Module 4

Question 1

Polymère ayant de 13 à 20 résidus

Answer 1

oligopeptide

Question 2

polymère ayant plus de 20 résidus

Answer 2

polypeptide

Question 3

polymère ayant plus de 50 résidus

Answer 3

peptide

Question 4

Comment calculer le nombre de peptides possibles à partir de n résidus

Answer 4

20^nb de résidus

Question 5

Combien de résidus faut-il pour avoir une structure 3D stable?

Answer 5

au minimum 40

Question 6

Protéine monomérique

Answer 6

1 chaîne peptique

Question 7

qu’est-ce que l’on entend par polypeptide?

Answer 7

On parle de peptides et de protéines

Question 8

Protéine multimétrique (ou oligométrique)

Answer 8

Composée de plusieurs chaîne peptiques (sous-unités)

Question 9

Structure primaire

Answer 9

séquence linéaire des acides aminés

Question 10

Liaison de deux acides aminés libère quelle molécule?

Answer 10

Une molécule d’eau

Question 11

Un polypeptide de n acides aminés contient combien de liens peptidiques?

Answer 11

n-1

Question 12

L’ionisation des protéines se fait dans quel milieux?

Answer 12

Aqueux

Question 13

Vrai ou faux: Les molécules d’eau sont exclues du microenvironnement qu’est l’intérieur d’un polypeptide6

Answer 13

Vrai

Question 14

Quelle est l’importance biologique des protéines?

Answer 14

Glutathion: molécule antioxydante. Peptides hormonaux (ex: glucagon)= messagers chimiques. Neuropeptides=neurotransmetteurs. Aspartate=édulcorant. Toxines, venin, poison.

Question 15

Lors de la purification d’une protéine, comment extraire le contenu cellulaire (1e étape)?

Answer 15

Il faut briser la membrane cellulaire puis centrifuger pour enlever celle-ci et les organites. On obtient un mélange de protéines solubles qui ont des propriétés différentes.

Question 16

Quel est l’effet du pH sur la solubilité d’une protéine? (purification selon solubilité)

Answer 16

Lorsque le pH=pI, la solubilité est minimale (car forme zwitterion charge nulle= moins d’interactions avec eau)

Question 17

Quel est l’effet sur la solubilité d’une protéine lorsque elle pH est plus grand ou plus petit que le pI?

Answer 17

La protéine est chargée donc a plus d’interactions avec l’eau ce qui augmente la solubilité.

Question 18

Quel est l’effet de la force ionique sur la solubilité d’une protéine?

Answer 18

Une faible concentration de sels (donc faible force ionique) favorise la solubilité. À forte concentration, les ions accaparent les molécules d’eau donc elles peuvent moins solubiliser les acides aminés.

Question 19

Que faut-il faire pour précipiter une protéine?

Answer 19

Solubilité minimale, pH=pI et force ionique élevée.

Question 20

En quoi est-il utile de faire précipiter une protéine?

Answer 20

Pour la purifier et la concentrer (si celle qui est voulue est précipitée.

Question 21

Quelle méthode faut-il utiliser pour purifier une protéine selon sa taille?

Answer 21

Chromatographie d’exclusion

Question 22

Décrire la chromatographie d’exclusion.

Answer 22

La phase stationnaire est constituée de billes de gel contenant des pores de grosseur connue. Les grosses molécules sont exclues des pores et éluent plus rapidement. On peut estimer la masse moléculaire en comparant le temps d’élution avec celui d’une protéine connue.

Question 23

Quelle méthode faut-il utiliser pour purifier une protéine selon la charge?

Answer 23

Chromatographie par échange d’ions.

Question 24

Décrire la chromatographie d’affinité

Answer 24

La phase stationnaire est constituée d’un polymère auquel on fixe de façon covalence un ligand (coenzyme, substrat, anticorps,etc) spécifique à la protéine qu’on souhaite purifier. Pour séparer la protéine à la fin de la chromatographie, on change le pH du flux de solvant (brise l’affinité) ou on ajoute de la solution à forte concentration de ligand (la protéine se lie au ligand libre plutôt que fixé).

Question 25

Quelle méthode faut-il utiliser pour purifier une protéine selon l’affinité?

Answer 25

Chromatographie d’affinité

Question 26

Décrire la chromatographie par échange d’ions

Answer 26

La phase stationnaire est constituée de billes anioniques (attirent anions donc ont une charge positive) ou cationiques (attirent cations donc ont une charge négative).

Question 27

High performance liquid chromatography

Answer 27

Petite colonne pressurisée liée à un détecteur et collecteur de fractions. Le flux de solvant est contrôlé par ordinateur. Peut être une chromatographie liquide ou gazeuse.

Question 28

Masse moléculaire moyenne d’un acide aminé

Answer 28

110 Da

Question 29

Qu’est ce qui permet de doser les protéines par spectrophotométrie?

Answer 29

Les acides aminés aromatiques absorbent les rayons UV

Question 30

Décrire le principe d’électrophorèse

Answer 30

Séparation d’un mélange selon la vitesse des composantes dans un champ électrique. La vitesse dépend de la charge, la forme et la masse moléculaire. Les petites molécules traversent le gel plus rapidement.

Question 31

La séquence d’acides aminés peut-être déterminée de quelle façon? (bio-informatique)

Answer 31

À partir de la séquence d’ADN correspondante (puisqu’elle contient l’info pour la synthèse des protéines).

Question 32

Qu’est-ce qu’on ne peut pas faire avec la bio-informatique?

Answer 32

Prédire les modifications post-traductionnelles et savoir le nombre de sous-unités.

Question 33

Protéines homologues

Answer 33

Ont un degré significatif de similarités de séquence (ont un ancêtre commun).

Question 34

Protéines orthologues

Answer 34

Mêmes fonctions mais proviennent d’organismes différents.

Question 35

protéines paralogues

Answer 35

mêmes fonctions et proviennent du même organisme

Question 36

Substitution conservative

Answer 36

un résidu est remplacé par un autre similaire