M4S4 - Classification des enzymes - Maureen Flashcards
Comment est construit le nom des enzymes?
- plupart : suffixe -ase au terme qualifiant la réaction et la nature du substrat (ex: pyruvate déshydrogénase)
- d’autres ont un nom usuel (ex: pepsine)
Expliciter la nomemclature EC (enzymê commission numbers)
E.C.X.X.X.X:
1. six classes principales correspondant aux principaux types de réactions
2. la nature du groupement donneur d’électrons sur lequel l’enzyme agit ;
3. la nature du groupement accepteur d’électrons ;
4. le numéro de série dans la catégorie.
malate déshydrogénase E.C.1.1.1.37
1: oxydoréductase
1: f° alcool 2aire
1: NAD+
37 : 37e enzyme de la catégorie
Quelles sont les 6 classes d’enzymes?
- oxydoréductases
- transférases
- hydrolases
- lyases (ou synthases)
- isomérases
- ligases
Donner le principe des oxydoréductases
Ces enzymes catalysent des réactions d’oxydoréduction(=transfert d’électrons accompagnés ou non de protons).
Fonctionnement nécessitant la présence d’un coenzyme d’oxydoréduction (NAD, NADP, FAD).
=> les déshydrogénases, les réductases, les oxydases, les oxygénases, les péroxydases…
Exemple : lactate déshydrogénase (E.C.1.1.1.7)
Lactate + NAD+ ⇄ pyruvate + NADH + H+
Donner le principe des transférases
Ces enzymes catalysent des transferts d’atome ou de groupements d’atomes d’une molécule à une autre.
=> les transaminases, les aminotransférases, les méthyltransférases, les kinases, les transaldolases, les transcétolases…
Exemple : aspartate aminotransférase (ASAT, E.C.2.6.1.1)
Acide aspartique + a-cétoglutarate ⇄ oxaloacétate + acide glutamique
Le groupement transféré est le groupement amine -NH
Donner le principe des hydrolases
Les hydrolases catalysent l’hydrolyse de diverses liaisons (=rupture d’une liaison covalente nécessitant une molécule d’eau)
=> enzymes digestives (protéases, peptidases, lipases, amylases, glucosidases…), les phosphatases, les estérases, les amidases…
Exemple : triacylglycérol lipase ou lipase hormonosensible (E.C.3.1.1.3)
Triacylglycérol + H2O → diacylglycérol + acide gras
Donner le principe des lyases
Les lyases catalysent la coupure d’une liaison covalente, sans intervention d’eau, en créant une double liaison.
Dans la réaction inverse, elles catalysent l’addition d’un groupement fonctionnel sur la double liaison d’un substrat, sans apport d’énergie à partir d’ATP.
=> aldolases, les décarboxylases, les hydratases, les déshydratases, les synthases.
Exemple : fumarase (E.C.4.2.1.2)
Fumarate + H2O ⇄ malate
Une molécule d’eau est ajoutée sur une double liaison, la fumarase est une hydratase
Donner le principe des isomérases
Les isomérases catalysent des réactions d’isomérisation (= changements de configuration du substrat sans changement de la formule brute)
=> épimérases, les mutases, les tautomérases, les racémases.
Exemple : phosphoglucose isomérase ou glucose-6-phosphate isomérase (E.C.5.3.1.9)
Glucose-6-P ⇄ fructose-6-P
Donner le principe des ligases
Elles catalysent des réactions de synthèse ou de condensation (= formation de liaisons covalentes
nécessitant un apport d’énergie généralement fournie par l’ATP)
=> synthétases et les carboxylases.
Exemple : glutamine synthétase (E.C.6.3.1.2)
Glutamate + NH3 + ATP → glutamine + ADP + Pi
Remarque : la distinction synthase/synthétase n’est pas toujours adoptée, il y a souvent confusion entre les deux termes.