Estructura de proteínas y plegamiento Flashcards
por qué está compuesto el codigo genético?
para que es específico?
- 3 bases nitrogenadas (tripletes o codones)
- específicos para 1 aminoácido
qué es una proteína?
molécula que realiza acciones codificadas x genes
a que ayudan a comprender las diferentes estructuras proteícas?
las funciones que puedan hacer
que estructura tienen que presentar las proteínas para realizar su función correctamente?
terciaria
unidad de construcción de las proteínas
aminoácidos
por qué se conforma la estructura de las proteínas?
carbono central
amino NH2
carboxilo COOH
hidrógeno H
cadena lateral o grupo R variable
los átomos de los aa se unen mediante enlaces __
covalentes
al generarse la unión de los aa se pierde una __
molécula de agua
en qué varían las cadenas laterales?
- tamaño
- forma
- hidrofobicidad
- carga
- reactividad
características de estructura primaria
- lineal simple
cuántos aa tiene un péptido?
20-30
cuántos aa tiene un polipéptido?
> 100 - 400
los aa se unen mediante enlaces __ para formar péptidos
peptídicos
cómo se reporta el tamaño de las cadenas peptídicas/polipeptídicas?
en Da
características de estructura secundaria
* qué sucede cuando sus puentes de H se estabilizan?
- estructura espiral
- cuando se estabilizan los puentes de hidrógeno de los residuos se adquieren helices alfa y beta
características de hélices a?
* atomos que los conforman
* hacia donde se dirigen sus puentes?
* que tienen en los extremos?
- carbonil-oxígeno unido a amino-hidrógeno por puentes de hidrógeno
- todos los puentes de hidrógeno donadores están dirigidos hacia la misma dirección
- grupos R en extremos
qué determinan los grupos R de las hélices a?
hidrofobicidad o hidrosolubilidad
características de hojas B o láminas B?
* cuantas hebras las conforman?
* por que se forman las hebras?
* cantidad de aa de las hebras
* que determina su direccionalidad?
* sentidos que puede tener
- hebras paralelas de dos cadenas de aa formadas por puentes de H entre N-H y C=O
- hebras cortas (5-8 residuos)
- direccionalidad de lámina b es determinada por enlace peptídicos
- paralela o antiparalela
cada cuántos residuos puede haber giros en la estructura secundaria?
3 o4
dónde se localizan los giros en la estructura secundaria?
base de la proteína
qué permiten los giros de las estructuras secundarias?
presentar estructuras más compactas
mediante qué interacciones se estabiliza la estructura terciaria?
interacciones hidrofóbicas de las cadenas laterales no polares
qué hay en las cadenas laterales polares de la estructura terciaria?
puentes de hidrógeno
a qué mantiene juntas la estructura terciaria?
estructura secundaria (hélices alfa y láminas B)
estructura que confiere propiedades biológicas
terciaria
qué estructura permite la interacción con otras moléculas?
terciaria
qué son los motivos?
combinaciones de estructuras secundarias —> estructura terciaria
pueden llegar a ser muy particulares e identificables en las proteínas
motivos
ejemplo de motivo
dedos de zinc
por qué está conformado un dedo de zinc?
hélice alpha
dos hebras B antiparalelas
los motivos están estabilizados mediante interacciones entre cadenas __
hidrofóbicas estructura anfipática
qué es un dominio?
- conjunto de motivos
- subdivisiones de la estructura terciaria
de cuántos aa consiste un dominio?
100-150
por qué pueden estar estructuralmente caracterizados los dominios?
- abundancia de un aa en particular
- secuencias conservadas
- un motiva particular
no todas las proteínas presentan esta estructura
la cuaternaria
de qué consisten las estructuras multiméricas?
dos o más subunidades proteicas
cuál es el nivel más alto de organización proteica?
ensamblaje macromolecular
que contiene el ensamblaje macromolecular?
10 o cientos de cadenas polipetídicas
ejemplo de ensamblaje macromolecular
cápside de los virus
plegamiento incorrecto —>
NO actividad biológica
qué hacen las chaperonas moleculares?
previenen degradación y ayudan al plegamiento de la proteína
Hsp-70like en citosol y matriz mitocondrial
