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Physiologie 1 > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui distingue les AA entre eux?

A

groupe latéral R

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Q

Qu’est-ce qui différencie les AA des lipides et des glucides?

A
  • utilisation comme source énergétique secondaire
  • ne peuvent être mis en réserve
  • azote
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Q

Comment appelle-t-on une molécule avec simultanément une charge - et une charge + ?

A

Zwitterion

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4
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des AA?

A
  • des groupes COOH et NH2
  • présence acide ou basique en R
  • environnement local (liés en peptides)
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Q

Qu’est-ce que le pKa?

A

Quand il y a 50% ionisé et 50% non-ionisé:

  • COOH - COO-
  • Nh2 - NH3+
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6
Q

Combien de pKa peut avoir un AA?

A

3 (COOH, NH2, R)

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7
Q

Qu’est-ce que le point isoélectrique?

A

pH pour que la charge de l’AA soit 0

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8
Q

V ou F: les AA ont plusieurs points isoélectriques

A

FAUX

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9
Q

Quels sont les 3 rôles des AA?

A
  • synthèse protéines
  • rôle énergétique (peu important)
  • précurseurs des molécules azotées (catécholamines, neurotransmetteurs)
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10
Q

Comment peut-on obtenir des AA?

A
  • synthèse (non-essentiels)
  • alimentation
  • catabolisme des protéines de l’organisme
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11
Q

Que se passe-t-il avec les AA qui ne servent pas à la synthèse de protéines?

A

Dégradation et élimination

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12
Q

Quelle est la différence entre la masse du catabolisme des protéines par jour et celle de l’anabolisme?

A

C’est la même: 400g/j

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13
Q

D’où proviennent les protéines digérées?

A

alimentaire:
- végétales: incomplètes
- animales: complètes
autres:
- protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- protéines provenant des muqueuses mortes

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14
Q

Où débute la digestion des protéines avec quoi?

A

Dans l’estomac:

  • acide gastrique (cellules pariétales)
  • pepsine (cellules principales)
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15
Q

Quel est le rôle de la pepsine?

A
  • dégrade partiellement les protéines

- peut cliver le pepsinogène (forme inactive)

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16
Q

V ou F: la pepsine est active au niveau du duodénum

A

FAUX; acide gastrique neutralisé par bicarbonate

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17
Q

Qu’est-ce qui prend le relais pour la dégradation des protéines au niveau du duodénum?

A

protéases sécrétées par le pancréas sous forme inactive:

  • trypsine
  • chymotrypsine
  • élastase
  • carboxypeptidase
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18
Q

Comment est activé le trypsinogène et quel est alors son rôle?

A
  • clivé par entérokinase sécrétée par la muqueuse intestinale
  • doit ensuite cliver les autres précurseurs pour activer les protéases
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19
Q

Quelle enzyme clive les petits peptides issus de la dégradation par les protéases?

A

carboxypeptidase

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20
Q

Quelle enzyme clive l’élastine?

A

élastase

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21
Q

Quelles enzymes complètent la digestion des protéines?

A
  • dipeptidase
  • aminopeptidase
  • carboxypeptidase
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22
Q

Comment les AA/dipeptides/tripeptides sont absorbés?

A

Utilisent des transporteurs actifs de plusieurs sortes qui peuvent être couplés au transfert de sodium

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23
Q

V ou F: les dipeptides/tripeptides sont dégradés en AA avant d’être relâchés dans la circulation sanguine

A

VRAI

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24
Q

V ou F: les protéines ne sont jamais absorbées

A

FAUX, peuvent être absorbées sous de rares exceptions par endocytose, particulièrement chez le nouveau né ce qui permettrait de recevoir les anticorps de la mère et rendrait sensible aux allergies

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25
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’azote?

A
  • 78% air
  • inerte
  • inutilisable par les être vivants
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26
Q

Quel est le cycle global de l’azote?

A
  • plantes absorbent ammoniac et nitrates du sol
  • animaux mangent les plantes
  • organismes meurent et libèrent leurs composés azotés en ammoniac
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27
Q

Chez l’humain, où retrouve-t-on le réservoir principal de l’azote corporel?

A

Dans les protéines

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28
Q

Qu’est-ce que la balance azotée?

A

Balance entre ingestion et perte corporelle en azote (apport-excrétion)

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29
Q

Sous quelle forme majoritaire est l’azote urinaire?

A

urée

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30
Q

En terme de masse/jour, quel est l’apport du catabolisme des protéines vs alimentaire?

A
  • catabolisme: 400g/j

- alimentaire: 100g/j

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31
Q

En terme de masse/jour, quelle est la synthèse des protéines vs excrétion quotidienne sous forme d’urée?

A
  • synthèse des protéines: 400g/j

- excrétion sous forme d’urée: 100g/j

32
Q

Comment peut être la balance azotée?

A
  • normale: 0-2g/j
  • positive: ingestion>excrétion (croissance/grossesse)
  • négative: ingestion
33
Q

L’humain peut synthétiser cb d’AA et avec quoi?

A

12 à partir d’intermédiaire du cycle de Krebs ou de la voie des pentoses, ainsi qu’à partir d’AA essentiels

34
Q

Comment est incorporé l’azote aux AA?

A
  • amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase)

- transamination (transaminases)

35
Q

Comment obtient-on de la glutamine à partir de a-cétoglutarate?

A 
a-cétoglutarate
-> glutamate déshydrogénase
glutamate
-> glutamine synthétase
glutamine
36
Q

Quelles sont les 2 façon d’obtenir glutamate à partir de a-cétoglutarate

A
  • amination: glutamate déshydrogénase

- transamination: amino transferase

37
Q

En quoi consiste la transamination?

A

Échange entre azote d’un AA et acide a-cétonique catalysé par les transaminases

38
Q

V ou F: on obtient que le glutamate et l’arginine à partir de a-cétoglutarate

A

FAUX; il y a plusieurs voies pour obtenir divers AA

39
Q

Quelles sont 2 importantes enzymes de transamination?

A
  • ALT: alanine transaminase

- AST: aspartate transaminase

40
Q

ALT avec pyruvate ou glutamate peut donner quoi?

A
  • a-cétoglutarate
  • alanine
    ET VICE VERSA
41
Q

AST avec oxaloacétate et glutamate peut donner quoi?

A
  • a-cétoglutarate
  • aspartate
    ET VICE VERSA
42
Q

Les AA sont précurseurs de quelles molécules importantes?

A
  • neurotransmetteurs
  • hormones thyroïdiennes
  • hème
  • histidine
43
Q

Les hormones thydoïdiennes sont synthétisées à partir de quoi?

A

des tyrosines présentes dans la thyroglobuline

44
Q

Comment obtient-on les hormones thyroïdiennes à partir des tyrosines de la thyroglibuline?

A
  • iodation des tyrosines (monoiodotyrosine, diiosotyrosine)

- réactions des iodotyrosines pour former T3 et T4 avec l’action de la TPO

45
Q

Qu’est-ce qui peut être synthétisé à partir de l’histidine?

A

Les histamines

46
Q

Quelles réactions interviennent dans le catabolisme des AA?

A
  1. transamination (production de glutamate)
  2. désamination (oxydative ou non-oxydative, produit de l’ammonium toxique)
  3. dégradation du squelette carboné
47
Q

Le catabolisme des AA au niveau hépatique peut générer quoi?

A
  • urée

- intermédiaires énergétiques (transformés en gras et glucose)

48
Q

Une fois la transamination terminée et le glutamate formé, que peut-il se produire avec celui-ci?

A
  • désaminé (libération de l’ammonium)

- converti en glutamine jouant un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie

49
Q

Que produit la désamination oxydative (majoritaire)?

A

NADH et H+ et NH4+

50
Q

Quelles enzymes font la désamination oxydative?

A
  • oxydase des AA

- glutamate déshydrogénase

51
Q

V ou F: le glutamate déshydrogénase peut transformer a-cétoglutarate en glutamate et inversement

A

VRAI

52
Q

Que permet la désamination oxydative du glutamate?

A

Éliminer l’azote des AA en excès sous NH4+ dans les reins ou d’urée dans le foie

53
Q

De quoi dépend l’activité de la glutamate déshydrogénase?

A

du niveau d’énergie de la cellule:

  • ATP élevé: a-cétoglutarate converti en glutamate
  • ATP faible: glutamate converti en a-cétoglutarate
54
Q

V ou F: la désamination non-oxydative produit NADH et H+

A

FAUX

55
Q

Quelles enzymes forment l’aspartate et le glutamate à partir de l’asparagine et de la glutamine?

A
  • asparaginase

- glutaminase

56
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine?

A

désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase

57
Q

Que forme la désamination des AA?

A

NH4+ et des acides alpha-cétoniques

58
Q

Que peuvent faire les acides alpha cétonique? (4)

A
  1. être réaminés pour former des AA
  2. oxydés dans le cycle de Krebs (énergie)
  3. transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides
  4. être décarboxylés (dégradés)
59
Q

Dans le cycle de Krebs, que sont les 3 catégories d’AA?

A
  1. AA glucogéniques à partir oxaloacétate (grande majorité)
  2. AA cétogéniques à partir d’acétyl CoA
  3. les deux
60
Q

Dans le cycle de Krebs, les AA glucogéniques sont transformés en quoi?

A

en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs

61
Q

Quel est le plus important AA glucogénique?

A

Alanine (néoglucogenèse important)

62
Q

Dans le cycle de Krebs, les AA cétogéniques sont transformés en quoi?

A

acétoacétate ou acétyl-CoA

63
Q

Quelles sont les 4 étapes du cycle alanine-glucose?

A
  • glycolyse des muscles dégrade glucose en pyruvate
  • muscles dégradent les protéines
  • pyruvate transformé en alanine avec ALT
  • alanine retourne au foie pour régénérer du glucose (néoglucogenèse)
64
Q

Qu’est-ce qui permet de contrôler le NH4+ circulant? (3)

A
  • cycle de a glutamine
  • cycle alanine-glucose
  • cycle de l’urée
65
Q

Outre la désamination, le NH4+ peut provenir de où?

A

Dégradation de l’urée par les bactéries intestinales, absorbé par la veine portale

66
Q

Que permet la transformation du glutamate en glutamine par la glutamine synthétase dans les tissus périphériques?

A

Transport de NH4+ sous une forme non-toxique vers le foie ou les reins

67
Q

Comment se fait la synthèse de l’urée dans le foie?

A
  • glutaminase dégrade glutamine en glutamate

- NH4+ permet la synthèse de l’urée

68
Q

Comment se fait l’élimination directe de NH4 dans l’urine?

A

glutamine transformée en glutamate par l’action de la glutaminase dans les reins, élimination dans l’urine (seulement 20% de l’élimination)

69
Q

Quelles sont les 2 réactions mitonchondriales du cycle de l’urée?

A 
mitonchondriales:
1. carbamyl-phosphate synthétase: 
CO2 + NH4+ + 2ATP -> carbamyl phosphate 
2. ornithine carbamyl transférase
carbamyl phosphate + ornithine -> citrulline
70
Q

Quelles sont les 3 réactions cytosoliques du cycle de l’urée?

A 
3. Argino succinate synthétase
citrulline + aspartate + 2ATP -> arginino-succinate
4. arginino succinate lyase
Argino-succinate -> arginine + fumarate
5. argininase
arginine -> urée + ornithine
71
Q

Que peut-il se produire avec le fumarate de l’étape 4 du cycle de l’urée?

A

pour reformer de l’aspartate pour alimenter le cycle

72
Q

Par quoi sont fournis les azotes pour la biosynthèse de l’urée? (2)

A
  1. carbamyl-phosphate

2. asparate provenant de la transamination de l’oxaloacétate

73
Q

Quels sont les syndromes cliniques de la malnutrition?

A
  • Kwashiorkor

- Marasme

74
Q

Qu’est-ce que le Kwashiorkor?

A
  • apport calorique suffisant
  • apport protéique inadéquat
  • présence d’oedème par hypo-albuminémie
  • masque la perte musculaire
75
Q

Qu’est-ce que le marasme?

A
  • apport calorique et protéique insuffisant

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