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SF1 -Examen 2 > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Quelle est la structure générale des acides aminés?

A

Un acide aminé est constitué d’un carbone (α) sur lequel on retrouve un groupement aminé un groupement carboxyle et une chaîne latérale.

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Q

Quelles sont les 3 sources d’acides aminés retrouvés dans le sang?

A

Digestion des protéines alimentaires
Dégradation des protéines tissulaires et sanguines
Synthèse endogène des acides aminés non essentiels

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3
Q

Qu’est-ce que la transamination?

A

Transfert d’un NH2 d’un substrat à l’autre substrat pour produire un acide aminé

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4
Q

Donner deux exemples de réaction de transamination

A
  1. Aspartate à partir du glutamate et oxaloacétate
  2. Alanine à partir du pyruvate et glutamate
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Q

Quelle est la réaction de synthèse de la tyrosine?

A

Phénylalanine + O2 + BH4 → Tyrosine + H2 + Dihydrobioptérine

Par la phénylalanine hydroxylase

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6
Q

Vrai ou faux. La synthèse de la tyrosine est irréversible

A

Vrai

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7
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

Non, seulement les acides aminés non essentiels.

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8
Q

Où retrouve-t-on la phénylalanine hydroxylase?

A

Principalement dans le foie

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9
Q

Qu’est-ce que la phénylcétonurie?

A

Maladie causée par un manque de phénylalanine hydroxylase qui entraine une accumulation de phénylpyruvate dans l’urine.

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10
Q

Comment un patient atteint de phénylcétonurie doit-il adapter son régime?

A

Il doit consommer moins de phénylalanine et plus de tyrosine, car elle devient un acide aminé essentiel.

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11
Q

Quelles sont les 2 conséquences d’une phénylcétonurie non dépistée?

A
  1. Dommages irréversibles au cerveau
  2. Teint pâle, cheveux blonds et yeux bleus dû à un manque de mélanine synthétisé par la tyrosine
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12
Q

À quel moment les tests de dépistage de la phénylcétonurie ont-ils lieux?

A

Entre 2 jours et 3 semaines après la naissance, pour éviter les dommages tout en s’assurant que l’enfant ait été confronté à une diète de protéines.

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13
Q

Comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie?

A

Dosage de phénylalanine et tyrosine dans un échantillon de sang capillaire du pied

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14
Q

Qu’est-ce que la tyrosinémie?

A

Maladie d’origine enzymatique qui empêche la dégradation de la tyrosine en fumarate et acétoacétate, donc entraine une accumulation de tyrosine

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15
Q

Qu’est-ce que les catécholamines?

A

Neurotransmetteurs formés à partir de la tyrosine dans le système nerveux et les médullo-surrénales, qui regroupent la dopamine, la noradrénaline et l’adrénaline

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16
Q

Associer le bon neurotransmetteur à leur site d’action suivant :

  1. Système nerveux autonome sympathique et médullosurrénales
  2. Système nerveux central
  3. Hormone médullosurrénallienne
A
  1. Noradrénaline
  2. Dopamine
  3. Adrénaline
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17
Q

Qu’est-ce que la mélanine?

A

Produit formé à partir de la tyrosine dans la peau, les yeux et les cheveux pour absorber les rayons UV et protéger les cellules du derme.

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18
Q

Quels sont les 2 produits formés à partir de la tyrosine dans la thyroïde?

A

Thyroxine (T4)
Triiodothyronine (T3)

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19
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé glucoformateur?

A

Précurseur de la néoglucogenèse lorsqu’il perd son groupement aminé

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20
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé cétogène?

A

Précurseur de la cétogenèse

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21
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé mixte?

A

Précurseur de la néoglucogenèse ET de la cétogenèse

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22
Q

À quel groupe d’acide aminé appartiennent la phénylalanine et la tyrosine et pourquoi ?

A

Aux acides aminés mixtes, car leur dégradation se termine en fumarate et en acétoacétate

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23
Q

Quelles sont les deux causes d’un taux d’insuline/glucagon bas?

A

Jeûne (hypoglycémie)
Diabète non traité

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24
Q

CLP. La phénylalanine et la tyrosine sont simultanément _______ et _______ lorsque le rapport insuline/glucagon est bas

A

cétogènes
glucoformateurs

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25
Q

Qu’arrive-t-il à la phénylalanine et la tyrosine en situation d’hyperglycémie?

A

Ils sont transformés en acides gras ou dégradés dans le cycle de Krebs pour former de l’ATP

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26
Q

Où les protéines alimentaires sont-elles dégradées en acides aminés?

A

Dans le tube digestif et seront absorbés au niveau intestinal

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27
Q

Quelles enzymes sont responsables de la dégradation des protéines alimentaires en acides aminés?

A

Les protéases et peptidases du pancréas et duodénum qui hydrolysent les protéines

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28
Q

Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

A

La système porte (veine porte-hépathique)

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29
Q

Vrai ou faux. L’organisme fait des réserves d’acides aminés.

A

Faux

30
Q

Quels sont les 2 tissus principaux responsables de la dégradation des acides aminés en excès?

A

Le foie et les muscles

31
Q

Quel est le groupement chimique présent dans tous les acides aminés qui n’entrent pas dans la structure du glucose ou des corps cétoniques?

A

NH2 (groupement aminé)

32
Q

Quelle est le nom de la réaction permet la synthèse d’aspartate ou d’alanine à partir du glutamate?

A

Transamination par un transaminase (AST et ALT)

33
Q

Quel est le nom de la réaction qui permet la libération de NH3 (ammoniac) à partir du glutamate?

A

La désamination oxydative par le glutamate déshydrogénase

34
Q

Quel est le rôle de l’α-cétoglutarate dans la transamination?

A

Accepteur du groupement aminé provenant d’un autre acide aminé (alanine, aspartate)

35
Q

Quelle est la différence entre un groupement amine et un groupement amide?

A

Groupement amide : sur la chaîne latéral
Groupement amine : sur le carbone alpha

36
Q

Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?

A

Désamidation (couper le NH2 de la chaîne latérale)

37
Q

Quelle est la réaction de désamidation?

A

Glutamine + H2O → Glutamate + NH3

Par la glutaminase

38
Q

À partir de quelles 4 substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

Glutamine
Asparagine
Produits spécialisés azotés
Acides aminés

39
Q

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

A

L’urée, formée exclusivement au foie.

40
Q

Quelle est la voie métabolique responsable de l’excrétion de l’ammoniaque?

A

Le cycle de l’urée

41
Q

Quels sont les 4 principaux substrats du cycle de l’urée?

A

Ion ammonium
CO2
Aspartate
3 ATP

42
Q

Quelles sont les 7 étapes de la voie métabolique de l’ammoniac?

A
  1. NH4 + 2 ATP + CO2 → Carbamonyl-P + 2 ADP + Pi
  2. Entrée du carbamonyl-P dans le cycle de l’urée
  3. Carbamonyl-P + Ornithine → Citrulline + Pi
  4. Citrulline (N) + ATP + Aspartate (N) → Argiminosuccinate (N-N) + AMP + Pi
  5. Argiminosuccinate → Arginine (N-N) + Fumarate
  6. Arginine → Urée + Ornithine + Citrulline
  7. Continuation du cycle et élimination de l’urée vers le rein et les intestins
43
Q

Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

Donner le second azote de l’urée

44
Q

Vrai ou faux. L’urée est éliminée à 75% par l’intestin et 25% par le rein.

A

Faux. 75% par le rein et 25% par l’intestin

45
Q

Que se passe-t-il à l’urée une fois au rein?

A

Elle est éliminée dans l’urine

46
Q

Que se passe-t-il à l’urée une fois dans l’instestin?

A

Les bactéries intestinales hydrolysent l’urée en CO2 et NH4+, qui retourne au foie pour être de nouveau transformé en urée

47
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?

A

L’ammoniaque est toxique

48
Q

Quelle réaction permet d’éliminer l’ammoniaque autrement que par l’urée?

A

Élimination dans l’urine sous forme d’ions ammonium :
NH3 + H+ → NH4+

49
Q

Comment le cerveau élimine-t-il l’ammoniaque (3 étapes)?

A
  1. La glutamate déshydrogénase :
    α-cétoglutarate + NH3 + NADH → glutamate + NAD+ + H2 O
  2. La glutamine synthase :
    glutamate + ATP + NH3 → glutamine + ADP + Pi + H2O
  3. La glutamine est excrétée dans le sang et va dans le rein, l’intestin et le foie
50
Q

Comment le cerveau régénère-t-il l’α-cétoglutarate du cycle de Krebs utilisé pour l’élimination de l’ammoniaque?

A

Par les réactions anaplérotiques : L’activation de la glycolyse permet d’activer la pyruvate déshydrogénase et la pyruvate carboxylase qui synthétisent l’acétyl-CoA et l’oxoaloacétate, qui aboutissent à la synthèse d’α-cétoglutarate.

51
Q

Qu’est est le rôle des réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

A

Régénération des intermédiaires du cycle car ils sont en quantité limité

52
Q

Quels 3 tissus peuvent synthétiser la glutamine et la libérer dans la circulation?

A

Cerveau
Muscle
Foie

53
Q

Qu’est-ce qui déclence la synthèse de glutamine au niveau du foie?

A

Un apport élevé de NH4+ dans le cycle de l’urée

54
Q

Vrai ou faux. Les tissus exportent plus l’ammoniaque sous forme de glutamine que sous forme libre

A

Vrai

55
Q

Qu’arrive-t-il à la glutamine suite à sa libération dans la circulation sanguine?

A

Elle est catabolisée au rein, dans la paroi intestinale et possiblement au foie

56
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée dans la paroi intestinale (3 étapes)?

A
  1. Désamidation par la glutaminase :
    Glutamine → Glutamate + NH4+
  2. Transamination par la transaminase ALT :
    Glutamate + pyruvate → Alanine + α-cétoglutarate
  3. Transfert vers le foie de l’alanine et du NH4+
57
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein?

A

Emmagasinage ou conversion en alanine/glutamate comme dans la paroi intestinale

58
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein en ÉTAT D’ACIDOSE?

A

Les réactions de désamidation suivie de désamination sont favorisées pour synthétiser de l’α-cétoglutarate et éliminer les H+ sous forme de NH4+

59
Q

Pourquoi le rein emmagasine-t-il de la glutamine? D’où vient la glutamine de ces réserves?

A

Pour éliminer les acides en cas de besoin.
La glutamine vient du sang et de la synthèse du rein par la glutamine synthase

60
Q

Quel sont les 3 effets de l’insuline sur le métabolisme des acides aminés?

A

Augmentation de l’entrée d’acides aminés dans les cellulaires musculaires
Favorise la synthèse protéique
Inhibition de la protéolyse

61
Q

Qu’est-ce qui déclenche la protéolyse musculaire lors d’un jeûne?

A

Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes.

62
Q

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle?

A

Alanine et glutamine

63
Q

Pourquoi la majorité des acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont-ils l’alanine et la glutamine?

A

La première étape du catabolisme des acides aminés est la transamination ou la désamination oxydative. Il y a donc augmentation de groupements aminés dans le muscle qu’il ne peut métaboliser en urée (exclusivité au foie); il doit donc exporter l’azote sous d’autres formes, qui sont principalement l’alanine et la glutamine.

64
Q

Vrai ou faux. Tous les acides aminés sont métabolisables dans les muscles.

A

Faux. Certains sont libérés tels quel, comme la phénylalanine.

65
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépathique?

A

Conséquence de maladies hépathiques chroniques caractérisée par un remplacement du tissu hépathique normal par de la fibrose et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépathique.

66
Q

Vrai ou faux. La cirrhose hépathique est généralement irréversible.

A

Vrai

67
Q

Pourquoi les patients atteints d’une cirrhose hépatique présentent-ils une hypoalbuminémie?

A

La synthèse hépathique d’albumine est diminuée.

68
Q

Pourquoi les patients atteints d’une cirrhose hépatique présentent-ils une hyperammoniémie (2 raisons)?

A
  1. Communication porto-systémique :
    La distorsion du foie entraine la liaison de la veine porte à la circulation systémique, ce qui fait passer le sang des intestins directement dans la circulation systémique plutôt que dans le foie. Donc, l’ammoniaque passe dans la circulation et n’est pas éliminé sous forme d’urée.
  2. La fonction d’élimination de l’ammoniaque par le foie est diminuée.
69
Q

Vrai ou faux. Un patient atteint d’une cirrhose hépatique voit son urée diminuée.

A

Vrai

70
Q

Quels sont les 3 traitements possibles de l’encéphalopathie hépatique?

A
  1. Une diète pauvre en protéines, ce qui réduit la production d’ammoniaque
  2. Prise de lactulose
  3. Antibiothérapie pour diminuer la flore bactérienne intestinale, ce qui réduit la production d’ammoniaque
71
Q

Qu’est-ce que le lactulose et ses 3 effets?

A

Disaccharide de galactose-fructose qui :

  1. Le lactate diminue le pH en favorisant la transformation de NH3 et H+ en NH4+
  2. Le lactate stimule le péristaltisme en irritant la muqueuse = diarrhée
  3. Augmentation de la pression osmotique ce qui attire l’eau et favorise la diarrhée
72
Q
A

SF1 -Examen 2 (7 decks)

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