Les protéines

Question 1

D’ou vient le terme protéine et quelle est sa particularité?

Answer 1

• provient du grec prôtos qui signifie
  « premier » , « essentiel »
• La majorité des fonctions dynamiques chez le vivant
  dépendent des protéines

Question 2

quelle est la fonction d’une protéine d’entreposage?

Answer 2

mise en réserve des acides aminés

Question 3

Quelle est la fonction d’une protéine enzymatique?

Answer 3

accélération sélective de la vitesse des réactions chimiques

Question 4

quelle est la fonction d’une protéine réceptrice

Answer 4

réaction des cellules à des stimulus chimiques

Question 5

quelle est la fonction d’une protéine hormonale

Answer 5

coordination des activités d’un organisme

Question 6

quelle est la fonction d’une protéine de défense

Answer 6

protection contre la maladie

Question 7

Quelle est la fonction d’une protéine de transport

Answer 7

transport des substances

Question 8

quelle est la fonction d’une protéines contractile et mortices

Answer 8

mouvement

Question 9

quelle est la fonction d’une protéine structurale?

Answer 9

soutien

Question 10

quelle est la caractéristique des etre humains en terme de protéines

Answer 10

• L’être humain possède des milliers de protéines différentes, chacune ayant une structure et une fonction différente. Donc molécules les plus complexes qu’on connaisse
• Les protéines peuvent être fonctionnelles seules et/ou avec d’autres protéines

Question 11

Qu’est-ce qui permet la formation d’une liaison peptidique?

Answer 11

L’association du groupement carboxylique avec le groupement amine

Question 12

que crée une chaine polypeptidique?

Answer 12

quand replié donne protéines.

Question 13

Les acides aminés peuvent etre classés en 4 catégories quelles sont elles et en fonction de quoi

Answer 13

• en fonction de la constitution de leur chaîne latérale R
• hydrophile, hydrophobe, chargé positivement, chargé négativement

Question 14

comment se lit la chaine polypeptidique?

Answer 14

• toujours par le bout portant le groupement -NH3+, on parle de l’extrémité N-term (pour N-terminale)
• se termine par le bout portant l’extrémité carboxylique, on parle de l’extrémité -COO- (pour C-terminale)

Question 15

Comment sont orientés les acides aminés ?

Answer 15

• orientés dans la chaîne polypeptidique de façon que la chaîne latérale alterne de sens tout le long de la séquence

Question 16

Qu’Est-ce que la structure primaire des protéines?

Answer 16

la chaine polypeptidique

Question 17

Quelles sont les structures secondaires des protéines? Qu’est-ce qui les maintient en place?

Answer 17

• le feuillet bêta qui est maintenu en place par des liaisons hydrogènes (fait entre acides aminés étant éloignés sur chain polypep.)
• Hélice alpha maintenus par liaisons hydrogènes (entre des acides aminés étant proches sur la chaîne polypeptidique (en général entre n et n+4))

Question 18

Qu’Est-ce qui carac. les feuillets alpha?

Answer 18

• feuillets alpha ont tous les résidus R de la chaîne latérale qui pointent vers l’extérieur de l’hélice. La conformation hélicoïdale et le réseau de liaisons hydrogènes rend la structure compacte et stable. Néanmoins, elle reste flexible et élastique

Question 19

donne moi un exemple de structure alpha

Answer 19

• kinésine est la protéine qui transporte les vésicules de part et d’autre de la cellule.
  -Elle dispose d’une très longue hélice alpha qui fait le lien entre les deux extrémités.
• On voit ainsi un exemple de stabilité et de flexibilité de l’hélice alpha pour supporter les contraintes du transport de vésicules

Question 20

Quelle est la caractéristique des feuillets bêta?

Answer 20

• peuvent avoir une organisation parallèle ou antiparallèle. Le feuillet bêta est une structure plus rigide et moins flexible. Elle permet de former des structures plus résistantes.

Question 21

À quoi correspond la structure tertiaire d’une protéine?

Answer 21

• correspond à l’organisation tridimensionnelle complète de
  la chaîne polypeptidique
• résulte du repliement des structures secondaires (comme les hélices alpha et les feuillets bêta) pour former une forme globale stable et fonctionnelle.
• repliement est déterminé par des interactions entre les chaînes latérales (ou groupements R) des acides aminés de la protéine.

Question 22

Quels sont les types d’intéractions dans le repliement des protéines?

Answer 22

• Interaction hydrophobes: tendance à se regrouper à l’intérieur de la protéine, loin de l’eau, ce qui contribue à stabiliser le repliement.
• interaction ionique: Se fait entre les groupes chargés positivement et négativement (exemple : entre les chaînes latérales des acides aminés lysine et acide glutamique).
• Ponts disulfures - Cystéines /cystine: Liaison covalente qui se forme entre les groupes thiol (-SH) de deux résidus cystéine par une réaction d’oxydation. La présence de la liaison covalente renforce la stabilité de la protéine.

Question 23

Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines?

Answer 23

• correspond à l’organisation et à l’arrangement de plusieurs chaînes polypeptidiques (ou sous-unités) qui interagissent pour former une protéine fonctionnelle.

Question 24

Quelles sortes de sous-unités sont stabilisées et par quoi?

Answer 24

identiques (homo) ou différentes (hétéro), sont stabilisées par divers types d’interactions non covalentes (liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, interactions ioniques) ou, parfois, par des ponts disulfures.

Question 25

Comment nomme-t-on une structure quaternaire composé d’exactement la même protéine? et quand elles sont différentes?

Answer 25

• Quand on a une structure quaternaire composée de exactement la même protéine,
  on utilise le préfixe homo- suivi du nombre de sous-unités
• Quand on a une structure quaternaire composée de sous-unités de protéines différentes, on utilise le préfixe hétéro- suivi du nombre de sous-unités.

Question 26

Qu’Est-ce que la dénaturation des protéines?

Answer 26

• processus par lequel une protéine perd sa structure tridimensionnelle native, essentielle à sa fonction biologique, sans rupture des liaisons peptidiques dans sa chaîne primaire.

Question 27

Quels sont les différents facteurs pouvant mener à la dénaturation des protéines et quelle est la particularité de celle-ci

Answer 27

• Plusieurs facteurs peuvent induire la dénaturation des protéines comme la chaleur, la variation de pH, des agents dénaturants, la présence de solvants organiques (ex : alcool)
• Certaines protéines peuvent retrouver leur conformation native après retrait de l’agent dénaturant. On dit que le processus est réversible.
• Dans certains cas, la réaction est irréversible (ex de l’oeuf)