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MMD1043 - Examen 1 > Métabolisme acides aminés et protéines (3h) > Flashcards

Métabolisme acides aminés et protéines (3h) Flashcards

1
Q

De quoi sont composées les protéines:

A
  • 1 carbone central
  • 1 groupement carboxyle (COOH) - C terminal
  • 1 groupement aminé (NH2) - N terminal
  • 1 chaine latérale variable (R)

photo

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2
Q

qu’est-ce qui distingue les acides aminés entre eux?

A

la chaine latérale variable (R)

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3
Q

Exam: d’où provient l’ammonium (NH4+)

A

de la désamination du groupement amine (NH2) “N terminal de l’acide aminé”. L’ammonium est extrêmement TOXIQUE pour l’organisme.

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4
Q

AA:
- utilisation
- stockage
- son constituant chimique caractéristique

A
  • utilisation énergétique secondaire
  • peut être mis en réserve dans organisme
  • azote = constituant chimique caractéristique des acides aminés et des protéines
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5
Q

peptide et protéines

A

polymère d’aa reliés entre eux par des liaisons peptidiques (CO-NH): lien covalent/fort

liaison entre un groupement carboxyle et un groupement aminé de 2 dif

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6
Q

Quel effet a le ph sur les aa

A

les groupement carboxyle (NOOH) et aminé (NH2) peuvent s’ioniser, en fx du pH.

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7
Q

Exam: qu’est-ce que des “zwitterions”

A

les molécules avec des charges + et - simultanées.

Ex important: les a.a portent simultanément une charge positive et négative au pH physiologique (7.4).

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8
Q

les COOH et NH2 à pH neutre sont:

A
  1. ionisé
  2. neutre (les deux portent une charge, à cause qu’ils sont ionisés, qui va égaliser l’autre)
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9
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des a.a?

A
  1. des groupement COOH et NH2
  2. de la présence ou non d’une fc acidique ou basique sur la chaine latérale (r)
  3. de l’environnement local (si liés en peptides ou protéines)
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10
Q

Exam: définis pK

A

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée
- COOH <–>COO-
- NH2 <–> NH3+

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11
Q

Il existe plusieurs pK. Explique:

A

les a.a ont plusieurs pK(s) selon leur différents groupements:
- 1 pour le COOH
- 1 pour le NH2
- 1 pour une chaine latérale (R) mais parfois slmt: slmt dans le cas ou la chaîne latérale est IONISABLE

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12
Q

Exam: qu’est-ce que le point isoélectrique (PI)?

A

le pH auquel la charge nette de l’a.a est zéro

(en d’autre terme, pH auquel les 2 groupements - caroxyle et aminé- sont ionisés (1 porte une a=charge + et l’autre une charge - ce qui rend neutre).

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13
Q

exam: Les acides aminés ont combien de point isoélectrique (PI)?

A

1 seul !

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14
Q

Sur une courbe de filtration, il y a ________ pk s’il y a une chaine ionisable sur la chaine latérale (R).

Sur une courbe de filtration, il y a ________ pk s’il y a PAS de chaine ionisable sur la chaine latérale (R).

A

Sur une courbe de filtration, il y a 3 pk s’il y a une chaine ionisable sur la chaine latérale (R).

Sur une courbe de filtration, il y a 2 pk s’il y a PAS de chaine ionisable sur la chaine latérale (R).

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15
Q

le pH de l’environnement est _____ que le premier pk.

le pH de l’environnement est _____ que le deuxième pk.

A

le pH de l’environnement est PLUS PETIT que le premier pk.

le pH de l’environnement est PLUS GRAND que le deuxième pk.

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16
Q

Exam: quelle molécule joue le rôle de transporteur d’ammonium

A

glutamine
va circuler dans l’organisme car ammonium (NH4) est toxique pour le corps

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17
Q

le glutamate a une chaine ionisable. V ou F:

A

Vrai! il va conférer un 3ieme pK a son a.a

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18
Q

Glutamine:

A

Glutamate + 1 AZOTE
C’est une fx ionisable mais basique

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19
Q

On a 3 pK dans quel seul cas:

A

Dans le cas que l’a.a a une chaine ionisable.

Si elle a pas de chaine ionisable, elle a slmt 2 pK.

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20
Q

Exam: Quels sont les acides aminées essentiels ?

(ceux qu’on a besoin d’ingérer par alimentation car peuvent pas être synthétisés par corps).

A

isoleucine
leucine
lysine
méthionine
phénylalanine
thréonine
tryptophane
valine

I Love You My Precious Treasure TaVir

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21
Q

les acides aminés non essentiels sont:

A

synthétisés par organisme donc on a pas besoin de les ingérer dans notre alimentation

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22
Q

exam: quels sont les 3 rôles des acides aminés

A
  1. synthèse des protéines
  2. rôle énergétique: BCP MOINS IMPORTANT que les glucides/lipides
  3. précurseur de molécules contenant de l’azote
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23
Q

Comment l’azote est incroporé dans d’autres types de molécules?

A

par les acides aminés

ex: heme, hormones thyroïdienne, catécholamines, neurotransmetteurs

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24
Q

Les protéines de notre corps sont synthétisées à partir de combien d’a.a

A

à partir de 20 a.a élémentaires

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25
Q

Exam: de quoi dépend la structure d’une protéine

A

de sa séquence en acide aminé

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26
Q

Niveau de structure des protéines:

A

primaire: séquence en acide aminé

secondaire: domaines qui se répartissent spontannément (feuillet alpha et beta)

tetritaire: conformation tridimentionnelle globale d’une protéine

quaternaire: intercation entre plusieurs polypeptides (dimères, trimères, etc) pour faire une enzyme

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27
Q

Exam: Quelles sont les 3 sources d’acides aminés de l’organisme:

A
  1. par synthèse: slmt pour les acides aminés non-essentiels, fait à partir d’acides organiques et azote
  2. alimentation: les protéines ingérées sont digérées en** a.a essentiels **
  3. catabolisme des protéines de l’orgaisme (turnover de protéines)
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28
Q

exa,m: Comme pour les lipides et les glucides, il y a une entreposage corporel pour les acides aminés. V ou F

A

Faux: le reservoir corporel d’a.a n’est pas entreposé. Tout ce qui n’est pas utilisé rapidement par la synthède des protéines va être dégradé et éliminés par:
- désamination/transamination (enlève azote)
- décarboxylation

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29
Q

explique cycle d’anabolisme et catabolisme des protéines:

A

Anabolisme de 400g/j d’a.a en protéines
catabolisme de 400g/j de protéine en a.a.

Donc rien de se conserve! Tout ce qui est ingéré est dégradé

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30
Q

provenance des protéines digérées alimentaires:

A

environ 100g/jour
- protéine végétales (protéines incomplètes)
- protéine animales (protéines complètes) possède tous les aa essentiels

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31
Q

Provenance d’autres protéines digérées?

A

environ 30-5-g/jours

  • protéine enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
  • protéines provenant des cellules muqueuses mortes
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32
Q

Provenance d’autres protéines digérées?

A

environ 30-5-g/jours

  • protéine enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
  • protéines provenant des cellules muqueuses mortes
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33
Q

Ou et comment débute la digestion des protéines

A

débute dans l’Estomac

par
1. acide gastrique: sécrétée par les cells pariétales
2. pepsine: sécrétée sous forme inactive (pepsinogène) par les cellules principales de l’estomac

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34
Q

Décris pepsine

A
  • sécrétée sous formeinactive: pepsinogène
  • en milieu acide (pH < 5) le pepsinogène est clivé et produit la pepsine active
  • pepsine peut aussi cliver pepsinogène (auto-activation)
  • pepsine dégrade 10-15% d’une protéine ingérée: dégrade en GROS POPLYPEPTIDE
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35
Q

Que se passe à la pepsine dans le duodenum

A

elle perd son activité car l’acidité gastrique est neutralisée par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques

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36
Q

Quelles molécules s’occuppent de la digestion dans le duodenum:

A

des protéases sécrétées par le pancréas
- trypsine
- chymotrypsine
- elastase
- carboxypeptidase

la CECT du pancréas

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37
Q

Comment l’auto-digestion, au niveau du duodenum est stoppé?

A

les protéases pancréatiques (la CECT) comportent un fragment d’acide aminé qui va bloquer leur siite active: sont sécrétées sous forme inactive. Le fragment doit être clivé pour que l’activité des protéases débute.

comme la pepsine aussi

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38
Q

quelle est la forme active de toutes les protéases pancréatiques inactives suivantes:
- Trypsinogène
- chymotrypsinogène
- proélastase
- procarboxipeptidase

A
  • Trypsinogène: trypsine
  • chymotrypsinogène: chyotrypsine
  • proélastase: élastase
  • procarboxipeptidase: carbopeptidase
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39
Q

exam: Explique le concept qui implique l’entérokinéase:

A
  • entérokinase est sécrétée par la muqueuse intestinale.
  • elle clive la trypsinogène pour l’activer forme active: trypsine.
  • la trypsine initie la cascade d’activation de tous les autres enzymes pancréatiques dans le duodenum
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40
Q

il arrive quoi au fragment de protéines qui entre dans intestin

A

digéré par plusieurs protéases

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41
Q

dans l’intestin, qui clive les fragments de protéine en PETITS peptides?

A
  • trypsine
  • chymotrypsine
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42
Q

Après que la trypsine et la chymotrysine ont clivé les frag. de protéines en petits peptides, qui va cliver les petits peptides?

A

carboxypeptidase

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43
Q

élastine fait quoi

A

clive les fibres d’élastine

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44
Q

Par qui est complétée la digestion des protéines:

A

par l’Action des enzymes de la muqueuse intestinale:
- dipeptidase
- aminopeptidase
- carboxypeptidase

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45
Q

au final les protéines sont dégradées en quoi?

A

tripeptides, dipeptides et acides aminés libres

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46
Q

Comment les protéines sont absorbées?

A

les acides aminées, les dipeptides et tripeptides passent les membranes en utilisant des transporteurs actifs
- transporteur couplé au transfert de sodium

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47
Q

Il arrive quoi au dipeptides et tripeptides une fois absrobées?

A

sont dégradés en acides aminés libres dans les cellules épithéliales avant d’entrer dans la circulation sanguine

“ce qu’on observe dans le sang c juste des a.a libres”

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48
Q

Est-ce que les protéines entières sont absorbées ?

A

non, sauf dans de rares cas.

sont capté par endocytose puis relachés dans la circulation par exocytose

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49
Q

2 choses à retenir sur azote:

A
  1. on peut rien faire avec ça:chimiquement inerte et inutilisable par vivants
  2. les microorganismes sont importants pour capter azote(N2) et le transformer en ammoniac (toxique). : captent azote dans air ambiant et l’amène dans organisme.
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50
Q

Dans le cycle de l’azote:

A

l’azote devient l’ammonium et nitrate et vice-versa

ex: les végétaux absorbent nitrate et ammonium du sol, les animaux se nourissent de végétaux, les organismes et végétaux meurent et se putréfient, sous l’action bact. leur composés azotés transformés encore en ammonium

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51
Q

Dans le cycle de l’azote, l’azote peut devenir 2 choses;

A

ammoniac (NH3): absorber par végétaux
Nitrite (NO2-) -> Nitrate (NO3-): absorber par MO du sol

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52
Q

Je suis la porte d’entrée de l’azote dans les protéines animales et végétales:

A

acides aminés

53
Q

Qui constitut le réservoir principal de l’azote chez l’humain

A

les protéines

54
Q

Notion de balance azotée:

A

balance entre l’ingestion et la perte corporelle en azote

correspond à la diffénce entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)

55
Q

V ou f: environ 80% de l’azote est sous forme d’urée

A

vrai

56
Q

Exam: formule qui calculela balance azotée

A

azote des protéines alimentaires (g/j) - azote uréique (g/j) - 4g/j (perte cutané) = balance azotée

57
Q

on mange autant qu’on perd de protéines. V ou f

A

vrai

58
Q

Dans la notion de balance azotée, quelle sont
- les 2 sources d’apports quotidiens en acides aminés (contient azote)
- les 2 cas d’utilisation quotidienne d’azote des acides aminés (contient azote)

A

les 2 sources d’apports quotidiens en acides aminés
- apport du catabolisme des protéines (endogène): 400g/j
- apport alimentaire (exogène): 100g/j

les 2 cas d’utilisation quotidienne d’azote des acides aminés
- sythèse des protéines: 400g/j
- excrétion quotidienne sous forme d’urée: 100g/j

59
Q

Dans quel cas on observe:
- une balance azotée positive
- une balance azotée négative

A

une balance azotée positive: ingestion>excrétion
- grossesse
- croissance
une balance azotée négative: ingestion< excrétion
- apport inssuffisance: malnutrition, anorexie
- pertes excessives (traumas, brulures)
- combinaison des deux

60
Q

synthèse des acides aminés:

A

= catabolisme des protéines (protéines dégradés en acides aminés)

61
Q

L’humain peut synthétisé 12 aa non essentiels.V ou F

A

VRAI

62
Q

exam: L’azote est incorporé via 2 manières:

A
  1. amination: glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase
  2. transamination: transaminases (transfert d’une molécules d’azote a une autre molécule).
63
Q

EXAMEN: explique la biosynthèse du glutamate et de la glutamine

savoir nom des enzymes et ce qu’ils font

A

à partir d’alpha-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de krebs), on ajoute successivement 2 azotes pour former glutamine:

  1. La glutamate deshydrogénase (enzyme) ajoute 1 azote à l’alpha-cétoglutarate qui devient du glutamate.
  2. la glutamine synthétase (enzyme) ajoute un 2ieme azote au glutamate pour devenir glutamine.

ajouter photo

64
Q

Le glutamate est formé par;

A

la transamination de l’alpha-cétoglutarate par l’ezyme amino-transférase

65
Q

l’amino transférase est

A

une enzyme transaminase qui fait de la transamination: échange d’azote entre un acide aminé est un acide alpha cétonique

66
Q

Quelles sont les 3 enzymes qui forment des aa à partir d’aa essentiels:

A
  1. phénylanine hydroxylase
  2. cystathionine-beta-synthetase
  3. cystathionine-Y-lyase
67
Q

EXAMEN: quels sont les 2 enzymes qui font de l’amination

A
  1. glutamate deshydrogénase
  2. glutamine synthétase
68
Q

EXAMEN: quelles sont les 2 enzymes responsable de la transamination et elles font quoi?

A

ALT (alanine transaminase)
- pyruvate en alanine
AST (asparate transaminase)
- oxaloacétate en aspartate

69
Q

EXAMEN!!
enzyme ALT (alanine transaminase)

A

le glutamate donne son azote au pyruvate et donc le pyruvate devient de l’alanine

alanine donne son azote à alpha-cetoglutarate, quand alanine perd son azote elle devient du pyruvate

70
Q

EXAMEN!!!
AST (asparate transaminase)

A

glutamate donne son azote à l’oxalocétate, l’oxalocétate devient asparate

asparte donne son azote à l’alpha-cétoglutarate, l’alpha-cétoglutarate devient du glutamate

71
Q

a.a sont des précurseurs de quels molécules importantes:

A
  • neurotransmetteurs (gaba, dopmaine, cathécolamines, sérotonine)
  • hormones thyroidiennes
  • heme
  • histidine
72
Q

Est-ce que le glutamate peut devenir un neurotransmetteur?

A

oui, le glutamate peut être transformé en neurostransmetteur GABA par l’enzyme glutamate decarboxylase

73
Q

la synthèse des hormones thyroidiennes se fait par:

A

la tyrosines dans la thyroglobuline

***thyroglobuline = prot. spécifique à la thyroide

74
Q

certaines tyrosines de la tyroglobulines peuvent être iodés

A
  • ajout d’un ou deux iodes sur la chaine latérale
  • formation de monoiodotyrosine ou diiosotyrosine
75
Q

que fait l’enzyme thyroperoxydase:

A

fait réagir ensemble les iodotyrosines formés pour former la T3 et T4

76
Q

la synthèse de l’heme se fait à partir de:

A

la glycine (aa)

77
Q

la synthèse de l’histamine se fait à partir de :

A

l’histidine (aa)

78
Q

Dégradation des acides aminés :

A

catabolisme

79
Q

EXAM!!: Les aa inutilisés de sont pas entreposé dans organisme.
3 types de réactions interviennent dans le catabolisme des aa:

A
  1. transamination (facon d’enlever azote d’un aa et de le transférer à un autre): se fait par transaminase
  2. désamination (oxydative ou no-oxydative) qui consiste à enlever un azote et produit ammonium (NH4) toxique.
  3. dégradation du squelette carboné, une fois facon 1 et 2 sont fait.
80
Q

Dans quelles situations sont les aa catabolisés:

A
  1. dégradation des protéines
  2. lorsque l’apport en aa éxcède les besoins
  3. au cours du jeûne
81
Q

au niveau hépatique, le catabolisme des aa génère différentes molécules:

A
  • urée
  • intermédiaire énergétiques (acide alpha-cétonique)
82
Q

transamination:

A

échange d’amine entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique (catalysée par transaminases)

83
Q

la transamination est la _______ étape du ________ de la plupart des acides aminés en excès.

A

la transamination est la PREMIÈRE étape du CATABOLISME de la plupart des acides aminés en excès.

84
Q

le glutamate, après avoir subi transaminaton peu faire 2 choses:

A
  1. être désaminé: libération ammonium (NH4+)
  2. être converti en glutamine (glutamine synthétase)

** la glutamine joue une rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie.**

85
Q

désamination:

A

libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé

peut être oxydative ou non-oxydative

86
Q

Que produit la desamination oxydative

A
  1. acide alpha cétonique:
    NADH + H+
  2. NH4+ (ammonium)
87
Q

quelles sont les deux enzymes impliquées dans la désamination oxydative:

A
  1. oxydase des acides aminés
  2. glutamate deshydrogénase
88
Q

exam: Quel enzyme catalyse la désamination du glutamate:

A

la glutamate désyhdrogénase

elle va catalyser glutamate (enlever 1 goup. amine) et va donner: NADH + NH4+ (ammonium) = alpha cétoglutarate (source en énergie)

89
Q

Le glutamate est TRÈS abondant. Sa désamination oxydative permet quoi?

A

éliminer l’azote (N2) des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou d’urée dans le foie

90
Q

Exam: l’activité de la glutamate déshydrogénase hépatique dépend de quoi?

A

du niveau d’énergie de la cellules:

ATP élevé: alpha-cétoglutarate est converti en glutamate et est envoyé aux reins ou au foie pour être éliminé
ATP faible:glutamate est converti en alpha-cétoglutarate pour faire néoglucogénèse

91
Q

V ou f: la désamination non-oxydative produit du NADH + H+.

A

FAUX, c’est juste pour la désamination oxydative

92
Q

quelles sont les deux acides aminés qui prosuident de l’ammonium toxique lors de leur désamination non-oxydative

A

l’asparagine et la glutamine

93
Q

examen: explique la désamination nonoxydative de la glutamine;

A

l’enzyme glutaminase transforme la glutamine en glutamate + NH4+

94
Q

exam: l’amination et la désamination du glutamate se fait par 2 enzymes différentes. Lesquelles:

A

désamination se fait par la glutaminase
amination se fait par la glutamine synthétase

95
Q

exam: 1ere étape du catabolisme de la glutamine;

A

la désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase pour regénérer glutamate.

96
Q

Exam: la désamination des acides aminés mène à la formation de NH4+ et d’acides alpha-cétoniques, qui peuvent par la suite faire 4 choses:

A
  1. être ré-aminés pour former des acides aminés
  2. être oxydés dans le cycle de krebs pour produire énergie
  3. être transformé en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
  4. être décarboxylés/dégradés
97
Q

Les acides aminéspeuvent être classés en 3 catégories:

A
  1. glucogéniques (à partir d’oxaloacétate): la majorité
  2. cétogénique (à partir d’acétyl-CoA
  3. glycogéniques/cétogéniques
98
Q

Exam: la plupart des acides aminés sont :

A

glucogéniques

ex: alanine qui est le + importante peut être convertie en pyruvate

99
Q

Qu’est-ce que des aa glucogéniques:

A

ceux transformés directement en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de krebs

100
Q

Exam: décris le cycle alanine glucose:

A
  1. la glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
  2. les muscles dégradent les protéines
  3. donc dans le muscles, le pyruvate est transformé en alanine par la transamination (ALT) dans les muscles
  4. l’alanine se dirige vers le foie
  5. permet de regénérer du glucose par néoglucogénèse au foie

**en résumé: glucose devient pyruvate qui devient alanine par transamination qui permet de produire plus de glucose (regénérer) par néoglucogénèse dans le foie. **

add photo

101
Q

EXAM: Le NH4+ (ammonium) est _______. L’urée est vraiment ______ que l’ammonium. Donc, le corps prends ammonium et en fait de l’urée.

A

Le NH4+ (ammonium) est TOXIQUE. L’urée est vraiment MOINS TOXIQUE que l’ammonium. Donc, le corps prends ammonium et en fait de l’urée.

102
Q

v OU f; les niveaux de NH4+ circulant dans le corps chez les individus sains sont élevés.

A

faux: les niveaux de NH4+ circulant dans le corps chez les individus sains sont PEU ÉLEVÉS

103
Q

La désamination des aa produit NH4+ (très toxique) qui sera converti en:

A

urée

104
Q

Exam: la glutamine a un rôle de transporteur pourquoi?

A

la glutamine joue le rôle majeur de transporteur du NH4+ (ammomium) vers le foie.

105
Q

Au niveau dy cycle de la glutamineon observe quoi dans les tissus périphériques du corps (cerveau, muscles).

A

la glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine ce qui permet:
- transport du NH4+ sous une forme no toxique vers le foies (principalement) ou les reins.

106
Q

On observe quoi au niveau du foie dans le cycle de la glutamine

A

dans le foie, la gluatminase dégrade la glutamine en glutamate ce qui libère de l’ammonium (NH4+)

107
Q

Le produit de dégradation de la glutamine en glutamate par enzyme glutaminase, soit l’ammonium (NH4+) sert à quoi dans foie:

A

synthèse de l’urée

urée représente 80% de l’azote urinaire

108
Q

La glutamine peut être transformé dans le foie, mais dans quel autre organe et en quoi?

A

la glutamie peut être transformée en glutamate par l’action de la glutaminase dans les reins

cela va libérer de l’ammonium (NH4+) qui sera directement éliminé dans l’urine
** représente 20% de l’azote urinaire

109
Q

V ou F: NH4+ peut venir de la flore intestinale.

A

Vrai: l’actibité bactérienne dans intestin peut accroitre l’exposition humaine au NH4+ (ammonium)

110
Q

Quel est le rôle du cycle de l’urée et c’est quel type de voie

A

rôle: convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée (dans le foie) pour excrétion urinaire

voie métabolique exclusive au foie

111
Q

L’urée est une molécules qui possède:

A

2 amines (NH4+)
et
1 CO2

112
Q

L’urée est composé de
- 2 amines (NH4+)
- 1 CO2
Dans le cycles de l’urée indique la provenance des 2 azotes (NH4+) et du CO2:

A
  1. NH4 qui vient du tissu periphérique: transporté par la glutamine et l’alanine
  2. NH4 qui vient de l’aspartate formé par le foie (par la transamination de l’oxaloacétate par AST)
  3. CO2 qui vient du cycle de krebs
113
Q

Décris en surfaces, les réactions impliquées dans cycle de l’urée:

A
  • 2 réactions: dans mitochondrie
  • 3 réactions: dans cytosole
  • pour faire l’urée, le cycle coute de l’énergie et donc** nécéssite 4 ATP**
114
Q

Où se fait l’utilisation des 2 premiers ATPs dans le cycle de l’urée?

A
  • 2 ATPs sont utilisés dans la** première réaction **du cycle qui a lieu dans la mitochondrie

Réaction implique
- **(CO2 + NH4+ + 2 ATP) = Carbamyl phosphate **
- CO2: vient du cycle de krebs
- NH4+: vient de l’ammonium qui vient de la glutamine dégradée par la glutamase

Produit:
- Carbamyl phosphate

115
Q

Où se fait l’utilisation des 2 derniers ATPs dans la cycle de l’urée?

A

-Dans la 3ieme réaction qui a lieu dans le cytosol
Réaction implique:
- un 2ieme azote (NH4+) qui vient de l’aspartate)
- 2 ATPs consommés

Produit:
- Arginino succinate synthétase

116
Q

Important: Dans le cycle de l’urée, décris le concept général à retenir (sachant que les nom d’enzyme ne sont pas à retenir):

A
  • on part avec du Carbamyl phosphate
  • ensuite, on rentre dans le cycle avec de l’ornithine
  • multiple réaction vont **produire de l’urée **
  • En produisant de l’urée on **regénère de l’ornithine pour faire un autre tour de cycle. **
117
Q

Exam: Que produit la désamination des acides aminés produit quoi?

A

du NH4+ qui est très toxique

118
Q

exam: Pour transporter le NH4+ toxique dans la circulation, le corps va produire quoi?

A
  • de la glutamine et de l’alanine qui sont libérés par de nombreux tissus
  • 80% vont servire de **transporteur de NH4+ toxique dans la circulation sanguine pour l’ammener au **foie.
  • 20% de la glutamine va servire de transporteur de NH4+ toxique dans la circulation sanguine pour l’**ammener au **reins où le NH4+ sera éliminé directement dans l’urine.
119
Q

exam: Quelles sont les 2 sources de NH4+ transporté vers le foie et provenent de la circulation sanguine:

A
  1. les NH4+ qui proviennent des tissus (80%) et arrivent via les transporteurs: (alanine et glutamine), par la circulation sanguine.
  2. les NH4+ qui sont d’origine intestinale, provenant de la flore bactérienne, sont absorbés dans le sang via la veine porte et amené au foie.
120
Q

exam: Que se passe-t’il au niveau du foie avec les ions NH4+ qui viennent de 2 sources (tissus et flore intestinale)?

A

ils sont utilisés avec du CO2 pour la synthèse du carbamyl phosphate, qui fournit le premier azote pour la biosythèse de l’urée (cycle de l’urée)

121
Q

exam: Le deuxième azote pour la synthèse de l’urée (dans le cycle de l’urée) est fourni par qui?

A

l’aspartate

122
Q

exam: D’où provient l’aspartate qui intervient dans le cycle de l’urée:

A

provient de la transamination de l’oxaloacétate

oxaloacétate: qui peut lui même être généré à partir du fumarate provenant du cycle de l’urée

123
Q

exam: Qu’est-ce que la malnutrition proteino-énergetique (PEM)?

A

un déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou protéines
- se présente en clinique sous forme de 2 syndromes différents: 1) Kwashiorkor 2) Marasme
- touche principalement pays en voie de développement (5 millions d’enfants meurent à chaque année)

124
Q

Est-ce qu’on observe PEM dans pays industrialisés?

A

oui, dans population à risque:
- sans-abris
- personnes dépendantes et mal traitées
- anorexie/boulimie

125
Q

Exam: qu’est-ce que le syndrome PEM de Kwashiorkor

A
  • apport calorique suffisant
  • apport protéique INADÉQUAT
  • poids de la personne est plus faible par rapport au poids prédit pour la grandeur. poids = 60-80% du poids prédit
  • absence de marasame
  • présece d’oedome causé par hypo-albuminémie: peu causer une perte musculaire et la masquer
126
Q

Exam: qu’est-ce que le syndrome PEM de Marasme:

A
  • apport calorique INSUFFISANT
  • apport protéique INSUFFISANT
  • marasme si personne a un poids de 60% ou moins du poids prédit pour sa grandeur + PAS oedome
  • présence de kwashiorkor-marasme dans un cas:
    1) la personne a un poids de **60% ou moins **du poids prédit pour sa grandeur
    2) présence d’oedeme
    3)
127
Q

Exam: le pt a les symptomes suivants:
- oedème
- déficit calorique
- déficit protéique
- son poids est 60% ou moins du poids dont il devrait avoir

Le pt est atteint de quel syndrome:

A

marasme-kwashiorkor

128
Q

Exam: le pt a les symptomes suivants:
- oedème
- déficit calorique
- déficit protéique
- poid du pt est 60% du poids dont il devrait avoir

Le pt est atteint du syndrome de Kwashiorkor.

V ou F?

A

Faux!
**Dans kwashiorkor, le patient a un déficit protéique, mais PAS calorique (SUFFISANT). **

Par contre les symptomes suivants sont corrects: oedème, deficit protéique, poids entre 60-80% de la normal!

MMD1043 - Examen 1 (9 decks)

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