Métabolisme acides aminés et protéines (3h) Flashcards
De quoi sont composées les protéines:
- 1 carbone central
- 1 groupement carboxyle (COOH) - C terminal
- 1 groupement aminé (NH2) - N terminal
- 1 chaine latérale variable (R)
photo
qu’est-ce qui distingue les acides aminés entre eux?
la chaine latérale variable (R)
Exam: d’où provient l’ammonium (NH4+)
de la désamination du groupement amine (NH2) “N terminal de l’acide aminé”. L’ammonium est extrêmement TOXIQUE pour l’organisme.
AA:
- utilisation
- stockage
- son constituant chimique caractéristique
- utilisation énergétique secondaire
- peut être mis en réserve dans organisme
- azote = constituant chimique caractéristique des acides aminés et des protéines
peptide et protéines
polymère d’aa reliés entre eux par des liaisons peptidiques (CO-NH): lien covalent/fort
liaison entre un groupement carboxyle et un groupement aminé de 2 dif
Quel effet a le ph sur les aa
les groupement carboxyle (NOOH) et aminé (NH2) peuvent s’ioniser, en fx du pH.
Exam: qu’est-ce que des “zwitterions”
les molécules avec des charges + et - simultanées.
Ex important: les a.a portent simultanément une charge positive et négative au pH physiologique (7.4).
les COOH et NH2 à pH neutre sont:
- ionisé
- neutre (les deux portent une charge, à cause qu’ils sont ionisés, qui va égaliser l’autre)
De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des a.a?
- des groupement COOH et NH2
- de la présence ou non d’une fc acidique ou basique sur la chaine latérale (r)
- de l’environnement local (si liés en peptides ou protéines)
Exam: définis pK
pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée
- COOH <–>COO-
- NH2 <–> NH3+
Il existe plusieurs pK. Explique:
les a.a ont plusieurs pK(s) selon leur différents groupements:
- 1 pour le COOH
- 1 pour le NH2
- 1 pour une chaine latérale (R) mais parfois slmt: slmt dans le cas ou la chaîne latérale est IONISABLE
Exam: qu’est-ce que le point isoélectrique (PI)?
le pH auquel la charge nette de l’a.a est zéro
(en d’autre terme, pH auquel les 2 groupements - caroxyle et aminé- sont ionisés (1 porte une a=charge + et l’autre une charge - ce qui rend neutre).
exam: Les acides aminés ont combien de point isoélectrique (PI)?
1 seul !
Sur une courbe de filtration, il y a ________ pk s’il y a une chaine ionisable sur la chaine latérale (R).
Sur une courbe de filtration, il y a ________ pk s’il y a PAS de chaine ionisable sur la chaine latérale (R).
Sur une courbe de filtration, il y a 3 pk s’il y a une chaine ionisable sur la chaine latérale (R).
Sur une courbe de filtration, il y a 2 pk s’il y a PAS de chaine ionisable sur la chaine latérale (R).
le pH de l’environnement est _____ que le premier pk.
le pH de l’environnement est _____ que le deuxième pk.
le pH de l’environnement est PLUS PETIT que le premier pk.
le pH de l’environnement est PLUS GRAND que le deuxième pk.
Exam: quelle molécule joue le rôle de transporteur d’ammonium
glutamine
va circuler dans l’organisme car ammonium (NH4) est toxique pour le corps
le glutamate a une chaine ionisable. V ou F:
Vrai! il va conférer un 3ieme pK a son a.a
Glutamine:
Glutamate + 1 AZOTE
C’est une fx ionisable mais basique
On a 3 pK dans quel seul cas:
Dans le cas que l’a.a a une chaine ionisable.
Si elle a pas de chaine ionisable, elle a slmt 2 pK.
Exam: Quels sont les acides aminées essentiels ?
(ceux qu’on a besoin d’ingérer par alimentation car peuvent pas être synthétisés par corps).
isoleucine
leucine
lysine
méthionine
phénylalanine
thréonine
tryptophane
valine
I Love You My Precious Treasure TaVir
les acides aminés non essentiels sont:
synthétisés par organisme donc on a pas besoin de les ingérer dans notre alimentation
exam: quels sont les 3 rôles des acides aminés
- synthèse des protéines
- rôle énergétique: BCP MOINS IMPORTANT que les glucides/lipides
- précurseur de molécules contenant de l’azote
Comment l’azote est incroporé dans d’autres types de molécules?
par les acides aminés
ex: heme, hormones thyroïdienne, catécholamines, neurotransmetteurs
Les protéines de notre corps sont synthétisées à partir de combien d’a.a
à partir de 20 a.a élémentaires
Exam: de quoi dépend la structure d’une protéine
de sa séquence en acide aminé
Niveau de structure des protéines:
primaire: séquence en acide aminé
secondaire: domaines qui se répartissent spontannément (feuillet alpha et beta)
tetritaire: conformation tridimentionnelle globale d’une protéine
quaternaire: intercation entre plusieurs polypeptides (dimères, trimères, etc) pour faire une enzyme
Exam: Quelles sont les 3 sources d’acides aminés de l’organisme:
- par synthèse: slmt pour les acides aminés non-essentiels, fait à partir d’acides organiques et azote
- alimentation: les protéines ingérées sont digérées en** a.a essentiels **
- catabolisme des protéines de l’orgaisme (turnover de protéines)
exa,m: Comme pour les lipides et les glucides, il y a une entreposage corporel pour les acides aminés. V ou F
Faux: le reservoir corporel d’a.a n’est pas entreposé. Tout ce qui n’est pas utilisé rapidement par la synthède des protéines va être dégradé et éliminés par:
- désamination/transamination (enlève azote)
- décarboxylation
explique cycle d’anabolisme et catabolisme des protéines:
Anabolisme de 400g/j d’a.a en protéines
catabolisme de 400g/j de protéine en a.a.
Donc rien de se conserve! Tout ce qui est ingéré est dégradé
provenance des protéines digérées alimentaires:
environ 100g/jour
- protéine végétales (protéines incomplètes)
- protéine animales (protéines complètes) possède tous les aa essentiels
Provenance d’autres protéines digérées?
environ 30-5-g/jours
- protéine enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- protéines provenant des cellules muqueuses mortes
Provenance d’autres protéines digérées?
environ 30-5-g/jours
- protéine enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- protéines provenant des cellules muqueuses mortes
Ou et comment débute la digestion des protéines
débute dans l’Estomac
par
1. acide gastrique: sécrétée par les cells pariétales
2. pepsine: sécrétée sous forme inactive (pepsinogène) par les cellules principales de l’estomac
Décris pepsine
- sécrétée sous formeinactive: pepsinogène
- en milieu acide (pH < 5) le pepsinogène est clivé et produit la pepsine active
- pepsine peut aussi cliver pepsinogène (auto-activation)
- pepsine dégrade 10-15% d’une protéine ingérée: dégrade en GROS POPLYPEPTIDE
Que se passe à la pepsine dans le duodenum
elle perd son activité car l’acidité gastrique est neutralisée par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques
Quelles molécules s’occuppent de la digestion dans le duodenum:
des protéases sécrétées par le pancréas
- trypsine
- chymotrypsine
- elastase
- carboxypeptidase
la CECT du pancréas
Comment l’auto-digestion, au niveau du duodenum est stoppé?
les protéases pancréatiques (la CECT) comportent un fragment d’acide aminé qui va bloquer leur siite active: sont sécrétées sous forme inactive. Le fragment doit être clivé pour que l’activité des protéases débute.
comme la pepsine aussi
quelle est la forme active de toutes les protéases pancréatiques inactives suivantes:
- Trypsinogène
- chymotrypsinogène
- proélastase
- procarboxipeptidase
- Trypsinogène: trypsine
- chymotrypsinogène: chyotrypsine
- proélastase: élastase
- procarboxipeptidase: carbopeptidase
exam: Explique le concept qui implique l’entérokinéase:
- entérokinase est sécrétée par la muqueuse intestinale.
- elle clive la trypsinogène pour l’activer forme active: trypsine.
- la trypsine initie la cascade d’activation de tous les autres enzymes pancréatiques dans le duodenum
il arrive quoi au fragment de protéines qui entre dans intestin
digéré par plusieurs protéases
dans l’intestin, qui clive les fragments de protéine en PETITS peptides?
- trypsine
- chymotrypsine
Après que la trypsine et la chymotrysine ont clivé les frag. de protéines en petits peptides, qui va cliver les petits peptides?
carboxypeptidase
élastine fait quoi
clive les fibres d’élastine
Par qui est complétée la digestion des protéines:
par l’Action des enzymes de la muqueuse intestinale:
- dipeptidase
- aminopeptidase
- carboxypeptidase
au final les protéines sont dégradées en quoi?
tripeptides, dipeptides et acides aminés libres
Comment les protéines sont absorbées?
les acides aminées, les dipeptides et tripeptides passent les membranes en utilisant des transporteurs actifs
- transporteur couplé au transfert de sodium
Il arrive quoi au dipeptides et tripeptides une fois absrobées?
sont dégradés en acides aminés libres dans les cellules épithéliales avant d’entrer dans la circulation sanguine
“ce qu’on observe dans le sang c juste des a.a libres”
Est-ce que les protéines entières sont absorbées ?
non, sauf dans de rares cas.
sont capté par endocytose puis relachés dans la circulation par exocytose
2 choses à retenir sur azote:
- on peut rien faire avec ça:chimiquement inerte et inutilisable par vivants
- les microorganismes sont importants pour capter azote(N2) et le transformer en ammoniac (toxique). : captent azote dans air ambiant et l’amène dans organisme.
Dans le cycle de l’azote:
l’azote devient l’ammonium et nitrate et vice-versa
ex: les végétaux absorbent nitrate et ammonium du sol, les animaux se nourissent de végétaux, les organismes et végétaux meurent et se putréfient, sous l’action bact. leur composés azotés transformés encore en ammonium
Dans le cycle de l’azote, l’azote peut devenir 2 choses;
ammoniac (NH3): absorber par végétaux
Nitrite (NO2-) -> Nitrate (NO3-): absorber par MO du sol
Je suis la porte d’entrée de l’azote dans les protéines animales et végétales:
acides aminés
Qui constitut le réservoir principal de l’azote chez l’humain
les protéines
Notion de balance azotée:
balance entre l’ingestion et la perte corporelle en azote
correspond à la diffénce entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)
V ou f: environ 80% de l’azote est sous forme d’urée
vrai
Exam: formule qui calculela balance azotée
azote des protéines alimentaires (g/j) - azote uréique (g/j) - 4g/j (perte cutané) = balance azotée
on mange autant qu’on perd de protéines. V ou f
vrai
Dans la notion de balance azotée, quelle sont
- les 2 sources d’apports quotidiens en acides aminés (contient azote)
- les 2 cas d’utilisation quotidienne d’azote des acides aminés (contient azote)
les 2 sources d’apports quotidiens en acides aminés
- apport du catabolisme des protéines (endogène): 400g/j
- apport alimentaire (exogène): 100g/j
les 2 cas d’utilisation quotidienne d’azote des acides aminés
- sythèse des protéines: 400g/j
- excrétion quotidienne sous forme d’urée: 100g/j
Dans quel cas on observe:
- une balance azotée positive
- une balance azotée négative
une balance azotée positive: ingestion>excrétion
- grossesse
- croissance
une balance azotée négative: ingestion< excrétion
- apport inssuffisance: malnutrition, anorexie
- pertes excessives (traumas, brulures)
- combinaison des deux
synthèse des acides aminés:
= catabolisme des protéines (protéines dégradés en acides aminés)
L’humain peut synthétisé 12 aa non essentiels.V ou F
VRAI
exam: L’azote est incorporé via 2 manières:
- amination: glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase
- transamination: transaminases (transfert d’une molécules d’azote a une autre molécule).
EXAMEN: explique la biosynthèse du glutamate et de la glutamine
savoir nom des enzymes et ce qu’ils font
à partir d’alpha-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de krebs), on ajoute successivement 2 azotes pour former glutamine:
- La glutamate deshydrogénase (enzyme) ajoute 1 azote à l’alpha-cétoglutarate qui devient du glutamate.
- la glutamine synthétase (enzyme) ajoute un 2ieme azote au glutamate pour devenir glutamine.
ajouter photo
Le glutamate est formé par;
la transamination de l’alpha-cétoglutarate par l’ezyme amino-transférase
l’amino transférase est
une enzyme transaminase qui fait de la transamination: échange d’azote entre un acide aminé est un acide alpha cétonique
Quelles sont les 3 enzymes qui forment des aa à partir d’aa essentiels:
- phénylanine hydroxylase
- cystathionine-beta-synthetase
- cystathionine-Y-lyase
EXAMEN: quels sont les 2 enzymes qui font de l’amination
- glutamate deshydrogénase
- glutamine synthétase
EXAMEN: quelles sont les 2 enzymes responsable de la transamination et elles font quoi?
ALT (alanine transaminase)
- pyruvate en alanine
AST (asparate transaminase)
- oxaloacétate en aspartate
EXAMEN!!
enzyme ALT (alanine transaminase)
le glutamate donne son azote au pyruvate et donc le pyruvate devient de l’alanine
alanine donne son azote à alpha-cetoglutarate, quand alanine perd son azote elle devient du pyruvate
EXAMEN!!!
AST (asparate transaminase)
glutamate donne son azote à l’oxalocétate, l’oxalocétate devient asparate
asparte donne son azote à l’alpha-cétoglutarate, l’alpha-cétoglutarate devient du glutamate
a.a sont des précurseurs de quels molécules importantes:
- neurotransmetteurs (gaba, dopmaine, cathécolamines, sérotonine)
- hormones thyroidiennes
- heme
- histidine
Est-ce que le glutamate peut devenir un neurotransmetteur?
oui, le glutamate peut être transformé en neurostransmetteur GABA par l’enzyme glutamate decarboxylase
la synthèse des hormones thyroidiennes se fait par:
la tyrosines dans la thyroglobuline
***thyroglobuline = prot. spécifique à la thyroide
certaines tyrosines de la tyroglobulines peuvent être iodés
- ajout d’un ou deux iodes sur la chaine latérale
- formation de monoiodotyrosine ou diiosotyrosine
que fait l’enzyme thyroperoxydase:
fait réagir ensemble les iodotyrosines formés pour former la T3 et T4
la synthèse de l’heme se fait à partir de:
la glycine (aa)
la synthèse de l’histamine se fait à partir de :
l’histidine (aa)
Dégradation des acides aminés :
catabolisme
EXAM!!: Les aa inutilisés de sont pas entreposé dans organisme.
3 types de réactions interviennent dans le catabolisme des aa:
- transamination (facon d’enlever azote d’un aa et de le transférer à un autre): se fait par transaminase
- désamination (oxydative ou no-oxydative) qui consiste à enlever un azote et produit ammonium (NH4) toxique.
- dégradation du squelette carboné, une fois facon 1 et 2 sont fait.
Dans quelles situations sont les aa catabolisés:
- dégradation des protéines
- lorsque l’apport en aa éxcède les besoins
- au cours du jeûne
au niveau hépatique, le catabolisme des aa génère différentes molécules:
- urée
- intermédiaire énergétiques (acide alpha-cétonique)
transamination:
échange d’amine entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique (catalysée par transaminases)
la transamination est la _______ étape du ________ de la plupart des acides aminés en excès.
la transamination est la PREMIÈRE étape du CATABOLISME de la plupart des acides aminés en excès.
le glutamate, après avoir subi transaminaton peu faire 2 choses:
- être désaminé: libération ammonium (NH4+)
- être converti en glutamine (glutamine synthétase)
** la glutamine joue une rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie.**
désamination:
libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé
peut être oxydative ou non-oxydative
Que produit la desamination oxydative
- acide alpha cétonique:
NADH + H+ - NH4+ (ammonium)
quelles sont les deux enzymes impliquées dans la désamination oxydative:
- oxydase des acides aminés
- glutamate deshydrogénase
exam: Quel enzyme catalyse la désamination du glutamate:
la glutamate désyhdrogénase
elle va catalyser glutamate (enlever 1 goup. amine) et va donner: NADH + NH4+ (ammonium) = alpha cétoglutarate (source en énergie)
Le glutamate est TRÈS abondant. Sa désamination oxydative permet quoi?
éliminer l’azote (N2) des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou d’urée dans le foie
Exam: l’activité de la glutamate déshydrogénase hépatique dépend de quoi?
du niveau d’énergie de la cellules:
ATP élevé: alpha-cétoglutarate est converti en glutamate et est envoyé aux reins ou au foie pour être éliminé
ATP faible:glutamate est converti en alpha-cétoglutarate pour faire néoglucogénèse
V ou f: la désamination non-oxydative produit du NADH + H+.
FAUX, c’est juste pour la désamination oxydative
quelles sont les deux acides aminés qui prosuident de l’ammonium toxique lors de leur désamination non-oxydative
l’asparagine et la glutamine
examen: explique la désamination nonoxydative de la glutamine;
l’enzyme glutaminase transforme la glutamine en glutamate + NH4+
exam: l’amination et la désamination du glutamate se fait par 2 enzymes différentes. Lesquelles:
désamination se fait par la glutaminase
amination se fait par la glutamine synthétase
exam: 1ere étape du catabolisme de la glutamine;
la désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase pour regénérer glutamate.
Exam: la désamination des acides aminés mène à la formation de NH4+ et d’acides alpha-cétoniques, qui peuvent par la suite faire 4 choses:
- être ré-aminés pour former des acides aminés
- être oxydés dans le cycle de krebs pour produire énergie
- être transformé en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
- être décarboxylés/dégradés
Les acides aminéspeuvent être classés en 3 catégories:
- glucogéniques (à partir d’oxaloacétate): la majorité
- cétogénique (à partir d’acétyl-CoA
- glycogéniques/cétogéniques
Exam: la plupart des acides aminés sont :
glucogéniques
ex: alanine qui est le + importante peut être convertie en pyruvate
Qu’est-ce que des aa glucogéniques:
ceux transformés directement en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de krebs
Exam: décris le cycle alanine glucose:
- la glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
- les muscles dégradent les protéines
- donc dans le muscles, le pyruvate est transformé en alanine par la transamination (ALT) dans les muscles
- l’alanine se dirige vers le foie
- permet de regénérer du glucose par néoglucogénèse au foie
**en résumé: glucose devient pyruvate qui devient alanine par transamination qui permet de produire plus de glucose (regénérer) par néoglucogénèse dans le foie. **
add photo
EXAM: Le NH4+ (ammonium) est _______. L’urée est vraiment ______ que l’ammonium. Donc, le corps prends ammonium et en fait de l’urée.
Le NH4+ (ammonium) est TOXIQUE. L’urée est vraiment MOINS TOXIQUE que l’ammonium. Donc, le corps prends ammonium et en fait de l’urée.
v OU f; les niveaux de NH4+ circulant dans le corps chez les individus sains sont élevés.
faux: les niveaux de NH4+ circulant dans le corps chez les individus sains sont PEU ÉLEVÉS
La désamination des aa produit NH4+ (très toxique) qui sera converti en:
urée
Exam: la glutamine a un rôle de transporteur pourquoi?
la glutamine joue le rôle majeur de transporteur du NH4+ (ammomium) vers le foie.
Au niveau dy cycle de la glutamineon observe quoi dans les tissus périphériques du corps (cerveau, muscles).
la glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine ce qui permet:
- transport du NH4+ sous une forme no toxique vers le foies (principalement) ou les reins.
On observe quoi au niveau du foie dans le cycle de la glutamine
dans le foie, la gluatminase dégrade la glutamine en glutamate ce qui libère de l’ammonium (NH4+)
Le produit de dégradation de la glutamine en glutamate par enzyme glutaminase, soit l’ammonium (NH4+) sert à quoi dans foie:
synthèse de l’urée
urée représente 80% de l’azote urinaire
La glutamine peut être transformé dans le foie, mais dans quel autre organe et en quoi?
la glutamie peut être transformée en glutamate par l’action de la glutaminase dans les reins
cela va libérer de l’ammonium (NH4+) qui sera directement éliminé dans l’urine
** représente 20% de l’azote urinaire
V ou F: NH4+ peut venir de la flore intestinale.
Vrai: l’actibité bactérienne dans intestin peut accroitre l’exposition humaine au NH4+ (ammonium)
Quel est le rôle du cycle de l’urée et c’est quel type de voie
rôle: convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée (dans le foie) pour excrétion urinaire
voie métabolique exclusive au foie
L’urée est une molécules qui possède:
2 amines (NH4+)
et
1 CO2
L’urée est composé de
- 2 amines (NH4+)
- 1 CO2
Dans le cycles de l’urée indique la provenance des 2 azotes (NH4+) et du CO2:
- NH4 qui vient du tissu periphérique: transporté par la glutamine et l’alanine
- NH4 qui vient de l’aspartate formé par le foie (par la transamination de l’oxaloacétate par AST)
- CO2 qui vient du cycle de krebs
Décris en surfaces, les réactions impliquées dans cycle de l’urée:
- 2 réactions: dans mitochondrie
- 3 réactions: dans cytosole
- pour faire l’urée, le cycle coute de l’énergie et donc** nécéssite 4 ATP**
Où se fait l’utilisation des 2 premiers ATPs dans le cycle de l’urée?
- 2 ATPs sont utilisés dans la** première réaction **du cycle qui a lieu dans la mitochondrie
Réaction implique
- **(CO2 + NH4+ + 2 ATP) = Carbamyl phosphate **
- CO2: vient du cycle de krebs
- NH4+: vient de l’ammonium qui vient de la glutamine dégradée par la glutamase
Produit:
- Carbamyl phosphate
Où se fait l’utilisation des 2 derniers ATPs dans la cycle de l’urée?
-Dans la 3ieme réaction qui a lieu dans le cytosol
Réaction implique:
- un 2ieme azote (NH4+) qui vient de l’aspartate)
- 2 ATPs consommés
Produit:
- Arginino succinate synthétase
Important: Dans le cycle de l’urée, décris le concept général à retenir (sachant que les nom d’enzyme ne sont pas à retenir):
- on part avec du Carbamyl phosphate
- ensuite, on rentre dans le cycle avec de l’ornithine
- multiple réaction vont **produire de l’urée **
- En produisant de l’urée on **regénère de l’ornithine pour faire un autre tour de cycle. **
Exam: Que produit la désamination des acides aminés produit quoi?
du NH4+ qui est très toxique
exam: Pour transporter le NH4+ toxique dans la circulation, le corps va produire quoi?
- de la glutamine et de l’alanine qui sont libérés par de nombreux tissus
- 80% vont servire de **transporteur de NH4+ toxique dans la circulation sanguine pour l’ammener au **foie.
- 20% de la glutamine va servire de transporteur de NH4+ toxique dans la circulation sanguine pour l’**ammener au **reins où le NH4+ sera éliminé directement dans l’urine.
exam: Quelles sont les 2 sources de NH4+ transporté vers le foie et provenent de la circulation sanguine:
- les NH4+ qui proviennent des tissus (80%) et arrivent via les transporteurs: (alanine et glutamine), par la circulation sanguine.
- les NH4+ qui sont d’origine intestinale, provenant de la flore bactérienne, sont absorbés dans le sang via la veine porte et amené au foie.
exam: Que se passe-t’il au niveau du foie avec les ions NH4+ qui viennent de 2 sources (tissus et flore intestinale)?
ils sont utilisés avec du CO2 pour la synthèse du carbamyl phosphate, qui fournit le premier azote pour la biosythèse de l’urée (cycle de l’urée)
exam: Le deuxième azote pour la synthèse de l’urée (dans le cycle de l’urée) est fourni par qui?
l’aspartate
exam: D’où provient l’aspartate qui intervient dans le cycle de l’urée:
provient de la transamination de l’oxaloacétate
oxaloacétate: qui peut lui même être généré à partir du fumarate provenant du cycle de l’urée
exam: Qu’est-ce que la malnutrition proteino-énergetique (PEM)?
un déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou protéines
- se présente en clinique sous forme de 2 syndromes différents: 1) Kwashiorkor 2) Marasme
- touche principalement pays en voie de développement (5 millions d’enfants meurent à chaque année)
Est-ce qu’on observe PEM dans pays industrialisés?
oui, dans population à risque:
- sans-abris
- personnes dépendantes et mal traitées
- anorexie/boulimie
Exam: qu’est-ce que le syndrome PEM de Kwashiorkor
- apport calorique suffisant
- apport protéique INADÉQUAT
- poids de la personne est plus faible par rapport au poids prédit pour la grandeur. poids = 60-80% du poids prédit
- absence de marasame
- présece d’oedome causé par hypo-albuminémie: peu causer une perte musculaire et la masquer
Exam: qu’est-ce que le syndrome PEM de Marasme:
- apport calorique INSUFFISANT
- apport protéique INSUFFISANT
- marasme si personne a un poids de 60% ou moins du poids prédit pour sa grandeur + PAS oedome
- présence de kwashiorkor-marasme dans un cas:
1) la personne a un poids de **60% ou moins **du poids prédit pour sa grandeur
2) présence d’oedeme
3)
Exam: le pt a les symptomes suivants:
- oedème
- déficit calorique
- déficit protéique
- son poids est 60% ou moins du poids dont il devrait avoir
Le pt est atteint de quel syndrome:
marasme-kwashiorkor
Exam: le pt a les symptomes suivants:
- oedème
- déficit calorique
- déficit protéique
- poid du pt est 60% du poids dont il devrait avoir
Le pt est atteint du syndrome de Kwashiorkor.
V ou F?
Faux!
**Dans kwashiorkor, le patient a un déficit protéique, mais PAS calorique (SUFFISANT). **
Par contre les symptomes suivants sont corrects: oedème, deficit protéique, poids entre 60-80% de la normal!
