Hugo Adamo (Bioenergetica, Enzimas, Membranas) Flashcards
Cómo explica la diferencia entre la energía libre de hidrólisis y de síntesis del ATP?
Cuando se produce la hidrolisis de ATP hay una separación de cargas que disminuye la repulsión electroestática entre las 4 cargas negativas, él Pi se va a estabilizar por resonancia. Entonces la hidrolisis va a estar más favorecida que la síntesis, debido a que en el caso de la hidrolisis el profucto es más estable que el reactivo
Función de la fosfocreatina en el ejercicio intenso
Fuente de energía del músculo cuando la actividad es intensa ya que es un compuesto de alta energia y es utilizado como buffer energetico.
Aporta fosfatos para la sintesis de ATP, utilizado a nivel muscular para prevenir que el ATP disminuya por debajo de un valor incompatible con el metabolismo muscular, por lo tanto mantiene el ATP durante el ejercicio.
Se sintetiza a partir de metionina, arginina y glicina
Es más fácil hidrolizar un tioácido o un ácido carboxílico?
Es más fácil hidrolizar un tioácido. Los ácidos carboxílicos tienen un carbonilo que puede resonar, por lo que éste es más estable que el enlace tioéster o tioácido.
De al menos tres reacciones en donde el producto este estabilizado por resonancia, por carga, tautomería y/o isomería
- Resonancia: Creatinina, Fosfato liberado de ésteres, anhídridos
- Tautomería: PEP
- Cargas: ATP
Qué son las enzimas alostéricas? Graficar V0 vs concentración de sustrato
FALTA GRÁFICO
Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro ligando en un sitio distinto de la molécula. El alosterismo juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, incluyendo la señalización celular y la regulación del metabolismo, etc.
La actividad de una enzima alostérica puede ser alterada por moléculas regulatorias que se unan de manera reversible sitios sobre la proteína que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos. Así, las propiedades catalíticas de las enzimas alostéricas pueden ajustarse para cumplir con las demandas inmediatas de la célula. Debido a ello las enzimas alostéricas son los puntos clave de regulación de las vías metabólicas.
Esquematice las reacciones de ping pong, ¿Cómo se diferencian del modelo secuencial simple?
Las enzimas con un mecanismo de ping-pong pueden presentar dos estados, la conformación normal (E) y la conformación modificada químicamente (E) o conformación intermedia. En este tipo de mecanismo, el sustrato A se une a la enzima E, que pasa a un estado intermedio E, por ejemplo, por transferencia de un grupo químico al centro activo de la enzima, pudiendo ya ser liberado en forma de producto P. Únicamente cuando el sustrato A ya ha sido liberado del centro activo de la enzima puede unirse el sustrato B, que devuelve a la enzima modificada E* a su estado original E, y liberarlo en forma de producto Q.
Qué es el número de recambio?¿Cómo se calcula? = kCat
kcat: constante general que describe la velocidad limitante para cualquier reaccion enzimatica en condiciones de saturacion
(otra expresion) Nº de recambio: mol de S formados por minuto por mol de sitio activo en condiciones de saturacion.
Las unidades son de (tiempo)-1. Nos brinda la información de la capacidad que tiene esa enzima de catabolizar una reacción. Por ejemplo, la rubisco posee un número de recambio bajo, por lo que se necesita mucha cantidad de esta enzima para ue el proceso de asimilación de CO2 se haga a la velocidad requerida.
Que tipo de inhibidor provoca un aumento de la Km? Expliquelo utilizando el gráfico de dobles recíprocas correspondiente
INHIBIDOR COMPETITIVO: el inhibidor interactua con la enzima y compite con el sustrato por el sitio de union de la enzima. La Vmax es igual pero se requiere mayor cc de S (pasa por la misma ordenada al origen). La Km ap > km (km ap = km . alfa)
Que es Km. Que es Ks. Definirlas y nombrar diferencias
km: cc de sustrato que permite llegar a la mitad de la velocidad maxima. depende de las caracteristica E-S y no varia con las concentraciones.
