Cinética Enzimática Flashcards
A velocidade máxima de uma reação depende de que fatores?
Número de turnover (ciclos catalíticos) que a enzima realiza por unidade tempo e o poder catalítico (eficiência enzima converte em substrato)
Quais são os fatores que alteram as velocidades?
PH
Temperatura
Concentração
Afinidade enzima pelo substrato
Presença do cofator
Poder catalítico
Como o PH altera a cinética enzimática?
Alteração das cargas das moléculas
Desnaturação da enzima
Mudanças na conformação da enzima Influência sobre os íons metálicos
Como a temperatura pode influenciar na cinética enzimática?
As enzimas tem uma faixa de temperatura na qual são mais ativas normalmente entre zero a 50° são faixas ideais para aumento das velocidades das reações. Em geral acima de 50° pode gerar desnaturação das proteínas.
Qual é feito que a concentração tem na cinética enzimática?
Aumentar a concentração tanto de substrato como de enzimas geralmente aumenta a velocidade da reação, mas há uma saturação de enzimas que atinge um platô.
O que excesso de concentração enzima substrato pode causar na cinética enzimática?
Se for extremamente alta a taxa de reação pode ser afetado negativamente.
Como poder catalítico pode afetar a cinética enzimática?
O aumento da velocidade depende da capacidade da enzima de transformar o substrato ligado ao complexo em produto por unidade de tempo (poder catalítico)
O que é Cinética Michaelina?
Modelo matemático que descreve a medida de afinidade do complexo enzima substrato.
Numericamente como pode ser expresso km?
KM = Substrato necessário para velocidade da reação seja metade da velocidade máxima.
Qual é a relação afinidade enzima substrato e km?
KM é mais baixo devido a pequena necessita de substrato para atingir metade da velocidade máxima ou seja tem uma alta afinidade da enzima pelo substrato. No caso contrario, KM é mais alto devido a alta necessidade de substrato para atingir metade da velocidade máxima, ou seja, baixa afinidade enzima substrato.
O que é cinética não michaelina (enzimas alosterica)?
Modo como as enzimas funcionam em respostas ao moduladores alostéricos que inibem ou aumentam a atividade enzimática
Quais são os estados conformacionais principais para o enzima alosterica?
Estado T - baixa afinidade pelo substrato (inibe ação enzimática)
Estado R - alta afinidade pelo substrato (aumenta atividade enzimática)
Qual a importância da cinética alosterica?
Importante para controlar as vias metabólicas participando muitas vezes o processo de inibição por feedback.
