Generalidades proteínas/aminoácidos/enzimas Flashcards
Composición de un aminoácido
- Carbono alfa (quiral)
- Grupo amino
- Grupo carboxilo
- Grupo R
¿Cuántos aminoácidos están codificados en el código genético?
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Aminoácidos no polares, grupo R alifático
- Glicina
- Alanina
- Valina
- Leucina
- Isoleucina
- Metionina
Aminoácidos polares, grupo R con/sin carga
- Serina
- Treonina
- Cisteína
- Prolina
- Asparagina
- Glutamina
Aminoácidos, grupo R con carga positiva
- Lisina
- Arginina
- Histidina
Aminoácidos con grupo R aromático
- Fenilalanina
- Triptófano
- Tirosina
Aminoácidos, grupo R con carga negativa
- Aspartato
- Glutamato
La arginina es precursor de:
- Urea
- Óxido nítrico
- Creatina
La metionina es precursor de:
- SAM (S-adenosil metionina)
- Carnitina
La Histidina es precursor de:
Histamina
El glutamato es precursor de:
- GABA
- Glutatión
La fenilalanina es precursor de:
Tirosina –> Tiroxina
–> DOPA –> Melanina
El triptófano es precursor de:
- Niacina
- Serotonina –> Melatonina
La glicina es precursor de:
- Porfirina –> Hemo
Aminoácidos utilizados para crear purinas
- Glutamina
- Aspartato
- Glicina
Aminoácidos utilizados para crear pirimidinas
- Glutamina
- Aspartato
Aminoácido único en el cual el grupo R también está unido al grupo amino, formando una estructura de anillo que provoca torceduras estructurales en las cadenas polipeptídicas
Prolina
La transaminación de la alanina produce:
Piruvato
Único aminoácido aquiral
Glicina
Los aminoácidos hidrofílicos (serina, treonina, asparagina, glutamina) son capaces de formar enlaces de ________________ con sus cadenas laterales
Puentes de hidrógeno
Aminoácidos que contienen sulfuro:
- Cisteína
- Metionina
Únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos
- Lisina
- Leucina
¿Qué es una transaminación?
Interconvierten pares de α-aminoácidos y α-cetoácidos. El grupo amino se transfiere desde el aminoácido al α-cetoácido, y así el α-cetoácido se convierte en aminoácido
¿Qué le pasa al glutamato en la siguiente reacción?
Oxaloacetate + Glutamate ↔ aspartate + α-ketoglutarate
Desaminación oxidación
*La Glutamato DH le quita el grupo amino y le agrega un O proveniente de agua
¿Qué cofactor es necesario para esta reacción?
Pyruvate → alanine
Vitamina B6
La siguiente es una reacción de:
Aspartate + α-ketoglutarate ↔ Oxaloacetate + Glutamate
Transaminación
Amino ácido que transporta amoniaco del músculo esquelético al hígado
Alanina
Enlace peptídico
Rx. de condensación entre grupo amino de un aa y el carboxilo de otro aa
Secuencia de aminoácidos
Estructura primaria de proteínas
Formación de beta-lámina plegada o alfa-hélice mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo
carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.
Estructura secundaria de proteínas
Plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (R); a partir de aquí ya pueden tener acción metabólica
Estructura terciaria de proteínas
Interacciones que se llevan a cabo entre las cadenas laterales en la estructura terciaria
- Puentes de hidrógeno
- Enlaces iónicos
- Interacciones dipolo-dipolo
- Fuerzas de dispersión de -
- London
- Fuerzas de Van Der Waals
- Puentes disulfuro
Estructuras terciarias plegadas
Estructura cuaternaria de proteínas
Modelo enzimático que implica una interacción altamente específica y no cambia la forma de la molécula
Modelo llave-cerradura
Modelo enzimático flexible
que permite una interacción incluso si la forma inicial de la molécula no encaja perfectamente, pueden ocurrir cambios conformacionales en la molécula para adaptarse mejor al sitio de unión
Modelo del ajuste inducido
Parte de la enzima donde se une el sustrato (aquí es donde sucede la “acción” catalítica)
Sitio activo
Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catálisis de una reacción
Coenzima
Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador (Fe2+, Mg2+,
Ca2+)
Cofactor
Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima
Apoenzima (apoproteína)
Enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor
Holoenzima
Participan en la reacción y son transformados sin ser regenerados (NAD+ a NADH)
Cosustratos
Asociación estrecha entre la enzima y la coenzima, por la formación de enlaces covalentes. Ej: grupo hemo
Grupos prostéticos
Factores que influyen en la actividad catalítica de las enzimas
- Temperatura (estructuras terciarias)
- Cofactores
- pH
Dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio
activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos. Por lo tanto, compiten entre ellos para unirse en el centro activo
Inhibición competitiva
*Gana el que esté en más alta concentración
El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima
Inhibición acompetitiva
*Cambia la estructura terciaria
El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato
Inhibición mixta
El inhibidor se une a un sitio alostérico en la enzima (diferente del sitio activo). Cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. Se regula a menudo por productos finales de una vía metabólica y puede controlar la velocidad de reacciones en cascada
Inhibición alostérica
