Estructura de las proteinas Flashcards

1
Q

Contiene la informacion para generar una molecula proteica tridimensional

A

Secuencia lineal de aminoacidos

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Q

A que se le denomina estructura primaria?

A

Secuencia de aminoacidos

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3
Q

Que sucede cuando hay una secuencia anómala de aminoácidos

A

Causa un plegamiento inadecuado y la perdida o el deterioro de la funcion normal de la proteina

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4
Q

¿Que es un enlace peptidico?

A

Uniones amida entre el grupo carboxilo y amino de dos aminoacidos, resisten condiciones que desnaturalizan las proteinas (calor, urea), se necesita una exposicion prolongada a un acido/base fuerte a altas temperaturas para romperlos

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5
Q

Denominacion de los peptidos

A

N terminal amino libre a la izquierda y el carboxilo libre C terminal a la derecha

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6
Q

Polipeptido

A

Union de muchos aminoacidos a traves de enlaces peptidicos produce una cadena no ramificada

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7
Q

Residuo

A

Cada aminoacido componente de un polipeptido, es la porcion del aa que queda despues de que se pierdan los atomos de agua

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8
Q

Caracteristicas del enlace peptidico

A

Carácter parcial doble del enlace, rígido y planar, configuración trans, no cargado pero polar

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9
Q

***Determinación de la composición de aminoácidos de un polipéptido

A

Identificar y cuantificar los aminoácidos, se hidrolizan para romper los enlaces, y se liberan los aminoácidos

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10
Q

Secuenciación del peptido desde su extremo N-terminal

A

Reactivo de edman (feniltiohidantoina) para marcar el residuo N-terminal en condiciones alcalinas, inestabiliza en enlace peptidico N-terminal sin romper los otros enlaces

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11
Q

Escisión del polipeptido

A

Su estructura puede romperse en sitios especificos y los fragmentos pueden secuenciarse,

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12
Q

Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos

A

Peptidasas,
Exopeptidasas - Cortan los extremos y se dividen en:
Aminopeptidasas
Carboxipeptidasas - Sirve para determinar el aa C-Terminal
Endopeptidasas cortan a las proteínas en partes intermedias

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13
Q

Determinación de estructura por secuenciación de ADN

A

Si se conoce la secuencia de nucleotidos es posible traducir la secuencia de aminoacidos. Limitaciones: No puede predecir la posicion de puentes disulfuro, ni la modificacion postraduccional,

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14
Q

Por que se determina la estructura secundaria?

A

Por la disposicion de los aminoacidos localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal

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15
Q

Que es una Helice Alfa

A

Estructura espiral con un esqueleto peptidico enrollado, las cadenas laterales de los aminoacidos se extienden hacia afuera, con enlaces de hidrogeno intracatenario UNA SOLA CADENA POLIPEPTIDICA

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16
Q

Ejemplos de proteinas con helices alfa

A

Queratinas, mioglobina y globina, se componen casi de helices alfa, sin embargo, su rigidez se determina por el numero de puentes disulfuro entre las cadenas que las forman

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17
Q

Como esta estabilizada una helice alfa

A

A traves de una gran cantidad de puentes de hidrogeno ,

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18
Q

Como se extienden los puentes de hidrogeno en las helices alfa

A

Hacia arriba y en paralelo a la espiral desde el oxigeno al NH de una union , esto asegura que todos los componentes excepto el primero y el ultimo esten unidos entre si

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19
Q

Cuantos aminoacidos contiene una vuelta de una helice alfa

A

3,6

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20
Q

Aminoacidos que alteran una helice alfa

A

Prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina, arginina, valina, isoleucina, triptofano

21
Q

Que es una lamina Beta

A

Estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptidico interviene en puentes de hidrogeno, las superficies de la lamina aarecen plegadas, suelen visualizarse como flechas anchas

22
Q

Diferencias entre helice alfa y lamina beta

A

Lamina beta esta formada por dos o mas cadenas polipeptidicas y los puentes de hidrogeno son perpendiculares al esqueleto

23
Q

Puentes intercatenarios

A

Cuando se forman enlaces de hidrogeno entre los esqueletos de cadenas separadas

24
Q

Como es el giro en las proteinas globulares

A

A la derecha

25
Q

Que es un giro Beta

A

Invierten la direccion de una cadena polipeptidica, ayudandola a adoptar una forma globular compacta

26
Q

Como estan compuestos los giros beta

A

Por cuatro aminoacidos, los cuales pueden ser prolina, y glicina

27
Q

Como se estabilizan los giros beta

A

A traves de puentes de hidrógeno y enlaces ionicos

28
Q

Como se construyen las proteinas globulares

A

Combinando elementos estructurales secundarios que producen patrones especificos (motivos)

29
Q

Estructuras supersecundarias resultado de

A

Son resultado del estrecho empaquetamiento de cadenas laterales de elementos estructurales secundarios contiguos

30
Q

Estructura terciaria de las proteinas

A

Determinada por la estructura primaria, se refiere al plegamiento de los dominios y a la disposicion final de los dominios en el polipetido

31
Q

Proteinas globulares en disolucion acuosa

A

Su estructura es compacta y elevada densidad, las cadenas laterales hidrofobas estan en el interior mientras que los grupos hidrofilos suelen encontrarse en la superficie

32
Q

Que es un dominio

A

Son las unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de los polipeptidos

33
Q

Como esta constituido el nucleo de un dominio

A

Por combinaciones de elementos estructurales supersecundarios (motivos)

34
Q

Que interacciones estabilizan la estructura terciaria

A

Puentes disulfuro, interacciones hidrofobas, puentes de hidrogeno, interacciones ionicas

35
Q

Plegamiento de las proteinas

A

Se ve determinada por las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoacidos

36
Q

Que es la desnaturalizacion de proteinas

A

Provoca el desplegamiento y la desorganizacicon de las estructuras terciaria y secundaria

37
Q

Agentes desnaturalizantes

A

Calor, disolventes organicos, acidos o bases fuertes, detergentes y los iones de metales pesados,

38
Q

Que son las chaperonas

A

Proteinas de choque termico, son proteinas especializadas que facilitan el plegamiento correcto de las proteinas uniendose a regiones hidrofobas y estabilizando dichas regiones hidrofobas expuestas que tienden a agregarse en los polipeptidos emergentes lo que evita el plegamiento prematuro

39
Q

Estructura cuaternaria

A

Disposicion de subunidades polipeptidicas, es decir cuando dos o mas cadenas se juntan, se mantienen juntas por interacciones no covalentes, (puentes de hidrogeno, enlaces ionicos e interacciones hidrofobas)

40
Q

Isoformas

A

Son proteinas que realizan la misma funcion pero tienen estructuras primarias distintas.

41
Q

Proteasoma

A

Sistema de reciclaje de proteinas, las proteinas mal plegadas suelen degradarse dentro de la celula

42
Q

Amiloidosis

A

Acumulacion de amiloides, se observan en enfermedades como Parkinson, Hungtinton, Alzheimer

43
Q

Componente dominante observado en Alzheimer

A

Amiloide Beta (AB), contiene entre 40-42 residuos, se obtiene por encisiones enzimaticas (secretasas)

44
Q

Acontecimiento patogeno central del Alzheimer

A

Cuando el AB se agrega en una configuracion de laminas beta plegadas, es neurotoxico, lo que lleva al deterioro cognitivo

45
Q

Segundo factor biologico en el Alzheimer

A

Acumulacion de ovillos neurofibrilares en el cerebro, proteinas defectuosa tau, parece bloquear las acciones de su equivalente normal

46
Q

Agente causal de las encefalopatias espongiformes transmisibles

A

Proteinas prionica (PrP)

47
Q

Encefalopatias espongiformes transmisibles

A

Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tembladera de las ovejas, y E.E. Bovina del ganado (enfermedad de las vacas locas)

48
Q

Agente causal de las EET

A

Proteina Scrapie PrPSc, muy resistente a la degradacion proteolitica, y cuando es infecciosa tiende a formar agregados insolubles de fibrillas. Es por tanto, una version alterada de una proteina normal que actua como plantilla para convertila en conformacion patogena.

49
Q

Proteinas que contiene enlaces no covalentes

A

Cuaternarias