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Examen 2: Chapitre 2 (enzymologie générale) Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’énergie de Gibbs?

A

Énergie disponible pour produire un travail,

Énergie pour produire la réaction

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2
Q

De quoi est constituée l’E.totale?

A

Chaleur + Énergie de Gibbs

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3
Q

Qu’est-ce que l’énergie libre?

A

Énergie de vibration, de rotation, de translation de la molécule et énergie des liaisons interatomiques

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4
Q

Si DeltaG est plus grand que 0 (positif), alors la réaction est ……?

A

Endergonique

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5
Q

Si DeltaG est plus petit que 0 (négatif), alors la réaction est ……?

A

Exergonique

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6
Q

Si une réaction libère de l’énergie libre, elle est ….?

A

Exergonique

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7
Q

L’énergie d’activation permet de:

  • Briser une liaison
  • Rapprocher des molécules
  • Vaincre la répulsion entre les couches électroniques pour permettre à une réaction de se produire
A

vrai

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8
Q

Qu’est-ce qu’un catalyseur?

A

une substance chimique capable d’accélérer la vitesse d’une réaction chimique
Exemples:
*Métaux ———- (Fe, Co, Ni, Pd, Pt, Cr, Mn, W, Ar, Cu)
*Oxydes de métaux ——– (Al2O3, Cr2O3, ect.)
*Acides ————- (H2SO4, H3PO4)

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9
Q

Donne-moi la définition d’une Enzyme.

A

C’est un Catalyseur biologique (protéine) des Réactions biochimiques

Protéine dotée de propriétés catalytiques

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10
Q

Vrai ou faux?

Les catalyseurs augmentent les vitesses de Réaction sans modifier Kéq en diminuant l’énergie libre d’activation

A

Vrai

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11
Q

Vrai ou faux?

Les catalyseurs demeurent intacts à la fin de la réaction?

A

vrai

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12
Q

Vrai ou faux?

Les catalyseurs biologiques (enzymes) sont TOUS des protéines?

A

FAUX

Les ribosomes et l’ARN ont aussi une certain activité enzymatique

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13
Q

3 caractéristiques des catalyseurs biologiques

A

1- Ils sont spécifiques et peuvent être régulés
2- Ils sont thermolabiles (peut être détruite, décomposée ou changer à de hautes températures) et sensibles au pH extrêmes
3-Ils agissent à très faible concentration

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14
Q

Pour les réactions biochimiques, l’énergie d’activation est en général très élevée ou très basse?

A

très élevée

*Donc besoin d’enzymes pour accélérer la vitesse de réaction à un niveau suffisant à la température physiologique

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15
Q

L’utilisation d’enzymes entrain une baisse d’énergie d’activation = une hausse de la vitesse de réaction

A

.

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16
Q

Vrai ou faux?

Une réaction biochimique catalysée par une enzyme a plusieurs étapes.

A

Vrai
Et chaque étape implique un passage par un état activé intermédiaire dont la formation requiert une certaine Éa qui est tjrs inférieure à l’Éa sans enzyme

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17
Q

Vrai ou faux?

Lors d’une réaction avec enzyme, la variation d’énergie libre de Gibbs change.

A

FAUX, TRÈS FAUX
La variation d’énergie libre totale demeure inchangée.
(On ne joue pas sur énergie libre de Gibbs ; on joue sur l’énergie de transition)

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18
Q

Vrai ou faux?

La réaction catalysée par une enzyme ne donne pas lieu à plusieurs états activés intermédiaires.

A

FAUX

Elle donne lieu à plusieurs états activés intermédiaires.

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19
Q

Vrai ou faux?
Dans une réaction impliquant plusieurs molécules différentes, il est peu probable que toutes ces molécules se rencontrent en même temps afin de réagir ensemble.

A

vrai

Donc il y a formation d’intermédiaires avant d’atteindre l’étape de formation du produit final.

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20
Q

Quelles étape est limitante?

A

la PREMIÈRE, car son Éa est supérieures à celle de la 2e.

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21
Q

Quel est le rôle d’un catalyseur?

A

Diminuer Éa

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22
Q

Que signifie Stricte stéréospécificité?

A

spécifique presqu’absolue à l’égard du substrat: l’enzyme n’accepte aucun autre type de molécules que son substrat spécifique.

23
Q

Que signifie spécificité large?

A

spécificité plus large; l’enzyme peut agir avec un grand nombre de composés possédant UN SEUL CARACTÈRE STRUCTURAL COMMUN

24
Q

Qu’est-ce que la spécificité d’action?

A

C’est la capacité qu’a l’enzyme de catalyser seulement une réaction pour laquelle elle est en mesure d’abaisser l’Éa

25
De qui vient le souci d'uniformisation (a cause + de 2000 enzymes)?
1961 Par l'union Internationale de Biochimie
26
Quelles sont les 6 classes d'enzymes?
1-Oxydoréductase : catalyse Rn transfert d'é (oxydoréduction) 2-Transférase: catalyse Rn de transfert d'atomes ou de groupes 3-Hydrolase: catalyse les Rn de coupure de liaison par l'eau (hydrolyse) 4-Lyase (synthase): PAS BESOIN D'ATP!! catalyse les Rn de coupure de liaisons d'une autre façon 5-Isomérase: catalyse les Rn d'isomérisation 6-Ligase (synthétase): BESOIN D'ATP! catalyse les Rn de création de liaison avec consommation d'ATP
27
Le premier chiffre signe l'appartenance à quoi?
à l'une des 6 classes d'enzymes
28
Qu'est-ce qu'indique le 2e chiffre?
Il indique l'appartenance à une sous-classe 1-(oxydoréductase) : indique la nature du donneur (-C-OH (sous-classe 1) / -CHO ou -C=O (sous-classe 2)) 2-(transférase) : indique la nature du groupe transféré 3-(hydrolase) : indique la nature de la liaison hydrolysée 4-(lyase) : indique la nature de la liaison coupée 5-(isomérase) : indique e type d'isomérisation 6-(ligase) : indique la nature de la liaison créée
29
Qu'est-ce qu'indique le 3e chiffre?
Il indique l'appartenance à une sous-sous-classe | Ex: Dans classe 1 - sous-classe 1: la sous-sous-classe indique la nature de l'accepteur d'é
30
Qu'est-ce qu'indique le 4e chiffre?
Est un numéro d'ordre dans la sous-sous-classe
31
Que signifie EC 1.1.1.49:oxydoréductase
EC 1.1.1.49:oxydoréductase EC=Enzyme commission number classe 1: oxydoréductase donneur d'électrons = -C-OH (sous-classe 1) accepteur d'électron = NAD (sous-sous-classe 1) de numéro 49
32
Quels sont les 2 types d'enzymes existantes?
Enzymes entièrement protéiques | Enzymes conjuguées (holoenzyme)
33
De quoi sont formées les holoenzymes (enzymes conjuguées)?
- une partie protéique: apoenzyme | - une partie non protéique: cofacteur
34
Comment appelle-t-on la partie protéique des holoenzymes?
apoenzyme | *Partie protéique inactive d'une enzyme sans son cofacteur
35
Comment appelle-t-on la partie non protéique des holoenzymes (enzymes conjuguées)?
cofacteur
36
Donnez quelque exemples de cofacteurs.
- Ions métalliques - Coenzymes: molécules organiques complexes non protéiques (ex: NAD+, NADP+, FAD, FMN) - Parfois les 2 types (ions métalliques et coenzymes) sont nécessaires
37
Qu'est-ce que le site actif ou le centre actif?
la région où se fixent le substrat ou si ça ne fonctionne pas, le coenzyme ET où a lieu la réaction
38
Quels sont les 2 rôles du centre actif?
- Site de fixation du substrat | - Site catalytique
39
Où se situe le site actif?
Au fond d'une poche de la zone interne hydrophobe de la protéine
40
La catalyse au centre actif est due à quoi?
* Augmentation de [réactifs]locale * Orientation des molécules de façon appropriée à la Rn * Formation de l'état de transition(atteint au prix d'une moindre Éa
41
Vrai ou Faux? | Les coenzymes sont des cofacteurs.
VRAI Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables à certaines enzymes (apoenzymes) Les cofacteurs ne sont pas nécessairement des coenzymes (ex: Ions métalliques)
42
Quels sont les 2 types de coenzymes?
Cosubstrats (CoS) : coenymes libres | Groupements prosthétiques (GP) : coenzymes liées
43
Apoenzyme + Coenzyme = ..... ?
Enzyme entière = Holoenzyme
44
Quelles sont les caractéristiques communes aux CoS et GP?
1) Ne sont pas de nature protéiques 2) sont thermostables (stable à hautes températures) 3) ont un bas PM 4) Retrouvent leur état initial à la fin de la Rn 5) Entrent dans la stoechiométrie de la Rn 6) Transfèrent d'une molécule à l'autre une entité X (électron, atome,ou groupe d'tomes) en la prenant transitoirement en charge
45
Vrai ou faux? | La plupart des coenzymes ont un ou plusieurs noyau cycliques ou hétérocycliques
vrai
46
Quels sont les précurseurs des coenzymes?
*******IMPORTANT, EXAM VITAMINES Les vitamines souvent hydrosolubles sont des précurseurs de coenzymes.
47
Comment appelle-t-on une coenzyme sans caractère vitaminique?
Coenzyme lipoïque
48
Quels sont les 2 sortes de coenzymes au niveau fonctionnel?
- coenzyme d'oxydoréduction | - coenzyme de transfert de groupes d'atomes
49
``` Les CoS (cosubstrat) sont des coenzymes ....? Les GP (groupe prostéthique) sont des coenzymes...? ```
CoS: coenzyme libre GP: coenzyme liée
50
Vrai ou faux? | Les CoS sont fortement fixé à l'apoenzyme par des liaisons covalentes?
FAUX!!!!!!! | Les Cos sont FAIBLEMENT liés à l'apoenzyme par des liaisons NON-COVALENTES.
51
CoS: * faiblement fixé à l'apoenyme par liaison NON-covalentes * fonctionne dans DEUX diff. Rn enzymatiques
.
52
Quelles sont les vitamines sans activité enzymatique?
A et D
53
Quels sont les 2 types de coenzymes au niveau fonctionnel?
- coenzyme d'oxydoréduction (transfert é, H, H-) | - coenzyme de transfert de groupes d'atomes

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