mod4- structure et fcts prots

Question 1

4 niveaux de structures des prots

Answer 1

• primaire (séquences de résidus d’a.a.)
• secondaire (conformation locale du squelette du polypeptide)
• tertiaire(structure 3D d’un polypeptide complet)
• quaternaire (arrangement spatial des chaines polypeptidiques ds une prots à pls sous unités)

Question 2

unités constitutives des acides aminés donnent prots. quelle strcuture

Answer 2

primairw

Question 3

cmb d’a.a. qui different par les caractéristiques chimiques de leurs groupements R?

Answer 3

20

Question 4

les 20 a.a. different par quoi?

Answer 4

par les caractéristiques chimiques de leurs groupemetns R

Question 5

a.a. liées ensemble via quoi?

Answer 5

liaison peptidique

Question 6

3 classes d’a.a.

Answer 6

hydrophobes
polaires
chargées

Question 7

cmb il y a d’a.a. et quels sont leurs noms?

Answer 7

9
F = phénylalanine
L = Leucine
M = Méthionone
K = Lysine
I = Isoleucine
V = Valine
T = Thréonine
W = Tryptophane
H = Histidine

Question 8

a.a. doivent provenir de où?

Answer 8

alimentation

Question 9

nomenclature des a.a.

Answer 9

une à 3 lettres
et une à une lettre

Question 10

Dans une zone de pH physiologique, les groupes acide carboxylique et amine sont, tous deux, _________

Answer 10

completement ionisés

Question 11

quand une molécule porteuse de groupes chargés opposés (une charge + d’un bord et une charge -de l’autre):

Answer 11

zwitterions

Question 12

substances amphotères

Answer 12

les groupes acide carboxylique et amine sont, tous deux, complètement ionisés.

Question 13

on a plus de gènes ou de protéines?

Answer 13

protéines

Question 14

3 modifications trans-traductionnelle à savoir

Answer 14

phosphorylations
Glycosylation
Méthylation

Question 15

comment on appelle le pH auquel une molé est sous forme zwitterion (aucune charge nette)?

Answer 15

point isoélectrique

Question 16

ecq la plupart des a.a. sont optiquement actifs ou inactifs?

Answer 16

actifs

Question 17

que signifie qu’une a.a. est optiquement active?

Answer 17

atomes centraux = centres asymétriques/centres chiraux
propriété de chiralité
images miroir ne sont pas superposables (comme nos 2 mains)

Question 18

qd il y a chiralité, quelles sont les configurations?

Answer 18

S(L) et R(D)

Question 19

pour la chiralité des 19 a.a, la moajorité sont ___

Answer 19

L(S)

Question 20

les 2 groupements fonctionnels sont du mm coté: cis ou trans?

Answer 20

cis

Question 21

les 2 groupements fonctionnels sont cotés différentes (diago). cis ou trans?

Answer 21

trans

Question 22

La synthèse chimique de molécules chirales conduit à des mélanges racémiques. que veut dire racémique?

Answer 22

(quantité égale de chaque énantiomère)

Question 23

résidus d’acides aminés des protéines ont tous la configuration ___

Answer 23

L(S)

Question 24

presque tous les sucres sont en configuration ____?

Answer 24

D(R)

Question 25

Les molécules biologiques, les protéines, les polysaccharides, l’ADN et l’ARN sont des macromolécules chirales ou non chirales?

Answer 25

chirales

Question 26

ds la structure seconaire, les résidus d’a.a. sont liés par quoi?

Answer 26

liaisons peptidiques: peu de mobilité

Question 27

2 familles de structure secondaire

Answer 27

hélice alpha
feuillet plissé beta

Question 28

structure secondaire: sens de l’hélice?

Answer 28

les 2 possibles

Question 29

c’est la protéine ou le gene qui détermine la fct?

Answer 29

protéine

Question 30

forme du polypeptide replié (structure tertiaire des prots)

Answer 30

surface hydrophile
coeur hydrophobe

Question 31

facteur déterminant des structures protéiques.

Answer 31

Les interactions hydrophobes

Question 32

l’augmentation de l’entropie des molécules d’eau

Answer 32

. La force motrice des interactions hydrophobes

Question 33

qu’est-ce qui a un coeur hydrophobe?

Answer 33

protéines

Question 34

2 formes des prots

Answer 34

repliée (peut interagir)
dépliée (souffre, sera dégradée, peu soluble ou insoluble)

Question 35

3 types d’interaction imp à connaitre

Answer 35

1. interactions dipole-dipole (entre poles pos et pole neg de 2 molé polaires)
2. liaisons hydrogene
3. interactions électrostatiques (++ – se repoussent +- s’attirent)

Question 36

ponts disulfures ds quelle structure de la prots?

Answer 36

tertiaire

Question 37

quelle a.a. est liée aux ponts disuldures?

Answer 37

cystéines

Question 38

pont disulfure formé par quoi?

Answer 38

liaison covalente entre 2 cystéines (s-s)

Question 39

ponts disulfures se font qd? et participe donc à quoi?

Answer 39

qd prot est repliée
participe à la stabilisation de la structure 3D

Question 40

le mauvais repliement des prots est associé à quoi?

Answer 40

à pls maladies

Question 41

ecq tt les prots ont une structure quaternaire?

Answer 41

non

Question 42

structure quaternaire:

Answer 42

prots qui ont des sous-unités polypeptidiques (s’associent selon géométrie particuliere)

Question 43

ex de molé structure quaternaire

Answer 43

hémoglobine

Question 44

cycle de vie d’une protéine

Answer 44

1. SYNTHESE
2. REPLIEMENT (obtient structure 2e et 3e)
3. MATURATION (ponts disulfures)
4. MODIF POST TRADUCTIONNELLES
5. TRANSLOCATION (va ds son bon compartiment)
6. ACTIVATION
7. CATALYSE (S à P)
8. VIEILLISSEMENT (oxydation, dénaturation…)
9. UBIQUITINATION
10. Dégradation (en a.a.)

Question 45

grande famille qui sont des récepteurs couplés aux prots G

Answer 45

RCPG

Question 46

fcts prots liées aux memb cellulaires

Answer 46

canal
transporteur
récepteur
reconnaissance
adhérence