Les protéines Flashcards
D’ou vient le terme protéine et quelle est sa particularité?
- provient du grec prôtos qui signifie
« premier » , « essentiel » - La majorité des fonctions dynamiques chez le vivant
dépendent des protéines
quelle est la fonction d’une protéine d’entreposage?
mise en réserve des acides aminés
Quelle est la fonction d’une protéine enzymatique?
accélération sélective de la vitesse des réactions chimiques
quelle est la fonction d’une protéine réceptrice
réaction des cellules à des stimulus chimiques
quelle est la fonction d’une protéine hormonale
coordination des activités d’un organisme
quelle est la fonction d’une protéine de défense
protection contre la maladie
Quelle est la fonction d’une protéine de transport
transport des substances
quelle est la fonction d’une protéines contractile et mortices
mouvement
quelle est la fonction d’une protéine structurale?
soutien
quelle est la caractéristique des etre humains en terme de protéines
- L’être humain possède des milliers de protéines différentes, chacune ayant une structure et une fonction différente. Donc molécules les plus complexes qu’on connaisse
- Les protéines peuvent être fonctionnelles seules et/ou avec d’autres protéines
Quels sont les groupes fonctionnels qui composent une liaison peptidique?
L’association du groupement carboxylique avec le groupement amine
que crée une chaine polypeptidique?
quand replié donne protéines.
Les acides aminés peuvent etre classés en 4 catégories quelles sont elles et en fonction de quoi
- en fonction de la constitution de leur chaîne latérale R
- hydrophile, hydrophobe, chargé positivement, chargé négativement
comment se lit la chaine polypeptidique?
- toujours par le bout portant le groupement -NH3+, on parle de l’extrémité N-term (pour N-terminale)
- se termine par le bout portant l’extrémité carboxylique, on parle de l’extrémité -COO- (pour C-terminale)
Comment sont orientés les acides aminés ?
- orientés dans la chaîne polypeptidique de façon que la chaîne latérale alterne de sens tout le long de la séquence
Qu’Est-ce que la structure primaire des protéines?
la chaine polypeptidique
Quelles sont les structures secondaires des protéines? Qu’est-ce qui les maintient en place?
- le feuillet bêta qui est maintenu en place par des liaisons hydrogènes (fait entre acides aminés étant éloignés sur chain polypep.)
- Hélice alpha maintenus par liaisons hydrogènes (entre des acides aminés étant proches sur la chaîne polypeptidique (en général entre n et n+4))
Qu’Est-ce qui carac. les hélices alpha?
- hélices alpha ont tous les résidus R de la chaîne latérale qui pointent vers l’extérieur de l’hélice. La conformation hélicoïdale et le réseau de liaisons hydrogènes rend la structure compacte et stable. Néanmoins, elle reste flexible et élastique
donne moi un exemple de structure alpha
- kinésine est la protéine qui transporte les vésicules de part et d’autre de la cellule.
-Elle dispose d’une très longue hélice alpha qui fait le lien entre les deux extrémités. - On voit ainsi un exemple de stabilité et de flexibilité de l’hélice alpha pour supporter les contraintes du transport de vésicules
Quelle est la caractéristique des feuillets bêta?
- peuvent avoir une organisation parallèle ou antiparallèle. Le feuillet bêta est une structure plus rigide et moins flexible. Elle permet de former des structures plus résistantes.
À quoi correspond la structure tertiaire d’une protéine?
- correspond à l’organisation tridimensionnelle complète de la chaîne polypeptidique
- résulte du repliement des structures secondaires (comme les hélices alpha et les feuillets bêta) pour former une forme globale stable et fonctionnelle.
- repliement est déterminé par des interactions entre les chaînes latérales (ou groupements R) des acides aminés de la protéine.
Quels sont les types d’intéractions dans le repliement des protéines?
- Interaction hydrophobes: tendance à se regrouper à l’intérieur de la protéine, loin de l’eau, ce qui contribue à stabiliser le repliement.
- interaction ionique: Se fait entre les groupes chargés positivement et négativement (exemple : entre les chaînes latérales des acides aminés lysine et acide glutamique).
- Ponts disulfures - Cystéines /cystine: Liaison covalente qui se forme entre les groupes thiol (-SH) de deux résidus cystéine par une réaction d’oxydation. La présence de la liaison covalente renforce la stabilité de la protéine.
Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines?
- correspond à l’organisation et à l’arrangement de plusieurs chaînes polypeptidiques (ou sous-unités) qui interagissent pour former une protéine fonctionnelle.
Quelles sortes de sous-unités sont stabilisées et par quoi?
identiques (homo) ou différentes (hétéro), sont stabilisées par divers types d’interactions non covalentes (liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, interactions ioniques) ou, parfois, par des ponts disulfures.
Comment nomme-t-on une structure quaternaire composé d’exactement la même protéine? et quand elles sont différentes?
- Quand on a une structure quaternaire composée de exactement la même protéine,
on utilise le préfixe homo- suivi du nombre de sous-unités - Quand on a une structure quaternaire composée de sous-unités de protéines différentes, on utilise le préfixe hétéro- suivi du nombre de sous-unités.
Qu’Est-ce que la dénaturation des protéines?
- processus par lequel une protéine perd sa structure tridimensionnelle native, essentielle à sa fonction biologique, sans rupture des liaisons peptidiques dans sa chaîne primaire.
Quels sont les différents facteurs pouvant mener à la dénaturation des protéines et quelle est la particularité de celle-ci
- Plusieurs facteurs peuvent induire la dénaturation des protéines comme la chaleur, la variation de pH, des agents dénaturants, la présence de solvants organiques (ex : alcool)
- Certaines protéines peuvent retrouver leur conformation native après retrait de l’agent dénaturant. On dit que le processus est réversible.
- Dans certains cas, la réaction est irréversible (ex de l’oeuf)
