Métabolisme des acides aminés Flashcards
Qu’est-ce qui distingue les AA entre eux?
groupe latéral R
Qu’est-ce qui différencie les AA des lipides et des glucides?
- utilisation comme source énergétique secondaire
- ne peuvent être mis en réserve
- azote
Comment appelle-t-on une molécule avec simultanément une charge - et une charge + ?
Zwitterion
De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des AA?
- des groupes COOH et NH2
- présence acide ou basique en R
- environnement local (liés en peptides)
Qu’est-ce que le pKa?
Quand il y a 50% ionisé et 50% non-ionisé:
- COOH - COO-
- Nh2 - NH3+
Combien de pKa peut avoir un AA?
3 (COOH, NH2, R)
Qu’est-ce que le point isoélectrique?
pH pour que la charge de l’AA soit 0
V ou F: les AA ont plusieurs points isoélectriques
FAUX
Quels sont les 3 rôles des AA?
- synthèse protéines
- rôle énergétique (peu important)
- précurseurs des molécules azotées (catécholamines, neurotransmetteurs)
Comment peut-on obtenir des AA?
- synthèse (non-essentiels)
- alimentation
- catabolisme des protéines de l’organisme
Que se passe-t-il avec les AA qui ne servent pas à la synthèse de protéines?
Dégradation et élimination
Quelle est la différence entre la masse du catabolisme des protéines par jour et celle de l’anabolisme?
C’est la même: 400g/j
D’où proviennent les protéines digérées?
alimentaire:
- végétales: incomplètes
- animales: complètes
autres:
- protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- protéines provenant des muqueuses mortes
Où débute la digestion des protéines avec quoi?
Dans l’estomac:
- acide gastrique (cellules pariétales)
- pepsine (cellules principales)
Quel est le rôle de la pepsine?
- dégrade partiellement les protéines
- peut cliver le pepsinogène (forme inactive)
V ou F: la pepsine est active au niveau du duodénum
FAUX; acide gastrique neutralisé par bicarbonate
Qu’est-ce qui prend le relais pour la dégradation des protéines au niveau du duodénum?
protéases sécrétées par le pancréas sous forme inactive:
- trypsine
- chymotrypsine
- élastase
- carboxypeptidase
Comment est activé le trypsinogène et quel est alors son rôle?
- clivé par entérokinase sécrétée par la muqueuse intestinale
- doit ensuite cliver les autres précurseurs pour activer les protéases
Quelle enzyme clive les petits peptides issus de la dégradation par les protéases?
carboxypeptidase
Quelle enzyme clive l’élastine?
élastase
Quelles enzymes complètent la digestion des protéines?
- dipeptidase
- aminopeptidase
- carboxypeptidase
Comment les AA/dipeptides/tripeptides sont absorbés?
Utilisent des transporteurs actifs de plusieurs sortes qui peuvent être couplés au transfert de sodium
V ou F: les dipeptides/tripeptides sont dégradés en AA avant d’être relâchés dans la circulation sanguine
VRAI
V ou F: les protéines ne sont jamais absorbées
FAUX, peuvent être absorbées sous de rares exceptions par endocytose, particulièrement chez le nouveau né ce qui permettrait de recevoir les anticorps de la mère et rendrait sensible aux allergies
Quelles sont les caractéristiques de l’azote?
- 78% air
- inerte
- inutilisable par les être vivants
Quel est le cycle global de l’azote?
- plantes absorbent ammoniac et nitrates du sol
- animaux mangent les plantes
- organismes meurent et libèrent leurs composés azotés en ammoniac
Chez l’humain, où retrouve-t-on le réservoir principal de l’azote corporel?
Dans les protéines
Qu’est-ce que la balance azotée?
Balance entre ingestion et perte corporelle en azote (apport-excrétion)
Sous quelle forme majoritaire est l’azote urinaire?
urée
En terme de masse/jour, quel est l’apport du catabolisme des protéines vs alimentaire?
- catabolisme: 400g/j
- alimentaire: 100g/j
En terme de masse/jour, quelle est la synthèse des protéines vs excrétion quotidienne sous forme d’urée?
- synthèse des protéines: 400g/j
- excrétion sous forme d’urée: 100g/j
Comment peut être la balance azotée?
- normale: 0-2g/j
- positive: ingestion>excrétion (croissance/grossesse)
- négative: ingestion
L’humain peut synthétiser cb d’AA et avec quoi?
12 à partir d’intermédiaire du cycle de Krebs ou de la voie des pentoses, ainsi qu’à partir d’AA essentiels
Comment est incorporé l’azote aux AA?
- amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase)
- transamination (transaminases)
Comment obtient-on de la glutamine à partir de a-cétoglutarate?
a-cétoglutarate -> glutamate déshydrogénase glutamate -> glutamine synthétase glutamine
Quelles sont les 2 façon d’obtenir glutamate à partir de a-cétoglutarate
- amination: glutamate déshydrogénase
- transamination: amino transferase
En quoi consiste la transamination?
Échange entre azote d’un AA et acide a-cétonique catalysé par les transaminases
V ou F: on obtient que le glutamate et l’arginine à partir de a-cétoglutarate
FAUX; il y a plusieurs voies pour obtenir divers AA
Quelles sont 2 importantes enzymes de transamination?
- ALT: alanine transaminase
- AST: aspartate transaminase
ALT avec pyruvate ou glutamate peut donner quoi?
- a-cétoglutarate
- alanine
ET VICE VERSA
AST avec oxaloacétate et glutamate peut donner quoi?
- a-cétoglutarate
- aspartate
ET VICE VERSA
Les AA sont précurseurs de quelles molécules importantes?
- neurotransmetteurs
- hormones thyroïdiennes
- hème
- histidine
Les hormones thydoïdiennes sont synthétisées à partir de quoi?
des tyrosines présentes dans la thyroglobuline
Comment obtient-on les hormones thyroïdiennes à partir des tyrosines de la thyroglibuline?
- iodation des tyrosines (monoiodotyrosine, diiosotyrosine)
- réactions des iodotyrosines pour former T3 et T4 avec l’action de la TPO
Qu’est-ce qui peut être synthétisé à partir de l’histidine?
Les histamines
Quelles réactions interviennent dans le catabolisme des AA?
- transamination (production de glutamate)
- désamination (oxydative ou non-oxydative, produit de l’ammonium toxique)
- dégradation du squelette carboné
Le catabolisme des AA au niveau hépatique peut générer quoi?
- urée
- intermédiaires énergétiques (transformés en gras et glucose)
Une fois la transamination terminée et le glutamate formé, que peut-il se produire avec celui-ci?
- désaminé (libération de l’ammonium)
- converti en glutamine jouant un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie
Que produit la désamination oxydative (majoritaire)?
NADH et H+ et NH4+
Quelles enzymes font la désamination oxydative?
- oxydase des AA
- glutamate déshydrogénase
V ou F: le glutamate déshydrogénase peut transformer a-cétoglutarate en glutamate et inversement
VRAI
Que permet la désamination oxydative du glutamate?
Éliminer l’azote des AA en excès sous NH4+ dans les reins ou d’urée dans le foie
De quoi dépend l’activité de la glutamate déshydrogénase?
du niveau d’énergie de la cellule:
- ATP élevé: a-cétoglutarate converti en glutamate
- ATP faible: glutamate converti en a-cétoglutarate
V ou F: la désamination non-oxydative produit NADH et H+
FAUX
Quelles enzymes forment l’aspartate et le glutamate à partir de l’asparagine et de la glutamine?
- asparaginase
- glutaminase
Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine?
désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase
Que forme la désamination des AA?
NH4+ et des acides alpha-cétoniques
Que peuvent faire les acides alpha cétonique? (4)
- être réaminés pour former des AA
- oxydés dans le cycle de Krebs (énergie)
- transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides
- être décarboxylés (dégradés)
Dans le cycle de Krebs, que sont les 3 catégories d’AA?
- AA glucogéniques à partir oxaloacétate (grande majorité)
- AA cétogéniques à partir d’acétyl CoA
- les deux
Dans le cycle de Krebs, les AA glucogéniques sont transformés en quoi?
en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
Quel est le plus important AA glucogénique?
Alanine (néoglucogenèse important)
Dans le cycle de Krebs, les AA cétogéniques sont transformés en quoi?
acétoacétate ou acétyl-CoA
Quelles sont les 4 étapes du cycle alanine-glucose?
- glycolyse des muscles dégrade glucose en pyruvate
- muscles dégradent les protéines
- pyruvate transformé en alanine avec ALT
- alanine retourne au foie pour régénérer du glucose (néoglucogenèse)
Qu’est-ce qui permet de contrôler le NH4+ circulant? (3)
- cycle de a glutamine
- cycle alanine-glucose
- cycle de l’urée
Outre la désamination, le NH4+ peut provenir de où?
Dégradation de l’urée par les bactéries intestinales, absorbé par la veine portale
Que permet la transformation du glutamate en glutamine par la glutamine synthétase dans les tissus périphériques?
Transport de NH4+ sous une forme non-toxique vers le foie ou les reins
Comment se fait la synthèse de l’urée dans le foie?
- glutaminase dégrade glutamine en glutamate
- NH4+ permet la synthèse de l’urée
Comment se fait l’élimination directe de NH4 dans l’urine?
glutamine transformée en glutamate par l’action de la glutaminase dans les reins, élimination dans l’urine (seulement 20% de l’élimination)
Quelles sont les 2 réactions mitonchondriales du cycle de l’urée?
mitonchondriales: 1. carbamyl-phosphate synthétase: CO2 + NH4+ + 2ATP -> carbamyl phosphate 2. ornithine carbamyl transférase carbamyl phosphate + ornithine -> citrulline
Quelles sont les 3 réactions cytosoliques du cycle de l’urée?
3. Argino succinate synthétase citrulline + aspartate + 2ATP -> arginino-succinate 4. arginino succinate lyase Argino-succinate -> arginine + fumarate 5. argininase arginine -> urée + ornithine
Que peut-il se produire avec le fumarate de l’étape 4 du cycle de l’urée?
pour reformer de l’aspartate pour alimenter le cycle
Par quoi sont fournis les azotes pour la biosynthèse de l’urée? (2)
- carbamyl-phosphate
2. asparate provenant de la transamination de l’oxaloacétate
Quels sont les syndromes cliniques de la malnutrition?
- Kwashiorkor
- Marasme
Qu’est-ce que le Kwashiorkor?
- apport calorique suffisant
- apport protéique inadéquat
- présence d’oedème par hypo-albuminémie
- masque la perte musculaire
Qu’est-ce que le marasme?
- apport calorique et protéique insuffisant
