Intro bioquímica Flashcards
¿Con qué interactua carbono?
C, H, O, N, P y S
O, N y S pueden ser donadores o aceptores de..
Hidrógeno
Propiedad de carbonos que ayuda a crear hidrocarburos
Tetravalencia
Ángulo de enlaces de C
109.5°
Una biomolecula anfipatica contiene…
Región polar o hidrofilica y región hidrofóbica
Tipos de Isomería
Estereoisómeros: mismos átomos diferente orden
Moléculas quirales: mismos átomos en espejo
Cis: Átomos al mismo lado: se dobla sobre si
Trans: Átomos van al lado opuesto: se dobla al contrario
Anomérico: configuración ciclada de un carbono asimétrico de un monosacárido en agua
Furanosa es…
cetosas de 6 carbonos en anillo
Piranosa
aldosa de 6 carbonos en anillo
Zwitterion es..
Molécula neutra ionizada
Biomoléculas compuestas por carbono
Carbohidratos
Lípidos
Proteínas
Ácido nucleico
Aminoácido es anfótero porque..
Grupo Amino es base
Grupo Carboxilo es ácido
Relación del pKa de un grupo carboxilo
pKa de grupo carboxilo aumento = ácido débil
pKa de grupo amino disminuye= ácido fuerte
Cuantos ámino acidos hay y como se definen
Alrededor de 20
Son definidos por sus cadenas laterales
Categorias de aminácidos y cuantós hay en cada uno
7: son no polares y alifáticos
3: son no polares y aromáticos
5: polares sin carga
3: polar que se pueden cargar +
4: polar se pueden cargar -
¡Los enlaces peptidicos son covalentes o polares?
¿Cómo se unen?
Covalentes; de doble enlace parcial
Amino - carboxilo - amino - carboxilo
Diferencia entre peptido y polipéptido
Péptido: pocos aminoácidos
Polipéptido: muchos aminoácidos
¿Dónde se crean proteínas?
Ribosomas
Estructuras de una proteina
Primaria- secuencia de aminoácidos (polar)
Secundaria- interacciones polares que forman alda helices y laminas beta
Terciaria- cadena polipeptídica en 3D (covalente y polar)
Cuaternaria - Unión de dos o más polipéptidicos
Tipos de proteínas
Monomérica: 1 cadena polipeptídica
Dimerica: 2 cadenas
Homodímeros: 2 copias de la misma cadena
Heterodímero: polipéptidos difieren
La secuencia de Edmán sirve para
Analizar péptidos
Gráfico de Ramachandran predice..
Ángluos de enlaces polipéptidos
Proteínas con aminoácidos y propiedades adicionales y destino metabólico diferente fueron por
Postraducción
Alterar el pH de un aminoácido facilita…
la separación física de aminoácidos, péptidos y proteínas
Técnicas cromatográficas para separar una proteina de otra son:
en la diferencia de su tamaño (cromatografía de exclusión de tamaño)
la carga (cromatografía de intercambio iónico)
hidrofobicidad (cromatografía de interacción hidrofóbica)
capacidad para unirse a un ligando específico (cromatografía de afinidad).
Plegamiento de proteías es impulsado por
Móleculas de agua
Chaperonas ayudan en el
plegamiento de proteínas
Plegamiento de proteínas es estabilizado por
Interacciones débiles como enlaces de hidrógeno, puentes salinos, y fuerzas de Van der Waals
Plegamiento de proteínas es modular porque
primero se forman áreas de estructura secundaria local, y después coalescente hacia un glóbulo fundido.
La desnaturalización de proteínas ocurre por…
sales y detergentes, temperatura y cambios de pH
Enzimas son..
Proteínas con dominios catalíticos: cataliza compuestos (sustratos) en productos
Enzimas son estereosespecificas porque..
Catalizan reacciones de un estereoisómero de un compuesto dado
Las enzimas se unen a sustratos en _ puntos de fijación que los puede convertir en quirales
3
La actividad enzimática _______ la energía de activación
disminuye
Modelo de adaptación inducida
sustratos se unen a enzima y sufren cambio conformacional
Proteasas
catalizan hidrólisis de proteínas a aminoácidos
Nucleasas
catalizan hidrolisis de enlaces fosfoéster en DNA y RNA
El centro activo tiene _____ por un sustrato
Afinidad
Cofactores
Aceptores temporales de e-
se asocian de manera reversible a enzimas o sustratos
Ejemplo de conezimas
vitaminas
Modelo de cerradura
especificidad de interacciones entre enzima y sustrato
Mecanismos para aumentar católicamente los índices de reacciones químicas:
Catálisis por proximidad:
Catálisis acido básica
Catálisis específica para ácido o base
Catálisis por ácido general
Catálisis por tensión
Catálisis covalente
Clasificación de enzimas
Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones
Transferasas: transfieren grupos fosfatos, glucosilo o metilo
Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C-C, C-O, C-N y otros
Liasas: catalizan C-C, C-O, C-N por eliminación de átomos dejando doble enlaces
Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula; reordenamiento
Ligasas: catalizan unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP
Deshidrogenasas
Eliminan un H
Oxidasas
Eliminan un H al usar oxígeno como aceptor de hidrógeno
Inhibidores enzimaticos
Reversibles: competitivo, no competitivo y acompetitico
Irreversibles
Duplicación del gen que crea una segunda copia de la enzima genera
Enzima homóloga
Formas de enzimas distintas que catalizan la misma reacción son
Isoenzimas
Los citocromos son enzimas
Deshidrogenasas, menos citocromos oxidasas
Polisacárido presente en bacterias y su síntesis es afectada por antibióticos
Peptidoglucano ( N-acetil glucosamina y N-acetil murámico)
Polisacárido que da consistencia a la matriz en cel animales
Glucosaminoglicano
Procesos isotermicos usan energía quimica para…
Impulsar procesos vivos
