H3 Flashcards
Wat zijn de bouwstenen van proteïnen?
α-aminozuren
α-aminozuren zijn de basisbouwstenen van eiwitten.
Welke functie hebben enzymen in het lichaam?
Biologische katalysatoren
Enzymen versnellen chemische reacties in het lichaam.
Wat zijn defensieve proteïnen?
Antilichamen
Defensieve proteïnen worden geproduceerd als reactie op antigenen.
Wat is de rol van transportproteïnen?
Dragen materiaal van de ene naar de andere plaats in het lichaam
Voorbeelden zijn hemoglobine en myoglobine.
Wat zijn structurele proteïnen?
Zij verschaffen mechanische steun
Voorbeelden zijn collageen en keratine.
Wat zijn bewegingsproteïnen?
Actine en myosine
Deze proteïnen zijn essentieel voor spierbeweging.
Wat zijn nutriëntproteïnen?
Bijvoorbeeld ei-albumine en caseïne
Deze proteïnen dienen als aminozuren voor embryo’s of kleine kinderen.
Hoeveel verschillende α-aminozuren bestaan er?
Twintig
Deze aminozuren zijn genetisch ingebouwd in eiwitten.
Wat is een peptidebinding?
Een amidebinding tussen de α-carbonzuurgroep van één aminozuur en de α-aminogroep van een ander
Peptidebindingen vormen de basis van polypeptideketens.
Wat is de primaire structuur van een eiwit?
De volgorde van de aminozuren in de keten
De primaire structuur bepaalt hoe het eiwit vouwt.
Wat zijn de vier niveaus van proteïnestructuur?
- Primaire structuur
- Secundaire structuur
- Tertiaire structuur
- Quaternaire structuur
Deze niveaus beschrijven de organisatie van eiwitten.
Wat beschrijft de secundaire structuur van eiwitten?
Lokale, repetitieve conformaties van de keten
Dit omvat structuren zoals α-helix en β-vouwblad.
Wat is de tertiaire structuur van een eiwit?
De driedimensionale structuur van het gehele eiwit
Dit niveau van structuur is cruciaal voor de functie van het eiwit.
Wat is de quaternaire structuur van een eiwit?
Superstructuur van twee of meer (nagenoeg) identieke eiwitketens
Dit niveau is belangrijk voor eiwitten die uit meerdere subeenheden bestaan.
Wat is het verschil tussen het N-terminaal en C-terminaal aminozuur in een peptideketen?
N-terminaal: vrije aminogroep; C-terminaal: vrije carboxylgroep
Dit bepaalt de richting van de peptideketen.
Wat bepaalt de primaire structuur van een eiwit?
De lineaire reeks van aminozuren
Een verandering in een enkel aminozuur kan de functie beïnvloeden.
Wat zijn de twee soorten secundaire structuren?
α-helix en β-vouwblad
Deze structuren zijn belangrijk voor de stabiliteit van eiwitten.
Wat is de rol van disulfidebindingen in eiwitten?
Verbinding van verschillende polypeptideketens
Dit versterkt de structuur van eiwitten.
Wat minimaliseert de sterische hinder tussen de zijgroepen van de aminozuren?
De interactie tussen C=O en H-N groepen
Dit verwijst naar de ruimtelijke indeling van aminozuren in eiwitten.
Wat stabiliseert de α-helix structuur?
Waterstofbruggen
Deze bruggen zijn evenwijdig aan de as van de schroef.
Welke proteïnen bestaan volledig uit α-helix?
α-keratinen
Dit zijn structurele proteïnen.
Wat is de structuur van een β-vouwblad?
Gestrekte, zig-zag structuur
De zijgroepen steken naar boven en naar onder.
Hoe worden parallele ketens in een β-vouwblad gestabiliseerd?
Door waterstofbruggen tussen C=O en H-N groepen
Deze bruggen liggen loodrecht op de lengteas van het vouwblad.
Noem de vier soorten interacties die bijdragen aan de tertiaire structuur.
- Waterstofbruggen
- Ion-ion interacties
- Dipool interacties
- Hydrofobe interacties
- Disulfidebindingen
Deze interacties maximaliseren aantrekkingskrachten.
Wat zijn de twee belangrijke tertiaire structuren van eiwitten?
- Bolvorm
- Vezel
Bolvormige eiwitten zijn meestal oplosbaar in cytoplasma, terwijl vezelachtige eiwitten vaak structureel zijn.
Hoe vormt een superhelix in α-keratine?
Twee α-helices
Dit leidt tot een structuur die verder kan samenvoegen tot protofilamenten.
Wat is de basisstructuur van een zijdevezel?
Een β-vouwblad van repetitieve aminozuren
De structuur verklaart de grote sterkte van zijde.
Wat is de quaternaire structuur van eiwitten?
Proteïnen die uit meer dan één peptide bestaan
De subeenheden kunnen identiek zijn of verschillen.
Wat houdt de quaternaire structuur bij elkaar?
Aantrekkingskrachten tussen R groepen
Dit omvat van der Waalskrachten, waterstofbruggen, ionische bruggen en disulfidebruggen.
Wat is de functie van hemoglobine?
Transport van zuurstof van de longen naar de weefsels
Hemoglobine bestaat uit vier peptiden.
Wat is het verschil tussen foetaal en maternale hemoglobine?
Foetaal hemoglobine heeft een grotere affiniteit voor zuurstof
Dit bevordert de zuurstofoverdracht van moeder naar foetus.
Wat is de rol van myoglobine?
Opslag van zuurstof in de skeletspieren
Myoglobine heeft een grotere affiniteit voor zuurstof dan hemoglobine.
Wat zijn essentiële aminozuren?
Aminozuren die via voeding moeten worden verkregen
Niet-essentiële aminozuren kunnen door het lichaam worden gesynthetiseerd.
Wat is denaturatie van eiwitten?
Verlies van functionaliteit door verandering van de 3D structuur
Dit kan worden veroorzaakt door verstoring van intermoleculaire en intramoleculaire interacties.
Noem enkele denaturerende factoren.
- Temperatuur
- pH
- Organische solventen
- Detergenten
- Zware metalen
- Mechanische spanning
Deze factoren kunnen leiden tot verandering van de eiwitstructuur.
Wat gebeurt er bij hogere temperaturen in een waterige eiwitoplossing?
Zwakke interacties worden verbroken en moleculaire beweging neemt toe
Dit resulteert in een verandering van de 3D vorm.
Hoe beïnvloedt pH de structuur van eiwitten?
Verandering van lading beïnvloedt intramoleculaire interacties
Dit kan leiden tot neerslaan van eiwit, zoals in melk bij toevoeging van zuur.
Wat gebeurt er bij de toevoeging van apolaire solventen aan eiwitten?
Polaire interacties met water worden verstoord
Dit leidt tot verandering van de 3D structuur en verlies van functionaliteit.
Wat is het effect van zware metalen op eiwitten?
Vormen ligand-metaal bindingen met negatief geladen groepen
Dit resulteert in verandering van de 3D structuur en verlies van functie.
Wat is een tetrapeptide?
Een peptide dat bestaat uit 4 aminozuren
Bijvoorbeeld Ala-Tyr-Asp-Gly.
Wat wordt vermoedelijk veranderd onder invloed van een pH verandering?
De 3D structuur van een eiwit
Dit kan leiden tot denaturatie.
