Métabolisme AA et protéines

Question 1

Quels sont les 4 composantes de la structure générale d’un acide aminé?

Answer 1

• Un carbone central alpha lié à un hydrogène (C-H)
• Un groupement carboxylique (COOH/COO^-)
• Un groupement aminé (NH₂/NH₃⁺)
• Une chaîne latérale variable (R) qui rend l’acide aminé caractéristique

Question 2

Vrai ou faux?

Les acides aminés constituent une source d’énergie importante et indispensable

Answer 2

Faux!

L’utilisation des acides aminés comme source énergétique est mise de l’avant seulement lorsque les lipides et les glucides manquent.

Question 3

Qu’est-ce que le point isoélectrique des acides aminés?

Answer 3

Le point isoélectrique réfère à un pH auquel la charge globale de l’acide aminé est nulle (a.a neutre/zwitterion)

Par exemple, le point isoélectrique peut être atteint lorsque le charge négatif du COO^- annule la charge positive du NH3⁺

Question 4

Vrai ou faux?

Le point isoélectrique possède une seule valeur de pH.

Answer 4

Faux!

Le point isoélectrique est un intervalle de pH. Par exemple, sur l’image, le point isoélectrique est de 5 à 9.

Question 5

À quoi réfère le concept d’acide aminé semi-essentiel?

Answer 5

Les acides aminés semi-essentiels sont produits de manière endogène par le corps.

Cependant, lors de périodes de stress ou de croissance, la production métabolique n’est pas suffisante et un apport exogène est nécessaire pour subvenir aux besoins de l’organisme.

Question 6

À quoi réfère le terme “acide aminé élémentaire”

Answer 6

Il s’agit des 20 acides aminés utilisés par l’être humain

(Des centaines d’acides aminés existent, mais ne sont pas élémentaires)

Question 7

Sachant que les acides aminés ne peuvent être entreposés par l’organisme, quelle masse de réaction catabolique entraînera une réaction anabolique de 400g?

Answer 7

400g! Puisque le pool d’acide aminé ne peut être stocké, il doit être dynamique et maintenir un équilibre constant.

Question 8

Pourquoi dit-on que les protéines végétales sont incomplètes, en opposition aux protéines animales complètes?

Answer 8

Ce ne sont pas tous les produits végétaux qui possèdent les 8 acides aminés essentiels. En effet, manger toujours le même légume ne garantit pas un apport complet en a.a. C’est pour cela que les végans doivent varier leurs repas.

Question 9

Quelle enzyme gastrique inactive permettra l’initiation de la digestion des protéines au niveau de l’estomac?

Answer 9

Le pepsinogène, sécrété par les cellules principales de l’estomac.

Question 10

Quel facteur permet l’activation du pepsinogène? Une fois activé, quel pourcentage de dégradation protéique permet-il?

Answer 10

1. Le milieu acide (pH inférieur à 5) de la lumière gastrique permet l’activation du pepsinogène en pepsine
2. La pepsine dégrade 10-15% d’une protéine ingérée (protéine vers gros polypeptides)

Question 11

Nommez les 4 protéases pancréatiques sous forme inactivés et activés.

Answer 11

1. Trypsinogène → Trypsine
2. Chymotrypsinogène → Chymotrypsine
3. Procarboxypeptidase → Carboxypeptidase
4. Proélastase → Élastase

Question 12

Expliquez brièvement la mécanisme d’activation des protéases pancréatiques

Answer 12

1. L’entérokinase clive la trypsinogène en trypsine et l’active
2. La trypsine active les 3 autres protéases

Question 13

Nommez les 3 protéases de la muqueuse intestinale (sous forme active)

Answer 13

1. Dipeptidase
2. Aminopeptidase
3. Carboxypeptidase

Question 14

Définissez la notion de balance azotée

Answer 14

La balance azotée correspond à la différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines absorbées) et l’excrétion d’azote (urée urinaire et ammonium)

Question 15

Quelle est l’action métabolique de la glutamate déshydrogénase?

Answer 15

Cette enzyme permet l’amination d’un α-cétoglutarate, donnant du glutamate

Elle permet aussi la désamination du glutamate en α-cétoglutarate

Question 16

Quelle est l’action métabolique de la glutamine synthétase?

Answer 16

Cette enzyme permet une amination du glutamate, donnant la glutamine

Question 17

Quelle est l’action métabolique de la glutaminase?

Answer 17

Cette enzyme permet une désamination de la glutamine, donnant du glutamate

Question 18

Quelle est la différence entre une amination et une transamination?

Answer 18

• Amination : L’azote qui forme le produit provient d’un ammonium
• Transmination : L’azote qui forme le produit provient d’un acide aminé

Les deux font intervenir un acide α-cétonique

Question 19

Quelle est l’action de l’ALT (alanine transaminase)?

Answer 19

Permet la transamination du glutamate vers le pyruvate, donnant de l’α-cétoglutarate et de l’alanine.

Question 20

Quelle est l’action de l’AST (aspartate transaminase)?

Answer 20

Permet la transamination du glutamate vers l’oxaloacétate, donnant de l’α-cétoglutarate et de l’aspartate.

Question 21

Quel acide aminé permet la production de GABA par décarboxylation?

Answer 21

Le glutamate

Question 22

Quel acide aminé permet la production de 5-HTP et de sérotonine?

Answer 22

Le trypthophane

• Hydroxylation pour donner 5-HTP
• Hydroxylation + Décarboxylation pour donner la sérotonine

Question 23

Nommez 3 composantes qui proviennent de la tyrosine

Answer 23

Plusieurs réponses possibles :

1. L-DOPA
2. Dopamine
3. Noradrénaline
4. Adrénaline
5. Thyroglobuline
6. T3
7. T4

Question 24

De quel acide aminé provient l’hème?

Answer 24

La glycine

Question 25

Quelle molécule présente dans les granulations des macrophages provient de l’histidine?

Answer 25

L’histamine

Question 26

Nommez les 3 types de réactions qui permettent le catabolisme (dégradation) des acides aminés

Answer 26

1. Transamation (on arrache les amines pour les donner à une autre molécule)
2. Désamination (on arrache les amines qui deviennent de l’ammonium libre)

• Désamination oxydative
• Désamination non-oxydative

3. Décarboxylation

Question 27

La désamination oxydative produit quelle composante qui permet de produire de l’énergie?

Answer 27

De la nicotinamide adénine dinucléotide réduite (NADH + H⁺)

(Addendum : Puisqu’elle produit de l’énergie, la désamination oxydative sera stimulée lorsque la cellule possède peu d’énergie)

Question 28

Nommez les 4 possibilités d’avenir des acides α-cétonique produites des désaminations/transaminations.

Answer 28

1. Ils vont être ré-aminés, formant des acides aminés
2. Ils vont être envoyés dans le cycle de Krebs pour produire de l’ATP
3. Ils vont être transformés en glucose, cétones ou lipides
4. Ils vont être décarboxylés et donc complètement dégradés

Question 29

Vrai ou faux?

Les acides aminés glucogéniques sont les plus nombreuses

Answer 29

Vrai!

14 a.a sont glucogéniques contre 2 a.a. cétogéniques

Question 30

Vrai ou faux?

• Le pyruvate donne des cétones
• L’acétyl-CoA donne du glucose

Answer 30

Faux! C’est l’inverse

• Le pyruvate donne du glucose (néoglucogénèse)
• L’acétyl-CoA donne des cétones (cétogénèse/lipogénèse)

Question 31

Dans le cycle alanine-glucose, où se transforme le glucose en pyruvate ainsi que sa transamination par ALT? Où a ensuite lieu la régénération de glucose?

Answer 31

La dégradation du glucose en pyruvate ainsi que sa transamination par ALT (avec la dégradation des protéines dans les muscles pour fournir une amine) a lieu dans le muscle.

La régénération du pyruvate en glucose a lieu dans le foie (néoglucogenèse)

Question 32

Comment l’organisme fait-il pour enrayer la toxicité de l’ammonium lors des déplacements d’un organe à l’autre?

Answer 32

Il converti l’ammonium libre en molécule inoffensive

(Ex.: Glutamine, Alanine, Urée)

Question 33

La glutamine joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers quel organe?

Answer 33

Vers le foie

Question 34

Le foie transforme l’ammonium libre en quelle molécule inoffensive pour permettre son excrétion rénale?

Answer 34

En urée (elle représente environ 80% de l’azote urinaire)

Question 35

Nommez les deux endroits où la glutamine est désaminée pour libérer les ions NH4⁺ de sa structure.

Answer 35

1. Dans le foie : le NH₄⁺ sera ensuite transformé en urée et excrété dans l’urine (80% azote urinaire)
2. Dans le rein : le NH₄⁺ sera excrété librement dans l’urine, acidifiant ainsi l’urine (20% azote urinaire)

Question 36

Quelle entité produit du NH₄⁺ libre qui doit être transformé en urée par le foie?

Answer 36

Les colonies bactériennes intestinales.

Question 37

Combien de réaction distinctes composent le cycle de l’urée?

Answer 37

C’est un cycle de 5 réactions

Question 38

Vrai ou faux?

Le cycle de l’urée se produit entièrement dans le cytosol

Answer 38

Faux!

2 réactions sur 5 se produisent dans les mitochondries

Question 39

Comment appelle-t-on la molécule qui émane de la réaction de :

CO₂ + NH_4⁺ + 2 ATP

Answer 39

Il s’agit du carbamyl phosphate

Question 40

Concernant le cycle de l’urée, quelle molécule est produite de la réaction d’ornithine carbamyl transférase?

Answer 40

Il s’agit de la citrulline

Question 41

Vrai ou faux?

Lors de la réaction de la citrulline avec l’aspartate, 1 ATP est consommé.

Answer 41

Vrai!

Il y a bel et bien 1 seul ATP qui est consommé. Cependant, puisqu’il est didéphosphorylée (ATP vers AMP), c’est comme s’il y avait eu 2 ATP!

Question 42

Qu’est-ce qui se détache de l’arginino-succinate pour produire l’arginine selon une réaction d’arginino succinate lyase?

Answer 42

Un fumarate

Question 43

Dans le cycle de l’urée, quelle molécule d’intérêt est produite par la réaction d’argininase?

Answer 43

L’urée

Question 44

Dans le cycle de du fumarate, nommez les 2 produits intermédiaires qui permettent de passer d’un fumarate à un aspartate

Answer 44

Fumarate → Malate → Oxaloacétate →(par AST) →Aspartate

On voit ici que le fumarate produit dans le cycle de l’urée redevient l’aspartate qui rentre plus tôt dans ledit cycle.

Question 45

L’urée est une molécule diaminée. Dans le cycle de l’urée, quelles molécules fournissent les azotes des amines?

Answer 45

Premier azote : L’ammonium qui est devenu le carbamyl phosphate

Deuxième azote : L’aspartate qui entre dans le cycle pour la réaction d’arginino succinate synthétase

Question 46

Comment expliquer que le Kwashiorkor, une condition d’apport protéique insuffisante, rende le corps œdématié?

Answer 46

Mauvais apport protéique → Moins de protéine dans le plasma → Moins de pression oncotique → Pression hydrostatique domine → Augmentation VEC (œdème)