APP Flashcards
parametres pr évaluer équilibre acido-basique
pH
pCO2 (pression partielle)
pO2
conc bicarbonate
saturation O2
exces de bases
trou anionique
acidose
trouble qui aug l’acidité du sg en dim pH sou s7.35
alcalose:
trouble qui DIM acidité du sg. pH + que 7.45
causes acidose métabolique et respiratoire
acidose métabolique:
- mauvaise absorption des ions bicarbonates ds tubules du rein, causant accumulation d’acide.
- malfonction des enzymes de la glycolyse
- med
acidose respiratoire:
- hypoventilation
- trouble obstructif des voies respiratoires
causes alcalose métabolique
alcalose métabolique: vomissements
diarrhées
troubles glandes surrénales
alcalose respiratoire: hyperventilation
6 rx voit cahier. quelle est l’E responsable de la transformation de l’acide carbonique en CO2 et pk activité est critique?
anhydrase carbonique
permet d’accélérer la réaction. Cela permet de contrôler le pH des cellules et moduler l’affinité de l’hémoglobine pour le CO2.
c quoi le trou anionique
TA = (NA+ +K+)-(Cl-+HCO3-)
permet de confirmer une acidose métabolique
haut TA = acidose
quels sont les parametres de gaz sanguin
pH pCO2 HCO3-
si variation du pH seulement: si inférieur à 7,35
acidémie
si variation du pH seulement si supérieur à 7,45
alcalémie
variation de p CO2 inférieur à 35 mmHg
alcalose respiratoire
pCO2 supérieur à 45 mmHg
acidose respiratoire
valeurs normales pCO2
35-45 mmHg
seuil normal HCO3-
22-28 mmol/L
si HCO3- moins que 22 mmol/L:
acidose métabolique
si HCO3- plus que 28 mmol/L
alcalose métabolique
syst tampon ds sg
HCO3- avec H2CO3
valeurs normales TA humain?
3-11 mmol/L. + = acidose
mesures thérapeutiques pr corriger une acidose métabolique chez animal
- ajout de bicarbonate de sodium
maladies associées désiquilibres acido-basiques
diabete (accumulation de corps cétoniques et insuffisance rénale = mal réabsorption des ions bicarbonates)
Km
conc de S pur laquelle la vit de rx est la moitié de Vmax
comment est le graphique de la vit de rx en fct conc S
en basse conc de S, vit aug presque linéaire.
apres continue à aug mais moins vite
atteint plateau = Vmax = tt les enzymes sont saturés
différences E compé et non compé et un ex de chaque
compé: inhibiteur se lie au site actif. affinité E-S dim donc vit de catalyse dim sauf si on aug conc S
ex: succinate déshydrogénase ds krebs
non compé: inhibiteur se lie site différent (allostérique). change conformation E en dim act catalytique (dim vit rx) ex: ALA déshydrase
ex de inhibiteur compétitif
succinate déshydrogénase
ex inhibiteur non compétitif
ALA déshydrase
facteurs peut influencer activité enzymatique
- effet conc effecteurs: inh compé bloque site actif au S. Km aug car affinité enzyme-substrat dim. vmax stable
- effet cst physique: t: non optimale change conformation des prots. km + élevée. dénaturées plus de fcts alors Vmax chute
- allostérique: inh change conformation enzyme. vmax dim. conc S reste pareille donc km reste pareille
role des cofacteurs
participent catalyse. souvent transfert d’ions ou groupements chim
ex de cofacteur
pyruvate déshydrogénase nécessite cofacteurs: TPP, FAD, NAD+, coenzyme A
c quoi inhibition réversible
inhibition réversible implique des liaisons non covalentes, comme des liaisons hydrogène ou des interactions hydrophobe.
ex d’une inhibition réversible
malonate (compé du succinate déshydrogénase)
(S) + grande est nécessaire pr atteindre moitié Vmax. Km + élevé
Vmax change pas
Pourquoi est-il important de connaître la valeur de Km dans un contexte clinique ? Comment cela peut-il influencer le choix d’un traitement ?
La [médicament] à laquelle la vitesse de réaction est optimale dépend de Km, aidant à comprendre comment d’autres médicaments peuvent agir sur un même enzyme et modifier la cinétique de la réaction. déterminer posologie des médicaments, éviter ou compenser des interactions médicamenteuses (efficacité du traitement et vitesse de métabolisation de l’enzyme).
l’importance de la mesure de l’activité enzymatique dans le diagnostic des maladies
Elle permet de détecter des infections, dysfonctionnements métaboliques, lésions tissulaires et maladies spécifique. Le niveau témoigne de la gravité d’une maladie.
Quelles pathologies pourraient être détectées par l’analyse des niveaux d’amylase et de LDH ?
amylase: pancréatite, infection glandes salivaires, appendicite
LDH: cancer, maladies hépatiques, infarctus du myocarde
rôle des enzymes CYP450 dans le métabolisme des médicaments chez les animaux
responsables des réactions d’oxydation, de réduction et d’hydrolyse qui rendent les médicaments et les toxines plus solubles et facilitent leur élimination par le foie et les reins. Certains médicaments doivent être métabolisés et activés par les CYP450
et pourquoi est-il important de connaître activité CYP450 pour la gestion clinique des intoxications ?
L’activité de CYP450 doit être prise en compte, car elle peut activer ou éliminer l’antidote.
Le métabolisme de ces enzymes peut former des métabolites toxiques. si intoxication causée par un métabolite activé par CYP450 lors de la métabolisation d’un précurseur, l’antidote serait des inhibiteurs des CYP450.
Dans les cas où métabolisme des CYP450 pourrait rendre la toxine plus soluble et permettrait son élimination, des inducteurs des CYP450 pourraient être utilisés.
Comment le polymorphisme (capacités formes variantes) génétique des enzymes CYP450 peut-il influencer la réponse d’un animal à un traitement médicamenteux ?
impliquées dans activation/élimination des médicaments. Des variations génétiques causant une hyperactivité de l’enzyme peuvent engendrer une inefficacité du traitement, car la molécule pourrait être éliminée en trop grande quantité et trop rapidement. Le médicament pourrait aussi être activé en une quantité toxique sur un court lapse de temps. Une hypoactivité de l’enzyme active le médicament en quantité trop basse, rendant le traitement inefficace. Cela pourrait aussi causer une accumulation toxique et des effets secondaires. Si le médicament n‘est pas éliminé comme prévu et qu’on administre un autre type de médicament, il pourrait y avoir certaines interactions toxiques.
bilan énergétique glycolyse
Glucose+ 2ADP + 2NAD+ + 2Pi→2Pyruvates+2ATP+2NADH.
quelles cellules expriment principalement le transporteur GLUT4?
cellules musculaires squelettique, les cellules musculaires cardiaques et les cellules adipocytes
Quel est le transporteur au glucose dans les cellules neuronales ? Est-il insulino-dépendant ?
GLUT3 est le transporteur au glucose dans les cellules neuronales : il n’est PAS insulino-dépendant
Quels sont les substrats de la néoglucogenèse?
lactate acide aminé et glycérol
cycle de cori c’est quoi
synthese du glucose
cycle en période d’activité musculaire intense (anaérobie) et/ou jeun.
Sans phosphorylation oxydative, le NAD+ est regénéré par la fermentation lactique. Le lactate est transporté par la circulation sanguine vers le foie où il sera reconverti en glucose (gluconéogénèse). Le glucose retourne aux muscles pour maintenir l’activité musculaire.
ds la régulation du métabolisme du glycogène musculaire, quelles voies de controle sont inhibitrices?
AMPc et AMP
Adrénaline
inhibiteur 1 actif
influx nerveux
ds la régulation du métabolisme du glycogène musculaire, quelles voies de controle sont activatrices ?
ATP
G6P
insuline
Quels sont les symptômes associés au syndrome de résistance à l’insuline chez le cheval ?
polydipsie et la polyurie
L’obésité et des dépôts adipeux anormaux
fourbure récurrente
fatigue.
