Ana Sotelo (Proteínas, Metabolismo Del ARN) Flashcards
Definir motivo y dominio
Motivo: Es un patrón de plegamiento que incluye dos o más elementos de estructura secundaria conectados. Comprende un segmento corto de proteína, o a la proteína entera. Puede ser estable o no al ser separado de la proteína. Un ejemplo es el lazo Beta-Alfa-Beta.
Dominio: Es una parte de la cadena peptídica que se pliega de tal modo que sigue siendo estable si es separada del resto de la cadena. Habitualmente no son fáciles de distinguir por las interacciones entre dominios. Cada dominio de una misma proteína puede tener una función distinta.
Definir estructura secundaria de una proteína
La estructura secundaria es un ordenamiento local de la cadena que permite neutralizar los grupos polares del enlace peptídico mediante puentes de hidrógeno. Entre ellas se encuentran las hélices alfa, las cadenas beta, los giros beta y los random coil.
Características del colágeno
El colágeno está presente en el tejido conjuntivo de tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Es una hélice única, levógira, con 3 residuos por vuelta. Tres cadenas polipeptídicas se superenrollan en sentido dextrógiro. La secuencia se corresponde a un tripéptido repetido: Gly-Pro-4HyPro. Los residuos de Gly se ubican hacia el interior de la hélice. Pro y 4HyPro permiten el giro pronunciado de la hélice. Las cadenas de colágeno están entrecruzadas por enlaces covalentes poco frecuentes entre residuos de Lys, His y 5HyLys
En qué aminoácidos corta la enzima tripsina
La tripsina corta en el C de los aminoácidos básicos (Lys, Arg), excepto cuando el residuo siguiente es una Pro.
¿Dónde se ubican los restos aminoacídicos en las hojas b y hélices a?
Los restos laterales de los aminoácidos se encuentran acomodados hacia afuera en la hélice alfa, y por encima o por debajo del zig-zag en la hoja beta. Estos últimos deben ser relativamente pequeños.
¿Qué aminoácidos espera encontrar en un a-hélice? ¿Y en la hoja b?
Si bien puede haber cualquier aminoácido, en las alfa-hélice no esperaría encontrar Glicina ni Prolina, ya que ambas desestabilizan la hélice por ser pequeña y rígida respectivamente. Es importante que los residuos cargados estén compensados en la siguiente vuelta de la hélice para no desestabilizarla. En la hoja beta los aminoácidos debe ser relativamente pequeños.
¿Cuál es la importancia de la glicina?
La glicina es el aminoácido más chico y tiene como resto lateral un hidrógeno. Debido a esto, es el único aminoácido sin actividad óptica, ya que no es quiral. La presencia de residuos de Glycina en una proteína otorga a esta mucha flexibilidad, ya que el hidrógeno no genera impedimentos estéricos que imposibiliten ciertas conformaciones de la misma. Debido a esto, si la proteína debe ser muy flexible para poder ser funcional, es esperable encontrar residuos de Gly en ésta, pero si la flexibilidad disminuiría su función, es esperable no encontrarla.
¿Para qué sirve un gráfico de Ramachandran?
El gráfico de Ramachandran permite visualizar todas las combinaciones posibles de ángulos diedros (psi y phi) en los aminoácidos de un polipéptido, que contribuyen a la formación de la estructura de las proteínas. Esto permite aproximar a priori cuál será la estructura secundaria que se encuentra en el péptido, ya que cada estructura tiene una combinación de ángulos típica.
Explicar efecto Bohr
El efecto Bohr establece que a un pH menor la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. El dióxido de carbono es convertido junto al agua en bicarbonato + protón por la anhidrasa carbónica. Al aumentar la concentración de protones, disminuye el pH y la Hemoglobina se une al oxígeno con menor afinidad, por lo cual éste es liberado. Así, al aumentar la concentración de dióxido de carbono en un tejido, el oxígeno es liberado, evitando que el mismo muera. Además, es importante recalcar que la unión del dióxido de carbono a la Hemoglobina en su amino terminal, también disminuye la afinidad de ésta por el oxígeno, ya que estabiliza su estado T.
¿Cuáles son las interacciones que estabilizan la estructura terciaria de una proteína?
Las interacciones que estabilizan la estructura terciaria de una proteína son las interacciones débiles. Éstas son interacciones hidrofóbicas, puente salino, puente de hidrógeno. Es importante que ambos puentes estén apareados correctamente (es decir que el puente de hidrógeno se forme entre los hidrógenos correspondientes, y que las cargas negativas estén correctamente apareadas con las positivas correspondientes).
¿Cómo se une el hierro al anillo protoforfirínico del grupo hemo?
El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar dos enlaces covalentes con dos nitrógenos y dos enlaces los cuales son enlaces no covalentes o coordinados con los otros dos nitrógenos y también con las histidinas presentes en la posición 63 y 94 las cuales sostienen al anillo pirrólico, uno a cada lado del plano del hemo.
Definición de secuencia consenso
La secuencia consenso son los aminoácidos (o bases) más frecuentes encontrados en una posición determinada luego de comparar varias secuencias. Ese grupo tiene relación con la función de la proteína.
¿Qué es un grupo prostético y cuál es su importancia? Dé 3 ejemplos
Un grupo prostético es la parte no proteica de una proteína conjugada. Tres ejemplos de grupos prostéticos son los hidratos de carbono (Presente en Inmunoglobulina G), los grupos hemo (Presente en Hemoglobina) y los metales como el Calcio (Presente en Calmodulina). En todos los casos, el grupo prostético presente en una proteína está directamente vinculado con su función. Por ejemplo en el caso de las glicoproteínas que se encuentran en la membrana plasmática, el grupo prostético tiene funciones estructurales o de reconocimiento celular.
¿Por qué el grupo hemo debe encontrarse en el interior de la proteína?
Porque el entorno hidrofóbico en el que se encuentra el grupo hemo, protege al oxígeno unido al hierro de ser oxidado, y también impide que el hierro 2+ se oxide a hierro 3+, que no une oxígeno.
Métodos para separar proteínas por unión antígeno-anticuerpo
Un método que utiliza la unión Antígeno-Anticuerpo para separar proteínas es la cromatografía de afinidad. En esta cromatografía se añade anticuerpos a las perlas, cuyos paratopes reconozcan un epítope de una de las proteínas que se desea separar. Al eluir la mezcla, la proteína deseada va a interaccionar con el anticuerpo y va a quedar retenida en la columna. Las demás proteínas van a eluir sin interaccionar. Posteriormente, para poder eliminar las interacciones débiles entre la proteína y el anticuerpo, se puede agregar una sal concentrada, para variar la fuerza iónica y desestabilizar la unión, permitiendo que la proteína eluya.
