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Bioquímica Primer Parcial > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Que es una enzima

A

Son proteinas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso, y no se consumen durante la reacción

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Q

Oxidorreductasas deshidrogrenasa

A

Catalizan reacciones de oxidorreducion, reducen el hidrogeno

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3
Q

Transferasas

A

Catalizan la trasferencia de grupos que contienen C-, N-, o P-

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4
Q

Hidrolasas

A

Catalizan la escisión de enlaces mediante la adición de agua

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5
Q

Liasas

A

Catalizan la escision de los enlaces C-C, C-S, y ciertos C-N

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6
Q

Isomerasas

A

Catalizan la racernizacion de los isómeros ópticos o geométricos

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7
Q

Ligasas

A

Catalizan la formación de enlaces entre el carbono y el O, el S, y el N acoplados a la hidrólisis de fosfatos de alta energía.

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8
Q

Sintetasa

A

Requiere ATP

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9
Q

Sintasa

A

No requiere ATP

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10
Q

Fosfatasa

A

Utiliza agua para retirar un grupo fosforilo

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11
Q

Fosforilasa

A

Usa P para romper un enlace y generar un producto fosforilado

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12
Q

Deshidrogenasa

A

NAD+/FAD actúa como aceptor de electrones en una reacción redox

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13
Q

Oxidasa

A

El O2 es aceptor de electrones, pero no se incorporan átomos de oxigeno en el sustrato

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14
Q

Oxigenasa

A

Se incorporan uno o ambos átomos de oxigeno en el sustrato

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15
Q

Ribozimas

A

ARN con actividad catalítica

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16
Q

Sitios activos

A

Formado por el pliegue de la proteina que contiene cadenas laterales de aminoacidos que participan en la union del sustrato y la catalisis

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17
Q

Eficiencia catalitica de las enzimas

A

Son muy eficientes, transcurren a velocidiades 10^3 a 10^8 veces mas rapidas que las reacciones no catalizadas

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18
Q

A que se le denomina numero de recambio

A

Al numero de moleculas de sustrato convertidas en producto por molecula de enzima por segundo

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19
Q

Especifidad de las enzimas

A

Son muy especificas , interaccionan con un sustrato y catalizan solo un tipo de reacción química.

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20
Q

Holoenzima

A

Se refiere a la enzima activa con su componente no proteica

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21
Q

Apoenzima

A

Enzima sin su mitad no proteica y es inactiva

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22
Q

Cofactor

A

Si la mitad no proteica es un ion metalico como Zn o Fe

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23
Q

Coenzima

A

Molécula orgánica pequeña

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24
Q

Cosustratos

A

Las coenzimas que solo se asocian transitoriamente con la enzima

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25
Q

Grupo prostético

A

Si la coenzima esta asociada permanentemente con la enzima y vuelve a su forma original

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26
Q

Regulación de la actividad enzimatica

A

Puede ser regulada de modo que la velocidad de formacion responde a las necesidades de la celula

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27
Q

Localizacion dentro de la célula

A

Estan localizadas en organulos especificos, dicha compartimentalizacion sirve para aisalar el sustrato o el producto de la reaccion, esto proporciona un ambiente favorable y permite organizar las enzimas

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28
Q

Energía libre de activación

A

Es la diferencia de energía entre la energía de los reactantes y un intermediario de energía elevada que aparece durante la formación del producto; barrera de energía que separa los reactantes de los productos.

29
Q

Por que las reacciones quimicas no catalizadas suelen ser lentas?

A

Debido a a elevada energía libre de activación

30
Q

Efecto de una enzima sobre la energía de activación de una reacción

A

Reduce la energía libre de activación y por la tanto aumenta la velocidad de la reacción

31
Q

Factores que afectan a la velocidad de la reaccion

A

Concentracion del sustrato, temperatura, pH

32
Q

Velocidad de reacción

A

Numero de moleculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo, suele expresarse como micromol de producto

33
Q

Cómo es la curva de las enzimas que siguen la cinetica de Michaelis-Menten

A

Curva hiperbolica

34
Q

Curva de enzimas alostericas

A

Sigmoide

35
Q

Aumento de la velocidad de la reacción

A

Aumenta con la temperatura; Consecuencia del mayor número de moléculas que tienen energía suficiente como para atravesar la barrera energética y formar los productos de la reacción.

36
Q

Disminución de la velocidad con temperaturas más elevadas

A

La desnaturalizacion de la enzima inducida por la temperatura disminuye la velocidad

37
Q

Temperatura óptima para la mayoria de las enzimas humanas

A

Entre 35 y 40 grados

38
Q

Efecto del pH sobre la ionizacion del sitio activo

A

La concentración de protones afecta a la velocidad de reaccion de varias formar, el proceso catalitico suele precisas que la enzimas y el sustrato tengan grupos especificos en un estado ionizado o desionizado para intereccionar.

39
Q

Efecto del pH sobre la desnaturalizacion de la enzima

A

Valores extremos de pH pueden inducir desnaturalizacion, ya que depende del caracter de las cadenas laterales

40
Q

pH óptimo variable

A

el pH optimo para la actividad enzimatica es variable para las diferentes enzimas.

41
Q

Ecuación de Michaelis-Menten

A

Velocidad de reaccion inicial es igual a la division entre velocidad maxima por la concentracion del sustrato y la constante de Michaelis ((k1+k2)/k1) mas la concentracion del sustrato

42
Q

Que es la Km

A

Indicador de la afinidad enzimatica, corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.

43
Q

A menor km..

A

Mayor afinidad enzimatica

44
Q

A mayor km

A

Menor afinidad enzimatica

45
Q

Ejemplo de inhibidor irreversible

A

El plomo inhibe a la ferroquelatasa

46
Q

Que es un inhibidor irreversible

A

Aquel que se une a la enzima por medio de enlaces covalentes, conocidas como sustancias suicidas o envenenadoras

47
Q

Que son los Inhibidores reversibles

A

Se unen a la enzima mediante enlaces no covalentes.

48
Q

Que son los Inhibidores reversibles no competitivas

A

No competitiva, el inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima, disminuyen la velocidad máxima

49
Q

Que son los Inhibidores competitivos

A

Se produce cuando el inhibidor se une de manera reversible al mismo sitio que ocuparía normalmente un sustrato, por lo tanto compite con el por ese sitio

50
Q

Ejemplo de inhibidor competitivo

A

Estatinas, inhibe de manera competitiva el paso lento en la biosintesis de colesterol, compiten para inhibir la HMG-CoA reductasa

51
Q

Efecto sobre la Km de un inhiidor competitivo

A

Aumenta la Km, es decir se necesita más sustrato para alcanzar la 1/2Vmax.s

52
Q

Efecto sobre la Vmax por inhibidor no competitivo

A

Disminuye la velocidad máxima

53
Q

Efecto sobre la Km de inhibidor no competitivo

A

Se muestra la misma Km en presencia o ausencia del inhibidor

54
Q

Inhibidor no competitivo de la xantina oxidasa

A

Oxipurinol

55
Q

Acción inhibidora de la penicilina y la amoxi

A

Inhiben enzimas que intervienen en la síntesis de la pared bacteriana

56
Q

Inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina

A

Reducen la presión arterial bloqueando la enzima que esconde la angiotensina I para formar el potente vasoconstrictor angiotensina II.
captopril, enalaprol y lisinopril

57
Q

Inhibidor de la síntesis de protaglandinas y tromboxano

A

Ácido acetilsalicilico

58
Q

La mayoria de las enzimas al fosforilarse..

A

se inactivan

59
Q

Las estatinas actuan sobre..

A

HMG-CoA reductasa

60
Q

Ejemplo de inhibidor irreversible

A

El plomo inhibe a la ferroquelatasa

61
Q

Ejemplo de inhibidor reversible competitivo

A

Las estatinas inhibien a la HMG-CoA reductasa

62
Q

Ejemplo de inhibidor no competitivo

A

Las oxipurinas inhiben a la xantina oxidasa

63
Q

Como estan reguladas las enzimas alostericas

A

Por efectores, se unen de manera no covalente a un sitio distinto del sitio activo.

64
Q

Efectores homotropos

A

Cuando el propio sustrato actua como efector. like la union del oxigeno x hb

65
Q

Efectores heterotropos

A

Cuando el efecto es diferente del sustrato, retroinhibicion, regula el flujo de moleculas de sustrato a traves de la via, ejemplo PFK-1 es inhibida por el citrato

66
Q

Como son catalizadas las reacciones de fosforilacion

A

Por accion de proteina cinasas que utilizan el ATP como donante de fosfatos.

67
Q

Accion de desfosforilacion

A

Los grupos fosfatos son retirados por accion de fosfoproteinfosfatasas

68
Q

Mecanismos reguladores celulares

A

Induccion y represion de la sintesis de enzimas inducen a una alteracion en la cantidad de sitios activos

Bioquímica Primer Parcial (8 decks)

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