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PHA-2048 PK > induction inhibition > Flashcards

induction inhibition Flashcards

1
Q

quelles sont les 3 façons d’influencer l’activité pharmaco d’un rx avec la biotransformation

A
  • inactivation
  • activation
  • potentialisation
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Q

lorsque la biotransformation inactive un médicament:

  • c’est la … qui a une activité pharmacologique
  • la biotransformation est également la voie …. du rx
A
  • molécule mère

- d’élimination

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3
Q

comment appelle-t-on les rx qui sont actifs une fois bio transformés

A

pro médicament

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4
Q

V/F lors d’une potentialisation, le métabolite est plus actif que la molécule mère

A

F. pas nécessairement, peuvent avoir la même activité ou une activité différente

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5
Q

comment appelle-t-on le mécanisme qui permet de diminuer la toxicité d’un rx par la biotransformation

A

détoxification

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6
Q

comment appelle-t-on le processus par lequel le métabolite formé par biotransformation est plus toxique que le rx administré

A

réactivation

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7
Q

quelles macromolécules biologiques peuvent former des liens avec des métabolites réactifs

A

ADN
ARN
protéines membranaires
hémoglobine

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8
Q

à quel réactions toxiques sont associées la liaison des métabolites réactifs aux macromolécules

A

nécrose hépatique
dyscrasie sanguine
carcinogénèse
réactions hypersensibilité

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9
Q

quelles sont les modifications qui ont le plus d’importance dans la pharmacocinétique du rx

A

pka

solubilité

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10
Q

en général, la molécule est ionisée/non ionisée à la suite de sa biotransformation

A

ionisée (hydrosoluble et donc plus facile à être éliminée)

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11
Q

en général, les molécules conjuguées (phase 2) sont …

A

inactives

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12
Q

à quoi compare-t-on le REL

A

boule de spaghetti

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13
Q

la partie la plus lipophile du REL est la (lumière/membrane)

A

membrane

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14
Q

qu’est-ce qui fait entrer les molécules dans le REL

A

gradient de concentration

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15
Q

dans quelle partie du REL se trouve les cyp450

A

membrane

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16
Q

le cyp450 est quelle sorte de protéine

A

hémoprotéine

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17
Q

qu’est-ce qui est incorporé dans la structure porphyrine des cyp450

A

atome de fer

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18
Q

quels sont les 5 atomes qui maintiennent le fer dans le cyp450

A

4 atomes d’azote en horizontal

1 atome de soufre en vertical

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19
Q

La partie héminique du site actif est (souple/rigide)

A

rigide

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20
Q

v/f un cyp contient 1 site de fixation

A

oui, mais peut aussi en avoir plus qu’un

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21
Q

Qu’est-ce qui permet de catalyser l’oxydation ou réduction par les cyp

A

la capacité du fer a gagner ou perdre des électrons

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22
Q

les cyps sont toujours associés à quels partenaires

A

REDOX

soit des P450 oxydoréductase (POR) et cytochrome B5

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23
Q

V/F le POR est relié au cyp

A

faux il en est séparé

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24
Q

quelle est l’activité du POR

A

réduction du NADPH

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25
Q

à quoi sert le POR

A

transfert électrons

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26
Q

quel processus permet la formation du NADPH

A

consommation de glucose

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27
Q

Le NADPH sert à améliorer les réactions (d’oxydation/ de réduction) du CYP

A

réduction

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28
Q

La réductase est un complexe de … qui se lie à quelles deux composantes?

A

flavoprotéine

FAD et FMN

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29
Q

Où se trouve le système POR

A

dans la membrane près du CYP

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30
Q

Le FAD est (oxydé/réduit) par le NADPH

A

réduit

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31
Q

combien d’électron transporte de FAD

A

2 (FADH2)

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32
Q

À qui sont transférés les électrons du FADH2

A

FMN

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33
Q

À qui sont transférés les électrons du FMNH2

A

au CYP

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34
Q

plus le transfert d’électrons se fait rapidement, plus la … du cyp est grande

A

capacité

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35
Q

le cytochrome B5 est quel type de protéine

A

hémoprotéine

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36
Q

quel est le rôle du cytochrome b5

A

transporteur d’électrons

37
Q

Autour que quoi la structure du cytochrome b5 est elle faite

A

groupement héminique

38
Q

où se trouve le cytochrome b5

A

dans la membrane du rel

39
Q

à quel système le cytochrome est-il associé et quelle est sa participation à la biotransformation

A

POR

fournit 1 électron au cycle catalytique

40
Q

pourquoi est-ce que l’électron transféré par le cytochrome b5 est-il important

A

il serait l’étape limitante de la vitesse à laquelle le cyp450 fait sa réaction

41
Q

V/F le CYP b5 transfert son électron plus lentement que le système POR

A

faux,

pourrait probablement le faire aussi rapidement et peut être meme plus

42
Q

qu’arrive-t-il a la biotransformation si je n’ai pas de POR ou de CYPb5

A

diminution de la vitesse

43
Q

est-ce que les systèmes de transfert d’électrons sont spécifiques envers les substrats

A

NON

44
Q

quel est le seul critère pour être transformé par un cyp450

A

liposolubilité

45
Q

quels sont les deux éléments essentiels au cyp450 pour catalyser les réactions d’oxydation

A

apport en NADPH (cofacteur enzymatique)

oxygène atmosphérique

46
Q

Le substrat interagit avec la forme … du CYP450 pour former un complexe avec dont l’atome de fer est … par le transfert d’électron provenant du …

A

oxydée
réduit
NADPH+

47
Q

quelle molécule réagit ensuite avec le complexe formé par le CYP450 et le substrat

A

O2

48
Q

Qu’arrive-t-il au complexe qui a réagit avec le O2

A

autre réduction au niveau de l’atome d’oxygène par le cypb5

49
Q

la dernière étape de la métabolisation implique successivement:

  • l’incorporation de quelle molécule
  • la formation de la forme oxydée de quoi
  • la formation d’un substrat …
A
  • atome d’oxygène dans une molécule d’eau
  • NADP
  • hydroxylé
50
Q

la dernière étape est faite de façon …

A

spontanée

51
Q

plus un médicament est liposoluble, plus il est métabolisé (lentement/rapidement)

A

rapidement

52
Q

en quoi le pka influence-t-il la biotransformation

A

influence la fraction du rx qui est ionisé ou non (donc hydrosoluble ou liposoloble)

53
Q

que permet de déterminer la structure chimique d’un rx

A

la nature des métabolites qui seront formés

54
Q

Une caractéristique importante d’une enzyme est sa (spécificité/sélectivité) pour un substrat particulier

A

sélectivité

55
Q

à quoi est due la sélectivité des enzymes

A

la configuration du site de fixation du substrat et du site actif de l’enzyme

56
Q

qu’est-ce qui fait que la warfarine peut être métabolisée par le 2C9 ou le 1A2/3A4

A

stéréochimie

57
Q

QSJ diminution plus ou moins drastique de la biotransformation d’un rx par un autre

A

inhibition

58
Q

L’inhibition et fonction de quels 2 phénomènes

A

affinité du rx et de l’agent inhibiteur pour l’enzyme

concentration de l’inhibiteur au site actif

59
Q

pour quelle raison pourrait on vouloir une inhibition

A

réduire la posologie d’un rx couteux

60
Q

l’inhibition (réversible/irréversible) est celle la plus souvent impliquée lors d’interaction

A

réversible

61
Q

les inhibitions sont souvent (permanentes/transitoires)

A

transitoires

62
Q

à quel moment débute l’inhibition

A

dès le premier contact entre l’inhibiteur et l’enzyme

63
Q

l’inhibition se produit (lentement/rapidement) et disparait (lentement/rapidement)

A

rapidement

rapidement

64
Q

comment appelle-t-on l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme et quel symbole la représente

A

potentiel inhibiteur

Ki

65
Q

comment détermine-t-on le potentiel inhibiteur

A

in vitro

66
Q

utilise-t-on le Ki en clinique

A

oui fullllllll

67
Q

Les inhibiteurs puissants ont des Ki (faibles/élevés)

A

faibles

68
Q

quelle est la valeur de Ki à partir de laquelle on dit que tous ceux qui se trouvent en bas sont des inhibiteurs puissants

A

2um

69
Q

quels facteurs peuvent influencer la compétition entre 2 substrats

A

affinité

concentration

70
Q

comment appelle-t-on le type d’inhibition lorsque l’inhibiteur se lie à un autre site d’action (allostérique)

A

non compétitive

71
Q

QSJ augmentation de la concentration d’une enzyme impliquée dans la biotransformation

A

induction

72
Q

lorsqu’il y a une induction, la concentration plasmatique du rx (diminue/augmente) et son temps de demi vie (diminue/augmente). on dit également que la clairance hépatique (diminue/augmente)

A

diminue

diminue

augmente

73
Q

quels 3 facteurs biochimiques peuvent être impliqués dans une induction

A

1-augmentation de la transcription du gène codant pour le CYP
2- stabilisation de l’ARNm
3-Diminution de la dégradation de l’ARNm ou du CYP

74
Q

V/F Lors d’une induction, la capacité de l’enzyme augmente

A

non, elle reste la même, c’est plutôt la concentration de l’enzyme qui augmente

75
Q

L’induction apparait (lentement/rapidement) sauf si …

A

lentement

sauf si l’inducteur est administré en premier

76
Q

l’induction est un phénomène (réversible/irréversible)

A

réversible

77
Q

dans l’organisme, la concentration des enzymes dans un site particulier est … pour un meme individu

A

constante

78
Q

plus Km est petit, plus l’affinité est (petite/grande)

A

grande

79
Q

quelle est la relation entre Km et Vmax

A

Km=Vmax/2

80
Q

comment appelle-t-on le Km

A

constante de michaelis

81
Q

comment appelle-t-on l’équation qui relie Km et Vmax

A

michaelis-menten

82
Q

Vmax est (directement/inversement) proportionnel à la concentration d’enzymes

A

directement

83
Q

Km est (directement/inversement) proportionnel à l’affinité du rx pour l’enzyme

A

inversement

84
Q

comment appelle-t-on la clairance reliée à la capacité enzymatique

A

intrinsèque

85
Q

quelle est la formule pour trouver la clairance intrinsèque pour les rx qui suivent l’équation michaelis-menten

A

Cl=Vmax/Km

86
Q

Lors d’une inhibition compétitive, qu’arrive-t-il a Km et Vmax

A

Km augmente

Vmax reste le meme

87
Q

Qu’arrive-t-il a km et vmax lors d’une inhibition non compétitive

A

Km reste le meme

Vmax est diminué

88
Q

v/f les effets d’une induction partent rapidement lors de l’arrêt de l’inducteur

A

faux

89
Q

si j’augmente le Km, (je diminue/j’augmente) la clairance

A

diminue

PHA-2048 PK (10 decks)

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