Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Proteinkemi og enzymologi I > F4: Teritære- og kvarterinære fold, proteiners fysik > Flashcards

F4: Teritære- og kvarterinære fold, proteiners fysik Flashcards

1
Q

Hvad bestemmer sekvensen?

A

Proteinets fold (og foldet styrer funktionen)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hvad styrer foldet af et protein?

A

Proteinfoldet styrer funktionen af proteinet.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hvor mange atomer indeholder den gennemsnitlige aminosyre?

A

8 atomer (+protoner)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hvor mange aminosyrerester indeholder et protein gennemsnitlig?

A

300 aminosyrerester

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Her er procentfordelingen af aminosyre i henholdsvis indre og ydre del af proteinet

A

Indre: 60% non-­‐polær, 33% polær, 7% ladet

Ydre:58% non-­‐polær, 29% polær, 13% ladet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Ligevægte mellem foldede og udfoldede tilstand (K_eq)

A

K_eq = [N]_eq / [D]_eq

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Formlen for Gibbs frie energi (ligevægt)

A

deltaG° = - RTln(K_eq), hvor T er temperaturen i kelven (0°C = 273,15 K). R er gaskonstanten 8,315 J/(mol x K)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Forskellen på den denaturerede og native form ift. Gibbs frie energi

A

Proteiner er marginalt stabile med en fordel på 20-60 kJ/mol for det foldede protein. (Ligevægten stærkt forskubbet mod det foldede protein)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Formlen for Gibbs frie energi ændring

A

deltaG° = deltaH°- T x deltaS°

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

deltaG° ved ligevægt er…

A

deltaG° = 0

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hvad er deltaH?

A

Enthalpi - Varme frigivet når en binding dannes

Bindingsenthalpi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hvad er deltaS?

A

Entropi - Uorden, bevægelse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hvor kommer bidraget til enthalpien fra?

A

Stabiliserende effekter: Hydrogenbindinger, Hydrofobe interaktioner, saltbroer (ionbindinger) og svovlbroer

Solventeffekter: Hydrogenbindinger, entropi

  • Konfigurationel entropi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Nævn de stabiliserende effekter i et protein

A

Hydrogenbindinger, hydrofobe interaktioner, saltbroer og svovlbroer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Beskriv Van der Waals’ kræfter

A

De svageste kræfter der findes

Opstår fra transient inducerede dipoler: Momentære ændringer i elektrondensiteten i et molekyle kan resultere i en midlertidig dipol som så inducerer en midlertidig dipol i et andet molekyle.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hvad er styrken af van der Waals’ interaktioner?

A

2 kJ/mol, altså er de tiltrækkende kræfter svage, van der Waals’ energier er små MEN de er ADDITIVE!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hvad er afstanden for Van der Waals interaktioner?

A

Typisk 3,5 Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Hvad er afstandsafhængiheden for Van der Waals interaktioner?

A

Kort rækkende, 1/r^6 afhænig. Kræfter forsvinder ved 4Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Hvad er den typiske distance for kovalente bindinger?

A

1,5 Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hvad er den bindings dissociation enthalpien for kovelnte bindinger?

A

~350 kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Hvad er den typiske distance for disulfid bindinger (svovlbroer)?

A

2,2 Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Hvad er bindingsenergien for disulfid bindinger (svovlbroer)?

A

167 kj/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Hvad er afstanden for en saltbro?

A

Typisk 2,8 Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hvad er bindingsenergien for en saltbro?

A

13-17 kj/mol (Afhænger meget af miljøet)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Hvad er den typiske afstand for en hydrogenbinding?

A

3,0 Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Hvad er bindingsenergien for en hydrogenbinding?

A

2 - 6 kJ/mol i vand (ca. 10

(12-21 hvis enten donor eller acceptor er ladet).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Hvad er afstandsafhænigheden for langtrækkende elektrostatiske interaktioner?

A

1/r

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Hvis man har samme fold, har man så samme sekvens?

A

Ikke nødvendigvis, man kan godt have samme fold uden at have samme sekvens. Men har man samme sekvens har man samme fold.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Egenskaber for globulære proteiner

A

Teritære strukturer varierer voldsomt flere slags supersekundære strukturer

Forbundet gennem ‘tight turns’ og ‘loops’ af variable længder

Kan indeholde koordinerede vandmolekyler

Kan være metalstabiliseret

Kompakte, men dynamiske (meget fleksible molekyler, hvilket gør dem gode til at indvirke i deres miljø.

30
Q

Hvad er et fold?

A

Sekundære strukturer i opfoldede kompakte formationer

31
Q

Har små proteiner ofte flere eller færre disulfidbroer?

A

Jo mindre proteinet er, jo større er overflade/Volumen-ration (–> disulfidbroer f.eks. insulin eller metalioner)

32
Q

Hvilke interaktioner styrer henholdsvis sekundær struktur og teritiær struktur?

A

Backbone interaktioner definere mest af den sekundære struktur interkationer, mens sidekæderne definere den teritiære struktur.

33
Q

Hvad er et domæne?

A

En stabil, globulær enhed af et større protein. Fastholder sin struktur når det adskilles fra resten af proteinet - en enhed. Har typisk sin egen funktion (men ikke en regel).

34
Q

Hvordan diktereres den teritiære struktur i et vandigt miljø?

A

Hydrofile rester på overfladen og hydrofobe på inderseiden. Backbone er altid lidt hydrofilt og det er derfor vigtigt at have alle disse neutraliseret ved at opfylde alle hydrogenbindingsmuighederne, derfor dannes der sekundære struktur.

35
Q

Hvad er fordelene ved at være flere proteiner i en kvaternær struktur?

A

De kan snakke sammen og modulere efter forskeligheden i omgivelserne.

36
Q

Nævn 4 proteinfunktioner

A

Enzymer: Accelerere biokemiske reaktioner, katalyse.

Strukturelle: Danner biologiske strukturer.

Informationsoverførsler: Hormoner f.eks. insulin.

Transport: Bærer af biokemisk vigtige stoffer, f.esk. hæmoglobin.

Forsvar: Beskytter kroppen fra fremmede molekyler f.eks. immunoglobiner.

37
Q

Nævn to forskellige fold

A

4-helix bundt eller beta-tønde.

38
Q

Nævn de tre databaser alle proteinstrukturer skal deponeres i

A

PDB (Protein Data Bank (koordinatdatabase, beskrivelse ift. position. xyz-koordinat

SCOP (strukturel klassificering)

CATH (donæme orienteret klassificering).

39
Q

Hydrogenbindinger er vigtige i funktionelle fordi…

A

De kan let brydes og formes og kan derfor tillade ændringer og dermed danne funktionelle molekyler.

40
Q

Hvad afhænger energien i en hydrogenbinding af?

A

Afstanden samt diverse vinkler da hydrogenbindinger er direktionelle og energien afhænger af geometrien

41
Q

Hvad er den længst rækkende interaktion?

A

Ioniske (elektrostatiske) vekselvirkninger.

Bonus: ikke retningsbestemt

42
Q

Hvad sker der med de ioniske interaktioner i et protein, hvis det er i stærk saltet opløsning?

A

Saltet kan skærme de ioniske interaktioner.

43
Q

Dielektricitetskonstanten kaldes oftest D eller epsilon. Hvad er konstanten for vand og hexan?

A

vand ~80 (hydrofil)
Hydrofil > hydrofob
Hexan ~2 (hydrofob)

44
Q

Hvad er den hydrofobe effekt?

A

Når hydrofobe kræfter klumper sammen, skubbes vand væk –> giver frie vandmolekyler –> dynamik i den løse struktur i vand.

Flere frie vand - og frie vandmolekyler er glade vandmolekyler.

Hvis de ikke klumper –> Ordning af vandmolekyler omkring hydrofobe grupper i proteinet. Resulterer i fald i vandets entropi. Van der Waals’ energien er lav pga. oxygen atomets polarisabilitet.

45
Q

Beregning af deltaG

A

deltaG = deltaG° + RT ln ([C]·[D])/([A])·[B])

46
Q

Beregning af deltaG° ved ligevægt

A

deltaG = deltaG° + RT ln ([C]·[D])/([A])·[B])
Men da
deltaG = 0 ved ligevægt =>
deltaG° = -RT lnK_eq

47
Q

Enhed for deltaG°

A

kj/mol

48
Q

Hvad betyder det for deltaG°når K_eq&raquo_space; 1?

A

deltaG°er stor og negativ

49
Q

Hvad betyder det for deltaG°når K_eq

A

deltaG°er stor og positiv

50
Q

Kan deltaG°fortælle noget om hvor hurtigt reaktionen forløber?

A

Nej, reatkionshastighederne er bestemt af kinetiske parameter.

51
Q

En hydrogen-binding er … og opstår mellem…

A

En elektrostatisk tiltrækning mellem et meget elektronegativt atom (polært) og et hydrogen atom.

52
Q

Hvad opstår hydrogenbindinger imellem?

A

Elektronegative atomer (hydrogenacceptor) og hydrogen kovalent bundet til et andet elektronegativt atom (hydrogendonor).

Kan både være i samme og i et andet molekyle.

53
Q

Kan et hydrogen-atom bundet til carbon indgå i hydrogenbindinger?

A

Nej, da carbon kun er en smule mere elektronegativt end hydrogen.

54
Q

Hvad afspejler den dielektriske konstant?

A

En fysisk egenskab, hvis tal fortæller noget om antallet af dipoler, der findes i en solvent.

55
Q

Hvad betyder amfipatisk?

A

At et molekyle både indeholder en hydrofil og en hydrofob del.

56
Q

Bonus info!!

A

Vand findes ofte i proteiner, f.eks. som en del af binding site for en ligand.

57
Q

Hvad er et domæne?

A

En enhed (en del af en polypeptidkæde) der kan eksisterer selvstændig og have en stabil tertiære struktur samt beholde sin funktion. Typisk kendetegnet ved et fold.

58
Q

Hvad er et motiv?

A

Genkendelig ordningen/arrangement af to eller tre sammenhængende sekundære strukturer. Navn for det samme som supersekundær struktur. F.eks. beta-alfa-beta-loop eller beta-barrel. Sekvensmotiverg – vigtigt inden for IDP

59
Q

Hvad er et modul?

A 
Er mange gentagelser af en eller få domæner inden for samme polypeptid kæde. Evolution har gjort at de adaptere til forskellige funktionaliteter, så de ikke har samme sekvens mere – sekvensvariation. 
	”A module is a domain, but a domain is not necessarily a module”.
60
Q

Hvad er et fold?

A

En overordnet genkendelig foldning af sekundære strukturer, der kan indeholde et eller flere motiver. Kan være hele proteinets tertiære struktur.

61
Q

Hvad er en teritiær struktur?

A

Overordnede samlede rumlige arrangement af hele peptidkæden. En beskrivelse/et perspektiv af af en enkelt strenget polypeptidkæde indbyrdes relation og arrangering i 3 dimensioner.

62
Q

Hvad er en kvaternær struktur?

A

En beskrivelse af to eller flere polypeptidkæders forbindelse og hvordan disse interaktioner danner den native protein form.

63
Q

Hvad er et loop?

A

En peptidkæde der forbinder to sekundære strukturer. Ligesom et Tight turn (beta-turn), bare længere.

64
Q

Hvilken vej drejer beta-konformationer typisk?

A

Det er en smule højre-drejet.

65
Q

Hvordan vil to beta-strenge opfører sig?

A

De vil lave et cross-over (højre håndet connection - Først øverste streng som går i coil –> ny beta-streng (ofte begge højre-drejet).

66
Q

Hvad kan man finde i SCOP database?

A

Fire klasser af of protein strukturer: all-alfa, all beta, alfa/beta og alfa + beta.

67
Q

I hvilken type protein findes alfa/beta barrel strukturer ofte?

A

I enzymer typisk ved bindings sited for en cofaktor eller substrat. Det danner en lomme nær en af enderne af barrel/tønden.

68
Q

Hvad er en protomer?

A

Gentagende strukturel enhed i en multisubunit enhed.

“…is the structural unit of an oligomeric protein. It is the smallest unit composed of at least two different protein chains that form a larger heterooligomer by association of two or more copies of this unit.” - Wiki

69
Q

En god R-faktor (akkurathed)

A

≤ 20 %, 0,2

70
Q

Hvad er en god B-faktor? (præcission)

A

B ~30 Å^2

71
Q

Hvad er B-faktor?

A

Sandsynlighed for positionen.

Proteinkemi og enzymologi I (9 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions