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4-Biochimie > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Quelles sont les origines des acides aminés ?

A
  • l’alimentation
  • la dégradation des protéines
  • réactions de l’organisme : transamination et de conversion (qui vont permettre d’obtenir des acides aminés à partir de d’autres acides aminés)
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Q

Comment les acides aminés apportés par l’alimentation sont-ils absorbés par l’organisme ?

A

Au cours de la digestion, les protéines vont être dégradées par des protéases ce qui va donner des acides aminés.

Les enzymes vont reconnaître des séquences particulières au niveau des acides aminés et cliver la chaîne au niveau d’une liaison peptique pour libérer des acides aminés ou des petites peptides.
C’est au niveau de l’entérocyte que va se faire l’absorption. Cette absorption se fait grâce à des transporteurs.
Une fois dans l’entérocytes, d’autres enzymes vont dégrader absolument tous les peptides en AA et ces AA vont arriver dans la circulation sanguine.

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3
Q

Comment sont dégradées les protéines au niveau tissulaire?

A

Au niveau tissulaire et cellulaire, les protéines vont pouvoir être dégradées par voie lysosomiale ou la voie du protéasome.

on a un 2ème type de dégradation qui passe par les protéases (en extra-cellulaire) => on aura une dégradation des protéines, par exemple de la matrice extra-cellulaire. ces dégradations de protéines vont amener un pool d’AA à l’organisme

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4
Q

Comment fonctionne le système du protéasome?

A

Le protéasome est une structure qui va prendre en charge les protéines ubiquitinilées. Des enzymes vont rajouter des ubiquities sur la protéine. Lorsque la protéine est ubiquitinylée, elle va être amenée jusqu’au protéasome et ce dernier va dégrader cette protéine en libérant des acides aminés et des peptides.

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5
Q

De quoi va dépendre le renouvellement protéique ?

A
  • de l’âge
  • des conditions nutritionnelles qui vont faire que les protéines vont être dégradées
  • des pathologies
    ex: quand le diabète n’est pas équilibré les patients vont dégrader leurs protéines musculaires
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6
Q

Comment fonctionne la transamination?

A

L’organisme est capable à partir de certains acides aminés de synthétiser d’autres acides aminés. Pour la transamination, on parle d’un précurseur, d’un alpha cet-acide et d’une enzyme transférase , pour former un autre AA et un acide alpha-cétoglutarique

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7
Q

Donner deux exemples de la conversion entre acides aminés ?

A

Exemple un : à partir de la sérine, on peut former de la glycine grâce a une enzyme

Exemple deux : à partir de la L–phénylalanine grâce a la phénylalanine hydroxylase on peut former de la L–tyrosine (hydroxylation de la phénylalanine)

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8
Q

Quels sont les différents moyens d’obtenir des AA?

A
  • Dégradation des protéines
  • Alimentation
  • Transamination
  • Conversion entre AA
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9
Q

Quelles sont les 2 types de réaction du catabolisme des AA?

A
  • Transamination

- Désamination oxydative

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10
Q

Détaillez la réaction de transamination

A

Pour avoir une réaction de transamination il faut :

  • une transaminase
  • un AA donneur (il donne sa fonction amine)
  • un acide alpha-cétonique accepteur (reçoit la fonction amine)
  • Cofacteur

On a une double transamination, la première transamination (par une transaminase) transforme l’alpha-cétoglutarate en glutamate (acide glutamique)
La seconde fait intervenir peut faire intervenir 2 enzymes :
- Soit le glutamate et le pyruvate sont transformé en alanine par l’ALAT dans les muscles et les intestins
- Soit le glutamate et l’oxaloacétate sont transformés en aspartate (acide aspartique) par l’ASAT dans le foie

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11
Q

Qu’est-ce qui peut marquer une cytolyse hépatique ?

A

Une augmentation dans le sérum des ALAT et ASAT

=> quand les hépatocytes sont lésés, le foie qui est riche en ASAT et ALAT va déverser ces enzymes dans la circulation sanguine et donc augmenter les taux d’ALAT et d’ASAT dans le plasma. En conditions normales les taux d’ALAT et d’ASAT sont faibles.

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12
Q

Détailler la réaction de désamination

A

La réaction de désignation se fait en 2 étapes :

1ère étape : l’AA va subir une oxydation pour devenir un imino-acide

2ème étape : hydrolyse spontanée de l’imino-acide pour former de l’ammoniac et de l’acide alpha-cétonique

Avec cette réaction, c’est le début de l’ammoniogenèse
L’acide glutamique formé grâce à la glutamate deshydrogénase va permettre de libérer de l’ammoniac et de l’acide alpha-cétoglutarate.
Cette réaction se fait principalement dans le rein et le foie

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13
Q

Comment se déroule la glutaminogenèse ?

A

On va former de la glutamine, qui est le transporteur de l’ammoniac formé par dégradation des AA. Elle permet le transport du point de formation de l’ammoniac jusqu’au lieu d’excrétion d’ions ammoniums ou de formation de l’urée.
Le muscle contient une enzyme : la glutamine synthétase. L’acide glutamique va réagir avec l’ammoniac à l’aide d’ATP afin de synthétiser la glutamine.
Ensuite, la glutamines va sortir de la cellule musculaire et se trouver dans la circulation sanguine. Puis elle va aller dans le rein et le foie. C’est dans ces organes, grâce à la glutaminase qu’on va pouvoir libérer de l’ammoniac et de l’acide glutamique.

Dans le foie, la glutaminase permet de délibéré une molécule d’ammoniac NH3 (et acide glutamique) qui sera utilisé pour synthétiser l’urée. L’urée va repasser dans la circulation sanguine et sera éliminée au niveau du rein dans les urines

Dans le rein, l’ammoniac va s’associer avec un proton H+ pour former un ion ammonium NH4+ qui sera ensuite excrété.

Récap :
Glutamine arrive par le sang dans les organes, glutamine + glutaminase = acide glutamique + NH3
NH3=> formation d’urée > repasse dans le sang > éliminé au niveau du rein
NH3+ +H+ => NH4+
> excrétion de NH4+ au niveau du rein (urines)

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14
Q

Comment se déroule l’ammoniogenèse ?

A

L’ammoniogenèse est la biosynthèse de l’ammoniac par les cellules rénales tubulaires proximales. Elle va permettre l’excrétion de ces ions ammonium au niveau de ces cellules épithéliales du tube rénal, où on va avoir une réaction de désamidation par la glutaminase.

La glutamine est arrivée par la circulation sanguine, on la retrouve dans les cellules du tube rénal, avec la glutaminase qui va libérer de l’ammoniac NH3, va passer dans la lumière du tube proximal où il va s’associer à un proton et former cet ion ammonium qui va pouvoir être excrété par les urines en se combinant à des anions.

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15
Q

Comment est régulée l’ammoniogenèse ?

A
  • le glutamate inhibe les glutaminases
  • l’excrétion d’ammoniac est d’autant plus grande que le PH urinaire est bas et que le débit urinaire est grand
  • L’ammoniogenèse joue un rôle majeur dans l’équilibre acido-basique en en neutralisant les ions H+ excrétés par le rein
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16
Q

Comment se déroule l’uréogenèse ?

A

Dans le foie, l’ammoniac qui arrive via la glutamine sera le substrat de la formation de l’urée. L’urée, c’est une molécule symétrique avec 2 fonctions amines.
Une fonction amine qui est apportée par un aspartate, et une autre qui est apportée par l’ammoniac libéré dans la cellule hépatique.

La formation de l’urée se fait par le cycle de l’urée en 5 étapes :

1 - Réaction irréversible et limitante. Elle se produit dans la mitochondrie. L’enzyme Carbamyl-Phosphate-Synthétase 1 a besoin d’ATP pour combiner le CO2 et le NH3 avec le groupement phosphate issu de l’hydrolyse de l’ATP. On forme de l’Acide Carbamyl Phosphorique.

2 - Réaction mitochondriale, l’ornithine transcarbamylase OCT, utilise l’ornithine et libère de la citrulline. La citrulline, via les transporteurs, va quitter la matrice mitochondriale pour aller dans le cytosol.

3- C’est une réaction de condensation cytosolique. Introduction de la deuxième fonction amine grâce à l’aspartate sur la citrulline. cette réaction se produit grâce à l’arginino-succinate synthétase, elle nécessite de l’ATP et forme de l’acide arginino-succinique.

4 - c’est une réaction. d’hydrolyse qui a lieu dans le cytosol. Cette réaction catalysée par une argon-succinase va libérer de l’arginine et de l’acide fumarique (=fumarate)

5 - Hydrolyse cytologique de l’arminien pour libérer de l’ornithine et de l’isotropie-urée avec les deux atomes d’azotes apportés par NH3 et l’aspartate. L’ornithine libérée va repasser dans la mitochondrie pour continuer le cycle de l’urée. L’iso-urée va former de l’urée.

Bilan énergétique :
3ATP + 2 NH3 + CO2 + H2O => Urée + 2ADP+ AMP+ 4 Pi + Fumarate

17
Q

Expliquer le mécanisme général de la réaction de la fonction carbonyle et citez en les étapes

A

La décarboxylation des AA est importante pour la formation d’amines biogènes. On va avoir des mécanismes généraux. On part de l’AA et par réaction de décarboxylation avec des enzymes amino-acide décarboxylases, on va former une amine. Ces réactions de décarboxylation sont des réactions irréversibles effectuées par l’enzyme amino-acide décarboxylase.

1 - Formation des amines biogènes
     > Formation de l'histamine 
     > Formation du GABA
     >Formation de la sérotonine 
2 - Dégradation des amines biogènes
3 - Métabolisme de la créatine et de la créatinine 
     > Formation de la créatine
     >Formation de la créatinine
18
Q

Formation de l’histamine

A

L’histamine est formée à partir de l’histamine par réaction de décarboxylation, grâce à l’histamine décarboxylase

19
Q

Formation du GABA

A

Le GABA est formé à partir du glutamate par décarboxylation

20
Q

Formation de la sérotonine

A

Le tryptophan va subir une hydrolyse par la tryptophan hydroxyls qui nécessite de l’O2 et du NADPH pour former le 5-hydroxytryptophane qui subira une réaction de décarboxylation pour former la 5-hydroxy-tryptamine = sérotonine

21
Q

Comment sont dégradés les amines biogènes ?

A

Ils sont dégradés par 2 systèmes enzymatiques nommés monoamine oxydase (MAO).
Ces systèmes enzymatiques sont des désaimantions oxydations qui vont permettre de réaliser des amino-oxydase. On va enlever la fonction amine des composés biogènes et donner un aldéhyde. Ces MAO peuvent prendre en charge des amines et les rendre inactives, elles vont donc être des cibles thérapeutiques.

On a différents types de MAO :
MAO - A : dégradent plutôt la noradrénaline, dopamine, tyramine, sérotonine
MAO - B : dégradent particulièrement la dopamine et la tyramine

Les médicaments vont venir bloquer les enzymes IMAO (Inhibiteurs des MonoAmines Oxydases)
IMAO - A : effet antidépresseur
IMAO - B effet anti-parkinsonien

22
Q

Formation de la créatine

A

La créatine est apportée par l’alimentation ou synthétisée au niveau du foie par 2 AA : l’arminien et la glycine. Ces 2 AA vont subir dans le foie une réaction de transamidase pour former l’ornithine et l’acide guanidoacétique. L’acide guanidoacétique va subir une transméthylation qui va permettre la formation de créatine.

23
Q

Formation de la créatinine

A

La créatinine est issue de la créatine elle est formée dans le MUSCLE.
Grâce à la créatine PhosphoKinase, la créatine est transformée en PhosphoCréatine, celle-ci va pouvoir libérer de l’ATP et redonner de la créatine. La créatine va être déshydratée et cyclisée pour former la créatinine.

24
Q

Donner 2 AA uniquement cétoformateurs

A

Leucine

Lysine

25
Q

Donner 4 AA à la fois glucoformateurs et cétoformateurs

A

Isoleucine
Phénylalanine
Tryptophane
Tyrosine

26
Q

Que peut-on dire de l’hyperammonémie

A

Un défaut au niveau du cycle de l’urée peut provenir du foie. Dans le cas où il ne peut plus produire d’urée, donc l’ammoniac ne peut plus être transformé en urée pour être excrété. Conséquence, on a une augmentation du taux de NH3 dans le sang donc une hyperammoniémie ce qui est toxique pour le cerveau.

Ce défaut à 2 types d’origines :

Origines acquises :
=> atteintes hépatiques (insuffisance hépatocellulaire) > Lyse des cellules hépatiques, infections, intoxications (cirrhose), médicaments
=> formes iatrogènes = dysfonctionnement dûs à la prise de médicaments ou médicaments qui peuvent inhiber le cycle de l’urée
=> Insuffisance Chronique Hépatique, diminution de la concentration de l’urée qui entraîne une augmentation de la concentration d’ammoniac

Dysfonctionnement héréditaires :
=> Hyperammoniémie due à des anomalies des enzymes du cycle de l’urée. Mutation d’une des 5 enzymes du cycle de l’urée
(mutation la plus fréquente est le déficit de l’ornithine transcarbamylase transférase lié à l’X)
=> Déficit d’ornithine = syndrome d’hyperammoniémie-hyperonithinémie-homocitrullinémie
=> Intolérance aux protéines dibasiques ou déficit en pyruvate carboxylase
=> Anomalies des voies métaboliques entraînant l’accumulation d’un métabolite inhibiteur : aciduries organiques

27
Q

Quels facteurs peuvent jouer sur les concentrations de l’urée ?

A

Augmentation de l’urée plasmatique :
> apport important de protéines
> trop de dégradation des protéines
>si l’urée ne peut âs être éliminée on aura des pathologies rénales

Urée basse : incapacité du foie à faire de l’urée, dans ce cas on retrouve une insuffisance hépatologies cellulaire

4-Biochimie (9 decks)

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