Estrutura das proteínas Flashcards

1
Q

O que é a estrutura primária?

A

Sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica de onde deriva as características e funções.

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2
Q

Quais as nomenclaturas para variação na estrutura primária?

A

Polimorfismos (variações populacionais)
Isomorfas (mesma proteína)
Isozimas (enzimas)

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3
Q

As alterações só podem ser toleradas se..

A
  1. Ocorrer em regiões não críticas e variantes
  2. Se forem subtituições conservativas
  3. Conferir vantagem adaptativa
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4
Q

O que é a estrutura secundária?

A

Arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos sucessivos (alfa-helice ou beta - conformação) da cadeia polipeptidica.

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5
Q

O que é a estrutura secundária alfa hélice?

A

Cadeia polipetidica está enrolada em torno de um eixo central imaginário.
Proteínas = voltadas para direita
Radicais = extremidades

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6
Q

O que é a estrutura secundária beta-conformação?

A

Estruturas unidas em zigzag mantidos por pontes de hidrogênio com os radicais acima ou abaixo da cadeia polipetidica.

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7
Q

O que é padrão estrutural ou sem padrão regular na estrutura na estrutura secundária?

A

Padrão estrutural = estável
Sem padrão estrutural = não repetitiva (essa sequência de aminoácidos só vai ser encontrado em uma proteína específica)

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8
Q

O que é a estrutura terciária?

A

Dobramento dos elementos estruturais secundários em um arranjo tridimensional.

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9
Q

O que são as proteínas fibrosas?

A

Cadeias polipeptídicas em longos filamentos e folhas, mais simples por ser formada por um único tipo de estrutura secundária.

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10
Q

O que são proteínas globulares?

A

Cadeias polipeptidicas dobradas em forma esférica com conjunto de segmentos alfa-hélice e beta-conformação.

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11
Q

O que é o padrão de enovelamento?

A

Termos (motivo e domínio) que descrevem os padrões estruturais da proteína e elementos da cadeia polipeptídica.

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12
Q

O que é o motivo ou estrutura supersecundária?

A

Padrão das combinações estruturas secundárias e conexão entre elas. Se a proteína enovelada toda por alfa-hélice, beta-conformação ou segmentos intercalados ou segmentos separados.

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13
Q

O que é o domínio?

A

Unidades funcionais dentro das proteínas que são reconhecidas por serem separadas mas se ligam ao outros domínios de modo simples e independente para realização de uma tarefa química física.

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14
Q

O que é a estabilidade estrutura terciária?

A

Essa estabilidade provém das interações entre os radicais dos aminoácidos como interações iônicas, hidrofóbicas, pontes hidrogênio e dissulfeto..

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15
Q

O que é a estrutura quartenaria?

A

Modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídica interagem.

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16
Q

Qual é vantagem de uma proteína ser desordenada em comparação com uma proteína ordenada?

A

Interage mais facilmente com múltiplos ligastes devido a estrutura flexível

17
Q

O que é a desnaturação de proteínas?

A

Alteração da estrutura tridimensional nativa provoca a perda da função biológica

18
Q

O que acontece com a estrutura primária na desnaturação de proteínas?

A

Permanece intacta. Não há rugirias das ligações peptídicas mantendo a estrutura primária

19
Q

Quais são os agentes químicos de desnaturação das proteínas?

A

Ácidos e bases fortes; detergentes; ureia; álcool e acetona.

20
Q

Quais são os agentes físicos que promovem desnaturação das proteínas?

A

Alteração de temperatura; raio X e ultrassom.

21
Q

Como acontece a desnaturação de proteínas pelo ph do meio?

A

Como as proteínas funcionam como tampões contra acidez do meio, elas resgatam essas cargas em excesso para neutralizar quando apresenta ph extremos.

22
Q

Como acontece a desnaturação proteínas em PH ácido?

A

A presença de íons de hidrogênio maior quantidade gera uma proteína protinada que interfere nas interações eletrostáticas que mantém estrutura da proteína o que leva a perda da estrutura tridimensional e consequentemente da função.

23
Q

O que é uma proteína protonada?

A

é uma reação química que ocorre quando um próton (H+) liga-se a uma proteína.

24
Q

Como acontece a desnaturação das proteínas em ph básico?

A

Como há maior concentração de íons hidroxilas e uma menor concentração de íons hidrogênio ocorrer desnaturação pela liberação de prótons para neutralizar o PH.

25
Q

Quais são as consequências de uma enzima desnaturada?

A

Redução solubilidade
Aumento da digestibilidade
Perda da atividade biológica

26
Q

O que é a forma ativa da proteína?

A

Configuração tridimensional funcional correta

27
Q

Como ocorre a forma ativa?

A

Por uma via de enovelamento proteico para sintetizar estrutura primária e deixar a estrutura tridimensional ativa.

28
Q

O que acontece se esses dobramentos não ocorrer de forma espontânea?

A

Eles vão necessitar de ajudas de proteínas específicas chamadas de CHAPERONAS para criar um local propício ao enovelamento.

29
Q

O que são as chaperonas?

A

Grupo especial de proteínas auxiliam na manutenção da conformação correta tridimensional de outras proteínas.

30
Q

Quais são os fatores que levam a produção de chaperonas?

A

Choque térmico e estresse celular

31
Q

Quais são as funções das chaperonas?

A

Auxilia na dobra de proteínas
Proteção contra o estresse celular
Prevenção de agregação proteica
Aumenta a velocidade do enovelamento
Facilitam a degradação proteica

32
Q

O que é a degradação em proteossomos?

A

Processo de marcação de proteína mal dobradas por Ubiquitina em que os sítios proteoliticos internos gera a proteolise dependente ATP.

33
Q

O que são proteínas prions?

A

Proteínas que causam doenças neurodegenerativas agindo como molde para o dobramento errado.

34
Q

O que são amiloidoses?

A

Doenças degenerativas devido à deposição de agregados proteicos em órgãos e tecidos pela secreção de uma proteína de enovelamento errado.