Les enzymes Flashcards

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1
Q

qu’est-ce qu’une réaction chimique?

A

Une réaction chimique est un processus au cours duquel des substances, appelées réactifs, se transforment en d’autres substances, appelées produits

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2
Q

quelles sont les conditions pour qu’une réaction chimique ait lieu?

A

les particules de réactif doivent d’abord entrer en collision les unes avec les autres. Parfois, même lorsque des particules entrent en collision, la collision peut ne pas entraîner de réaction chimique

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3
Q

Donne moi un exemple de collision des atomes n’engendrant pas de réaction. comment provoque-t-on cette réation?

A

l’azote gazeux et l’hydrogène gazeux ne réagissent pas spontanément dans des conditions normales lorsque leurs particules entrent en collision
Un minimum d’énergie est nécessaire pour qu’une réaction ait lieu.

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4
Q

comment s’appelle la petite quantité d’énergie pour faire réagir les particules?

A

énergie d’activation Ea

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5
Q

que fait-on pour accélérer les réactions?

A

on augmente souvent en chimie la température et la pression.

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6
Q

à quoi sert l’énergie d’activation?

A

nécessaire pour faire le passage entre les réactifs et les produits

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7
Q

qu’est-ce que l’état de transition?

A
  • le moment précis où les réactifs ne sont pas encore complètement devenus des produits.
  • configuration très instable et de haute énergie, qui se situe au sommet de la barrière d’énergie d’activation de la réaction chimique
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8
Q

Vrai ou faux? Pour une réaction spontanée et exothermique, comme la combustion du bois, on a pas besoin d’une énergie d’activation.

A

FAUX, il faut tout de meme l’énergie initiale pour que l réaction démarre

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9
Q

Comment démarre-t-on un feu de cheminée?

A

on utilise une énergie d’activation sous forme de chaleur (flammes) pour initier la réaction chimique de combustion de la cellulose
Cellulose + O2 —> CO2 + H2O + chaleur

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10
Q

Qu’est-ce que la réaction Haber-Bosch?

A
  • synthèse de l’ammoniac à partir de l’azote et de l’hydrogène
  • réactions plus réalisées en chimie indust.
  • Produits de cette réaction permettent (ex:) synthèse engrais chimiques
  • réaction nécessite une pression de 200 bars, une haute température (500°C) et la présence d’un catalyseur (magnétite) pour un rendement faible de l’ordre de 20 %
  • N2(g) + 3H2(g) <===> 2NH3(g)
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11
Q

qu’est-ce qu’un catalyseur?

A
  • substance qui augmente la vitesse d’une réaction chimique sans être consommée au cours de celle-ci.
  • participe à la réaction en abaissant l’énergie d’activation
    nécessaire pour que la réaction se produise.
  • permet de la rendre plus rapide et le catalyseur retrouve son état initial à la fin de la réaction
  • l’enzyme est un catalyseur
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12
Q

Quelle est la différence entre une réaction endergonique et exergonique

A
  • ender: - réaction non spontanée
    - energie = absorbée
    - deltaG > 0
  • exer: -réaction spontanée
    - energie = relachée
    - DeltaG < 0
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13
Q

Comment réalise-t-on des
réactions thermodynamiquement défavorables?

A

l’organisme va coupler cette réaction avec la dégradation de
l’ATP en ADP + Pi qui est thermodynamiquement
favorable

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14
Q

Quelle est la caractéristique de la réaction de l’urée?

A
  • spontanéité de réaction ne détermine pas sa vitesse de réaction
  • Bien que cette réaction soit spontanée la réaction de décomposition de l’urée peut prendre plusieurs années.
  • En présence de l’enzyme uréase, la réaction est accélérée avec un facteur 10^14
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15
Q

qu’Est-ce qu’une enzyme et quelles sont leur fonctions

A
  • protéine qui agit comme un catalyseur biologique, c’est-à-dire qu’elle accélère une réaction chimique sans être elle-même consommée au cours de la réaction
  • rôle crucial dans le métabolisme des organismes vivants en facilitant et en régulant les réactions biochimiques nécessaires à la vie.
  • fonctionnent en abaissant l’énergie d’activation d’une réaction, ce qui permet aux réactions de se dérouler plus rapidement et à des températures compatibles avec la vie.
  • structures dynamiques : Par un léger changement de conformation (=changement de forme de la protéine), la réaction va pouvoir se faire et se répéter càd fixation du ou des substrat(s) / formation du ou des produit(s) / libération du ou des produit(s)
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16
Q

qu’est-ce que le repliement protéique?

A
  • processus par lequel une chaîne polypeptidique linéaire adopte une conformation tridimensionnelle fonctionnelle.
  • repliement parfait de la chaîne polypeptidique permet la création d’une cavité unique appelée site actif.
  • grace à lui, enzymes sont très spécifiques à leurs substrats.
17
Q

comment est organisé le site actif

A

il accueille le ou les substrats et les oriente de la manière la plus idéale pour permettre à la réaction chimique de se faire

18
Q

Comment les enzymes baissent-elles l’énergie d’activation de la réaction et accélèrent la réaction

A
  • Ils stabilisent l’état de transition ce qui diminue fortement l’énergie d’activation et accélère donc la réaction.
  • Ils ont une grande spécificité pour leurs substrats ce qui permet de très grands rendements (proches de 100 %)
  • Ils ont une grande affinité pour leurs substrats ce qui favorise la fixation des substrats sur l’enzyme, accélérant ainsi la réaction.
19
Q

Commes les enzymes sont des protéines il sont affectés par les meme facteurs quels sont-ils

A
  • La présence d’une forte variation de pH, de température ou de concentration en sels peut affecter l’activité enzymatique et même entraîner la dénaturation de la protéine.
  • Il en est de même pour les agents dénaturants et les solvants organiques
20
Q

Que possède chaque enzyme?

A

des paramètres optimaux de température, de pH et de concentration en sels qui varient en fonction l’organisme, du rôle spécifique de l’enzyme et de sa localisation au sein de l’organisme

21
Q

Qu’arrive-t-il à l’enzyme lors de températures extrêmes

A

enzyme se dénature et site actif plus complémentaire au substrat, donc réaction échoue

22
Q

Qu’Est-ce que sont les sites allostériques et quelles sont ses fonctions?

A

-création de sites différents du site actif par le repliement tridimensionnel
- régulent l’activité de la protéine.

23
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif et quelles sont ses fonctions

A
  • Lorsque qu’une molécule spécifique se fixe sur un site allostérique de l’enzyme et inhibe son activité
  • ralentir voire arrêter l’enzyme pour limiter temporairement la production de produits.
  • Souvent, l’inhibiteur non compétitif est le produit ou un des produits de la voie métabolique. (rétro-contrôle négatif)
24
Q

Qu’Est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A
  • entre directement en compétition avec le substrat en se fixant sur le site actif.
  • contrairement au substrat, l’inhibiteur compétitif n’est pas modifié par l’enzyme. Il bloque ainsi la réaction enzymatique
25
Q

Quel est un ex d’inhibiteur compétitif?

A

Le méthotrexate est un médicament utilisé dans le
traitement de cancers, maladies auto-immunes. En inhibant l’enzyme DHFR, il déstabilise la synthèse des nucléotides et
arrête la réplication de l’ADN