Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Proteinkemi og enzymologi I > F1: Aminosyre - Primærstruktur og analyse > Flashcards

F1: Aminosyre - Primærstruktur og analyse Flashcards

1
Q

pKr for Cys

A

≈8 (8,18)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

pKr for His

A

=6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

pKr for Lys

A

≈10 (10,53)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

pKr for Arg

A

≈12 (12,48)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

pKr for Asp

A

≈3,5 (3,65)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

pKr for Glu

A

≈4,5 (4,25)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

pK_1 for aminosyre

A

≈2 (for carboxyl-gruppen, COOH)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

pK_2 for aminosyre

A

≈9

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

En K i nærheden af en E kan resultere i

a) en stigning i Es pKa-værdi
b) en forskydning af Es syre-base ligevægt mod den konjugerede syreform
c) et fald i Es pKa-værdi

A

c) Et fald i Es pKa-værdi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hvordan kan det være at aminosyre kun syntetiseret i L-form?

A

Da enzymernes aktive site er asymmetrisk, hvilket betyder de er stereospecifikke og derfor kun katalysere reaktionen til L-form

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Ala, Val, Leu og Ile (som gruppe)

A

Klynger sammen i proteiner og stabilisere proteinet pga. hydrofobe interaktioner.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Bidrager Gly til den hydrofobe interaktioner?

A

Nej, pga. den lille sidekæde, bidrager den ikke.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Nævn de aminosyre der er karakteriseret som aromatiske

A

Tyr, Trp og Phe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hvilke aminosyre er positivt ladet v. pH 7?

A

His, Arg og Lys

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Kan de aromatiske aminosyre deltage i hydrofobe interaktioner?

A

Ja, da de er relativt upolære. Dog er Tyr og Trp signifikant mere ladet end Phe.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Ved hvilken bølgelængde absorbere de proteiner med aromatiske aminosyre-rester mest?

A

280 nm. Trp og Tyr absorbere væsentlige mere lys end Phe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Nævn de polære uladet aminosyre

A

Ser, Thr, Cys, Asn og Gln

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Polære uladet R grupper opløses let i vand fordi…

A

De indeholder funktionelle grupper, der kan danne hydrogenbindinger med vand.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Er Cys en syre?

A

Ja, det er en svag syre og kan lave hydrogenbindinger m. oxygen og nitrogen.

Altså en Hydrogen donor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hvad er forskellen på hydrogen acceptor og donor?

A

Donor er det atom, hvor H’et er kovalent bundet til, hvor acceptor er det elektronegative atom, der tiltrækker protonen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Hvad er forskellen på Cystein og Cystin

A

Cystin er hvor to cystein molekyler er bundet af et disulfid bånd/bro.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Lambert Beer’s lov og betydning af konstanter

A

A = log(I_0/I) = ε * c * l, hvor ε er ekstriktionskoefficienten, l er tykkelsen af cuvetten (cm) og c er koncentrationen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Hvad sker der når Asn og Gln hydrolyseres?

A

Asn og Gln bliver nemt hydrolyseret til Asp og Glu af en syre eller base.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hvad er absorbansen proportional med?

A

Absorbansen er proportional med koncentrationen af peptidet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

En peptidbinding har karakter som en enkeltbinding eller dobbeltbinding?

A

Begge dele, dog har den 40% karakter som dobbeltbinding pga. resonans.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Phi vinklen, φ i hovedkæden er mellem…

A

N - C_alpha

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Psi vinklen, ψ i hovedkæden er mellem..

A

C_alpha og C

28
Q

Er His en proton donor og/eller acceptor?

A

His er begge dele

29
Q

Er peptidbindingen typisk trans eller cis-konfiguration?

A

Er normalt i Transkonfiguration (H på C_alpha er trans til C=O).

Dog oftest cis-konfiguration i Pro pga. sterisk hændring.

30
Q

Hvad er en rotamer?

A

En lav energi sidekæde konformation.

31
Q

Afhænger Met nukleofile egenskaber af pH?

A

Nej, Met nukleofile egenskaber afhænger ikke af pH da svovl-atomet ikke er ioniserbar.

32
Q

Hvad er gennemsnitsvægten for en aminosyrerest?

A

≈110 Dalton (g/mol)

33
Q

Hvilke aminosyre er gode nukleofiler?

A

His og Cys (Met)

Cys: Ekstrem nukleofil (ensomme elektronpar og god Lewis
base), oxideres nemt

Met: delvis reaktiv nukleofil pga. ensomme elektronpar,
oxideres nemt

34
Q

Hvordan kan man bryde disulfidbroer?

A

Enten ved oxidation til sulfonsyre eller reduktion med DTT

35
Q

Disulfidbroer stabiliserer generelt proteiner, fordi…

A

De stabiliserer den ufoldede form af et protein

36
Q

Henderson–Hasselbalch ligningen (bufferligningen)

A

pH = pKa + log([B]/[S]) = pKa + log([A^-/HA])
eller
pH = pKa - log([S]/[B])

37
Q

Hvor findes er bufferkapaciteten stor for en aminosyre? (tænk titreringskurve)

A

I pK1, pK2 osv. regionerne, hvor den ene halvdel er på syre form og den anden halvdel på konjungeret baseform.

38
Q

Hvordan beregner man hvilken fraktion af en aminosyre, der er på syreform ved en given pH?

A

Henderson–Hasselbalch ligningen, pH = pKa + log([B]/[S]), hvor [B]/[S]er fraktionen.

39
Q

Hvordan beregnes pI?

A

pI = 1/2*(pK1 + pK2)

40
Q

Hvad betyder det isoelektriske punkt for et protein?

A

Der hvor nettoladningen af protein er lig 0

41
Q

Hvilke(n) aminosyre har en bufferkapacitet ved fysiologisk pH?

A

Histine (pKa = 6)

42
Q

Hvad er et peptid?

A

To eller flere aminosyre kovalent bundet til hiannden via et peptidbånd.

43
Q

I hvilken retning læses en aminosyre sekvens?

A

Fra N-terminal (venstre) mod højre (C-terminal)

44
Q

Er et peptidbånd termodynamisk stabilt?

A

Nej, hydrolysen af peptidbåndet er exogen, men pga. den høje aktiveringsenergi, er den delvist stabil (halveringstid 7 år)

45
Q

Hvornår kaldes et peptid for oligopeptid?

A

Op til 20 AA

46
Q

Hvilke ladninger er der overskud af proteinet når pH > pI

A

Negative ladninger

47
Q

Hvilke ladninger er der overskud af proteinet når pH

A

Positive ladninger

48
Q

Ioniseringskonstant

A

Ka = ([H+]*[A-])/[HA]

HA (H+) + (A-)

49
Q

Hvor findes Asp og Glu typisk i et protein?

A

Overfladen pga. negative ladninger

50
Q

Hvordan er Arg og Lys typisk placeret i et protein?

A

Alifatisk del i kernen og ladet del på overfladen

51
Q

Hvilken rolle har Arg ofte i proteiner?

A

Strukturelrolle, da det kan danne saltbroer pga. dens guanidinium-gruppe.

52
Q

Val og Ile i en alfa helix?

A

Dårlig idé, pga. C-beta forgrening giver sterisk hændring, hvilket gør at de er dårlige alfa-helix dannere.

53
Q

Gode kerne dannerne i et protein?

A

Ala, Leu, Val og Ile

54
Q

4 Specielle egenskaber for Proline

A
  • Ingen amidhydrogen, der kan danne hydrogenbindinger.
  • Laver knæk i en alpha helix og bryder mønsteret.
  • Peptidbinding er cis
  • Fast struktur, så fleksibiliteten af peptidregioner begrænser sig til en phi vinkel -60°
55
Q

Glycine skildret i en Ramachandran plot?

A

Stor konformationel frihed

56
Q

Formlen for pKa

A

pKa = -log(Ka)

57
Q

Hvordan beregnes pI for et peptid?

A

1) Estimering af pH hvor nettoladning af peptid er 0
2) Beregning af gennemsnit af to pKa værdier henholdsvis over og under estimeret pH
(pI = 1/2 (pK1 + pK2))

58
Q

Er et peptid en god buffer ved pI?

A

Nej, et peptid er ikke en god buffer ved pI, da det ved ændring i koncentration af syre eller base vil skabe store udsving i pH.

59
Q

Hvilke aminosyrer kan danne saltbroer

A

Alle aminosyrer som har en ladet sidekæde. Lysin, glutamat, arginin, histidin, aspartat, cystein(-SH kan afprotoniseres), tyrosin(benzenringen trækker i eletronerne på –OH gruppen og denne kan derfor afprotoniseres), N-terminal og C-terminal

60
Q

Hvad er formålet med interne saltbroer?

A

Ikke at have frie ladning i proteinets kerne, som kan reagere/påvirke resten af proteinet

61
Q

Hvad er gennemsnitsvægten for en aminosyrerest?

A

110 + 18 (fra vand) = 128 Dalton

62
Q

Hvad sker der med Glu’s pKr hvis miljøet er negativt omkring?

A

Så stiger pKr for Glu (højere pKr)

63
Q

Hvad sker der med Glu’s pKr hvis miljøet er positivt omkring?

A

Så falder pKr for Glu (lavere pKr)

64
Q

Hvad sker der med Glu’s pKr hvis miljøet er hydrofobisk omkring?

A

Så stiger pKr for Glu (højere pKr)

65
Q

Hvad sker der med Lys’ pKr hvis miljøet er hydrofobisk omkring?

A

Så falder pKr for Lys (lavere pKr)

66
Q

Tegn en Prolin-aminosyre rest forbundet til en anden aminosyre i en peptid binding

A

….

Proteinkemi og enzymologi I (9 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions