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BIO 1157 > Final - cours 8 - Les compartiments cellulaires 2 > Flashcards

Final - cours 8 - Les compartiments cellulaires 2 Flashcards

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1
Q

qu’est-ce qui empêche les protéines complètes dans la forme tridimensionnelle (structure tertiaire) de passer (mitochondries et chloroplastes)

A

possèdent plus d’une membrane et leurs pores ne sont pas suffisamment grands

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2
Q

que faire pour que les protéines puissent passer à travers les mitochondries et les chloroplastes

A
  • garder les protéines dans leur structure primaire (mais structure secondaire en hélice alpha peut passer)
  • dérouler les protéines pour reprendre la structure primaire/hélice alpha
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3
Q

3 choses nécessaires pour garder les protéines dans leur structure primaire ou les dérouler concernant les mitochondries et les chloroplastes

A

étiquette, récepteur, énergie

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4
Q

dans les mitochondries, quel est le signal le plus commun

A

série d’aa située en N-terminal du précurseur (future protéine mitochondriale) formant une hélice alpha amphiphile avec une moitié hydrophobe et une autre moitié chargée positivement

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5
Q

quelle partie de la future protéine mitochondriale portant un signal est reconnue par un récepteur situé sur la membrane externe de la mitochondrie

A

partie hydrophobe

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6
Q

protéines qui transportent des protéines

A

translocateurs

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7
Q

les récepteurs et les deux translocateurs opèrent ensemble sous forme de complexes, lesquels

A

TOM (membrane externe) et TIM (membrane interne)n

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8
Q

où est-ce que Tom transfert le signal à Tim pour faire passer les protéines dans la matrice

A

dans l’espace intermembranaire

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9
Q

le signal sur la protéine est reconnu par le récepteur de Tom ou de Tim

A

Tom (membrane externe)

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10
Q

rôle des Hsp70 du cytosol

A

conservent les protéines dépliées

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11
Q

une fois que le récepteur qui fait partie de Tom passe le signal au translocateur (Tom40), que doit-il se passer pour que les protéines entrent

A

les protéines entrent lorsque les chaperonnes Hsp70 cytosoliques qui maintenaient les protéines dépliées hydrolysent l’ATP et se dissocient

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12
Q

rôle des Hsp70 mitochondriales

A

maintenir la forme dépliée de la protéine pour qu’elle continue à sortir

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13
Q

v ou f, le signal reconnu par le récepteur est nécessaire pour la fonction de la protéine

A

faux, il est coupé une fois que la protéine est dans la mitochondrie

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14
Q

une fois que toute la protéine est dans la mitochondrie, que se passe-t-il

A

les chaperonnes Hsp60 viennent redonner la vraie structure à la protéine

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15
Q

v ou f, une fois dans la mitochondrie, la protéine n’a qu’une seule possibilité

A

faux, ce qui se passe une fois que la protéine est dans l’espace intermembranaire dépend de différents signaux internes

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16
Q

que font la majorité des protéines qui entrent dans la mitochondrie

A

vont du Tom vers le Tim23 et une fois dans le Tim, on coupe le petit signal et vont aller faire leur fonction

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17
Q

parfois, à partir de Tim23 certaines protéines ne vont pas dans la matrice mitochondriale, mais vont plutôt rester dans la membrane interne, dans quel but

A

on fait entrer les sous-unités fabriquées dans le noyau afin qu’elles rejoignent les sous-unités produites dans la mitochondrie (pour former les protéines intermembranaires)

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18
Q

si la protéine ne passe pas par Tim23 et qu’elle passe plutôt par MIA après Tom, qu’est-ce qu’il se passe

A

les protéines sont pliées par MIA qui vont fonctionner dans l’espace intermembranaire

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19
Q

lorsque la protéine est prise en charge par Tim 9 et 10 à partir de Tom, que se passe-t-il

A

Sam, de la membrane externe va plier et insérer la protéine dans la membrane externe de la mitochondrie (feuillets bêta en rouleau - Tom40 ou une porine)

Tim22 va insérer des protéines dans la membrane interne de la mt (met en place Tim23 et les prot de la chaîne de transport d’électrons)

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20
Q

que se passe-t-il avec les protéines de la membrane externe avec des hélices alpha

A

étant donné qu’elles sont moins compliquées, elles passent directement par MIM (complexe d’importation mitochondrial) et elles sont ancrées à la membrane externe

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21
Q

v ou f, les protéines récupérées par Tim9 et 10 vont dans la membrane interne

A

faux, sont récupérées directement dans l’espace INTERMEMBRANAIRE

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22
Q

v ou f, il y a une seule protéase qui s’occupe de cliver le peptide signal

A

faux, plusieurs protéases et plusieurs substrats ces protéases

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23
Q

v ou f, tous les signaux sont coupés par les peptidases

A

faux, les signaux à l’intérieur de la protéine ne sont pas coupés (servent à la structure) seulement ceux au bout sont coupés

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24
Q

le signal est coupé avant ou après l’incorporation

A

après! Il faut que ça soit rentré avant

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25
Q

MATURATION DES PROTÉINES MT : v ou f, toutes les protéines sont apportées au TOM par les hsp70 cytosoliques pour avoir une conformation linéaire

A

faux, certaines ont une configuration linéaire sans aide des chaperonnes
il y a donc deux ‘‘voies’’ de maturation

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26
Q

qu’est-ce que la préséquence lorsqu’on dit qu’elle est reconnue par les sous-unités TOM20-22 (deux sous-unités spécifiques de TOM40)

A

hélice alpha amphiphile

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27
Q

dans le cas où les protéines ont besoin des chaperonnes hsp70, qu’est-ce qui est reconnu par la sous-unité de TOM40 et quelle sous-unité

A

c’est la hsp70 qui est reconnue (pas d’hélice alpha amphiphile) et la protéine est reconnue par TOM70

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28
Q

v ou f, on connait comment est utilisée l’énergie pour l’incorporation membranaire

A

faux, l’utilisation de l’énergie pour l’incorporation membranaire est moins bien connue.

on pense que c’est par le potentiel membranaire

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29
Q

comment fonctionne l’incorporation des protéines dans les chloroplastes

A

selon les mêmes principes que celle dans les mitochondries, les protéines sont différentes (TOC et TIC)

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30
Q

le fait que la photosynthèse ait lieu dans le chloroplaste dans les thylakoides implique quoi ?

A

présence d’une 3e membrane et donc besoin d’un signal supplémentaire pour entrer dans le troisième compartiment

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31
Q

lorsqu’un échantillon de RE est centrifugé dans un gradient de densité, il se sépare en deux types de microsomes…

A

REL et RER

microsomes : bout de RE qui se referment

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32
Q

explique le fonctionnement du gradient de densité

A

sédimentation accélérée dans un tube contenant un gradient de sel ou de sucre… (concentration augmente vers le bas du tube)

les particules de l’échantillon descendent dans le tube jusqu’à l’endroit où leur densité équivaut celle du soluté

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33
Q

rôle du REL

A

synthèse des lipides (production des membranes)

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34
Q

rôle du RER

A

s’occupe des protéines principalement destinées à la sécrétion (ou dans la voie de sécrétion)

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35
Q

nombre de signaux sur les protéines chloroplastiques

A

2 protéines (1 reconnue par TOC, 1 pour le thylakoide)

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36
Q

nécessaire pour construire les phospholipides à partir de deux acides gras et d’un glycérol phosphaté

A

enzyme acyl-transférase située dans la membrane du REL (site actif = cytoplasme)

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37
Q

v ou f, les nouveaux phospholipides formés grâce à l’enzyme acyl-transférase s’ajoutent au feuillet interne de la membrane du REL

A

faux, membrane externe puis, les enzymes scramblases (type de flippase) égalisent les 2 couches membranaires

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38
Q

type de RE qui flotte à haute concentration de saccharose

A

RER

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39
Q

type de RE qui flotte à basse concentration de saccharose

A

REL

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40
Q

v ou f, on retrouve des microsomes en nature

A

faux, seulement en labo

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41
Q

après la formation dans le REL, les phospholipides sont envoyés de quelle manière à la plupart des organites membranaires

A

transport vésiculaire

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42
Q

lorsque les phospholipides sont envoyés aux organites membranaires, comment est-ce qu’ils sont réarrangés

A

par les flippases - enzymes hydrolysent l’ATP pour générer une distribution ASYMÉTRIQUE sur les deux couches de la membrane

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43
Q

nom de protéines membranaires produites par le RER qui migrent vers le REL

A

peroxines

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44
Q

que font les peroxines

A

partent du RER vers le REL, bourgeonnement, vésicule précurseur qui se sépare du REL

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45
Q

d’où viennent les autres protéines du peroxysome

A

elles sont synthétisées dans le cytoplasme et incorporées dans l’organite par les peroxines de façon post-traductionnelle

46
Q

pourquoi on peut dire que les protéines du peroxysomes sont incorporées dans l’organite par les peroxines de façon post-traductionnelle

A

elles ont déjà été traduites par le noyau

47
Q

deux fonctions du peroxysome

A

oxydation des molécules organiques
neutralisation du H2O2

empêchent la toxicité dans la cellule

48
Q

v ou f, les peroxysomes peuvent croître et se diviser par eux-mêmes

A

vrai

49
Q

deux façons de faire croître et de former un peroxysome

A
  • synthèse de novo par la fusion hétérotypique
  • croissance - fission des peroxysomes existants
50
Q

explique la synthèse de novo

A

fusion hétérotypique de 2 vésicules du RE (V1 et V2) - la vésicule précurseur va importer d’autres protéines grâce aux étiquettes ex. PEX3 et ensuite = peroxysome mature

51
Q

explique la croissance - fission des peroxysomes existants

A

réception des vésicules V3 et incorporation post-trad des protéines
gros peroxysome alors Pex11 permet l’allongement pour que DRP (dynamin related protein) puisse couper (constriction)

vésicules de tailles différentes en fonction des besoins de la cellule

52
Q

différence entre peroxines vs peroxysome

A

peroxines permettent l’incorporation de d’autres protéines pour former le peroxysome

avant l’incorporation des autres protéines, on parle de vésicule précurseur

53
Q

que permet la fusion hétérotypique (V1 +V2)

A

permet de construire des complexes de translocation (protéines de transport) fonctionnels

54
Q

la fusion hétérotypique est possible grâce à quoi

A

Pex 1 et 6

55
Q

amènent la cargaison au translocateur et se collent dessus

A

pex5, amènent ce qu’il y a à amener et puis se détache. Devient membranaire - détaché rapidement en hydrolysant l’ATP

56
Q

où est-ce qu’on trouve plus de Pex5? membrane des peroxysomes ou cytoplasme

A

cytoplasme

57
Q

le détachement de Pex5 dépend de quoi

A

signal avec Ubiquitine (1 ubiquitine = recyclage, polyubiquitination = dégradation)

58
Q

que nécessitent les protéines qui sont ajoutées dans le cytoplasme sur le vésicule précurseur pour former le peroxysome

A

besoin du signal SKL pour aller vers le peroxysome

59
Q

de quoi dépend la fonction des peroxysomes

A

des protéines qui y sont importées et peut changer en fontion du type cellulaire et de l’environnement cellulaire

60
Q

v ou f, différents types de peroxysomes ne peuvent pas coexister dans la même cellule

A

faux, peuvent

61
Q

comment peut devenir la forme sphérique du peroxysome selon les nécessités metaboliques

A

elle peut s’allonger de devenir réticulaire selon les nécessités

62
Q

v ou f, les peroxysomes peuvent partager certaines fonctions avec d’autres organites (possibilité de communication)

A

v

63
Q

il y a des fonctions sauvegardées entre les différents règnes

A

vrai

64
Q

2 rôles des peroxysomes qui sont partagés entre tous les règnes

A

oxydation des molécules organiques
neutralisation du H2O2

65
Q

normalement le taux de multiplication des peroxysomes est similaire à quoi

A

cycle cellulaire

66
Q

pour que les peroxysomes grossissent et se multiplient d’avantage, ils doivent être…

A

demandés pour leur rôle métabolique

67
Q

en présence d’acides gras, chez la S.cerevisiae (levure), on a découvert que…

A

il y a plus de peroxysomes lorsqu’il y a plus d’acides gras (activité métabolique modifiée)

les peroxysomes grossissent (prennent plus d’acides gras)

68
Q

comment se fait le cntrôle du taux de multiplication des peroxysomes ?

expérience acides gras - levure

A

niveau transcriptionnel en réponse aux conditions environnementales

69
Q

le même peroxysome d’origine peut se subdiviser en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes, comment ?
hansenula polymorpha (levure)

A

le peroxysome séquestre une enzyme spécifique dans un endroit spécifique

section forme un nouveau peroxysome qui aura l’activité spécifique de l’enzyme séquestrée

70
Q

que produisent les lucioles ? réaction chimique qui produit de la lumière se fait dans les peroxysomes des cellules de l’abdomen

A

bioluminescence

71
Q

v ou f, le traffic vésiculaire (RE - golgi - vésicules) communique avec les mitochondries et les chloroplastes

A

faux, ne communique pas

72
Q

comment est-ce que les mitochondries et les chloroplastes reçoivent-ils leurs nouveaux lipides

A

grâce aux protéines d’échange des phospholipides (PEPs), font le lien entre le RE et les mitochondries et les chloroplastes

va de RE jusqu’à mitochondrie (l’insère)

73
Q

que sont les MDM

A

complexes protéiques, certaines sous-unités s’insèrent aussi dans le RE et sont à côté de SAM (mitochondrie). On pense qu’il y a un lien avec l’assemblage des protéines.

74
Q

à part celles du peroxysome, les protéines destinées à des organites à une membrane doivent passer par ?

A

le RER et la voie du traffic vésiculaire avant d’aller fonctionner à leur lieu de travail

75
Q

comment se fait l’entrée des protéines dans le RER

A

de façon co-traductionnelle, l’énergie nécessaire au transfert vient du ribosome

76
Q

qu’est-ce que le PSIT

A

peptide signal, zone hydrophobe de 20 aa située en N-terminal

77
Q

le PSIT peut être suivi d’un site de clivage qui se nomme ___ et pour quelle raison ?

A

AXA (alanine-X-alanine) le signal n’est pas nécessaire à la fonction alors coupé de la protéine mature par une peptidase

78
Q

rôle du translocateur (entrée des protéines dans le RER)

A

fait traverser la protéine du ribosome vers le réticulum

79
Q

une fois que tout est traduit (entrée du ribosome vers le RER), la peptidase coupe le peptide signal. Que se passe-t-il ensuite

A

le translocateur quitte, les deux sous-unités du ribosome se séparent, la protéine traduite subi des maturations dans le RE

80
Q

une fois traduit, que lie le PSIT

A

une poche hydrophobe de SRP (particule de reconnassance du signal)

81
Q

qu’est-ce que la SRP

A

GTPase soluble formée de 6 protéines et d’un ARN

82
Q

que cause la liaison PSIT-SRP

A

bloque la traduction en cours en bloquant le site A du ribosome

83
Q

qu’est-ce que la site A du ribosome

A

site où l’ARN-t chargé d’un aa s’installe lors de la traduction

84
Q

la SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur situé à la membrane du RER, une fois liée à son récepteur, que fait SRP

A

SRP hydrolyse son GTP ce qui provoque le relâchement du signal PSIT

85
Q

où sont situés les translocateurs vs les récepteurs SRP-PSIT

A

à proximité, ils permettent au PSIT (et au reste de la protéine) d’entrer à l’intérieur du RER

86
Q

fonction de la liaison SRP-PSIT

A

amener la protéine à proximité du translocateur

87
Q

qu’est-ce que le translocateur

A

un complexe protéique appelé Sec61 qui a une poche hydrophobe dans sa coutureet un bouchon dans le fond

88
Q

que se passe-t-il au niveau du translocateur pour permettre l’entrée des protéines dans le RER

A

PSIT (libéré de SRP) tasse le bouchon pour ensuite s’installer au niveau de la couture pour l’ouvrir

le reste de la protéine a de la place pour glisser vers la lumière du RER, au fur et à mesure qu’elle est traduite

PSIT est gardé dans le translocateur

89
Q

différence entre les protéines solubles vs les protéines membranaires lors de l’entrée dans le RER

A

protéines solubles : entrée dans la lumière du RER, PSIT coupé par une peptidase membranaire (après site AXA)

protéines membranaires : gardent leur PSIT, sert d’ancrage à la membrane, C terminal = dans le RE et N terminal = cytosol

90
Q

dans le cas des protéines membranaires, le PSIT est situé en N-terminal v ou f

A

faux, plus loin dans la membrane

91
Q

une protéine membranaire peut être produite à partir d’un autre signal, une autre séquence d’aa hydrophobe

A

séquence d’arrêt de transfert (SAT)

92
Q

le centre du translocateur est hydrophobe ou hydrophile

A

hydrophile, les régions hydrophobes (ex. SAT) ne peuvent pas passer

93
Q

dans le cas où une protéine membranaire a SAT et PSIT lequel sert d’ancrage

A

SAT

94
Q

les protéines membranaires avec des hélices alpha hydrophobes sont toutes synthétisées dans le RER et sa membrane à l’exception de ?

A

protéines mitochondriales et chloroplastiques

95
Q

à quoi correspondent les hélices alpha hydrophobes de protéines membranaires

A

régions PSIT et SAT

96
Q

v ou f, le SAT va dans la couture du translocateur

A

faux, ne peut pas (forme n’est pas complémentaire)

97
Q

une fois entrées dans le RER toutes les protéines passent vers le Golgi via quoi

A

vésicules

98
Q

v ou f, à partir du Golgi, il est impossible de retourner dans le RER

A

faux, certaines protéines y retournent, car leur rôle est dans le RER

99
Q

Que doivent posséder les protéines qui retournent dans le RER à partir du Golgi

A

PSIT en N-terminal
signal de rétention en C-terminal

KDEL (protéines solubles)
KKXX (protéines membranaires)

100
Q

v ou f, les protéines entrent par leur signal C-terminal

A

faux, entrent par N-terminal et sont retenues par C-terminal

101
Q

MODIFICATIONS DES PROTÉINES : disulfide isomérase

A

permet de catalyser la formation ou la rupture de ponts disulfures entre les cystéines - elle s’assure que les liens S-S soient bien faits avant que la protéine ne quitte le RER

102
Q

MODIFICATIONS DES PROTÉINES : l’ancre lipidique de GPI

A

glycosyl phosphatidyl inositol : peut être ajoutée sur les protéines par le complexe enzymatique transmidase pr faire partie des radeaux lipidiques

peuvent être libérés par une phospholipase

signal 15-20 aa sur la protéine

103
Q

v ou f, toutes les protéines du radeau lipidique on le GPI

A

faux

104
Q

MODIFICATIONS DES PROTÉINES : oligosaccharide transférase

A

l’oligosaccharide transférase membranaire ajoute une unité préformée de sucre sur le résidu asparagine (l’Asn doit faire partie du motif N-X-S/T)

105
Q

v ou f, lorsque l’oligosaccharide transférase ajoute une unitée préformée de sucre, elle est spécifique à la protéine

A

faux, c’est tjrs la même : oligosaccharide de 14 sucres (mannose, glucose, NAG)

106
Q

Après l’ajout de l’unité préformée sucrée, que se passe-t-il durant la maturation de la protéine (RER et Golgi)

A

l’unité ajoute sera modifiée et taillée pour finir avec un modèle de base à 5 sucres (2 NAG et 3 mannoses)

107
Q

la modification des sucres est un contrôle de qualité, en quel sens

A

2 glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction, les chaperonnes vérifient la forme de la protéine

si la protéine est ok, le dernier glucose est clivé et elle sort du RE

si elle est mal repliée, une glucosyl transférase lui ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperonnes qui essayeront de la plier correctement

108
Q

les compartiments cellulaires entourés par une membrane sont liés par

A

le traffic vésiculaire

109
Q

comment est-ce que les vésicules transportent les protéines d’un endroit à un autre

A

moteurs protéiques et des éléments du cytosquelette polaires (microtubules et actine F)

110
Q

comment se forment les vésicules

A

par bourgeonnement à partir du compartment donneur

111
Q

que font les vésicules une fois rendues à destination

A

elles fusionnent avec la membrane du compartiment cible

BIO 1157 (10 decks)

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