Kohlenhydrate, Proteine, Fette Flashcards
Kohlenhydrate
Cn(H2O)m
Monosaccharide
-bestehen aus C-Kette, bei der 1 C-Atom eine Aldehyd/Ketogruppe trägt
zB: Glucose C6H12O6 (Aldehyd)
Fructose C6H12O6 (Keton)
Fischerprojektion
am C, das am weitesten von der höchstoxidierten Gruppe entfernt ist bzw am wenigsten von Carbonylgruppe entfernt, die OH-Gruppe
- rechts -> D-Form
- links-> L-Form
und die anderen OH´s ?
- Glucose: ta tü ta ta
- Mannose: tü tü ta ta
- Galaktose: ta tü tü ta
Disaccharide
-Bildung aus cykl Halbacetale der Monosaccharide + Alk von anderem Mono! (glykasidische Bindung: vom O-Atom eines Monos zum C1 Atom d anderen Monos)
> häufigste Bindung am C4 (Gibt aber auch 1,1/1,2/1,6)
wenn OH Gruppe nach unten: ß-Form
oben: a-Form
Polysaccharide
aus vielen Monos
wichtige:
- Cellulose: homoglykan (aus einer Sorte Mono)
- > aus ß- 1,4 glykosidisch verbundener Glucose
-Stärke:
a- glykosidische 1,4 bzw. 1,6 Verknüpfung
Untereinheiten der Stärke:
1.) Amylopektin: Alpha 1,4 ; 1,6 verknüpfte Monos
2.) Amylose: außschließlich 1,4 Alpha Monosaccharide
-Glykogen
a 1,4/1,6 Monosaccharide (wie Amylopektin)
-Zuckerspeicher der Leber
Fette
gesättigt: CnH2nO2
ungesättigt: CnH2n-2O2 (2H weniger wegen Doppelbindung)
-> Essentiell, da nicht synthetisierbar wegen Doppelbindung!
!!! Falle bei Molberechnung von Fettsäuren: Ungesättigte sind immer 2g/mol leichter, da pro
Doppelbindung 2 H’s wegfallen!!
Nomenklatur der Fettsäuren
2 versch Arten
1.) Normale Nummerierung der C’s, C1 bildet das C der Carboxylgruppe
2.) Lateinisch: Alpha, Beta, Gamma… letztes C, egal wie lang die Fettsäure: IMMER Omega
!!! Alpha C ist NICHT das C der Carboxylgruppe, sondern das nächste in Reihe
sprich Alpha C = C2
Letztes C: Omega ! zB die Omega-3-Fettsäure; hier wird die Lage der Doppelbindung
beschrieben, bei Omega bedeutet dies also Zählen von Hinten
Proteine
- bestehen aus Aminosäuren, im menschl. Körper: α-L- Aminosäuren
- 20 proteinogene AS Bausteine für Aufbau der höheren Lebewesen
- AS -> Ampholyte
H
Basisformel von AS: H2N-C-COOH
R
Reaktionen von Proteinen
1.) in saurem Mileu:
NH2 nimmt Proton auf, COOH behält seines ! AS wird sauer, positiv geladen ! pKs1
2.) in basischem Mileu:
Carboxylgruppe gibt H ab, NH2 unbeteiligt ! As wird basisch, neg geladen ! pKs2
Isoelektrischer Punkt:
pKs1 + pKs2/2 = Isopunkt
Punkt beschreibt den allg. Charakter einer AS, da es in der Natur basische, saure und neutrale Aminosäuren gibt Neutral: Iso 5-6.5 Alles >6,5 : Basisch Alles< 5: Sauer
-in wässriger Lösung ein Zwitterion, bei dem COOH ein H abgibt und NH2 ein H+
aufnimmt -> neg und positive Ladung, trotzdem nach außen hin ungeladen
Peptide
- Bindungen zwischen AS
Peptidbindung: Bindung zwischen dem COOH der einen und des NH2 der anderen AS unter
Wasserabspaltung
Reihenfolge: N-Terminus……C-Terminus
Oligopeptid: bis 20 AS
Polypeptid: 20+ AS
Zusammenhalt Peptidketten
- Disulfidbrücken (Reste von AS), entstehen durch Thiole
- WBB
- Van der Waals Kräfte
4 Versch Strukturdarstellungen Peptide
1.) Primärstruktur:
AS-Sequenz einer Polypeptidkette
2.) Sekundärstruktur:
lokale räumliche Anordnung der Kette
- Stabilisierung der Kette durch WBB des Carbonyl-O und des N-H einer anderen AS
- 2 Formen: Alpha Helix, Beta Faltblatt (! räumliche Anordnung!!)
3.) Tertiärstruktur:
Räumliche Anordnung/dreidimensionale Struktur der ges. Polypetidkette, Teils Alpha, Beta…
! Hier kann das erste Mal von Protein gesprochen werden!
4.) Quartärstruktur:
Mehrere Tertiäre Untereinheiten, z.B Enzymkomplexe werden als Quartärstruktur bezeichnet
-> einkettige Proteine = Tertiäre Proteine