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biochimie > cours 5-enzymes > Flashcards

cours 5-enzymes Flashcards

1
Q

affinité d’une enzyme exprimée via constante Km mais att l’affinité est inversement proportionnelle à la cst

A

woo

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2
Q

chaque étape du cycle de krebs est catalysée par une enzyme spécifique

A
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3
Q

enzyme de la 1e étape du cycle de krebs?

A

citrate synthase

substrat: acétyl-Coa se lie à l’oxaloacetane devient du citrate avec l’Action de l’enzyme citrate synthase

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4
Q

les enzymes sont des ____

A

catalyseurs (accelerent réaction)

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5
Q

les enzymes acccelerent réaction à quel point?

A

milliards de millairds de fois

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6
Q

mécanisme d’une enzyme:

A
  1. substrat se fixe sur l’enzyme
  2. catalyse: substrat se transforme en produit
    3: Produit relaché
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7
Q

complexe enzyme-substrat à l’équilibre
k1 signifie quoi

A

constante de formation du complexe ES

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8
Q

c’est quoi Kd? et c quoi le rapport?

A

constante de dissociation
kd = k-1/k1
kd= (E)(S)/(ES)

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9
Q

c’est quoi k-1?

A

vitesse de dissociation de ES en S et E

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10
Q

qd il y a une réaction, il y a génération de quoi p/r à l’énergie?

A

génération d’É libre (deltaG)

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11
Q

à l’équilibre, c’est quoi le ratio enzyme libre vs enzymes liés au complexe ES?

A

autant des 2

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12
Q

réaction exergonique(exothermique). quel est le sens spontané de la rx?

A

réactifs vers produits
deltaG nég

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13
Q

différence exergonique et exothermique

A

exergonique: rx qui se produit avec une dim de l’É libre (deltaGdim) et spontanée
exothermique: dégage chaleur

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14
Q

exergonique vs endergonique

A

exergonique: dim de l’É libre, spontanée
endergonique: nécessite un apprt d’É libre pr se produire, non spontanée

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15
Q

ecq la réaction a tjrs la mm Énergie libre avec ou sans catalyseur?

A

oui, G reste pareil. ce qui change: É d’Activation (deltaG + petite que celle de la rx)

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16
Q

catalyseur dim qu’elle É?

A

d’Activation

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17
Q

_______ fournit un chemin réactionnel avec une barrièere d’É ________ plus _______

A

Une enzyme fournit un chemin réactionnel avec une barrière d’énergie d’activation plus basse

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18
Q

ecq les enzymes sont larges ou spécifiques?

A

peuvent ê tres spécifiques
peuvent discriminer formes chimiques tres proches grace aux interactions avec S (forme, géométrie..)

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19
Q

ecq enzynme besoin d’ê en grande conc? affinité

A

non peut ê tres efficace à tres faible concentration (micro/nano molaire)
ENZYMES GRANDES AFFINITÉ PR LE S

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20
Q

grace à quoi que l’E a une forte affinité pr le S et peut ê fixé vrm faible conc?

A

grace aux nombreuses interactions que l’E peut faire avec S (hydrophobes, liaisons ioniques, liaisons hydrogene)

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21
Q

la qté d’enzyme est régulée par quoi?

A

par la TRANSCRIPTION!!

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22
Q

ecq les cofacteurs accélerent ou diminuent la réaction?

A

aucun

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23
Q

ecq tt les enzymes fonctionnent avec un cofacteur?

A

non

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24
Q

quels sont les 2 types de cofacteurs?

A

ions métalliques (Ca, Mg)
Coenzymes:
- Cosubstrats (coenzyme lié à E temporairement par une liaison faible)
- Groupes prosthétiques (molé non protéique maintenue ds une structure proétine (heme)

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25
Q

2 coenzymes imp (pr oxydoréduction surtout)

A

NADH et NAD+

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26
Q

qd fixation de l’E, peut avoir un changement de quoi?

A

de la strucure 3D

27
Q

quoi de l’enzyme lui permet d’interagir avec un S?

A

site actif (coeur hydrophobe)

28
Q

qu’est-ce qui joue un role imp ds l’interaction enzyme-S?

A

entropie (désordre) favorise la catalyse car effet de proximité et d’orientation de la catalyse (comment est la molécule ds l’espace en fct S)

29
Q

imp: 5 facteurs affectant activité enzymatique

A
  1. effet de la conc d’ENZYME (moins de transcrits ARNm = moins de P)
  2. Effet de la conc du SUBSTRAT
  3. effet de la conc des EFFECTEURS (inhibiteurs/excitateurs)
  4. effets ALLOSTÉRIQUES (fixation sur un autre site enzymatique, activateur ou inhibiteur utilisé. différents sites dA’ctions agissent diff endroits de l’enzyme)
  5. effet des CSTS PHYSIQUES (pH, T)
30
Q

vitesse de rx enzymatique rapport avec la T:
intervalle de T pr mesures valables et non dénaturation. intervalle de T oèu réactions enzymatiques obéissent à la relation arrhénius

A

0-60 degrés (273K à 333k)

31
Q

quelle est la T optimale des enzymes?

A

chaque E a sa T optimale spécifique
vit rx maximale

32
Q

la vit de rx est maximale qd? (rapport E)

A

à la T optimale spécifique

33
Q

il se passe quoi après 60 degrés pour les enzymes:

A

dégradation

34
Q

la vit de rx (activité de l’E) aug comment en fct de la T?

A

exponentiellement jsuqu’a T optimum apres dégradationb

35
Q

ds la phase stationnaire, la vit est comment? et son nom?

A

constante
vitesse initiale (V0)

36
Q

pdt Vo (vit initiale phase stationnaire), quel rapport est à
son max?

A

ES/Et

37
Q

comment est la graphique vit de rx en fct de la conc de l’E?

A

droite linéaire (si on aug la conc, vit aug)

38
Q

graphique vit de rx en fct conc substrat

A

courbe non linéair et atteint plateau saturation

39
Q

ecq la conc du S affecte la vit de rx?

A

oui

40
Q

liaison inhibiteur-enzyme empeche quoi?

A

liaison enzyme-S

41
Q

comment on appelle la liaison enzyme-inhibiteur?

A

complexe inactif

42
Q

ecq l’innhibition enzymatique est réversible ou irréversible?

A

peut ê les 2
réversible: dissociation rapide du complexe enzyme-inhibiteur
irréversible IMP MEDICAL (inhibiteur dissociation tres lente de son Ecible, car lié tres fortement enzyme)

43
Q

inhibition compétitive.
inhibiteur compétitif ressemble structuralement à quoi? et se lie à quoi?

A

compétitif ressemble au S
se lie au site actif de l’enzyme

44
Q

inhibiteur compétitif aug ou dim vit catalyse?

A

dim car réduit la proportion de molé d’E liées au S (moins de chance que S se lie car inhibiteur s’est lié avant)

45
Q

ds quel type d’inhibition elle peut ê compensée par une aug de la conc du S?

A

compétitive

46
Q

quelle inbibition? qd inhibiteur et S en compé pour la fixation du site actif de l’E?

A

compétitif

47
Q

inhibition non compétitive réversible ou irréversible?

A

réversible!!

48
Q

ds quelle inhibition inhibiteur et S se lient simultanément à un E?

A

non compétitifs (sites différets)

49
Q

ecq non compétitive peut ê surmontée par aug conc S?

A

non

50
Q

influence pH sur act enzymatique. pH défavorable:

A

transforme structure et dénature

51
Q

pH intervient de 2 manieres sur activité enzymatique:

A
  1. modifie structure SECONDAIRE ou TERTIAIRE de l’E
  2. modifie charges électriques des a.a. du site actif
52
Q

aux pH TRES ACIDES, plupart des fcts ionisables sont sous forme ________

A

protonée

53
Q

aux pH BASIQUES, fcts ionisable sous forme ______

A

déprotonée

54
Q

pH proche de 7 fcts ionisables sont chargées ce qui favorise:

A

les liaisons ES ou E-coenzyme

55
Q

ecq vit de rx enzymatique est saturable ou non?

A

saturable

56
Q

sur quel état on se base lors de la cinétique pr ce cours?

A

stationnaire

57
Q

vit d’apparition du P (vit de la rx CATALYSÉe par l’E) dépend de quoi?

A

k2 et conc ES

58
Q

si on a une valeur cst de ES et de E, cap de déterminer quoi?

A

la vit maximale caractérisée par k2

59
Q

km inversement proportionnelle à quoi?

A

affinité de l’enzyme

60
Q

+ l’affinité de l’enzyme est élevée, moins il faut de _________ pr que la rx enzymatique s’active

A

S

61
Q

que se passe-t-il avec Km qd inhibiteur?

A

Inhibiteur compétitif :
𝐾𝑚 augmente.
Inhibiteur non compétitif :
𝐾𝑚 reste constant.

62
Q

effet sur Vmax d’un inhibiteur compétitif

A

rien

63
Q

effet sur Vmax d’un inhibiteur non-compétitif

A

Vmax dim

64
Q

ecq Km change avec inhibiteur non-compétitif?

A

non

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