Compuestos Nitrogenados Flashcards
Contienen un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre en el átomo de carbono α. Difieren entre sí en su estructura por sus cadenas laterales distintivas:
Aminoácidos
Son aminoácidos que no pueden ser biosintetizados y deben ser ingeridos con la alimentación. Son fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina:
Aminoácidos nutricionalmente esenciales.
Son aminoácidos que pueden biosintetizarse en el organismo y son alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico, cisteína, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina:
Aminoácidos nutricionalmente no esenciales.
Los aminoácidos pueden unirse de modo covalente por formación de un enlace amida y a este enlace suele denominarse enlace peptídico, los productos que se forman a partir de esta unión se llaman:
Péptidos
Balance nitrogenado en el cuál la ingestión de nitrógeno es mayor que excreción y, es característico de niños, jóvenes en crecimiento y mujeres embarazadas:
Balance nitrogenado positivo.
Balance nitrogenado en el cuál la excreción de nitrógeno supera al consumo, puede presentarse en insuficiencia hepática, insuficiencia renal y a una ingesta inadecuada o insuficiente de proteínas de alta calidad:
Balance nitrogenado negativo.
Son proteínas del alimento que contienen una proporción casi óptima de los 8 aminoácidos esenciales y 11 aminoácidos no esenciales y, por lo tanto, tienen el mayor valor biológico de la dieta:
Huevo y leche
La digestión de las proteínas se inicia en el estómago, donde hidrolizan los enlaces peptídicos en el interior de la estructura proteica, dando origen a polipéptidos (proteosas y peptonas), mediante la:
Pepsina
El isómero natural (L), de un aminoácido, es transportado activamente a través del intestino desde la mucosa hasta la serosa, proceso en el que participa la vitamina:
B6P (fosfato de piridoxal).
Los aminoácidos que exceden las necesidades para la biosíntesis de proteínas no pueden ser almacenados, ni son excretados como tales, los radicales amino de los aminoácidos excedentes son eliminados por:
Transaminación o desaminación oxidativa.
El hombre excreta urea como producto final del catabolismo del nitrógeno y se le conoce como:
Ureotélico.
Esta reacción es catalizada por enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas e implica la interconversión de un par de α-aminoácidos y un par de α-cetoácidos:
Transaminación.
Está coenzima forma parte esencial del sitio activo de las transaminasas (aminotransferasas):
Fosfato de piridoxal (B6-P).
En las reacciones de desaminación oxidativa, el α-a.a. es deshidrogenado primero formando un α-i.a. y después se le adiciona H2O espontáneamente dando origen a su correspondiente α-cetoácido con pérdida del grupo amino como:
Amonio
La conversión de muchos aminoácidos en sus correspondientes α-cetoácidos con pérdida del grupo amino, ocurre en el hígado y el riñón, debido a la acción de:
L-aminoácido oxidasa y flavoproteínas.
La liberación del grupo amino (desaminación) es catalizada por la L-glutamato deshidrogenasa y utiliza como oxidante:
NAD+ o NADP+.
La desaminación es una reacción reversible y funciona tanto en el catabolismo de los aminoácidos como en su biosíntesis. En su catabolismo canaliza el nitrógeno del glutamato hacia la formación de:
Urea
Un hígado sano capta y cataboliza rápidamente el amoniaco de la sangre portal, la sangre periférica se encuentra virtualmente libre de amoniaco; esto resulta esencial, puesto que aún cantidades mínimas de amoniaco son tóxicas para el:
Sistema nervioso central
Temblor peculiar, lenguaje poco entendible (lenguaje farfullado o balbuceos), visión borrosa y, en los casos graves, coma y muerte, son síntomas de intoxicación por:
Amoniaco
El amoniaco es producido constantemente en los tejidos, pero en la sangre sólo se encuentra como vestigios puesto que es rápidamente eliminado de la circulación por el hígado y convertido, por último, en:
urea
Enzima mitocondrial presente en máxima cantidad en el tejido renal, condensa al glutamato con el NH4+ dando origen a la glutamina a expensas de la hidrólisis de un equivalente de ATP-Mg:
Glutamina sintetasa.
La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco sucede por remoción hidrolítica del amoniaco catalizada por la enzima:
Glutaminasa
En el cerebro el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la formación de:
Glutamina
Es la principal ruta para la excreción de nitrógeno en el humano, es sintetizada en el hígado, vertida a la sangre y eliminada por el riñón:
Urea
La biosíntesis de la urea empieza con la condensación de:
Bióxido de carbono (CO2), ion amonio (NH4+) y ATP.
Durante su síntesis se consume, el ion amonio (amoniaco), el bióxido de carbono, el ATP y el aspartato:
Urea
El concepto de la interconvertibilidad recíproca de los carbonos de carbohidratos, lípidos y proteínas, estableció que cada aminoácido se puede convertir en carbohidratos y reciben el nombre de:
Aminoácidos glucogénicos.
El concepto de la interconvertibilidad recíproca de los carbonos de carbohidratos, lípidos y proteínas, estableció que cada aminoácido se puede convertir en lípidos y reciben el nombre de:
Aminoácidos cetogénicos.
Se utiliza en la síntesis de la fracción porfirínica (hemo) de la hemoglobina, su molécula completa forma el esqueleto de las purinas, se conjuga con colil-CoA y quenodesoxicolil-CoA formando los ácidos biliares primarios:
Aminoácidos cetogénicos.
En su síntesis intervienen tres aminoácidos: glicina, arginina, metionina y participa en la contracción muscular:
Creatina
