Estructura de las proteinas Flashcards
Contiene la informacion para generar una molecula proteica tridimensional
Secuencia lineal de aminoacidos
A que se le denomina estructura primaria?
Secuencia de aminoacidos
Que sucede cuando hay una secuencia anómala de aminoácidos
Causa un plegamiento inadecuado y la perdida o el deterioro de la funcion normal de la proteina
¿Que es un enlace peptidico?
Uniones amida entre el grupo carboxilo y amino de dos aminoacidos, resisten condiciones que desnaturalizan las proteinas (calor, urea), se necesita una exposicion prolongada a un acido/base fuerte a altas temperaturas para romperlos
Denominacion de los peptidos
N terminal amino libre a la izquierda y el carboxilo libre C terminal a la derecha
Polipeptido
Union de muchos aminoacidos a traves de enlaces peptidicos produce una cadena no ramificada
Residuo
Cada aminoacido componente de un polipeptido, es la porcion del aa que queda despues de que se pierdan los atomos de agua
Caracteristicas del enlace peptidico
Carácter parcial doble del enlace, rígido y planar, configuración trans, no cargado pero polar
***Determinación de la composición de aminoácidos de un polipéptido
Identificar y cuantificar los aminoácidos, se hidrolizan para romper los enlaces, y se liberan los aminoácidos
Secuenciación del peptido desde su extremo N-terminal
Reactivo de edman (feniltiohidantoina) para marcar el residuo N-terminal en condiciones alcalinas, inestabiliza en enlace peptidico N-terminal sin romper los otros enlaces
Escisión del polipeptido
Su estructura puede romperse en sitios especificos y los fragmentos pueden secuenciarse,
Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos
Peptidasas,
Exopeptidasas - Cortan los extremos y se dividen en:
Aminopeptidasas
Carboxipeptidasas - Sirve para determinar el aa C-Terminal
Endopeptidasas cortan a las proteínas en partes intermedias
Determinación de estructura por secuenciación de ADN
Si se conoce la secuencia de nucleotidos es posible traducir la secuencia de aminoacidos. Limitaciones: No puede predecir la posicion de puentes disulfuro, ni la modificacion postraduccional,
Por que se determina la estructura secundaria?
Por la disposicion de los aminoacidos localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal
Que es una Helice Alfa
Estructura espiral con un esqueleto peptidico enrollado, las cadenas laterales de los aminoacidos se extienden hacia afuera, con enlaces de hidrogeno intracatenario UNA SOLA CADENA POLIPEPTIDICA
Ejemplos de proteinas con helices alfa
Queratinas, mioglobina y globina, se componen casi de helices alfa, sin embargo, su rigidez se determina por el numero de puentes disulfuro entre las cadenas que las forman
Como esta estabilizada una helice alfa
A traves de una gran cantidad de puentes de hidrogeno ,
Como se extienden los puentes de hidrogeno en las helices alfa
Hacia arriba y en paralelo a la espiral desde el oxigeno al NH de una union , esto asegura que todos los componentes excepto el primero y el ultimo esten unidos entre si
Cuantos aminoacidos contiene una vuelta de una helice alfa
3,6
Aminoacidos que alteran una helice alfa
Prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina, arginina, valina, isoleucina, triptofano
Que es una lamina Beta
Estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptidico interviene en puentes de hidrogeno, las superficies de la lamina aarecen plegadas, suelen visualizarse como flechas anchas
Diferencias entre helice alfa y lamina beta
Lamina beta esta formada por dos o mas cadenas polipeptidicas y los puentes de hidrogeno son perpendiculares al esqueleto
Puentes intercatenarios
Cuando se forman enlaces de hidrogeno entre los esqueletos de cadenas separadas
Como es el giro en las proteinas globulares
A la derecha
Que es un giro Beta
Invierten la direccion de una cadena polipeptidica, ayudandola a adoptar una forma globular compacta
Como estan compuestos los giros beta
Por cuatro aminoacidos, los cuales pueden ser prolina, y glicina
Como se estabilizan los giros beta
A traves de puentes de hidrógeno y enlaces ionicos
Como se construyen las proteinas globulares
Combinando elementos estructurales secundarios que producen patrones especificos (motivos)
Estructuras supersecundarias resultado de
Son resultado del estrecho empaquetamiento de cadenas laterales de elementos estructurales secundarios contiguos
Estructura terciaria de las proteinas
Determinada por la estructura primaria, se refiere al plegamiento de los dominios y a la disposicion final de los dominios en el polipetido
Proteinas globulares en disolucion acuosa
Su estructura es compacta y elevada densidad, las cadenas laterales hidrofobas estan en el interior mientras que los grupos hidrofilos suelen encontrarse en la superficie
Que es un dominio
Son las unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de los polipeptidos
Como esta constituido el nucleo de un dominio
Por combinaciones de elementos estructurales supersecundarios (motivos)
Que interacciones estabilizan la estructura terciaria
Puentes disulfuro, interacciones hidrofobas, puentes de hidrogeno, interacciones ionicas
Plegamiento de las proteinas
Se ve determinada por las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoacidos
Que es la desnaturalizacion de proteinas
Provoca el desplegamiento y la desorganizacicon de las estructuras terciaria y secundaria
Agentes desnaturalizantes
Calor, disolventes organicos, acidos o bases fuertes, detergentes y los iones de metales pesados,
Que son las chaperonas
Proteinas de choque termico, son proteinas especializadas que facilitan el plegamiento correcto de las proteinas uniendose a regiones hidrofobas y estabilizando dichas regiones hidrofobas expuestas que tienden a agregarse en los polipeptidos emergentes lo que evita el plegamiento prematuro
Estructura cuaternaria
Disposicion de subunidades polipeptidicas, es decir cuando dos o mas cadenas se juntan, se mantienen juntas por interacciones no covalentes, (puentes de hidrogeno, enlaces ionicos e interacciones hidrofobas)
Isoformas
Son proteinas que realizan la misma funcion pero tienen estructuras primarias distintas.
Proteasoma
Sistema de reciclaje de proteinas, las proteinas mal plegadas suelen degradarse dentro de la celula
Amiloidosis
Acumulacion de amiloides, se observan en enfermedades como Parkinson, Hungtinton, Alzheimer
Componente dominante observado en Alzheimer
Amiloide Beta (AB), contiene entre 40-42 residuos, se obtiene por encisiones enzimaticas (secretasas)
Acontecimiento patogeno central del Alzheimer
Cuando el AB se agrega en una configuracion de laminas beta plegadas, es neurotoxico, lo que lleva al deterioro cognitivo
Segundo factor biologico en el Alzheimer
Acumulacion de ovillos neurofibrilares en el cerebro, proteinas defectuosa tau, parece bloquear las acciones de su equivalente normal
Agente causal de las encefalopatias espongiformes transmisibles
Proteinas prionica (PrP)
Encefalopatias espongiformes transmisibles
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tembladera de las ovejas, y E.E. Bovina del ganado (enfermedad de las vacas locas)
Agente causal de las EET
Proteina Scrapie PrPSc, muy resistente a la degradacion proteolitica, y cuando es infecciosa tiende a formar agregados insolubles de fibrillas. Es por tanto, una version alterada de una proteina normal que actua como plantilla para convertila en conformacion patogena.
Proteinas que contiene enlaces no covalentes
Cuaternarias
