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Bioquímica > Intro bioquímica > Flashcards

Intro bioquímica Flashcards

1
Q

¿Con qué interactua carbono?

A

C, H, O, N, P y S

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2
Q

O, N y S pueden ser donadores o aceptores de..

A

Hidrógeno

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3
Q

Propiedad de carbonos que ayuda a crear hidrocarburos

A

Tetravalencia

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4
Q

Ángulo de enlaces de C

A

109.5°

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5
Q

Una biomolecula anfipatica contiene…

A

Región polar o hidrofilica y región hidrofóbica

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6
Q

Tipos de Isomería

A

Estereoisómeros: mismos átomos diferente orden
Moléculas quirales: mismos átomos en espejo
Cis: Átomos al mismo lado: se dobla sobre si
Trans: Átomos van al lado opuesto: se dobla al contrario
Anomérico: configuración ciclada de un carbono asimétrico de un monosacárido en agua

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7
Q

Furanosa es…

A

cetosas de 6 carbonos en anillo

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8
Q

Piranosa

A

aldosa de 6 carbonos en anillo

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9
Q

Zwitterion es..

A

Molécula neutra ionizada

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10
Q

Biomoléculas compuestas por carbono

A

Carbohidratos
Lípidos
Proteínas
Ácido nucleico

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11
Q

Aminoácido es anfótero porque..

A

Grupo Amino es base
Grupo Carboxilo es ácido

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12
Q

Relación del pKa de un grupo carboxilo

A

pKa de grupo carboxilo aumento = ácido débil
pKa de grupo amino disminuye= ácido fuerte

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13
Q

Cuantos ámino acidos hay y como se definen

A

Alrededor de 20
Son definidos por sus cadenas laterales

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14
Q

Categorias de aminácidos y cuantós hay en cada uno

A

7: son no polares y alifáticos
3: son no polares y aromáticos
5: polares sin carga
3: polar que se pueden cargar +
4: polar se pueden cargar -

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15
Q

¡Los enlaces peptidicos son covalentes o polares?
¿Cómo se unen?

A

Covalentes; de doble enlace parcial
Amino - carboxilo - amino - carboxilo

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16
Q

Diferencia entre peptido y polipéptido

A

Péptido: pocos aminoácidos
Polipéptido: muchos aminoácidos

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17
Q

¿Dónde se crean proteínas?

A

Ribosomas

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18
Q

Estructuras de una proteina

A

Primaria- secuencia de aminoácidos (polar)
Secundaria- interacciones polares que forman alda helices y laminas beta
Terciaria- cadena polipeptídica en 3D (covalente y polar)
Cuaternaria - Unión de dos o más polipéptidicos

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19
Q

Tipos de proteínas

A

Monomérica: 1 cadena polipeptídica
Dimerica: 2 cadenas
Homodímeros: 2 copias de la misma cadena
Heterodímero: polipéptidos difieren

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20
Q

La secuencia de Edmán sirve para

A

Analizar péptidos

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21
Q

Gráfico de Ramachandran predice..

A

Ángluos de enlaces polipéptidos

22
Q

Proteínas con aminoácidos y propiedades adicionales y destino metabólico diferente fueron por

A

Postraducción

23
Q

Alterar el pH de un aminoácido facilita…

A

la separación física de aminoácidos, péptidos y proteínas

24
Q

Técnicas cromatográficas para separar una proteina de otra son:

A

en la diferencia de su tamaño (cromatografía de exclusión de tamaño)
la carga (cromatografía de intercambio iónico)
hidrofobicidad (cromatografía de interacción hidrofóbica)
capacidad para unirse a un ligando específico (cromatografía de afinidad).

25
Q

Plegamiento de proteías es impulsado por

A

Móleculas de agua

26
Q

Chaperonas ayudan en el

A

plegamiento de proteínas

27
Q

Plegamiento de proteínas es estabilizado por

A

Interacciones débiles como enlaces de hidrógeno, puentes salinos, y fuerzas de Van der Waals

28
Q

Plegamiento de proteínas es modular porque

A

primero se forman áreas de estructura secundaria local, y después coalescente hacia un glóbulo fundido.

29
Q

La desnaturalización de proteínas ocurre por…

A

sales y detergentes, temperatura y cambios de pH

30
Q

Enzimas son..

A

Proteínas con dominios catalíticos: cataliza compuestos (sustratos) en productos

31
Q

Enzimas son estereosespecificas porque..

A

Catalizan reacciones de un estereoisómero de un compuesto dado

32
Q

Las enzimas se unen a sustratos en _ puntos de fijación que los puede convertir en quirales

A

3

33
Q

La actividad enzimática _______ la energía de activación

A

disminuye

34
Q

Modelo de adaptación inducida

A

sustratos se unen a enzima y sufren cambio conformacional

35
Q

Proteasas

A

catalizan hidrólisis de proteínas a aminoácidos

36
Q

Nucleasas

A

catalizan hidrolisis de enlaces fosfoéster en DNA y RNA

37
Q

El centro activo tiene _____ por un sustrato

A

Afinidad

38
Q

Cofactores

A

Aceptores temporales de e-
se asocian de manera reversible a enzimas o sustratos

39
Q

Ejemplo de conezimas

A

vitaminas

40
Q

Modelo de cerradura

A

especificidad de interacciones entre enzima y sustrato

41
Q

Mecanismos para aumentar católicamente los índices de reacciones químicas:

A

Catálisis por proximidad:
Catálisis acido básica
Catálisis específica para ácido o base
Catálisis por ácido general
Catálisis por tensión
Catálisis covalente

42
Q

Clasificación de enzimas

A

Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones
Transferasas: transfieren grupos fosfatos, glucosilo o metilo
Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C-C, C-O, C-N y otros
Liasas: catalizan C-C, C-O, C-N por eliminación de átomos dejando doble enlaces
Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula; reordenamiento
Ligasas: catalizan unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP

43
Q

Deshidrogenasas

A

Eliminan un H

44
Q

Oxidasas

A

Eliminan un H al usar oxígeno como aceptor de hidrógeno

45
Q

Inhibidores enzimaticos

A

Reversibles: competitivo, no competitivo y acompetitico
Irreversibles

46
Q

Duplicación del gen que crea una segunda copia de la enzima genera

A

Enzima homóloga

47
Q

Formas de enzimas distintas que catalizan la misma reacción son

A

Isoenzimas

48
Q

Los citocromos son enzimas

A

Deshidrogenasas, menos citocromos oxidasas

49
Q

Polisacárido presente en bacterias y su síntesis es afectada por antibióticos

A

Peptidoglucano ( N-acetil glucosamina y N-acetil murámico)

50
Q

Polisacárido que da consistencia a la matriz en cel animales

A

Glucosaminoglicano

51
Q

Procesos isotermicos usan energía quimica para…

A

Impulsar procesos vivos

Bioquímica (7 decks)

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