Hemoglobina Flashcards

1
Q

Es el pigmento rojo del eritrocito, es una proteína conjugada y su grupo prostético es una porfirinoproteína (cromoproteína):

A

Hemoglobina

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2
Q

Son compuestos cíclicos formados por la unión de 4 anillos pirrólicos enlazados por puentes metenilo:

A

Porfirinas

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3
Q

Una característica de las porfirinas es la de formar complejos con los iones metálicos unidos a los átomos de nitrógeno de los anillos pirrólicos, formando:

A

Metaloporfirinas

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4
Q

Son porfirinas ferrosas y es el pigmento rojo de los eritrocitos:

A

El hem de la hemoglobina

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5
Q

Es la fracción proteínica de la hemoglobina consta de 4 subunidades, esto es, tiene la estructura de un tetrámero. Cada subunidad se compone de cadenas polipeptídicas, existen seis tipos que se denominan alfa, beta, gamma, delta, épsilon y zeta, y cada molécula de Hb posee cuatro de ellas:

A

Globina

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6
Q

Las cuatro cadenas que constituyen la hemoglobina están empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica, dando lugar a una estructura elipisoidal compacta. ¿La hemoglobina del adulto, qué tipo de cadenas polipeptídicas posee?

A

Posee 2 cadenas alfa y 2 beta

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7
Q

Es la hemoglobina normal del adulto:

A

HbA

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8
Q

Es la fracción de la hemoglobina glucosilada, normalmente es proporcional a la concentración de la glucosa sanguínea, por lo tanto, su medición es útil para el control de la diabetes mellitus:

A

HbA1c

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9
Q

La molécula de hemoglobina es cérea por dentro y saponácea en el exterior, lo que la hace soluble al agua, pero impermeable a ella. Cada subunidad posee un grupo hem escondido dentro del área:

A

Cérea

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10
Q

En el metabolismo del eritrocito, la derivación de la hexosamonofosfato es importante porque genera NADPH, necesario para la reducción de:

A

Glutatión

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11
Q

Es la hemoglobina cuyo hierro ferroso ha sido oxidado a hierro férrico:

A

Metahemoglobina

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12
Q

la metahemoglobina es reducida, mediante:

A

Gluatatión-NADPH

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13
Q

La metahemoglobina no puede transportar oxígeno, en consecuencia, el paciente con metahemoglobina se halla:

A

Cianótico

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14
Q

Son enzimas clave del ciclo de Rapaport-Luebering, que disipan eficazmente como calor la energía asociada con el fosfato de alta energía del 1,3-difosfoglicerato:

A

2,3 -difosfoglicerato mutata y la 2,3-difosfoglicerato fosfatasa

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15
Q

Es un sistema de 2 pasos que sirven como un mecanismo para desperdiciar energía innecesaria para el eritrocito:

A

Ciclo de Rapaport-Luebering

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16
Q

Se combina con la hemoglobina, causando una disminución de la afinidad por el oxígeno y un desplazamiento hacia la derecha de la curva de disociación oxígeno-hemoglobina. Así, su presencia en los eritrocitos ayuda a la oxihemoglobina (HbO2) a descargar oxígeno:

A

2,3 -difosfoglicerato

17
Q

La hemoglobina puede fijar al CO2 cuando el O2 es liberado y cerca del 15 % del CO2 transportado por la sangre es acarreado en la molécula de hemoglobina, formando:

A

Carbaminohemoglobina

18
Q

Para evitar el peligro extremo de incrementar la acidez de la sangre; debe existir un sistema amortiguador que absorba este exceso de protones. La hemoglobina fija 2 H+ (HHb) por cada 4 moléculas de O2 que pierde (HbO2) y de este modo proporciona uno de los principales sistemas amortiguadores de la sangre. Este fenómeno se denomina:

A

Efecto Bohr

19
Q

Si una molécula de hemoglobina absorbe una de oxígeno, tiende a continuar el proceso y adquiere 3 moléculas de oxígeno más; y si una molécula de hemoglobina saturada con oxígeno pierde un oxígeno, por lo general desecha 2 o 3 moléculas más. Este proceso se llama:

A

Efecto cooperativo de la Hb

20
Q

En los pulmones cuando el oxígeno se fija a la hemoglobina desoxigenada, los protones (H+) son liberados y éstos se unen con el bicarbonato (HCO3-) para dirigirlo hacia la formación de ácido carbónico (H2CO3). Este fenómeno se denomina:

A

Efecto Haldane

21
Q

Compuestos químicos que abaten la afinidad del oxígeno al favorecer el estado tenso de la hemoglobina (T, desoxigenada o reducida):

A

2,3- DFG
protones
CO2

22
Q

La cooperatividad de la molécula de hemoglobina dentro del eritrocito es afectada por:

A

pH
CO2
2,3- DFG

23
Q

Una desviación de la curva de disociación a la derecha da por resultado una mayor liberación de oxígeno por la hemoglobina, por lo tanto:

A

Disminuye la afinidad de la Hb por el oxigeno

24
Q

Una desviación a la izquierda aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno; lo que da lugar a una:

A

Menor liberación de O2 por la Hb

25
Q

Hay cuatro factores importantes que dan origen a una desviación a la derecha de la curva de disociación oxígeno-hemoglobina:

A

Aumento de ion hidrogeno
Tension de CO2 elevada
Elevación de Tº
Mayor concentración de 2,3-DFG

26
Q

La desviación hacia la derecha de la curva de disociación HbO2 (liberación de oxígeno) por aumento de la tensión de CO2 se denomina:

A

Efecto Bohr

27
Q

En el eritrocito, una molécula de 2,3-DFG se une a las dos cadenas β. Por lo tanto, el 2,3-DFG desvía hacia la derecha la curva de disociación mayor liberación de oxígeno por la hemoglobina, dando origen a:

A

Desoxihemoglobina

28
Q

Es una hemoglobina anormal, es una consecuencia de la permanencia del hierro del hem en el estado de ion férrico en lugar del estado ferroso. La hemoglobina con Fe3+ en sus grupos hem no fija oxígeno aun cuando pueda estar en la forma R:

A

Metahemoglobina

29
Q

Es consecuencia de la sustitución de un solo aminoácido en las cadenas β de la HbA, es la Hb de células falciformes. Las moléculas de Hb se agregan para formar estructuras rígidas en forma de varilla en el estado desoxigenado. Los eritrocitos del paciente adquieren forma de hoz y son susceptibles a hemólisis, lo que produce anemia grave:

A

Drepanocitosis

30
Q

Es la disminución de la hemoglobina o disminución de la masa eritrocitaria, lo que reduce su capacidad acarreadora de oxígeno por la sangre:

A

Anemia

31
Q

Es el volumen promedio de cada eritrocito y se expresa en fentolitros (fL). Este índice se utiliza para clasificar las anemias:

A

VCM

32
Q

Anemias con VCM < 83 fL, HCM < 27 pg, CHCM < 32 g/dL, por ejemplo, en anemia ferropénica (déficit de hierro) y talasemias (déficit de globinas), son de tipo:

A

Microciticas, hipocromicas

33
Q

nemias con VCM > 97 fL, por ejemplo, por déficit de vitamina B12 o por déficit de ácido fólico, son de tipo:

A

Macrocíticas

34
Q

La causa más frecuente de esta anemia microcítica e hipocrómica, se origina por un déficit de hierro que puede deberse a un aporte dietético insuficiente, malabsorción de hierro (p. ej., aclorhidria, pacientes gastrectomizados) o a un aumento de la pérdida (por sangrado a distintos niveles):

A

Anemia ferropénica

35
Q

La causa más frecuente de déficit de vitamina B12, es debida al déficit del factor intrínseco, producido en el estómago, lo que provoca:

A

Anemia perniciosa