mod4- structure et fcts prots Flashcards

1
Q

4 niveaux de structures des prots

A
  • primaire (séquences de résidus d’a.a.)
  • secondaire (conformation locale du squelette du polypeptide)
  • tertiaire(structure 3D d’un polypeptide complet)
  • quaternaire (arrangement spatial des chaines polypeptidiques ds une prots à pls sous unités)
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2
Q

unités constitutives des acides aminés donnent prots. quelle strcuture

A

primairw

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3
Q

cmb d’a.a. qui different par les caractéristiques chimiques de leurs groupements R?

A

20

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4
Q

les 20 a.a. different par quoi?

A

par les caractéristiques chimiques de leurs groupemetns R

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5
Q

a.a. liées ensemble via quoi?

A

liaison peptidique

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6
Q

3 classes d’a.a.

A

hydrophobes
polaires
chargées

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7
Q

cmb il y a d’a.a. et quels sont leurs noms?

A

9
F = phénylalanine
L = Leucine
M = Méthionone
K = Lysine
I = Isoleucine
V = Valine
T = Thréonine
W = Tryptophane
H = Histidine

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8
Q

a.a. doivent provenir de où?

A

alimentation

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9
Q

nomenclature des a.a.

A

une à 3 lettres
et une à une lettre

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10
Q

Dans une zone de pH physiologique, les groupes acide carboxylique et amine sont, tous deux, _________

A

completement ionisés

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11
Q

quand une molécule porteuse de groupes chargés opposés (une charge + d’un bord et une charge -de l’autre):

A

zwitterions

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12
Q

substances amphotères

A

les groupes acide carboxylique et amine sont, tous deux, complètement ionisés.

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13
Q

on a plus de gènes ou de protéines?

A

protéines

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14
Q

3 modifications trans-traductionnelle à savoir

A

phosphorylations
Glycosylation
Méthylation

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15
Q

comment on appelle le pH auquel une molé est sous forme zwitterion (aucune charge nette)?

A

point isoélectrique

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16
Q

ecq la plupart des a.a. sont optiquement actifs ou inactifs?

A

actifs

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17
Q

que signifie qu’une a.a. est optiquement active?

A

atomes centraux = centres asymétriques/centres chiraux
propriété de chiralité
images miroir ne sont pas superposables (comme nos 2 mains)

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18
Q

qd il y a chiralité, quelles sont les configurations?

A

S(L) et R(D)

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19
Q

pour la chiralité des 19 a.a, la moajorité sont ___

20
Q

les 2 groupements fonctionnels sont du mm coté: cis ou trans?

21
Q

les 2 groupements fonctionnels sont cotés différentes (diago). cis ou trans?

22
Q

La synthèse chimique de molécules chirales conduit à des mélanges racémiques. que veut dire racémique?

A

(quantité égale de chaque énantiomère)

23
Q

résidus d’acides aminés des protéines ont tous la configuration ___

24
Q

presque tous les sucres sont en configuration ____?

25
Les molécules biologiques, les protéines, les polysaccharides, l’ADN et l’ARN sont des macromolécules chirales ou non chirales?
chirales
26
ds la structure seconaire, les résidus d'a.a. sont liés par quoi?
liaisons peptidiques: peu de mobilité
27
2 familles de structure secondaire
hélice alpha feuillet plissé beta
28
structure secondaire: sens de l'hélice?
les 2 possibles
29
c'est la protéine ou le gene qui détermine la fct?
protéine
30
forme du polypeptide replié (structure tertiaire des prots)
surface hydrophile coeur hydrophobe
31
facteur déterminant des structures protéiques.
Les interactions hydrophobes
32
l'augmentation de l'entropie des molécules d'eau
. La force motrice des interactions hydrophobes
33
qu'est-ce qui a un coeur hydrophobe?
protéines
34
2 formes des prots
repliée (peut interagir) dépliée (souffre, sera dégradée, peu soluble ou insoluble)
35
3 types d'interaction imp à connaitre
1. interactions dipole-dipole (entre poles pos et pole neg de 2 molé polaires) 2. liaisons hydrogene 3. interactions électrostatiques (++ -- se repoussent +- s'attirent)
36
ponts disulfures ds quelle structure de la prots?
tertiaire
37
quelle a.a. est liée aux ponts disuldures?
cystéines
38
pont disulfure formé par quoi?
liaison covalente entre 2 cystéines (s-s)
39
ponts disulfures se font qd? et participe donc à quoi?
qd prot est repliée participe à la stabilisation de la structure 3D
40
le mauvais repliement des prots est associé à quoi?
à pls maladies
41
ecq tt les prots ont une structure quaternaire?
non
42
structure quaternaire:
prots qui ont des sous-unités polypeptidiques (s'associent selon géométrie particuliere)
43
ex de molé structure quaternaire
hémoglobine
44
cycle de vie d'une protéine
1. SYNTHESE 2. REPLIEMENT (obtient structure 2e et 3e) 3. MATURATION (ponts disulfures) 4. MODIF POST TRADUCTIONNELLES 5. TRANSLOCATION (va ds son bon compartiment) 6. ACTIVATION 7. CATALYSE (S à P) 8. VIEILLISSEMENT (oxydation, dénaturation...) 9. UBIQUITINATION 10. Dégradation (en a.a.)
45
grande famille qui sont des récepteurs couplés aux prots G
RCPG
46
fcts prots liées aux memb cellulaires
canal transporteur récepteur reconnaissance adhérence
47