Final - cours 8 - Les compartiments cellulaires 2 Flashcards
qu’est-ce qui empêche les protéines complètes dans la forme tridimensionnelle (structure tertiaire) de passer (mitochondries et chloroplastes)
possèdent plus d’une membrane et leurs pores ne sont pas suffisamment grands
que faire pour que les protéines puissent passer à travers les mitochondries et les chloroplastes
- garder les protéines dans leur structure primaire (mais structure secondaire en hélice alpha peut passer)
- dérouler les protéines pour reprendre la structure primaire/hélice alpha
3 choses nécessaires pour garder les protéines dans leur structure primaire ou les dérouler concernant les mitochondries et les chloroplastes
étiquette, récepteur, énergie
dans les mitochondries, quel est le signal le plus commun
série d’aa située en N-terminal du précurseur (future protéine mitochondriale) formant une hélice alpha amphiphile avec une moitié hydrophobe et une autre moitié chargée positivement
quelle partie de la future protéine mitochondriale portant un signal est reconnue par un récepteur situé sur la membrane externe de la mitochondrie
partie hydrophobe
protéines qui transportent des protéines
translocateurs
les récepteurs et les deux translocateurs opèrent ensemble sous forme de complexes, lesquels
TOM (membrane externe) et TIM (membrane interne)n
où est-ce que Tom transfert le signal à Tim pour faire passer les protéines dans la matrice
dans l’espace intermembranaire
le signal sur la protéine est reconnu par le récepteur de Tom ou de Tim
Tom (membrane externe)
rôle des Hsp70 du cytosol
conservent les protéines dépliées
une fois que le récepteur qui fait partie de Tom passe le signal au translocateur (Tom40), que doit-il se passer pour que les protéines entrent
les protéines entrent lorsque les chaperonnes Hsp70 cytosoliques qui maintenaient les protéines dépliées hydrolysent l’ATP et se dissocient
rôle des Hsp70 mitochondriales
maintenir la forme dépliée de la protéine pour qu’elle continue à sortir
v ou f, le signal reconnu par le récepteur est nécessaire pour la fonction de la protéine
faux, il est coupé une fois que la protéine est dans la mitochondrie
une fois que toute la protéine est dans la mitochondrie, que se passe-t-il
les chaperonnes Hsp60 viennent redonner la vraie structure à la protéine
v ou f, une fois dans la mitochondrie, la protéine n’a qu’une seule possibilité
faux, ce qui se passe une fois que la protéine est dans l’espace intermembranaire dépend de différents signaux internes
que font la majorité des protéines qui entrent dans la mitochondrie
vont du Tom vers le Tim23 et une fois dans le Tim, on coupe le petit signal et vont aller faire leur fonction
parfois, à partir de Tim23 certaines protéines ne vont pas dans la matrice mitochondriale, mais vont plutôt rester dans la membrane interne, dans quel but
on fait entrer les sous-unités fabriquées dans le noyau afin qu’elles rejoignent les sous-unités produites dans la mitochondrie (pour former les protéines intermembranaires)
si la protéine ne passe pas par Tim23 et qu’elle passe plutôt par MIA après Tom, qu’est-ce qu’il se passe
les protéines sont pliées par MIA qui vont fonctionner dans l’espace intermembranaire
lorsque la protéine est prise en charge par Tim 9 et 10 à partir de Tom, que se passe-t-il
Sam, de la membrane externe va plier et insérer la protéine dans la membrane externe de la mitochondrie (feuillets bêta en rouleau - Tom40 ou une porine)
Tim22 va insérer des protéines dans la membrane interne de la mt (met en place Tim23 et les prot de la chaîne de transport d’électrons)
que se passe-t-il avec les protéines de la membrane externe avec des hélices alpha
étant donné qu’elles sont moins compliquées, elles passent directement par MIM (complexe d’importation mitochondrial) et elles sont ancrées à la membrane externe
v ou f, les protéines récupérées par Tim9 et 10 vont dans la membrane interne
faux, sont récupérées directement dans l’espace INTERMEMBRANAIRE
v ou f, il y a une seule protéase qui s’occupe de cliver le peptide signal
faux, plusieurs protéases et plusieurs substrats ces protéases
v ou f, tous les signaux sont coupés par les peptidases
faux, les signaux à l’intérieur de la protéine ne sont pas coupés (servent à la structure) seulement ceux au bout sont coupés
le signal est coupé avant ou après l’incorporation
après! Il faut que ça soit rentré avant
MATURATION DES PROTÉINES MT : v ou f, toutes les protéines sont apportées au TOM par les hsp70 cytosoliques pour avoir une conformation linéaire
faux, certaines ont une configuration linéaire sans aide des chaperonnes
il y a donc deux ‘‘voies’’ de maturation
qu’est-ce que la préséquence lorsqu’on dit qu’elle est reconnue par les sous-unités TOM20-22 (deux sous-unités spécifiques de TOM40)
hélice alpha amphiphile
dans le cas où les protéines ont besoin des chaperonnes hsp70, qu’est-ce qui est reconnu par la sous-unité de TOM40 et quelle sous-unité
c’est la hsp70 qui est reconnue (pas d’hélice alpha amphiphile) et la protéine est reconnue par TOM70
v ou f, on connait comment est utilisée l’énergie pour l’incorporation membranaire
faux, l’utilisation de l’énergie pour l’incorporation membranaire est moins bien connue.
on pense que c’est par le potentiel membranaire
comment fonctionne l’incorporation des protéines dans les chloroplastes
selon les mêmes principes que celle dans les mitochondries, les protéines sont différentes (TOC et TIC)
le fait que la photosynthèse ait lieu dans le chloroplaste dans les thylakoides implique quoi ?
présence d’une 3e membrane et donc besoin d’un signal supplémentaire pour entrer dans le troisième compartiment
lorsqu’un échantillon de RE est centrifugé dans un gradient de densité, il se sépare en deux types de microsomes…
REL et RER
microsomes : bout de RE qui se referment
explique le fonctionnement du gradient de densité
sédimentation accélérée dans un tube contenant un gradient de sel ou de sucre… (concentration augmente vers le bas du tube)
les particules de l’échantillon descendent dans le tube jusqu’à l’endroit où leur densité équivaut celle du soluté
rôle du REL
synthèse des lipides (production des membranes)
rôle du RER
s’occupe des protéines principalement destinées à la sécrétion (ou dans la voie de sécrétion)
nombre de signaux sur les protéines chloroplastiques
2 protéines (1 reconnue par TOC, 1 pour le thylakoide)
nécessaire pour construire les phospholipides à partir de deux acides gras et d’un glycérol phosphaté
enzyme acyl-transférase située dans la membrane du REL (site actif = cytoplasme)
v ou f, les nouveaux phospholipides formés grâce à l’enzyme acyl-transférase s’ajoutent au feuillet interne de la membrane du REL
faux, membrane externe puis, les enzymes scramblases (type de flippase) égalisent les 2 couches membranaires
type de RE qui flotte à haute concentration de saccharose
RER
type de RE qui flotte à basse concentration de saccharose
REL
v ou f, on retrouve des microsomes en nature
faux, seulement en labo
après la formation dans le REL, les phospholipides sont envoyés de quelle manière à la plupart des organites membranaires
transport vésiculaire
lorsque les phospholipides sont envoyés aux organites membranaires, comment est-ce qu’ils sont réarrangés
par les flippases - enzymes hydrolysent l’ATP pour générer une distribution ASYMÉTRIQUE sur les deux couches de la membrane
nom de protéines membranaires produites par le RER qui migrent vers le REL
peroxines
que font les peroxines
partent du RER vers le REL, bourgeonnement, vésicule précurseur qui se sépare du REL
d’où viennent les autres protéines du peroxysome
elles sont synthétisées dans le cytoplasme et incorporées dans l’organite par les peroxines de façon post-traductionnelle
pourquoi on peut dire que les protéines du peroxysomes sont incorporées dans l’organite par les peroxines de façon post-traductionnelle
elles ont déjà été traduites par le noyau
deux fonctions du peroxysome
oxydation des molécules organiques
neutralisation du H2O2
empêchent la toxicité dans la cellule
v ou f, les peroxysomes peuvent croître et se diviser par eux-mêmes
vrai
deux façons de faire croître et de former un peroxysome
- synthèse de novo par la fusion hétérotypique
- croissance - fission des peroxysomes existants
explique la synthèse de novo
fusion hétérotypique de 2 vésicules du RE (V1 et V2) - la vésicule précurseur va importer d’autres protéines grâce aux étiquettes ex. PEX3 et ensuite = peroxysome mature
explique la croissance - fission des peroxysomes existants
réception des vésicules V3 et incorporation post-trad des protéines
gros peroxysome alors Pex11 permet l’allongement pour que DRP (dynamin related protein) puisse couper (constriction)
vésicules de tailles différentes en fonction des besoins de la cellule
différence entre peroxines vs peroxysome
peroxines permettent l’incorporation de d’autres protéines pour former le peroxysome
avant l’incorporation des autres protéines, on parle de vésicule précurseur
que permet la fusion hétérotypique (V1 +V2)
permet de construire des complexes de translocation (protéines de transport) fonctionnels
la fusion hétérotypique est possible grâce à quoi
Pex 1 et 6
amènent la cargaison au translocateur et se collent dessus
pex5, amènent ce qu’il y a à amener et puis se détache. Devient membranaire - détaché rapidement en hydrolysant l’ATP
où est-ce qu’on trouve plus de Pex5? membrane des peroxysomes ou cytoplasme
cytoplasme
le détachement de Pex5 dépend de quoi
signal avec Ubiquitine (1 ubiquitine = recyclage, polyubiquitination = dégradation)
que nécessitent les protéines qui sont ajoutées dans le cytoplasme sur le vésicule précurseur pour former le peroxysome
besoin du signal SKL pour aller vers le peroxysome
de quoi dépend la fonction des peroxysomes
des protéines qui y sont importées et peut changer en fontion du type cellulaire et de l’environnement cellulaire
v ou f, différents types de peroxysomes ne peuvent pas coexister dans la même cellule
faux, peuvent
comment peut devenir la forme sphérique du peroxysome selon les nécessités metaboliques
elle peut s’allonger de devenir réticulaire selon les nécessités
v ou f, les peroxysomes peuvent partager certaines fonctions avec d’autres organites (possibilité de communication)
v
il y a des fonctions sauvegardées entre les différents règnes
vrai
2 rôles des peroxysomes qui sont partagés entre tous les règnes
oxydation des molécules organiques
neutralisation du H2O2
normalement le taux de multiplication des peroxysomes est similaire à quoi
cycle cellulaire
pour que les peroxysomes grossissent et se multiplient d’avantage, ils doivent être…
demandés pour leur rôle métabolique
en présence d’acides gras, chez la S.cerevisiae (levure), on a découvert que…
il y a plus de peroxysomes lorsqu’il y a plus d’acides gras (activité métabolique modifiée)
les peroxysomes grossissent (prennent plus d’acides gras)
comment se fait le cntrôle du taux de multiplication des peroxysomes ?
expérience acides gras - levure
niveau transcriptionnel en réponse aux conditions environnementales
le même peroxysome d’origine peut se subdiviser en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes, comment ?
hansenula polymorpha (levure)
le peroxysome séquestre une enzyme spécifique dans un endroit spécifique
section forme un nouveau peroxysome qui aura l’activité spécifique de l’enzyme séquestrée
que produisent les lucioles ? réaction chimique qui produit de la lumière se fait dans les peroxysomes des cellules de l’abdomen
bioluminescence
v ou f, le traffic vésiculaire (RE - golgi - vésicules) communique avec les mitochondries et les chloroplastes
faux, ne communique pas
comment est-ce que les mitochondries et les chloroplastes reçoivent-ils leurs nouveaux lipides
grâce aux protéines d’échange des phospholipides (PEPs), font le lien entre le RE et les mitochondries et les chloroplastes
va de RE jusqu’à mitochondrie (l’insère)
que sont les MDM
complexes protéiques, certaines sous-unités s’insèrent aussi dans le RE et sont à côté de SAM (mitochondrie). On pense qu’il y a un lien avec l’assemblage des protéines.
à part celles du peroxysome, les protéines destinées à des organites à une membrane doivent passer par ?
le RER et la voie du traffic vésiculaire avant d’aller fonctionner à leur lieu de travail
comment se fait l’entrée des protéines dans le RER
de façon co-traductionnelle, l’énergie nécessaire au transfert vient du ribosome
qu’est-ce que le PSIT
peptide signal, zone hydrophobe de 20 aa située en N-terminal
le PSIT peut être suivi d’un site de clivage qui se nomme ___ et pour quelle raison ?
AXA (alanine-X-alanine) le signal n’est pas nécessaire à la fonction alors coupé de la protéine mature par une peptidase
rôle du translocateur (entrée des protéines dans le RER)
fait traverser la protéine du ribosome vers le réticulum
une fois que tout est traduit (entrée du ribosome vers le RER), la peptidase coupe le peptide signal. Que se passe-t-il ensuite
le translocateur quitte, les deux sous-unités du ribosome se séparent, la protéine traduite subi des maturations dans le RE
une fois traduit, que lie le PSIT
une poche hydrophobe de SRP (particule de reconnassance du signal)
qu’est-ce que la SRP
GTPase soluble formée de 6 protéines et d’un ARN
que cause la liaison PSIT-SRP
bloque la traduction en cours en bloquant le site A du ribosome
qu’est-ce que la site A du ribosome
site où l’ARN-t chargé d’un aa s’installe lors de la traduction
la SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur situé à la membrane du RER, une fois liée à son récepteur, que fait SRP
SRP hydrolyse son GTP ce qui provoque le relâchement du signal PSIT
où sont situés les translocateurs vs les récepteurs SRP-PSIT
à proximité, ils permettent au PSIT (et au reste de la protéine) d’entrer à l’intérieur du RER
fonction de la liaison SRP-PSIT
amener la protéine à proximité du translocateur
qu’est-ce que le translocateur
un complexe protéique appelé Sec61 qui a une poche hydrophobe dans sa coutureet un bouchon dans le fond
que se passe-t-il au niveau du translocateur pour permettre l’entrée des protéines dans le RER
PSIT (libéré de SRP) tasse le bouchon pour ensuite s’installer au niveau de la couture pour l’ouvrir
le reste de la protéine a de la place pour glisser vers la lumière du RER, au fur et à mesure qu’elle est traduite
PSIT est gardé dans le translocateur
différence entre les protéines solubles vs les protéines membranaires lors de l’entrée dans le RER
protéines solubles : entrée dans la lumière du RER, PSIT coupé par une peptidase membranaire (après site AXA)
protéines membranaires : gardent leur PSIT, sert d’ancrage à la membrane, C terminal = dans le RE et N terminal = cytosol
dans le cas des protéines membranaires, le PSIT est situé en N-terminal v ou f
faux, plus loin dans la membrane
une protéine membranaire peut être produite à partir d’un autre signal, une autre séquence d’aa hydrophobe
séquence d’arrêt de transfert (SAT)
le centre du translocateur est hydrophobe ou hydrophile
hydrophile, les régions hydrophobes (ex. SAT) ne peuvent pas passer
dans le cas où une protéine membranaire a SAT et PSIT lequel sert d’ancrage
SAT
les protéines membranaires avec des hélices alpha hydrophobes sont toutes synthétisées dans le RER et sa membrane à l’exception de ?
protéines mitochondriales et chloroplastiques
à quoi correspondent les hélices alpha hydrophobes de protéines membranaires
régions PSIT et SAT
v ou f, le SAT va dans la couture du translocateur
faux, ne peut pas (forme n’est pas complémentaire)
une fois entrées dans le RER toutes les protéines passent vers le Golgi via quoi
vésicules
v ou f, à partir du Golgi, il est impossible de retourner dans le RER
faux, certaines protéines y retournent, car leur rôle est dans le RER
Que doivent posséder les protéines qui retournent dans le RER à partir du Golgi
PSIT en N-terminal
signal de rétention en C-terminal
KDEL (protéines solubles)
KKXX (protéines membranaires)
v ou f, les protéines entrent par leur signal C-terminal
faux, entrent par N-terminal et sont retenues par C-terminal
MODIFICATIONS DES PROTÉINES : disulfide isomérase
permet de catalyser la formation ou la rupture de ponts disulfures entre les cystéines - elle s’assure que les liens S-S soient bien faits avant que la protéine ne quitte le RER
MODIFICATIONS DES PROTÉINES : l’ancre lipidique de GPI
glycosyl phosphatidyl inositol : peut être ajoutée sur les protéines par le complexe enzymatique transmidase pr faire partie des radeaux lipidiques
peuvent être libérés par une phospholipase
signal 15-20 aa sur la protéine
v ou f, toutes les protéines du radeau lipidique on le GPI
faux
MODIFICATIONS DES PROTÉINES : oligosaccharide transférase
l’oligosaccharide transférase membranaire ajoute une unité préformée de sucre sur le résidu asparagine (l’Asn doit faire partie du motif N-X-S/T)
v ou f, lorsque l’oligosaccharide transférase ajoute une unitée préformée de sucre, elle est spécifique à la protéine
faux, c’est tjrs la même : oligosaccharide de 14 sucres (mannose, glucose, NAG)
Après l’ajout de l’unité préformée sucrée, que se passe-t-il durant la maturation de la protéine (RER et Golgi)
l’unité ajoute sera modifiée et taillée pour finir avec un modèle de base à 5 sucres (2 NAG et 3 mannoses)
la modification des sucres est un contrôle de qualité, en quel sens
2 glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction, les chaperonnes vérifient la forme de la protéine
si la protéine est ok, le dernier glucose est clivé et elle sort du RE
si elle est mal repliée, une glucosyl transférase lui ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperonnes qui essayeront de la plier correctement
les compartiments cellulaires entourés par une membrane sont liés par
le traffic vésiculaire
comment est-ce que les vésicules transportent les protéines d’un endroit à un autre
moteurs protéiques et des éléments du cytosquelette polaires (microtubules et actine F)
comment se forment les vésicules
par bourgeonnement à partir du compartment donneur
que font les vésicules une fois rendues à destination
elles fusionnent avec la membrane du compartiment cible
