cours 5-enzymes Flashcards
affinité d’une enzyme exprimée via constante Km mais att l’affinité est inversement proportionnelle à la cst
woo
chaque étape du cycle de krebs est catalysée par une enzyme spécifique
enzyme de la 1e étape du cycle de krebs?
citrate synthase
substrat: acétyl-Coa se lie à l’oxaloacetane devient du citrate avec l’Action de l’enzyme citrate synthase
les enzymes sont des ____
catalyseurs (accelerent réaction)
les enzymes acccelerent réaction à quel point?
milliards de millairds de fois
mécanisme d’une enzyme:
- substrat se fixe sur l’enzyme
- catalyse: substrat se transforme en produit
3: Produit relaché
complexe enzyme-substrat à l’équilibre
k1 signifie quoi
constante de formation du complexe ES
c’est quoi Kd? et c quoi le rapport?
constante de dissociation
kd = k-1/k1
kd= (E)(S)/(ES)
c’est quoi k-1?
vitesse de dissociation de ES en S et E
qd il y a une réaction, il y a génération de quoi p/r à l’énergie?
génération d’É libre (deltaG)
à l’équilibre, c’est quoi le ratio enzyme libre vs enzymes liés au complexe ES?
autant des 2
réaction exergonique(exothermique). quel est le sens spontané de la rx?
réactifs vers produits
deltaG nég
différence exergonique et exothermique
exergonique: rx qui se produit avec une dim de l’É libre (deltaGdim) et spontanée
exothermique: dégage chaleur
exergonique vs endergonique
exergonique: dim de l’É libre, spontanée
endergonique: nécessite un apprt d’É libre pr se produire, non spontanée
ecq la réaction a tjrs la mm Énergie libre avec ou sans catalyseur?
oui, G reste pareil. ce qui change: É d’Activation (deltaG + petite que celle de la rx)
catalyseur dim qu’elle É?
d’Activation
_______ fournit un chemin réactionnel avec une barrièere d’É ________ plus _______
Une enzyme fournit un chemin réactionnel avec une barrière d’énergie d’activation plus basse
ecq les enzymes sont larges ou spécifiques?
peuvent ê tres spécifiques
peuvent discriminer formes chimiques tres proches grace aux interactions avec S (forme, géométrie..)
ecq enzynme besoin d’ê en grande conc? affinité
non peut ê tres efficace à tres faible concentration (micro/nano molaire)
ENZYMES GRANDES AFFINITÉ PR LE S
grace à quoi que l’E a une forte affinité pr le S et peut ê fixé vrm faible conc?
grace aux nombreuses interactions que l’E peut faire avec S (hydrophobes, liaisons ioniques, liaisons hydrogene)
la qté d’enzyme est régulée par quoi?
par la TRANSCRIPTION!!
ecq les cofacteurs accélerent ou diminuent la réaction?
aucun
ecq tt les enzymes fonctionnent avec un cofacteur?
non
quels sont les 2 types de cofacteurs?
ions métalliques (Ca, Mg)
Coenzymes:
- Cosubstrats (coenzyme lié à E temporairement par une liaison faible)
- Groupes prosthétiques (molé non protéique maintenue ds une structure proétine (heme)
2 coenzymes imp (pr oxydoréduction surtout)
NADH et NAD+
qd fixation de l’E, peut avoir un changement de quoi?
de la strucure 3D
quoi de l’enzyme lui permet d’interagir avec un S?
site actif (coeur hydrophobe)
qu’est-ce qui joue un role imp ds l’interaction enzyme-S?
entropie (désordre) favorise la catalyse car effet de proximité et d’orientation de la catalyse (comment est la molécule ds l’espace en fct S)
imp: 5 facteurs affectant activité enzymatique
- effet de la conc d’ENZYME (moins de transcrits ARNm = moins de P)
- Effet de la conc du SUBSTRAT
- effet de la conc des EFFECTEURS (inhibiteurs/excitateurs)
- effets ALLOSTÉRIQUES (fixation sur un autre site enzymatique, activateur ou inhibiteur utilisé. différents sites dA’ctions agissent diff endroits de l’enzyme)
- effet des CSTS PHYSIQUES (pH, T)
vitesse de rx enzymatique rapport avec la T:
intervalle de T pr mesures valables et non dénaturation. intervalle de T oèu réactions enzymatiques obéissent à la relation arrhénius
0-60 degrés (273K à 333k)
quelle est la T optimale des enzymes?
chaque E a sa T optimale spécifique
vit rx maximale
la vit de rx est maximale qd? (rapport E)
à la T optimale spécifique
il se passe quoi après 60 degrés pour les enzymes:
dégradation
la vit de rx (activité de l’E) aug comment en fct de la T?
exponentiellement jsuqu’a T optimum apres dégradationb
ds la phase stationnaire, la vit est comment? et son nom?
constante
vitesse initiale (V0)
pdt Vo (vit initiale phase stationnaire), quel rapport est à
son max?
ES/Et
comment est la graphique vit de rx en fct de la conc de l’E?
droite linéaire (si on aug la conc, vit aug)
graphique vit de rx en fct conc substrat
courbe non linéair et atteint plateau saturation
ecq la conc du S affecte la vit de rx?
oui
liaison inhibiteur-enzyme empeche quoi?
liaison enzyme-S
comment on appelle la liaison enzyme-inhibiteur?
complexe inactif
ecq l’innhibition enzymatique est réversible ou irréversible?
peut ê les 2
réversible: dissociation rapide du complexe enzyme-inhibiteur
irréversible IMP MEDICAL (inhibiteur dissociation tres lente de son Ecible, car lié tres fortement enzyme)
inhibition compétitive.
inhibiteur compétitif ressemble structuralement à quoi? et se lie à quoi?
compétitif ressemble au S
se lie au site actif de l’enzyme
inhibiteur compétitif aug ou dim vit catalyse?
dim car réduit la proportion de molé d’E liées au S (moins de chance que S se lie car inhibiteur s’est lié avant)
ds quel type d’inhibition elle peut ê compensée par une aug de la conc du S?
compétitive
quelle inbibition? qd inhibiteur et S en compé pour la fixation du site actif de l’E?
compétitif
inhibition non compétitive réversible ou irréversible?
réversible!!
ds quelle inhibition inhibiteur et S se lient simultanément à un E?
non compétitifs (sites différets)
ecq non compétitive peut ê surmontée par aug conc S?
non
influence pH sur act enzymatique. pH défavorable:
transforme structure et dénature
pH intervient de 2 manieres sur activité enzymatique:
- modifie structure SECONDAIRE ou TERTIAIRE de l’E
- modifie charges électriques des a.a. du site actif
aux pH TRES ACIDES, plupart des fcts ionisables sont sous forme ________
protonée
aux pH BASIQUES, fcts ionisable sous forme ______
déprotonée
pH proche de 7 fcts ionisables sont chargées ce qui favorise:
les liaisons ES ou E-coenzyme
ecq vit de rx enzymatique est saturable ou non?
saturable
sur quel état on se base lors de la cinétique pr ce cours?
stationnaire
vit d’apparition du P (vit de la rx CATALYSÉe par l’E) dépend de quoi?
k2 et conc ES
si on a une valeur cst de ES et de E, cap de déterminer quoi?
la vit maximale caractérisée par k2
km inversement proportionnelle à quoi?
affinité de l’enzyme
+ l’affinité de l’enzyme est élevée, moins il faut de _________ pr que la rx enzymatique s’active
S
que se passe-t-il avec Km qd inhibiteur?
Inhibiteur compétitif :
𝐾𝑚 augmente.
Inhibiteur non compétitif :
𝐾𝑚 reste constant.
effet sur Vmax d’un inhibiteur compétitif
rien
effet sur Vmax d’un inhibiteur non-compétitif
Vmax dim
ecq Km change avec inhibiteur non-compétitif?
non
