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BCM-2000 > 1.3 Les ribosomes > Flashcards

1.3 Les ribosomes Flashcards

1
Q

Vrai ou faux

Les ribosomes sont présents uniquement chez les eucaryotes

A

Faux, eucaryotes et procaryotes

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Q

C’est la corrélation entre la quantité ____ dans une cellule et la vitesse à laquelle celle-ci synthétise les ___ qui fit soupçonner que les ribosomes ont ce rôle

A

d’ARN, protéines

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3
Q

Quelle est la première preuve expérimentale que les ribosomes sont le siège de la synthèse protéique?

A

Les aa marqués s’associent momentanément aux ribosomes avant qu’ils n’apparaissent dans les protéines libres

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4
Q

Vrai ou faux

Le ribosome peut être dissocié en deux sous-unités

A

Vrai

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5
Q

Pourquoi le ribosome bactérien est de 70S si c’est deux sous-unités sont respectivement 50S et 30S?

A

Parce que celui-ci n’est pas parfaitement sphérique

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6
Q

Qu’arrive-t-il si on enlève le Mg2+ de la solution ou se trouve un ribosome? Si on en ajoute par la suite?

A

Le ribosome se dissocie en absence de Mg2+ et s’associe par la suite si on ajoute du Mg2+

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7
Q

Que veut dire S dans 70S?

A

Svedberg, unité de sédimentation dans un gradient de sucrose

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8
Q

Vrai ou faux

Les composantes du ribosomes sont replier en structures secondaires et tertiaires comme les ARNt?

A

Vrai

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9
Q

Quelle est la forme de la petite sous-unité de ribosome?

A

Mitaine

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10
Q

Quelle est la forme de la grande sous-unité?

A

Sphéroide avec 3 protubérences sur l’un de ses côtés et un tunnel d’environ 25 A de diamètre

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11
Q

Vrai ou faux

Le ribosome n’a pas de structure secondaire complexe

A

Vrai

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12
Q

Comment a été déduite l’architecture du ribosome?

A

Par immuno-microscopie électronique et à l’aide de marquages par affinité

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13
Q

De quelle structure fait partie l’ARNr 16S?

A

Structure secondaire

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14
Q

Vrai ou faux

a) les bases de l’ARNr 16S sont fortement modifiées
b) L’ARNr 16S contient 4 domaine en ordre 5’ vers 3’
c) L’ARNr 16S ne contient aucune base méthylées
d) Plusieurs nucléotides et paires de bases sont phylogénétiquement conservées
e) 46% des bases sont appariées donc les domaines sont libres par rapport aux autres

A

a) Faux, Peu de bases modifiées
b) Vrai
c) Faux, quelques bases modifiées
d) Vrai
e) Vrai

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15
Q

Ou est situé le point de convergence des 4 domaines?

A

Près des sites d’interactions avec l’ARNm et l’ARNt

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16
Q

Vrai ou faux

La grande sous-unité est plus flexible que la petite

A

Faux, contraire

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17
Q

Vrai ou faux

Les domaines de structures secondaires correspondent à des régions de la structure tertiaire qui sont indépendantes

A

Vrai

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18
Q

Combien les structures secondaires et tertiaires des ARNr 23S et 5S contiennent?

A

6 domaines

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19
Q

Sur un gel 2D que signifie le nombre à coté des protéines?

A

Leur position selon l’ordre décroissant de leur masse moléculaire

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20
Q

Vrai ou faux

La plupart des protéines ont un seule copie par ribosome

A

Vrai

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21
Q

Quelles protéines sont présentes plus qu’une fois par ribosome?

A

S20/L26 commune au 2 sous-unité
L7 qui est une modification de L12 : extrémité N-terminale acétylée
Les copies de L7/L12 s’agrègent avec L10 pour former L8

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22
Q

Dans quelles interactions sont impliquées le acides aminés riche en lysine et arginine? Pourquoi?

A

Interactions avec ARNr parce que se sont de aa chargés

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23
Q

De quoi est composé le site de la peptidyl transférase?

A

uniquement d’ARN

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24
Q

Vrai ou faux

les protéines ribosomiques de la petite sous-unité interagissent avec les appariements entre les codons et les boucles des anticodons

A

Faux, c’est l’ARN 16S

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25
Q

Vrai ou faux

Les protéines ribosomiques sont situées à l’écart des sites fonctionnels

A

Vrai

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26
Q

Plusieurs protéines ribosomiques comportent un domaine ____ situé à la surface de la sous-unité et un segment riche en aa _____, enfoui à l’intérieur de la sous-unité

A

Globulaire, basique

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27
Q

Que pourrait être la fonctions des protéines ribosomiques?

A

Stabiliser les ARNr

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28
Q

Quelle hypothèse explique l’acquisition des protéine dans les sous-unités du ribosome?

A

Elles ont été acquisent parce qu’elles stabiliseraient sa structure et réglaient son fonctionnement avec plus de précision

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29
Q

Vrai ou faux

Les ribosomes de procaryotes et d’eucaryotes ont une taille et une complexité similaire

A

Faux, eucaryotes plus grands et plus complexes

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30
Q

Vrai ou faux

Les eucaryotes ont beaucoup plus de protéines ribosomiques

A

Vrai

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31
Q

À quoi équivaut l’ARN 18S eucaryote?

Les ARN 5.8S et 28S?

A

À l’ARN 16S bactérien

ARN 23S bactérien, 5.8S = extrémité 5’ de l’ARNr 23S

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32
Q

Les structures secondaires des ARNr 16S et 23S ont été conservées au cours de l’évolution. Que démontre cette caractéristique?

A

L’importance de l’ARNr pour la structure et la fonction du ribosome

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33
Q

Comment a été déterminé l’autoassemblage de la sous-unité 30S?

A

Par des expériences de reconstitution partielle

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34
Q

Vrai ou faux

Les sous-unités ribosomiques on un ordre d’assemblage très préçis

A

Vrai

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35
Q

Par quoi sont assurées les premières étapes de l’assemblage des sous-unités ribosomiques?

A

Par la liaison de quelques protéines à l’ARNr et que les intermédiaires formés sont requis pour la liaison de d’autres protéines

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36
Q

L’ARNr sert de _____ sur lequel les protéines s’ajoutent dans un ordre préçis

A

squelette

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37
Q

Les petite et grande SU du ribosome s’associent l’une avec l’autre et avec
_____, traduisent ce dernier, puis _________ une fois la protéine
synthétisée. Par la suite, les SU libres peuvent se lier à un autre molécule
d’ARNm pour débuter un nouveau cycle de synthèse protéique

A

L’ARNm, se dissocient

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38
Q

La synthèse polypeptidique se fait depuis l’extrémité ____ vers l’extrémité _____

A

N-terminale, C-terminale

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39
Q

Vrai ou faux

Chez les procaryotes les ribosomes peuvent commencer la traduction sur des ARNm naissants, car la machinerie de la transcription et de la traduction sont localisées dans le même compartiment

A

vrai

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40
Q

Vrai ou faux

Chaque ARNm est traduit simultanément par plusieurs ribosomes

A

Vrai

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41
Q

Comment est appelé un ARNm associé à plusieurs ribosomes?

A

polysome

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42
Q

Combien de sites de liaison pour les ARNt possède le ribosome? Quels sont ses sites?

A

3

Site A : réservé à l’aminoacyl-ARNt

Site P : occupé par le peptidyl-ARNt, l’ARNt qui porte le polypeptide naissant

Site E : Site ou se lie transitoirement l’ARNt désacylé après avoir quitté le site P

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43
Q

Ou sont formés les sites de liaison pour l’ARNt?

A

À l’interface entre la grande et la petite sous-unité

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44
Q

Le site de décodage est situé dans la ___ sous-unité et le site de la peptidyl transférase est situé dans la ____ sous-unité

A

Petite, Grande

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45
Q

Vrai ou faux

Le ribosome catalyse le bris d’une liaison peptidique

A

Faux, Formation

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46
Q

Le polypeptide porté par le peptidyl-ARNt est transféré à l’aa porté par ______
Suite à cette réaction, l’ARNt désacylé, dépourvu ____, occupe le site ___ alors que le peptidyl-ARNt nouvellement formé occupe le site ___

A

Aminoacyl-ARNt, d’acides aminés, P, A

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47
Q

Par quoi est remplacé l’ARNt désacylé du site P?

A

Par le peptidyl-ARNt du site A

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48
Q

Quelles évènements doivent avoir lieu au cours de l’initiation de la traduction?

A
  1. L’ARNt initiateur chargé avec son acide aminé
    doit être placé dans le site P du ribosome
  2. L’ARNm doit se fixer sur le ribosome
  3. Le ribosome doit se positionner précisément sur
    le codon initiateur de l’ARNm
49
Q

Vrai ou faux, expliquer

Les procaryotes et eucaryotes utilisent différents mécanismes pour accomplir les évènement nécessaire à l’initiation de la traduction

A

vrai,

Les ARNm procaryotiques et eucaryotiques diffèrent dans leur structure, ils utilisent donc différents mécanismes

50
Q

Que porte l’ARNt responsable de reconnaître le codon initiateur chez les procaryote? Quelles étapes permettent de formée cet ARNt modifié?

A

Il porte un résidu méthionine qui est N-formylé

  1. L’ARNt est aminoacylé par Met par la même MetRS qui charge l’ARNtmet
  2. L’ARNt chargé est formylé enzymatiquement
51
Q

Pourquoi est-il utile que l’ARNt responsable de reconnaître le codon initiateur diffère de l’ARNt qui transfère les résidus Met interne?
Quelles sont ses différences?

A

3 différences :

  • Bases non-appariées : nécessaire pour la formylation et prévient l’utilisation de l’ARNt pour l’élongation
  • Bases d’extra
  • 3 pb G-C consécutives : Permettent l’insertion directe de l’ARNt dans le site P
52
Q

Comment le ribosome procaryotique s’associe-t-il à l’ARNm et comment reconnaît-il le codon initiateur?

Ou se passe cet appariement?

A

Par appariement de bases entre la séquence de Shine-Dalgarno de l’ARNm et l’extrémité 3’ de l’ARNr 16S

Petite sous-unité

53
Q

Vrai ou faux

Les appariement entre l’ARNr 16S et Shine-Dalgarno sont des appariements non classique

A

Faux, de type W-C

54
Q

Vrai ou faux

L’ARNr 16S interagit avec le rbs pour positionner le codon AUG au niveau du site A

A

Faux, site P

55
Q

Chez les procaryotes l’initiation de la traduction requiert :

a) de l’ATP
b) Des ions Mg2+
c) 2 facteurs d’initiation ribosomiques
d) 3 facteurs d’initiation protéiques solubles

A

d

56
Q

Quels rôles jouent les facteurs d’initiation procaryotiques?

A
  • IF1 empêche les ARNt de se lier à la portion de la SU 30S
    correspondant au site A
  • IF2 est une protéine G interagissant avec la SU 30S, IF1 et
    fMet-ARNti
    fMet; son rôle est de faciliter l’association de cet
    ARNt à la petite SU et d’empêcher d’autres ARNt de s’y
    associer
  • IF3 libère la SU 30S du ribosome inactif et l’empêche de se
    réassocier avec la SU 50S. De plus, il permet la liaison de la
    SU 30S à l’ARNm
57
Q

Quelles sont les différentes étapes de l’initiation de la traduction chez les procaryotes?

A
  • Liaison des trois facteurs d’initiation à la sous-unité 30S
  • La sous-unité 30S s’associe avec l’ARNm et l’ARNt initiateur. ( n’importe quel ordre)
  • Lorsque le codon d’initiation s’apparie à l’ARNt initiateur, la sous-unité 30S change de conformation, entrainant la libération de IF3
  • En l’absence de IF3, la sous-unité 50S peut se lier à la sous-unité 30S. Cette liaison stimule l’activité GTPase de IF2-GTP. Hydrolyse du GTP. IF2-GDP = affinité moindre pour ribosome et ARNt initiateur = IF2 et IF1 libérés
58
Q

Quelles sont les principales différences entre la phase d’initiation des eucaryotes par rapport à celle des procaryotes?

A
  • ARNt initiateur différent de l’ARNt qui reconnait les codons AUG internes
  • Nombre de facteurs d’initiation plus élevé (plus complexe)
  • Reconnaissance de l’ARNm et du codon initiateur très différente
59
Q

Quelles sont les premières étapes de la traduction chez les eucaryotes?

A

• Le ribosome 80S se dissocie via l’action des facteurs eIF1,
eIF1A, eIF3 et eIF5

• La protéine eIF2 liant le GTP se charge de recruter l’ARNt
initiateur chargé au site P

• La coiffe de l’ARNm est reconnue par eIF4E. Les facteurs
eIF4G et eIF4A sont ensuite recrutés, puis eIF4B se joint au
complexe et active une ARN hélicase faisant partie de
eIF4A

• L’ARNm lié à eIF4 s’associe finalement au complexe de
pré-initiation 43S

60
Q

Quelle est le bilan de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes?

A

Un complexe d’initiation de 80S et 2 molécules de GTP sont consommées

61
Q

Chez les eucaryotes la sous-unité ____ interagit avec la protéine de liaison à poly(A).
Que permet cette interaction?

A

elF4G

  • circularise l’ARNm et permet une traduction plus efficace
  • Ribosome qui vient d’être libéré peut ré-initier la traduction du même ARNm
62
Q

Vrai ou faux

L’addition d’un aa à la chaîne polypeptidique se fait très rapidement

A

Vrai

63
Q

Quels sont les trois facteurs protéiques solubles participant à l’élongation chez les eucaryotes? Quelle est leur fonction?

A
  • EF-Tu : se lie à l’aminoacyl-ARNt et au GTP
  • EF-Ts : déplace le GDP d’EF-Tu
  • EF-G : Provoque la translocation en liant le GTP au ribosome
64
Q

Combien de réactions le cycle d’élongation comprend-t-il? Quelles sont ces réactions?

A

3

  • Liaison/décodage
  • Transpeptidation
  • Translocation
65
Q

À quoi sert la transformation du GTP en GDP?

A

Stabiliser l’ARNt au site A

66
Q

Vrai ou faux

La protéine EF-Tu est retrouvée en faible quantité

A

Faux, extrêmement abondante

67
Q

Vrai ou faux

La totalité des aminoacyl-ARNt est séquestrée par EF-Tu

A

vrai

68
Q

Le complexe EF-Tu-GTP reconnaît la tige acceptrice des ARNt dont les résidus 1 et 72 sont appariés. Vrai ou faux : le complexe peut également se lier à la forme formylée et non formylée de Met-ARNtfMet

A

Faux

69
Q

Quelles sont les caractéristiques communes de IF2 et EF-Tu?

A
  • Protéines de liaison au GTP
  • Motifs structural liant les nucléotides guanyliques et catalysant l’hydrolyse de GTP
  • elles sont souvent accompagnées d’une protéine activatrice de la GTPase et d’un facteur d’échange des nucléotides guanyliques.
70
Q

Quelle est la protéine activatrice de la GTPase qui accompagne EF-Tu?

A

Le ribosome

71
Q

À quoi servent les facteurs d’échange des nucléotides guanyliques pour les protéines de liaison au GTP?

A

Regénérer les facteurs solubles

72
Q

Vrai ou faux

EF-Tu subit des changements conformationnels importants en hydrolysant le GTP

A

Vrai, changement d’orientation de 91 degré

73
Q

Quel(s) énoncé(s) sont faux concernant la transpeptidation

a) Plusieurs cofacteurs sont requis
b) L’activité peptidyl transférase est une fonction de la sous-unité 30S et elle est liée à l’ARNr 23S
c) Il y a attaque nucléophile lors de la transpeptidation
d) l’énergie est fournie par EF-Tu-GTP
e) l’énergie est fournie par le lien ester unissant l’aa à l’ARNt

A

a, b, d

74
Q

Quel est le but de la translocation?

A

Déplacer de 3 bases

75
Q

Quel(s) énoncé(s) sont vrais concernant la translocation

a) le peptidyl-ARNt reste lié à l’ARNm durant son déplacement au site P
b) Les interactions codons-anticodons sont arrêtées pendant cette réaction
c) Le maintien de l’association codon-anticodon permet au ribosome de se déplacer de 3 nucléotides
d) le facteur EF-G est utilisé lors de cette réaction

A

a, c, d

76
Q

Pourquoi les interactions codon-anticodon sont importantes lors de la translocation?

A

Parce qu’elles permettent de maintenir le cadre de lecture

77
Q

Quels énoncés sont faux

a) l’hydrolyse du GTP à lieu lors de la translocation
b) l’hydrolyse du GTP accélère le mouvement du ribosome
c) Le ribosome peut lier simultanément EF-Tu et EF-G pour accélerer la réaction
d) EF-Tu et EF-G se lient près du site A
e) La forme active de EF-Gest régénérée par une protéine possèdant l’activité GEF

A

a, c, e

78
Q

Vrai ou faux

La translocation fait intervenir des états intermédiaires

A

Vrai

79
Q

Quel antibiotique a permis de mettre en évidence les sites A et P et de prouver que le fMet-ARNt se lie directement au site P?

Pourquoi et comment?

A

Puromycine, parce que cet antibiotique est un analogue d’un aminoacyl-ARNt

-Ressemble à l’extrémité 3’ d’un tyr-ARNt
Se lie au site A de la grande sous-unité

• En l’absence du facteur EF-G, seule la formation
de fMet-puromycine est observée
• Aucune chaîne polypeptidique qui était en
cours de croissance avant l’addition de
l’antibiotique n’est terminée par la puromycine.
Pourquoi? La présence du peptidyl-ARNt dans
le site A empêche la puromycine de se lier à ce
site

80
Q

Vrai ou faux

La puromycine entraîne l’arrêt prématuré de la synthèse polypeptidique

A

Vrai

81
Q

Vrai ou faux

Le cycle d’élongation des eucaryotes ressemble à celui des procaryotes

A

Vrai

82
Q

Vrai ou faux

Les facteurs d’élongation des procaryotes et des eucaryotes sont interchangeables

A

Faux

83
Q

Qu’arrive-t-il quand des ARNm synthétiques ne contenant pas de codons UAA, UGA et UAG sont traduit?

A

le polypeptide reste associé au ribosome et ce dernier n’est plus utilisable

84
Q

Quels sont les 2 facteurs de libération de classe I chez E.coli? Quel est leur rôle et leur différence?

A

RF1 et RF2
-Reconnaissent les codons d’arrêt et active l’hydrolyse du polypeptide associé à l’ARNt au site P

-RF1 reconnaît UAA et UAG, tandis que RF2 reconnaît UAA et UGA

85
Q

Quel est le facteur de libération de classe II chez E.coli? Quel est son rôle?

A

RF3

  • Stimule la libération de RF1 et RF2 après l’hydrolyse du polypeptide
  • Présence de RF1/RF2 requise pour sa liaison au ribosome
  • Régulé par GTP mais a une plus grande affinité pour le GDP
86
Q

Quel est le facteur de recyclage du ribosome chez E.coli? Quel est son rôle?

A

RRF

-Agit avec EF-G et IF3 pour stimuler la dissociation du ribosome

87
Q

La liaison d’un facteur de libération de classe __ au codon approprié induit la peptidyl transférase à _____ le groupe peptidyl à une molécule _____

A

I, Transférer, d’eau

88
Q

Quel est le résultat final du recyclage des ribosome?

A

Une sous-unité 30S liée à IF3 et une sous-unité 50S libre

89
Q

Vrai ou faux

Les facteurs d’élongation et de libération se ressemblent au point de vue structural et agissent à proximité du site A

A

Vrai

90
Q

Vrai ou faux

La terminaison chez les eucaryotes et différente de celle chez les procaryotes

A

Faux

91
Q

Quelle est la différence entre la terminaison chez les eucaryotes et les procaryotes?

A

un seul facteur de libération de classe I requis chez les eucaryotes

92
Q

Vrai ou faux

L’hydrolyse du GTP contribue à la précision de la traduction

A

Vrai

93
Q

Quelles bases sont universellement conservées dans l’ARNr 16S? À quoi servent-elles? Comment?

A

2 adénines adjacentes, pour véfifier l’interaction codon-anticodon.
Paires de bases non-watson-crick ne sont pas reconnues pas ces adénines, les ARNt incorrectement appariés ont une affinité moindre pour le ribosome.

94
Q

Comment l’activité GTPase de EF-Tu peut être utilisé pour vérifier l’interaction codon-anticodon?

A

L’hydrolyse du GTP n’a lieu que si l’anticodon est correctement apparié avec le codon

95
Q

Quel mécanisme ayant lieu après la libération de EF-Tu contribue à la précision du décodage?

A 
Pour participer avec 
succès à la réaction 
peptidyl transférase, 
l’ARNt doit effectuer un 
mouvement de rotation 
(étape d’accomodation) 
Les ARNt incorrectement 
appariés se dissocient 
souvent du ribosome à 
cette étape
96
Q

Quel taux (%) d’antibiotiques connus bloquent la traduction?

A

40%

97
Q

Quel est le mécanisme général des antibiotiques bloquant la traduction?

A

Ils se lient à une composante spécifique de la machinerie de la traduction et inhibent sa fonction

98
Q

Pourquoi les antibiotiques peuvent aider à élucider les mécanismes de la traduction?

A

Parce qu’ils bloquent celle-ci à différentes étapes

99
Q

De quelle famille fait partie la streptomycine?

A

Aminoglycosides

100
Q

Pour quel organe la streptomycine est-elle toxique?

A

Les reins

101
Q

Que provoque la streptomycine à faible et à haute concentrations?

A

Faibles concentration : Lecture erronée de l’ARNm par le ribosome chez les procaryotes

Haute concentration : Elle empêche l’initiation correcte de la chaîne, causant la mort de la cellule

102
Q

À quoi se lie la streptomycine? Ou peut-on voir des mutations conférant la résistance à celle-ci?

A

L’ARNr 16S et la protéine S12

Dans les gènes pour l’ARNR 16S et S12

103
Q

Que fait la streptomycine au ribosome?

A

Induuit un changement conformationnel qui stabilise l’état ram. Affinité du site A pour les ARNt plus grande

104
Q

Le chloramphénicol est le premier antibiotique à _______. Celui-ci inhibe l’activité ___________ sur la _____ sous-unité du ribosome des procaryotes.

A

large spectre, peptidyl transférase, grande

105
Q

Quels mutations rendent la cellule résistante au chloramphénicol?

A

Des mutations dans la boucle centrale du domaine V de l’ARNr 23S

106
Q

Quel est le fonctionnement de la tétracycline?

A

Il se lie à la petite sous-unité des procaryotes ou il inhibe la liaison des ARNt

La tétracycline bloque
aussi la réponse
stringente en inhibant
la synthèse de ppGpp,
suggérant que les
ARNt non chargés se
lient au site A afin
d’activer le facteur de
stringence
107
Q

Par quoi est causée la diphtérie?

a) Un antibiotique
b) un agent alkylant
c) Une bactérie abritant le phage corynéphage B
d) une mutation

A

c

108
Q

Comment la toxine de la diphtérie est sécrétée?

A

Protéine codée par le phage et sécrétée par la bactérie

109
Q

Quel est le fonctionnement de la toxine de la diphtérie?

A

Inactive spécifiquement le facteur eEF2 en ADP ribosylant un résidu His modifié appelé diphtamide

110
Q

Vrai ou faux

les 6 domaines de l’ARNr 23S sont espacés entre eux

A

Faux, ils sont entrelacés

111
Q

Vrai ou faux

chacun des 4 domaines de l’ARNr 16S correspond à une portion distincte de la sous-unité 30S

A

Vrai

112
Q

Comment sont réparties les protéines ribosomiques dans les deux sous-unités?

A

Pas uniformément, la grande majorité des protéines ribosomiques sont localisées sur le dos et les côtés des sous–unités.

113
Q

Quel(s) énoncé(s) sont vrai

a) La face des deux sous-unités, en particulier les régions liant les ARNt et l’ARNm n’ont presque pas de protéines
b) les protéines ribosomiques contiennent souvent un long segment riche en acides aminés acide
c) Les protéines ribosomiques font des interactions avec l’ARN grâce à des ponts salins entre leurs chaînes latérales chargé + et les oxygènes des groupement phosphates.
d) Les sous-unités 30S et 50S ont 12 points de contact via des ponts hydrogène

A

a,c

114
Q

Quelles interactions sont fait entre les sous-unités 30S et 50S?

A

ARN-ARN, protéine-protéine et ARN-protéine

115
Q

Vrai ou faux

Le ribosome lie les trois ARNt de la même manière

A

vrai

116
Q

Comment se lie l’ARNt au ribosome?

A

Les tiges-boucles des anticodons se lient à la sous-unité 30S, tandis que d’autres portions se lient à la sous-unité 50S

117
Q

Quelles sont les principales tâches de la petite et de la grande sous-unité?

A

Petite : Processus de reconnaissance du ribosome, vérifie l’interaction codon-anticodon

Grande : effectuer des tâches biochimiques comme catalyser les réactions d’élongation du polypeptide

118
Q

Vrai ou faux

Le site de décodage ainsi que le site de la peptidyl transférase se trouve à la surface des ribosome

A

Faux, Enfoui dans le ribosome

BCM-2000 (10 decks)

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