A

la perte de la conformation native (affecte l’activité biologique)

44
Q

Quels sont les agents dénaturants?

A
  • chaleur
  • Changement de pH
  • agent chaotropiques (urée et sels de guanidine)
  • Détergents (forme micelle et augmente solubilité)
45
Q

La structure primaire des protéines est-elle affectée par les agents dénaturants?

A

Non, car les liens covalents ne peuvent être détruits par ces agents.

46
Q

Qu’est-ce qui rend les protéines moins susceptibles à la dénaturation?

A

La présence de ponts disulfures

47
Q

Le fait que la renaturation soit parfois possible prouve que______?

A

l’information nécessaire au repliement des protéines se trouve dans la structure primaire.

48
Q

Est-ce que le repliement des protéines est un processus thermodynamique favorable?

A

Oui, car elles se replient pour augmenter leur stabilité (Minimum d’énergie libre (le deltaG est négatif))

49
Q

Comment se passe le repliement des protéines?

A

Durant la synthèse, il y a formation de beaucoup de structures secondaires (ponts-H). EN même temps, il y a agrégation des résidus non polaires (effondrement hydrophobe) ce qui forme des poches hydrophobes, qui causent des interactions entre différentes structures secondaires. C’est ce qu’on appelle la forme globule fondu (intermédiaire).

50
Q

où se trouvent les ponts salins lors du repliement des protéines?

A

Ce sont les liaisons ioniques entre les chaines latérales chargées

51
Q

À quoi servent les chaperonnes?

A
  • facilitent le repliement des grosses protéines en empêchant la formation d’intermédiaires mal pliés
  • Aident la renaturation
  • Si les protéines ne se replient pas correctement, les chaperonnes dégradent la chaine polypeptidique
52
Q

3 critères de classification des protéines

A
  • Fonction
  • Forme et solubilité
  • Composition
53
Q

Quelles sont les limites de la classification selon la fonction (2)?

A
  • La fonction des protéines est parfois inconnue

- Certaines protéines sont multifonctionnelles

54
Q

Comment classer les protéines selon la forme et la solubilité?

A

Diviser les protéines en 3 groupes: Protéines fibreuses, globulaires et membranaires.

55
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines fibreuses? (5)

A
  • Ont une structure secondaire régulière (1 seul type en général)
  • Degré de pontage élevé
  • Filiformes
  • Insolubles dans l’eau
  • Rôle structural (grande résistance mécanique)
56
Q

Donne 3 exemples de protéines fibreuses

A

Kératine, fibroïne de la soie et collagène

57
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines globulaires?

A
  • Structures secondaires variées
  • Forme sphéroïdale (repliement compact)
  • soluble dans l’eau
  • Diversité de fonctions
  • Celle de moins de 250 résidus ont 1 domaine
  • Celles de plus de 250 résidus ont plus de deux domaines et sont multifonctionnelles
58
Q

Protéines membranaires

A

Ont beaucoup de résidus hydrophobes

59
Q

Comment classe-t-on les protéines selon la composition?

A

Sépare en simple (contient juste des AA) ou conjuguée (contient composante non protéique- forme inactive=apoprotéine et forme active holoprotéine)

60
Q

Caractéristiques de la kératine

A

Hélices alphas droites qui forment-> superhélice gauche->photofibrille->microfibrille. Extensible. ponts-H et disulfures

61
Q

Caractéristiques de la fibroïne de la soie

A

Feuillets beta antiparallèles superposés en plusieurs couches. Très solide et quasi inextensible

62
Q

Caractéristiques du collagène

A

Protéine de structure très résistante. Protéine conjuguée (glycoprotéine)
Hélice gauche->triple hélice-> microfibrille-

63
Q

Caractériser l’hélice gauche du collagène

A

Répétitions de Gly-X-Y où x=souvent proline et y=hydroxyproline ou hydroxylysine.
3 résidu par tours et pas de liens-H intracaténaires

64
Q

Caractériser la triple hélice droite du collagène

A

3 hélices gauches enroulées, stabilisées par liens-H interchaines (entre Gly et x et entre les hydroxyprolines)

65
Q

Caractériser les microfibrilles du collagène

A

Plusieurs triples hélices associées, stabilisées par les bases de Schiff (ponts lésines entre résidu lysine et allysine)

66
Q

Maladie associée au collagène

A

Scorbut (la vitamine C est essentielle à l’hydroxylation donc sans elle la structure est altérée)
Symptômes: lésions cutanées, fragilité vaisseaux sanguins, perte des dents

67
Q

Myoglobine (4)

A
  • Transport de l’oxygène dans muscles et tissus
  • Protéine globulaire et conjuguée (Hémoprotéine)
  • Faisceau de 8 hélices alpha
  • 1 groupement hème fixe l’O2
68
Q

hémoglobine

A
  • Transport oxygène dans le sang
  • Protéine globulaire et conjuguée (Hémoprotéine)
  • 2 sous-unités alpha (7 hélices alpha)
  • 2 sous-unités beta (8 hélices alpha)
  • 4 groupements hère

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