Enzimas Flashcards
Que es una enzima
Son proteinas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso, y no se consumen durante la reacción
Oxidorreductasas deshidrogrenasa
Catalizan reacciones de oxidorreducion, reducen el hidrogeno
Transferasas
Catalizan la trasferencia de grupos que contienen C-, N-, o P-
Hidrolasas
Catalizan la escisión de enlaces mediante la adición de agua
Liasas
Catalizan la escision de los enlaces C-C, C-S, y ciertos C-N
Isomerasas
Catalizan la racernizacion de los isómeros ópticos o geométricos
Ligasas
Catalizan la formación de enlaces entre el carbono y el O, el S, y el N acoplados a la hidrólisis de fosfatos de alta energía.
Sintetasa
Requiere ATP
Sintasa
No requiere ATP
Fosfatasa
Utiliza agua para retirar un grupo fosforilo
Fosforilasa
Usa P para romper un enlace y generar un producto fosforilado
Deshidrogenasa
NAD+/FAD actúa como aceptor de electrones en una reacción redox
Oxidasa
El O2 es aceptor de electrones, pero no se incorporan átomos de oxigeno en el sustrato
Oxigenasa
Se incorporan uno o ambos átomos de oxigeno en el sustrato
Ribozimas
ARN con actividad catalítica
Sitios activos
Formado por el pliegue de la proteina que contiene cadenas laterales de aminoacidos que participan en la union del sustrato y la catalisis
Eficiencia catalitica de las enzimas
Son muy eficientes, transcurren a velocidiades 10^3 a 10^8 veces mas rapidas que las reacciones no catalizadas
A que se le denomina numero de recambio
Al numero de moleculas de sustrato convertidas en producto por molecula de enzima por segundo
Especifidad de las enzimas
Son muy especificas , interaccionan con un sustrato y catalizan solo un tipo de reacción química.
Holoenzima
Se refiere a la enzima activa con su componente no proteica
Apoenzima
Enzima sin su mitad no proteica y es inactiva
Cofactor
Si la mitad no proteica es un ion metalico como Zn o Fe
Coenzima
Molécula orgánica pequeña
Cosustratos
Las coenzimas que solo se asocian transitoriamente con la enzima
Grupo prostético
Si la coenzima esta asociada permanentemente con la enzima y vuelve a su forma original
Regulación de la actividad enzimatica
Puede ser regulada de modo que la velocidad de formacion responde a las necesidades de la celula
Localizacion dentro de la célula
Estan localizadas en organulos especificos, dicha compartimentalizacion sirve para aisalar el sustrato o el producto de la reaccion, esto proporciona un ambiente favorable y permite organizar las enzimas
Energía libre de activación
Es la diferencia de energía entre la energía de los reactantes y un intermediario de energía elevada que aparece durante la formación del producto; barrera de energía que separa los reactantes de los productos.
Por que las reacciones quimicas no catalizadas suelen ser lentas?
Debido a a elevada energía libre de activación
Efecto de una enzima sobre la energía de activación de una reacción
Reduce la energía libre de activación y por la tanto aumenta la velocidad de la reacción
Factores que afectan a la velocidad de la reaccion
Concentracion del sustrato, temperatura, pH
Velocidad de reacción
Numero de moleculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo, suele expresarse como micromol de producto
Cómo es la curva de las enzimas que siguen la cinetica de Michaelis-Menten
Curva hiperbolica
Curva de enzimas alostericas
Sigmoide
Aumento de la velocidad de la reacción
Aumenta con la temperatura; Consecuencia del mayor número de moléculas que tienen energía suficiente como para atravesar la barrera energética y formar los productos de la reacción.
Disminución de la velocidad con temperaturas más elevadas
La desnaturalizacion de la enzima inducida por la temperatura disminuye la velocidad
Temperatura óptima para la mayoria de las enzimas humanas
Entre 35 y 40 grados
Efecto del pH sobre la ionizacion del sitio activo
La concentración de protones afecta a la velocidad de reaccion de varias formar, el proceso catalitico suele precisas que la enzimas y el sustrato tengan grupos especificos en un estado ionizado o desionizado para intereccionar.
Efecto del pH sobre la desnaturalizacion de la enzima
Valores extremos de pH pueden inducir desnaturalizacion, ya que depende del caracter de las cadenas laterales
pH óptimo variable
el pH optimo para la actividad enzimatica es variable para las diferentes enzimas.
Ecuación de Michaelis-Menten
Velocidad de reaccion inicial es igual a la division entre velocidad maxima por la concentracion del sustrato y la constante de Michaelis ((k1+k2)/k1) mas la concentracion del sustrato
Que es la Km
Indicador de la afinidad enzimatica, corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
A menor km..
Mayor afinidad enzimatica
A mayor km
Menor afinidad enzimatica
Ejemplo de inhibidor irreversible
El plomo inhibe a la ferroquelatasa
Que es un inhibidor irreversible
Aquel que se une a la enzima por medio de enlaces covalentes, conocidas como sustancias suicidas o envenenadoras
Que son los Inhibidores reversibles
Se unen a la enzima mediante enlaces no covalentes.
Que son los Inhibidores reversibles no competitivas
No competitiva, el inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima, disminuyen la velocidad máxima
Que son los Inhibidores competitivos
Se produce cuando el inhibidor se une de manera reversible al mismo sitio que ocuparía normalmente un sustrato, por lo tanto compite con el por ese sitio
Ejemplo de inhibidor competitivo
Estatinas, inhibe de manera competitiva el paso lento en la biosintesis de colesterol, compiten para inhibir la HMG-CoA reductasa
Efecto sobre la Km de un inhiidor competitivo
Aumenta la Km, es decir se necesita más sustrato para alcanzar la 1/2Vmax.s
Efecto sobre la Vmax por inhibidor no competitivo
Disminuye la velocidad máxima
Efecto sobre la Km de inhibidor no competitivo
Se muestra la misma Km en presencia o ausencia del inhibidor
Inhibidor no competitivo de la xantina oxidasa
Oxipurinol
Acción inhibidora de la penicilina y la amoxi
Inhiben enzimas que intervienen en la síntesis de la pared bacteriana
Inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina
Reducen la presión arterial bloqueando la enzima que esconde la angiotensina I para formar el potente vasoconstrictor angiotensina II.
captopril, enalaprol y lisinopril
Inhibidor de la síntesis de protaglandinas y tromboxano
Ácido acetilsalicilico
La mayoria de las enzimas al fosforilarse..
se inactivan
Las estatinas actuan sobre..
HMG-CoA reductasa
Ejemplo de inhibidor irreversible
El plomo inhibe a la ferroquelatasa
Ejemplo de inhibidor reversible competitivo
Las estatinas inhibien a la HMG-CoA reductasa
Ejemplo de inhibidor no competitivo
Las oxipurinas inhiben a la xantina oxidasa
Como estan reguladas las enzimas alostericas
Por efectores, se unen de manera no covalente a un sitio distinto del sitio activo.
Efectores homotropos
Cuando el propio sustrato actua como efector. like la union del oxigeno x hb
Efectores heterotropos
Cuando el efecto es diferente del sustrato, retroinhibicion, regula el flujo de moleculas de sustrato a traves de la via, ejemplo PFK-1 es inhibida por el citrato
Como son catalizadas las reacciones de fosforilacion
Por accion de proteina cinasas que utilizan el ATP como donante de fosfatos.
Accion de desfosforilacion
Los grupos fosfatos son retirados por accion de fosfoproteinfosfatasas
Mecanismos reguladores celulares
Induccion y represion de la sintesis de enzimas inducen a una alteracion en la cantidad de sitios activos
