Métabolisme AA et protéines Flashcards
Rédacteur : Justin Gagné St-Georges Réviseur : Olivier Nguyen
Quels sont les 4 composantes de la structure générale d’un acide aminé?
- Un carbone central alpha lié à un hydrogène (C-H)
- Un groupement carboxylique (COOH/COO-)
- Un groupement aminé (NH2/NH3+)
- Une chaîne latérale variable (R) qui rend l’acide aminé caractéristique
Vrai ou faux?
Les acides aminés constituent une source d’énergie importante et indispensable
Faux!
L’utilisation des acides aminés comme source énergétique est mise de l’avant seulement lorsque les lipides et les glucides manquent.
Qu’est-ce que le point isoélectrique des acides aminés?
Le point isoélectrique réfère à un pH auquel la charge globale de l’acide aminé est nulle (a.a neutre/zwitterion)
Par exemple, le point isoélectrique peut être atteint lorsque le charge négatif du COO- annule la charge positive du NH3+
Vrai ou faux?
Le point isoélectrique possède une seule valeur de pH.
Faux!
Le point isoélectrique est un intervalle de pH. Par exemple, sur l’image, le point isoélectrique est de 5 à 9.
À quoi réfère le concept d’acide aminé semi-essentiel?
Les acides aminés semi-essentiels sont produits de manière endogène par le corps.
Cependant, lors de périodes de stress ou de croissance, la production métabolique n’est pas suffisante et un apport exogène est nécessaire pour subvenir aux besoins de l’organisme.
À quoi réfère le terme “acide aminé élémentaire”
Il s’agit des 20 acides aminés utilisés par l’être humain
(Des centaines d’acides aminés existent, mais ne sont pas élémentaires)
Sachant que les acides aminés ne peuvent être entreposés par l’organisme, quelle masse de réaction catabolique entraînera une réaction anabolique de 400g?
400g! Puisque le pool d’acide aminé ne peut être stocké, il doit être dynamique et maintenir un équilibre constant.
Pourquoi dit-on que les protéines végétales sont incomplètes, en opposition aux protéines animales complètes?
Ce ne sont pas tous les produits végétaux qui possèdent les 8 acides aminés essentiels. En effet, manger toujours le même légume ne garantit pas un apport complet en a.a. C’est pour cela que les végans doivent varier leurs repas.
Quelle enzyme gastrique inactive permettra l’initiation de la digestion des protéines au niveau de l’estomac?
Le pepsinogène, sécrété par les cellules principales de l’estomac.
Quel facteur permet l’activation du pepsinogène? Une fois activé, quel pourcentage de dégradation protéique permet-il?
- Le milieu acide (pH inférieur à 5) de la lumière gastrique permet l’activation du pepsinogène en pepsine
- La pepsine dégrade 10-15% d’une protéine ingérée (protéine vers gros polypeptides)
Nommez les 4 protéases pancréatiques sous forme inactivés et activés.
- Trypsinogène → Trypsine
- Chymotrypsinogène → Chymotrypsine
- Procarboxypeptidase → Carboxypeptidase
- Proélastase → Élastase
Expliquez brièvement la mécanisme d’activation des protéases pancréatiques
- L’entérokinase clive la trypsinogène en trypsine et l’active
- La trypsine active les 3 autres protéases
Nommez les 3 protéases de la muqueuse intestinale (sous forme active)
- Dipeptidase
- Aminopeptidase
- Carboxypeptidase
Définissez la notion de balance azotée
La balance azotée correspond à la différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines absorbées) et l’excrétion d’azote (urée urinaire et ammonium)
Quelle est l’action métabolique de la glutamate déshydrogénase?
Cette enzyme permet l’amination d’un α-cétoglutarate, donnant du glutamate
Elle permet aussi la désamination du glutamate en α-cétoglutarate
Quelle est l’action métabolique de la glutamine synthétase?
Cette enzyme permet une amination du glutamate, donnant la glutamine
Quelle est l’action métabolique de la glutaminase?
Cette enzyme permet une désamination de la glutamine, donnant du glutamate
Quelle est la différence entre une amination et une transamination?
- Amination : L’azote qui forme le produit provient d’un ammonium
- Transmination : L’azote qui forme le produit provient d’un acide aminé
Les deux font intervenir un acide α-cétonique
Quelle est l’action de l’ALT (alanine transaminase)?
Permet la transamination du glutamate vers le pyruvate, donnant de l’α-cétoglutarate et de l’alanine.
Quelle est l’action de l’AST (aspartate transaminase)?
Permet la transamination du glutamate vers l’oxaloacétate, donnant de l’α-cétoglutarate et de l’aspartate.
Quel acide aminé permet la production de GABA par décarboxylation?
Le glutamate
Quel acide aminé permet la production de 5-HTP et de sérotonine?
Le trypthophane
- Hydroxylation pour donner 5-HTP
- Hydroxylation + Décarboxylation pour donner la sérotonine
Nommez 3 composantes qui proviennent de la tyrosine
Plusieurs réponses possibles :
- L-DOPA
- Dopamine
- Noradrénaline
- Adrénaline
- Thyroglobuline
- T3
- T4
De quel acide aminé provient l’hème?
La glycine
Quelle molécule présente dans les granulations des macrophages provient de l’histidine?
L’histamine
Nommez les 3 types de réactions qui permettent le catabolisme (dégradation) des acides aminés
- Transamation (on arrache les amines pour les donner à une autre molécule)
- Désamination (on arrache les amines qui deviennent de l’ammonium libre)
- Désamination oxydative
- Désamination non-oxydative
- Décarboxylation
La désamination oxydative produit quelle composante qui permet de produire de l’énergie?
De la nicotinamide adénine dinucléotide réduite (NADH + H+)
(Addendum : Puisqu’elle produit de l’énergie, la désamination oxydative sera stimulée lorsque la cellule possède peu d’énergie)
Nommez les 4 possibilités d’avenir des acides α-cétonique produites des désaminations/transaminations.
- Ils vont être ré-aminés, formant des acides aminés
- Ils vont être envoyés dans le cycle de Krebs pour produire de l’ATP
- Ils vont être transformés en glucose, cétones ou lipides
- Ils vont être décarboxylés et donc complètement dégradés
Vrai ou faux?
Les acides aminés glucogéniques sont les plus nombreuses
Vrai!
14 a.a sont glucogéniques contre 2 a.a. cétogéniques
Vrai ou faux?
- Le pyruvate donne des cétones
- L’acétyl-CoA donne du glucose
Faux! C’est l’inverse
- Le pyruvate donne du glucose (néoglucogénèse)
- L’acétyl-CoA donne des cétones (cétogénèse/lipogénèse)
Dans le cycle alanine-glucose, où se transforme le glucose en pyruvate ainsi que sa transamination par ALT? Où a ensuite lieu la régénération de glucose?
La dégradation du glucose en pyruvate ainsi que sa transamination par ALT (avec la dégradation des protéines dans les muscles pour fournir une amine) a lieu dans le muscle.
La régénération du pyruvate en glucose a lieu dans le foie (néoglucogenèse)
Comment l’organisme fait-il pour enrayer la toxicité de l’ammonium lors des déplacements d’un organe à l’autre?
Il converti l’ammonium libre en molécule inoffensive
(Ex.: Glutamine, Alanine, Urée)
La glutamine joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers quel organe?
Vers le foie
Le foie transforme l’ammonium libre en quelle molécule inoffensive pour permettre son excrétion rénale?
En urée (elle représente environ 80% de l’azote urinaire)
Nommez les deux endroits où la glutamine est désaminée pour libérer les ions NH4+ de sa structure.
- Dans le foie : le NH4+ sera ensuite transformé en urée et excrété dans l’urine (80% azote urinaire)
- Dans le rein : le NH4+ sera excrété librement dans l’urine, acidifiant ainsi l’urine (20% azote urinaire)
Quelle entité produit du NH4+ libre qui doit être transformé en urée par le foie?
Les colonies bactériennes intestinales.
Combien de réaction distinctes composent le cycle de l’urée?
C’est un cycle de 5 réactions
Vrai ou faux?
Le cycle de l’urée se produit entièrement dans le cytosol
Faux!
2 réactions sur 5 se produisent dans les mitochondries
Comment appelle-t-on la molécule qui émane de la réaction de :
CO2 + NH4+ + 2 ATP
Il s’agit du carbamyl phosphate
Concernant le cycle de l’urée, quelle molécule est produite de la réaction d’ornithine carbamyl transférase?
Il s’agit de la citrulline
Vrai ou faux?
Lors de la réaction de la citrulline avec l’aspartate, 1 ATP est consommé.
Vrai!
Il y a bel et bien 1 seul ATP qui est consommé. Cependant, puisqu’il est didéphosphorylée (ATP vers AMP), c’est comme s’il y avait eu 2 ATP!
Qu’est-ce qui se détache de l’arginino-succinate pour produire l’arginine selon une réaction d’arginino succinate lyase?
Un fumarate
Dans le cycle de l’urée, quelle molécule d’intérêt est produite par la réaction d’argininase?
L’urée
Dans le cycle de du fumarate, nommez les 2 produits intermédiaires qui permettent de passer d’un fumarate à un aspartate
Fumarate → Malate → Oxaloacétate →(par AST) →Aspartate
On voit ici que le fumarate produit dans le cycle de l’urée redevient l’aspartate qui rentre plus tôt dans ledit cycle.
L’urée est une molécule diaminée. Dans le cycle de l’urée, quelles molécules fournissent les azotes des amines?
Premier azote : L’ammonium qui est devenu le carbamyl phosphate
Deuxième azote : L’aspartate qui entre dans le cycle pour la réaction d’arginino succinate synthétase
Comment expliquer que le Kwashiorkor, une condition d’apport protéique insuffisante, rende le corps œdématié?
Mauvais apport protéique → Moins de protéine dans le plasma → Moins de pression oncotique → Pression hydrostatique domine → Augmentation VEC (œdème)
