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BCM-2000 > L'ARNt et son amino-acylation > Flashcards

L'ARNt et son amino-acylation Flashcards

1
Q

Quelle est l’hypothèse de l’adaptateur?

A

La traduction se fait par l’intermédiaire de molécules adaptatrices possiblement des ARN

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Q

Quelle est la première preuve experimentale appuyant l’idée de molécules adaptatrice?

A

Les aa marqués se lient territoirement à une fraction d’ARN de faible masse moléculaire (ARN solubles)

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3
Q

Quelle est la structure secondaire universelle des ARNt?

A

Structure en forme de trèfle

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4
Q

Quelle est la structure primaire du premier ARNt déterminé?

A

-10 des 76 bases sont modifiés

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Q

Quelles sont les caractéristiques communes des structures secondaires des ARNt?

A

Les positions conservées (15) et
semi-invariantes (8) se retrouvent
principalement dans les régions
en boucle

• Les bases souvent modifiées (*)
se retrouvent également dans les
boucles

• La base adjacente au nt en 3’ de
l’anticodon est toujours modifiée

Cette base est généralement i6
A lorsque le nt précédent est A ou U

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6
Q

Vrai ou faux

Seulement 10% des bases peuvent être modifiés post-transcriptionnellement

A

Faux, jusqu’à 25%

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7
Q

___ bases modifiées différentes ont été identifiées à __ positions

A

80, 60

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8
Q

Pourquoi la base modifié lysidine (L) est-elle importante?

A

Pour le décodage du codon AUA

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9
Q

Vrai ou faux

Les bases modifiées sont indispensables pour le fonctionnement de l’ARNt

A

Faux

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10
Q

Quelle est la conséquence pour les mutants incapable de fabriquer certaines bases modifiés?

A

Vitesse de croissance réduite

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11
Q

Complète la phrase mon pauvre

La base hypermodifiée en 3’ de l’anticodon augmenterait…

A

la fidélité de la traduction en renforcant l’appariement des bases de l’anticodon au codon

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12
Q

La structure complexe de l’ARNt est stabilisée par des ________ et par des _____________.

A

Liaisons H, interactions de compactage

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13
Q

Vrai ou faux

Les liaisons H sont toutes non classiques

A

Faux, toutes sauf une

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14
Q

Combien d’appariement de bases sont responsables de la structure tertiaire?

A

9

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15
Q

Les liaisons H se font entre les bases et entre quels autres groupement?

A

Gr. phosphate ou gr. 2’ -

oh de riboses

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16
Q

Combien des 76 bases participent à des interactions de compactage?

A

71

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17
Q

Vrai ou faux

a) La majorité des bases sont accessibles au solvant
b) Les bases de l’anticodon et les bases CCA à l’extrémité 3’ ne sont pas accessibles au solvant
c) la partie double brin des ARNt adopte une structure de type A

A

a) Faux, pas accessibles
b) Faux, contraire
c) vrai

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18
Q

Quelle est la fonction des aminoacyl-ARNt synthétase?

A
  • Lier par covalence l’aa correct à l’ARNt
  • Charge les ARNt de leur a.a correspondant en formant un lien ester entre a.a et ARNt (son gr -OH en 2’ ou 3’).
  • Spécifie l’a.a et pas l’ARNt donc il existe 20 synthétases.10 synthétases par classe.
  • *Exception: quelques procaryotes utilisent la même aaRS pour charger l’ARNtGln et l’ARNtGlu avec le glutamate. Une seconde enzyme convertit par amination le Glu-ARNtGln en Gln-ARNtGln.
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19
Q

Vrai ou faux

La liaison des aaRS créer un lien haut en énergie qui nécessite de l’ATP

A

vrai

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20
Q

Quelles sont les étapes de la réaction d’aminoacylation?

A
  1. L’activation de l’aa

2. La formation de l’aminoacyl-ARNt

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21
Q

Qu’arrive-t-il si une erreur est produite lors de la réaction d’aminoacylation?

A

Protéine non-sens

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22
Q

Combien de classes d’aaRS existe? combien chaque classe compte de membre?

A

2, 10

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23
Q

Quel est le seul appariement W-C pour les liaisons H?

A

G-C

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24
Q

Nomme les 3 parties de la structure secondaire (forme de trèfle) des ARNt.

A
  • Tige acceptrice
  • Bras accepteurs (D-loop, U-loop, Anticodon loop)
  • Bras variable
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25
Q

Quelle forme a la structure tertiaire de l’ARNt?

A

Une forme de L

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26
Q

Comment les acides aminés sont-ils chargés (activés)? Comment l’énergie est-elle stockée?

A

Par l’attachement d’un a.a à l’adénosine de l’extrémité 3’ via un lien acyle de haute énergie.

  • a.a attaché = ARNt chargé
  • Pas d’a.a = ARNt pas chargé
  • Énergie stockée sous la forme d’un lien ester
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27
Q

Nomme les 3 composantes nécessaires à la reconnaissance d’un ARNt par un aaRS.

A

ARNt, acide aminé et ATP. Les 3 doivent être reconnus (concordance) afin d’assurer la fidélité de la traduction → sinon protéines qui ne font pas de sens.

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28
Q

Le chargement des ARNt se fait via une attaque _______ sur le groupement ______. Un lien de _____________ sert dans tout le processus.

A
  • Nucléophile
  • Carboxyle
  • Haute énergie
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29
Q

Les aaRS montrent de fortes différences au niveau de leur structure et séquence primaire. Qu’est-ce que cela indique?

A

Cela indique leur ancienneté. Suggère que les aaRS sont apparues avant le développement de la machinerie de synthèse protéique.

30
Q

Vrai ou faux

Les 2 familles d’aaRS sont apparentées

A

Faux

31
Q

Quelles sont les caractéristiques des aaRS de classe 1?

A
  1. Elles ont en commun 2 segments de séquences
    (HIGH et KMSKS) que l’on retrouve dans le
    domaine catalytique
    Ces séquences ‘signature’ font partie d’un pli de liaison à
    dinucléotide (pli de Rossman) et participent à la liaison de
    l’ATP
  2. Plusieurs enzymes doivent reconnaître
    l’anticodon pour fixer l’aa sur leur ARNt
  3. Elles reconnaissent le sillon mineur de la tige
    acceptrice
  4. Toutes les enzymes aminoacylent le groupe
    2’-OH à l’extrémité 3’ de leur ARNt
  5. Les aa pris en charge ont tendance à être
    volumineux et hydrophobes
32
Q

Quelles sont les caractéristiques de aaRS de classe II?

A
  1. Trois séquences communes sont présentes
    dans le domaine catalytique, en particulier dans
    un motif formé par un feuillet β antiparallèle à
    7 segments flanqué de 3 hélices
  2. Plusieurs enzymes n’interagissent pas avec
    l’anticodon de leur ARNt
  3. Elles reconnaissent le sillon majeur de la tige
    acceptrice
  4. Toutes les enzymes aminoacylent le groupe
    3’-OH à l’extrémité 3’ de leur ARNt
  5. Les aa pris en charge ont tendance à être petits
    et non hydrophobes
33
Q

Vrai ou faux

a) Toutes les aaRS de proocaryotes fonctionnent comme un un seul groupement protéique
b) Chez les eucaryotes supérieurs, 9 aaRS de classe I et II forment une particule multi-enzymatique

A

a) Faux protéines individuelles

b) Vrai

34
Q

Vrai ou faux

Les ARNt sont reconnus par leur aaRS de différentes manière

A

Vrai

35
Q

La base à la position 73 est appelée _____

A

base de discrimination

36
Q

Quelles sont les observations appuyant cette conclusion :
La paire G3•U70 dans la tige acceptrice est une
caractéristique majeure reconnue par l’AlaRS

A

1) Des mutations à plusieurs positions de l’ARNtAla d’E. coli
n’affectent pas ou très peu la réaction d’aminoacylation
par l’AlaRS
2) La plupart des mutations dans la paire G3•U70 diminuent
fortement cette réaction
3) L’introduction d’une paire G•U en position analogue de
l’ARNtCys et de l’ARNtPhe permet à ces ARNt d’être
aminoacylés par l’AlaRS
4) L’AlaRS aminoacyle efficacement une microhélice de 24 nt
contenant la paire G3•U70 de l’ARNtAla
5) La paire G3•U70 est une caractéristique spécifique de
l’ARNtALa

37
Q

Les éléments d’identification
des différents ARNt ont été
localisés dans ______ et dans _______

A 
• Les éléments d’identification
des différents ARNt ont été
localisés dans la tige
acceptrice et dans la boucle
de l’anticodon
38
Q

Vrai ou faux

La conformation d’un ARNt complexé avec sa synthétase
semble davange dictée par ses interactions avec la protéine
que par sa séquence

A

Vrai

39
Q

Vrai ou faux

Certaines aaRS effectuent des corrections pour
augmenter leur fidélité de liaison à l’ARNt

A

Faux
Certaines aaRS effectuent des corrections pour
augmenter la fidélité de liaison de l’aa à l’ ARNt

40
Q

Vrai ou faux

Certaines aaRS n’ont pas de fonction de correction

A

vrai

41
Q

Le site d’aminoadénylation de la TyrRS distingue

la tyrosine de la phénylalanine grâce à des ______avec le _____ de la tyrosine

A

Le site d’aminoadénylation de la TyrRS distingue
la tyrosine de la phénylalanine grâce à des
liaisons hydrogène avec le gr. OH de la tyrosine

42
Q

Les _____ sont les seules régions des

aminoacyl-ARNt qui sont reconnues par les ribosomes

A

Les anticodons sont les seules régions des

aminoacyl-ARNt qui sont reconnues par les ribosomes

43
Q

Quelle expérience biochimique a démontré que les anticodons sont les seules régions des amioacyl-ARNt qui sont reconnues par les ribosomes?

A

expérience biochimique dans laquelle
le Cys-ARNtCys fut converti en
Ala-ARNtCys par réduction chimique

44
Q

Vrai ou faux

La dégénérescence du code génétique fait
intervenir des interactions variables codonanticodon

A

Vrai

45
Q

Est-ce que chacun des 61
codons est lu par un ARNt
unique?

A

Non, plusieurs ARNt se lient à
2 ou 3 des codons spécifiant
leurs aa respectifs

46
Q

L’hypothèse du flottement (wobble) explique quel phénomène?

A

Elle permet d’expliquer comment un ARNt peut reconnaître 2 ou 3 codons synonymes

47
Q

Sur quelle(s) position(s) du codon l’effet wobble apparaît-il?

A

À la troisième position

48
Q

De quel type sont les appariement aux positions 1 et 2 des codons-anticodons?

A

Classique (W-C)

49
Q

Vrai ou faux

Les appariement wobble sont de type W-C

A

Faux

50
Q

Seuls les ARNt ayant un ___ à la première position de leur anticodon reconnaissent un seul codon

Pourquoi?

Quelle sera alors la base complémentaire du codon et à quelle position?

A

C

Parce que l’appariement G-U est permis

G à la troisième

51
Q

Vrai ou fuax

Le degré de liberté de la base à la première position de l’anticodon est supérieur au 2 autres.

A

Vrai

52
Q

Combien d’ARNt minimum seraient requis pour traduire 61 codons?

A

32

53
Q

Combien l’ADNmt humain codent-ils d’ARNt?

A

22

54
Q

Vrai ou faux

Tous les ARNt lisent chacun un paire de codons synonymes en accord avec les règles wobble

A

Faux seulement 14

55
Q

Contrairement aux règles de flottement, ____ ARNt lisent des groupes de ___ codons synonymes et ont tous des anticodons avec un ___ en première position

A

8, 4, U

56
Q

Par quoi pourrait s’expliquer les appariement permissif de l’ARNt?

A

Les structures de nombreux ARNt dévient de la structure consensus de tous autres ARNt

57
Q

Comment sont attachés chaque aa à l’ARNt approprié?

A

Par une aaRS spécifique

58
Q

Vrai ou faux

C’est toujours la même synthétase qui charge les isoaccepteurs

A

Vrai

59
Q

Certaines cellules utilise le même aaRS pour chargé l’ARNtgln et l’ARNtglu avec le glutamate. Comment la cellule fait-elle pour les différencier par la suite?

A

Une seconde enzyme convertit par amination le glu-ARNtgln en gln-ARNtgln.

60
Q

Peut-il y avoir un biais dans l’usage des codons?

A

oui

61
Q

À quoi est corrélée la fréquence des codons préférés dans un gène?

A

Au taux d’expression du gène

62
Q

Comment l’ARNtsec reconnait le codon interne UGA et le différencie du codon opale?

A

L’ARNt se lie au codon UGA lorsqu’une structure en épingle à cheveux est présente en aval du codon UGA

63
Q

Quel codon de certaine bactérie spécifie la pyrollysine?

A

Codon d’arrêt UAG

64
Q

Comment est formée la pyrollysine?

A

Par la condensation de 2 lysine

65
Q

En quoi sont convertit les codons spécifiant des aa lors d’une mutation non-sens?

A

En codons d’arrêt

66
Q

Vrai ou faux

Les mutations non-sens sont généralement létales

A

Vrai

67
Q

Comment peut être sauvé un organsime porteur d’une mutation non-sens?

A

Par une mutation dans un gène d’ARNt qui amène l’ARNt codé par ce gène à reconnaitre un codon non-sens

68
Q

Vrai ou faux

Les supresseurs non-sens peuvent être divisés en 3 classes, une pour chaque type de codon d’arrêt

A

Vrai

69
Q

Les mutations faux-sens convertissent des codons spécifiant des aa en codons spécifiant __________.

A

Des aa différents

70
Q

Par quoi peut être supprimé une mutation faux-sens

A

Mutation dans un gène d’ARNt qui amène l’ARNt codé par ce gène à reconnaître un autre codon

71
Q

Vrai ou faux

Un ARNt suppresseur faux-sens est chargé avec le même aa que celui de l’ARNt correspondant de type sauvage

A

Vrai

72
Q

Que possèdent les ARNt suppréseurs pas déphasage du code de lecture?

A

8 nt dans la boucle de l’anticodon au lieu de 7, ce qui leur permet de lire un codon à 4 bases

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