Examen 2: Chapitre 2 (enzymologie générale) Flashcards
Qu’est-ce que l’énergie de Gibbs?
Énergie disponible pour produire un travail,
Énergie pour produire la réaction
De quoi est constituée l’E.totale?
Chaleur + Énergie de Gibbs
Qu’est-ce que l’énergie libre?
Énergie de vibration, de rotation, de translation de la molécule et énergie des liaisons interatomiques
Si DeltaG est plus grand que 0 (positif), alors la réaction est ……?
Endergonique
Si DeltaG est plus petit que 0 (négatif), alors la réaction est ……?
Exergonique
Si une réaction libère de l’énergie libre, elle est ….?
Exergonique
L’énergie d’activation permet de:
- Briser une liaison
- Rapprocher des molécules
- Vaincre la répulsion entre les couches électroniques pour permettre à une réaction de se produire
vrai
Qu’est-ce qu’un catalyseur?
une substance chimique capable d’accélérer la vitesse d’une réaction chimique
Exemples:
*Métaux ———- (Fe, Co, Ni, Pd, Pt, Cr, Mn, W, Ar, Cu)
*Oxydes de métaux ——– (Al2O3, Cr2O3, ect.)
*Acides ————- (H2SO4, H3PO4)
Donne-moi la définition d’une Enzyme.
C’est un Catalyseur biologique (protéine) des Réactions biochimiques
Protéine dotée de propriétés catalytiques
Vrai ou faux?
Les catalyseurs augmentent les vitesses de Réaction sans modifier Kéq en diminuant l’énergie libre d’activation
Vrai
Vrai ou faux?
Les catalyseurs demeurent intacts à la fin de la réaction?
vrai
Vrai ou faux?
Les catalyseurs biologiques (enzymes) sont TOUS des protéines?
FAUX
Les ribosomes et l’ARN ont aussi une certain activité enzymatique
3 caractéristiques des catalyseurs biologiques
1- Ils sont spécifiques et peuvent être régulés
2- Ils sont thermolabiles (peut être détruite, décomposée ou changer à de hautes températures) et sensibles au pH extrêmes
3-Ils agissent à très faible concentration
Pour les réactions biochimiques, l’énergie d’activation est en général très élevée ou très basse?
très élevée
*Donc besoin d’enzymes pour accélérer la vitesse de réaction à un niveau suffisant à la température physiologique
L’utilisation d’enzymes entrain une baisse d’énergie d’activation = une hausse de la vitesse de réaction
.
Vrai ou faux?
Une réaction biochimique catalysée par une enzyme a plusieurs étapes.
Vrai
Et chaque étape implique un passage par un état activé intermédiaire dont la formation requiert une certaine Éa qui est tjrs inférieure à l’Éa sans enzyme
Vrai ou faux?
Lors d’une réaction avec enzyme, la variation d’énergie libre de Gibbs change.
FAUX, TRÈS FAUX
La variation d’énergie libre totale demeure inchangée.
(On ne joue pas sur énergie libre de Gibbs ; on joue sur l’énergie de transition)
Vrai ou faux?
La réaction catalysée par une enzyme ne donne pas lieu à plusieurs états activés intermédiaires.
FAUX
Elle donne lieu à plusieurs états activés intermédiaires.
Vrai ou faux?
Dans une réaction impliquant plusieurs molécules différentes, il est peu probable que toutes ces molécules se rencontrent en même temps afin de réagir ensemble.
vrai
Donc il y a formation d’intermédiaires avant d’atteindre l’étape de formation du produit final.
Quelles étape est limitante?
la PREMIÈRE, car son Éa est supérieures à celle de la 2e.
Quel est le rôle d’un catalyseur?
Diminuer Éa
Que signifie Stricte stéréospécificité?
spécifique presqu’absolue à l’égard du substrat: l’enzyme n’accepte aucun autre type de molécules que son substrat spécifique.
Que signifie spécificité large?
spécificité plus large; l’enzyme peut agir avec un grand nombre de composés possédant UN SEUL CARACTÈRE STRUCTURAL COMMUN
Qu’est-ce que la spécificité d’action?
C’est la capacité qu’a l’enzyme de catalyser seulement une réaction pour laquelle elle est en mesure d’abaisser l’Éa
De qui vient le souci d’uniformisation (a cause + de 2000 enzymes)?
1961 Par l’union Internationale de Biochimie
Quelles sont les 6 classes d’enzymes?
1-Oxydoréductase : catalyse Rn transfert d’é (oxydoréduction)
2-Transférase: catalyse Rn de transfert d’atomes ou de groupes
3-Hydrolase: catalyse les Rn de coupure de liaison par l’eau (hydrolyse)
4-Lyase (synthase): PAS BESOIN D’ATP!! catalyse les Rn de coupure de liaisons d’une autre façon
5-Isomérase: catalyse les Rn d’isomérisation
6-Ligase (synthétase): BESOIN D’ATP! catalyse les Rn de création de liaison avec consommation d’ATP
Le premier chiffre signe l’appartenance à quoi?
à l’une des 6 classes d’enzymes
Qu’est-ce qu’indique le 2e chiffre?
Il indique l’appartenance à une sous-classe
1-(oxydoréductase) : indique la nature du donneur (-C-OH (sous-classe 1) / -CHO ou -C=O (sous-classe 2))
2-(transférase) : indique la nature du groupe transféré
3-(hydrolase) : indique la nature de la liaison hydrolysée
4-(lyase) : indique la nature de la liaison coupée
5-(isomérase) : indique e type d’isomérisation
6-(ligase) : indique la nature de la liaison créée
Qu’est-ce qu’indique le 3e chiffre?
Il indique l’appartenance à une sous-sous-classe
Ex: Dans classe 1 - sous-classe 1: la sous-sous-classe indique la nature de l’accepteur d’é
Qu’est-ce qu’indique le 4e chiffre?
Est un numéro d’ordre dans la sous-sous-classe
Que signifie EC 1.1.1.49:oxydoréductase
EC 1.1.1.49:oxydoréductase
EC=Enzyme commission number
classe 1: oxydoréductase
donneur d’électrons = -C-OH (sous-classe 1)
accepteur d’électron = NAD (sous-sous-classe 1)
de numéro 49
Quels sont les 2 types d’enzymes existantes?
Enzymes entièrement protéiques
Enzymes conjuguées (holoenzyme)
De quoi sont formées les holoenzymes (enzymes conjuguées)?
- une partie protéique: apoenzyme
- une partie non protéique: cofacteur
Comment appelle-t-on la partie protéique des holoenzymes?
apoenzyme
*Partie protéique inactive d’une enzyme sans son cofacteur
Comment appelle-t-on la partie non protéique des holoenzymes (enzymes conjuguées)?
cofacteur
Donnez quelque exemples de cofacteurs.
- Ions métalliques
- Coenzymes: molécules organiques complexes non protéiques (ex: NAD+, NADP+, FAD, FMN)
- Parfois les 2 types (ions métalliques et coenzymes) sont nécessaires
Qu’est-ce que le site actif ou le centre actif?
la région où se fixent le substrat ou si ça ne fonctionne pas, le coenzyme ET où a lieu la réaction
Quels sont les 2 rôles du centre actif?
- Site de fixation du substrat
- Site catalytique
Où se situe le site actif?
Au fond d’une poche de la zone interne hydrophobe de la protéine
La catalyse au centre actif est due à quoi?
- Augmentation de [réactifs]locale
- Orientation des molécules de façon appropriée à la Rn
- Formation de l’état de transition(atteint au prix d’une moindre Éa
Vrai ou Faux?
Les coenzymes sont des cofacteurs.
VRAI
Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables à certaines enzymes (apoenzymes)
Les cofacteurs ne sont pas nécessairement des coenzymes (ex: Ions métalliques)
Quels sont les 2 types de coenzymes?
Cosubstrats (CoS) : coenymes libres
Groupements prosthétiques (GP) : coenzymes liées
Apoenzyme + Coenzyme = ….. ?
Enzyme entière = Holoenzyme
Quelles sont les caractéristiques communes aux CoS et GP?
1) Ne sont pas de nature protéiques
2) sont thermostables (stable à hautes températures)
3) ont un bas PM
4) Retrouvent leur état initial à la fin de la Rn
5) Entrent dans la stoechiométrie de la Rn
6) Transfèrent d’une molécule à l’autre une entité X (électron, atome,ou groupe d’tomes) en la prenant transitoirement en charge
Vrai ou faux?
La plupart des coenzymes ont un ou plusieurs noyau cycliques ou hétérocycliques
vrai
Quels sont les précurseurs des coenzymes?
***IMPORTANT, EXAM
VITAMINES
Les vitamines souvent hydrosolubles sont des précurseurs de coenzymes.
Comment appelle-t-on une coenzyme sans caractère vitaminique?
Coenzyme lipoïque
Quels sont les 2 sortes de coenzymes au niveau fonctionnel?
- coenzyme d’oxydoréduction
- coenzyme de transfert de groupes d’atomes
Les CoS (cosubstrat) sont des coenzymes ....? Les GP (groupe prostéthique) sont des coenzymes...?
CoS: coenzyme libre
GP: coenzyme liée
Vrai ou faux?
Les CoS sont fortement fixé à l’apoenzyme par des liaisons covalentes?
FAUX!!!!!!!
Les Cos sont FAIBLEMENT liés à l’apoenzyme par des liaisons NON-COVALENTES.
CoS:
- faiblement fixé à l’apoenyme par liaison NON-covalentes
- fonctionne dans DEUX diff. Rn enzymatiques
.
Quelles sont les vitamines sans activité enzymatique?
A et D
Quels sont les 2 types de coenzymes au niveau fonctionnel?
- coenzyme d’oxydoréduction (transfert é, H, H-)
- coenzyme de transfert de groupes d’atomes
