Les enzymes Flashcards
Qu’est ce qu’une protéine?
C’est un polymère formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire
Associez chaque description à la structure de la protéine correspondante :
- Acides aminés bout à bout, linéaire
- Repliement complet d’une protéine qui lui donne sa fonction
- Arrangements irréguliers et répétitifs
- Association de plusieurs chaînes peptidiques
- primaire
- tertiaire
- secondaire
- quaternaire
Dequoi dépend la structure tridimensionnelle d’une protéine? (2 critères)
- De la séquence d’acides aminés
- Du milieu dans lequel baigne les cellules
Vrai ou faux. Une chaîne latérale peut être hydrophobe ou hydrophile.
Vrai.
Vrai ou faux. Une chaîne latérale hydrophile est toujours basique.
Faux. Basique ou acide
Qu’est-ce qu’une enzyme?
Une protéine douée d’un pouvoir catalytique.
Quel est le mécanisme d’action d’un biocatalyseur?
Les chaines latérales localisées dans le site catalytique de l’enzyme forment des liaisons avec les substrats, ce qui accélère la vitesse de réaction ou abaisse l’énergie d’activation.
Quel est le rôle du domaine catalyseur?
Modifier et séparer les substrats pour former les produits
Qu’est-ce qu’une enzyme simple?
Enzyme qui contient uniquement des acides aminés
Qu’est-ce qu’une holoenzyme?
Forme active d’une enzyme composée d’un apoenzyme et d’un cofacteur
Qu’est-ce qu’une apoenzyme?
Partie protéique de l’holoenzyme qui est inactive sans le cofacteur
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
Ion métallique (magnésium, calcium, etc) ou coenzyme (vitamines du complexe b)
Donner deux exemples de coenzymes dérivés de vitamines du complexe B
- NAD+ / NADP + de la niacine
- FAD / FMN de la riboflavine
Qu’est-ce que la vitesse initiale d’une réaction enzymatique?
Vitesse constante quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat (courbe plate)
Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?
Plus la concentration de substrats augmente, plus la vitesse de réaction augmente. Lorsque la concentration de substrats est égale à la concentration d’enzymes, la vitesse maximale est atteinte, car toutes les enzymes sont saturées.
Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzyme)?
La vitesse mesurée (maximale) est directement proportionnelle à la concentration en enzyme conditionnellement à ce que toutes les enzymes soient saturées en substrat.
Quels sont les effets d’une variation du pH du milieu dans lequel agit une enzyme?
Un pH trop acide ou trop basique modifie la structure de l’enzyme
Quels sont les effets d’une variation de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?
Une température trop froide donne une rigidité à l’enzyme, puis une température trop chaude dénature l’enzyme par le mouvement.
Quels sont la température et le pH souvent optimaux pour une enzyme?
37 degrés celcius et pH de 7
Quels sont les 2 mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules?
- La modification de la quantité d’enzyme
- La modification de l’efficacité de l’enzyme
Qu’est-ce que l’induction?
Mécanisme de contrôle enzymatique qui vise à augmenter le nombre d’enzymes
Donner un exemple d’induction.
L’exposition à l’éthanol induit les enzymes capables de le métaboliser, ce qui crée une éventuelle tolérance à l’alcool
Qu’est-ce que la répression enzymatique?
Mécanisme de contrôle qui vise à réduire la quantité d’enzymes.
Vrai ou faux. Tous les types d’enzymes peuvent subir le contrôle d’induction et de répression.
Faux. Les enzymes constitutives ont une synthèse constante
Qu’est-ce qu’une enzyme constitutive?
Enzyme dont la synthèse est constante et dont l’activité ne dépend que de la disponibilité du substrat
Quels sont les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?
Allostérie
Modification convalente
Qu’est-ce que l’allostérie?
Contrôle enzymatique où une molécule modulatrice effectrice se lie à une enzyme et modifie son activité.
Quels sont les deux types de modulateur allostérique et leurs effets?
- Modulateur négatif : inhibe l’activité enzymatique
- Modulateur positif : stimule l’activité enzymatique
Qu’est-ce que la modification covalente?
Contrôle réversible où une molécule (phosphate) est ajoutée ou retirée de l’enzyme, ce qui modifie sa structure et son activité
Les enzymes sont-elles toutes susceptibles de mécanismes de contrôle de l’efficacité enzymatique?
Non, seule une minorité d’enzymes est contrôlable
Vrai ou faux. Les enzymes de contrôle sont généralement irréversible.
Vrai
Quels mécanismes de contrôle permettent une adaptation rapide (court terme) aux besoins de l’organisme?
Allostérie et modification covalente
Quels mécanismes de contrôle permettent une adaptation lente (long terme) aux besoins de l’organisme?
Induction et répression
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat, ce qui lui permet de faire compétition pour se lier au site actif de l’enzyme
En présence d’un inhibiteur compétitif, qu’arrive-t-il à la Vmax?
La Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre. (plus de molécules de substrats sont nécessaires pour déloger les inhibiteurs)
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?
Inhibiteur qui se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer
En présence d’un inhibiteur non compétitif, qu’arrive-t-il à la Vmax?
La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?
Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.
Où est déversé le suc pancréatique
et que contient-il principalement?
Il est déversé dans le duodénum
Il contient des enzymes digestives et du bicarbonate
Quelle enzyme pancréatique est responsable de la dégradation des protéines en peptides?
La trypsinogène (inactif) qui est transformé en trypsine (actif) par l’entéropeptidase
Quelles proenzymes pancréatiques sont responsables de dégrader les peptides en acides aminés absorbables?
Chymotrypsine
Élastase
Carboxypeptidase A et B
Quelle enzyme pancréatique est responsable de la dégradation de l’amidon en dextrine, maltotriose et maltose?
L’amylase
Quelle enzyme pancréatique est responsable de la dégradation des triacylglycérols en acides gras et monoacylglycérol?
La lipase
Qu’est-ce qu’une enzyme protéolytique au niveau du pancréas?
Une enzyme sécrétée sous forme de proenzymes activées dans le duodénum pour empêcher une autodigestion du pancréas
Donner 4 exemples d’enzyme protéolytique et de sa proenzyme sécrétée.
- Trypsine - trypsinogène
- Chymotrypsine - chymotrypsinogène
- Élastase - proélastase
- Carboxypeptidase - procarboxypeptidase
Quel est le pH optimal de la trypsine, chymotrypsine et carboxipeptidase?
7.5-8.5
Quel est le pH optimal de l’élastase?
10
Quel est le pH optimal de la pepsine?
1-2
Où sont synthétisées le saccharase et le lactase?
Dans les entérocytes (cellules de la paroi de l’intestin grêle)
Où agissent le saccharase et le lactase?
Sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités
Quelles sont les 3 réactions catalysées par le saccharase dans la paroi intestinale?
1.Activité maltasique :
Maltose, maltotriose - Glucose
2. Activité isomaltasique :
Dextrine - maltose, maltotriose
3. Activité saccharasique
Saccharose - glucose, fructose
Quelle réaction est catalysée par le lactase dans la paroi intestinale?
Lactose - Glucose, galactose
QSJ. Protéine naturellement inactive, mais dans la lumière intestinale de l’humain, se lie à la biotine sécrétée par la flore microbienne intestinale et est activée.
Apoenzyme
Vrai ou faux. La modification de Proenzyme à enzyme est un processus irréversible.
Vrai
Vrai ou faux. La modification covalente est un processus irréversible.
Faux. Réversible selon la présence ou l’absence du groupe phosphate
Immédiatement après une gastro-entérite, pourquoi est-il préférable de ne pas consommer des produits laitiers pendant quelques jours ?
Le lactase doit avoir le temps de se recréer pour digérer les produits laitiers.
Qu’est-ce que le sérum sanguin?
Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors du processus de coagulation.
Quelle est l’unité de mesure en laboratoire?
U/L = concentration de la quantité d’enzyme nécessaire pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps
Qu’est-ce que peut indiquer une concentration élevée d’amylase et de lipase dans le sang?
Une pancréatite aigue (nécrose et inflammation)
Qu’est-ce que peut indiquer une concentration élevée d’AST et d’ALT dans le sang?
Une hépatite
Qu’est-ce que peut indiquer une concentration élevée de Phosphatase alcaline dans le sang?
Une atteinte osseuse
Qu’est-ce que peut indiquer une concentration élevée de Phosphate alcaline ET de GGT dans le sang?
Obstruction du flot biliare (choléstase)
Qu’est-ce que peut indiquer une concentration élevée de GGT dans le sang?
Consommation importante d’alcool
